ACARA III

PENETAPAN AMILASE ( WOHLGEMUTH )

A. PELAKSANAAN PRAKTIKUM
a. Tujuan Praktikum
Menentukan kadar amilase pada air seni.
b. Waktu Praktikum
Kamis, 2 April 2015
c. Tempat Praktikum
Laboratorium Kimia, Lantai III, Fakultas Matmatika dan Ilmu Pengetahuan
Alam,Universitas Mataram.
B. LANDASAN TEORI
Urin atau air seni atau air kencing adalah cairan sisa yang diekskresikan oleh
ginjal yang kemudian akan dikeluarkan dari dalam tubuh melalui proses urinasi. Eksreksi
urin diperlukan untuk membuang molekul-molekul sisa dalam darah yang disaring oleh
ginjal dan untuk menjaga homeostasis cairan tubuh. Namun, ada juga beberapa spesies
yang menggunakan urin sebagai sarana komunikasi olfaktori. Urin disaring di dalam
ginjal, dibawa melalui ureter menuju kandung kemih, akhirnya dibuang keluar tubuh
melalui uretra ( Syaifudin, 2005: 33 ) .
Fungsi utama urin adalah untuk membuang zat sisa seperti racun atau obat-obatan
dari dalam tubuh. Namun, kita dapat mengetahui berbagai penyakit dari perubahan warna
urin. Misalnya, urin dapat menjadi penunjuk dehidrasi. Orang yang tidak menderita
dehidrasi akan mengeluarkan urin yang bening seperti air. Penderita dehidrasi akan
mengeluarkan urin berwarna kuning pekat atau cokelat. Di samping itu diabetes adalah
suatu penyakit yang dapat dideteksi melalui urin. Hal yang dilakukan untuk menguji
apakah seseorang menderita diabetes adalah dengan melakukan uji glukosa pada urin
orang tersebut. Urin seorang penderita diabetes akan mengandung gula yang tidak akan
ditemukan dalam urin orang yang sehat ( Novalia, 2011: 12).
Suhu optimum dilakukan dengan melakukan pengukuran aktivitas enzim amilase
dalam menghidrolisis substrat amilum menjadi glukosa. Perlakuan pada penentuan suhu

optimum enzim amilase sama seperti perlakuan pada uji aktivitas enzim amilase, namun
diberikan variasi suhu pada saat inkubasi selama 30 menit. Variasi suhu yang digunakan
adalah 30 0C, 40 0C, 50 0C, dan 60 0C.Peningkatan suhu hingga dicapai suhu optimum
dapat meningkatkan aktivitas enzim karena semakin banyak tumbukan antara enzim
dengan substrat membentuk kompleks enzimsubstrat (ES). Suhu yang melebihi suhu
optimum akan menyebabkan molekul protein enzim mengalami denaturasi sehingga
struktur tiga dimensi enzim berubah-ubah secara bertahap (Rastuti,2012).
Pada penelitian ini, pengaruh lamapenyimpanan bengkuang terhadap aktivitas
enzim amilase diperoleh berdasarkan jumlah maltosa yang terbentuk per menit. Maltosa
yang terbentuk berasal dari hasil hidrolisis pati yang diketahui hasil konsentrasinya dari
hasil reaksi dengan reagen DNS. Penentuan gula reduksi dilakukan metode DNS, dimana
prinsip dasarnya adalah reaksi reagen DNS dan maltosa dalam suasana basa
menghasilkan warna merah bata. Tujuan penambahan DNS membentuk NO2 tereduksi
dan menghasilkan warna merah bata, yang dapat diukur dengan spektrofotometer UV-Vis
pada panjang gelombang 520 nm. Data yang diperoleh pada penelitian ini berupa
absorbansi yang akan dikonversikan menjadi konsentrasi maltosa, kemudian dihitung
aktivitas enzim amilase (Khairina,2015).
Produksi bioetanol dari berbagai bahan tepung telah menerima banyak perhatian
dalam beberapa tahun terakhir. -Amilase merupakan enzim kunci dalam proses
biokonversi biomassa tepung untuk bahan bakar nabati, makanan atau produk lainnya.
Sifat-sifat

termostabilitas,

pengembangan

tersebut

stabilitas
Proses

pH,

dan

fermentasi.

Ca-independensi
Sebuah

novel

penting

dalam

Flavobacteriaceae

Sinomicrobium -amilase (FSA) telah diidentifikasi dan ditandai dari genom\ analisis
novel spesies Flavobacteriaceae. Hal ini erat kaitannya dengan archaea -amilase
dalamsubfamili GH13_7, tetapi evolusi jauh dengan bakteri -amilase lainnya.
Berdasarkan urutan keselarasan dilestarikan dan homologi modeling, dengan variasi
kecil, Zn2 + - dan Ca2 + situs -binding dari FSA yang berpredikat sebagai sama seperti
orang-orang dari archaea termofilik -amilase. Rekombinan -amilase sangat disajikan
dan biokimia ditandai. Ini menunjukkan aktivitas optimum pada pH 6,0, stabilitas enzim
yang tinggi pada pH 6,0-11,0, tapi lemah thermostability. Ikatan disulfida diperkenalkan
oleh situs-diarahkan mutagenesis di domain C dan mengakibatkan perbaikan nyata dari
aktivitas enzim pada suhu tinggi dan kisaran pH yang luas. Selain itu, sekitar 50% dari
aktivitas enzim terdeteksi di bawah 100 C kondisi, sedangkan tidak ada aktivitas yang
diamati untuk jenis enzim liar (Li,2014).

Penghambatan -amilase, enzim yang berperan dalam pencernaan pati dan

glikogen, adalah dianggap sebagai strategi untuk pengobatan gangguan penyerapan
karbohidrat, seperti diabetes dan obesitas, seperti serta, karies gigi dan penyakit
periodontal. Tanaman merupakan sumber penting dari unsur kimia dengan potensi
penghambatan -amilase dan dapat digunakan sebagai sumber makanan terapeutik atau
fungsional. Ulasan A tentang ekstrak mentah dan senyawa terisolasi dari sumber tanaman
yang telah diuji untuk -amilase aktivitas inhibisi telah dilakukan. Analisis hasil
menunjukkan berbagai ekstrak mentah yang hadir - Aktivitas penghambatan amilase dan
beberapa dari mereka memiliki kegiatan yang bersangkutan bila dibandingkan dengan
kontrol yang digunakan dalam studi. Di antara phyto-konstituen yang telah diteliti,
flavonoid adalah salah satu dari mereka yang menunjukkan aktivitas penghambatan
tertinggi dengan potensi penghambatan yang berkaitan dengan jumlah hidroksil
kelompok molekul senyawa. Beberapa phyto-konstituen dan spesies tanaman sebagai amilase inhibitor yang dilaporkan dalam artikel ini. Sebagian besar penelitian telah
difokuskan pada fenolik anti-amilase senyawa (Silveira,2012).
Reaksi biologis dalam tubuh berlangsung pada 370C dan dalam medium air.
Enzim suatu pengendali laju reaksi yang yang tidak dimungkinkan oleh kelas katalis lain.
Suatu enzyme adalah protein. Beberapa memiliki struktur yang sederhana, namun
sebagian besar memiliki struktur yang rumit. Banyak enzim yang strukturnya tidak
diketahui. Untuk aktivitas biologis. Beberapa enzim memerluakan gugus-gugus prostetik
ddan kofaktor. Kofaktor ini merupakan bagian non-protein dari enzim itu. Suatu kofaktor
dapat brupa ion logam sederhana, ion tembaga misalnya merupakan suatu kofaktor bagi
enzim suatu asam askorbat oksidase. Enzim lain mengandung molekul organic nonprotein sebagai kofaktor. Gugus prostetik organic biasanya sering kali dirujuk sebagai
suatu koenzim. Jika suatuorganisme tidak dapat mensintesis suatu kofaktor yang
diperlukan maka kofaktor itu harus terdapat dalam makanan dalam jumlah kecil. Satuansatuan aktif dari banyak kofaktor adalah vitamin (Fessenden, 1989: 396).
C. ALAT DAN BAHAN
1. Alat Praktikum
a. Gelas Kimia 1000 mL
b. Gelas Kimia 600 mL
c. Gelas Kimia 250 mL

d. Labu Takar 10 mL
e. Penangas Air
f. Penjepit kayu
g. Pipet Tetes
h. Pipet Volum 5 mL
i.

Rak Tabung Reaksi

j.

Stopwatch

k. Tabung Reaksi
l.

Rubber bulb

2. Bahan Praktikum
a. Air seni
b. Akuades
c. Amilum 0,1 %
d. Larutan iod
e. Tisu
f. Kertas Label
D. SKEMA KERJA
Air seni
Diencerkan (1 :10)

Tbg 1

Tbg 2

10 tetes 12 tetes

Tbg 3

Tbg 4

tidak diencerkan

Tbg 5

Tbg 6 Tbg 7

14 tetes 16 tetes 18 tetes 2 tetes

4 tetes

Tbg 8

6 tetes

Tbg 9

Tbg 10

8 tetes 10 tetes

Masing-masing diencerkan dengan aquades hingga totalnya 20 tetes

+ 40 tetes larutan amilum 0,1 %

37oC selama 30 menit dalam penangas air
Didinginkan 5 menit

+ beberapa larutan iodin (hingga berubah

warna)

Hasil
E. HASIL PENGAMATAN
LANGKAH KERJA

HASIL PENGAMATAN

Urin yang diencerkan dimasukkan dalam

tabung 1-5 masing-masing dengan volume

Warna campuran:
- Tabung 1-5: bening sedikit kuning
- Tabung 6-10: bening kekuningan

berbeda, dan urin yang tidak diencerkan

dimasukkan ke dalam tabung reaksi 6-10
dengan volume berbeda-beda. Kemudian

masing-masing + aquades + amilum 0.1%

Dipanaskan dalam penangas air pada suhu

37C selama 30 menit

Didinginkan dalam air

Warna campuran:
- Tabung 1-8: bening
- Tabung
9-10:
bening

sedikit

kekuningan
Warna campuran:
- Tabung 6-10: bening kekuningan

Hasil pengamatan untuk penambahan larutan iod pada masing-masing tabung reaksi
Urin
Diencerkan

Tidak
Diencerkan

Jumlah tetesan larutan

iod

Hasil pengamatan

18 tetes

6 tetes

Larutan

16 tetes

5 tetes

ungu pekat
Larutan
berwarna

14 tetes

3 tetes

jingga
Larutan

berwarna

4 tetes

jingga
Larutan

Berwarna

3 tetes

ungu bening
Larutan
berwarna

2 tetes

3 tetes

ungu kebiruan
Larutan
berwarna

4 tetes

7 tetes

ungu
Larutan

7tetes

bening kekuningan
Larutan
berwarna

12 tetes
10 tetes

6 tetes

berwarna

berwarna

8 tetes
10 tetes

7 tetes

kuning bening
Larutan
berwarna

12 tetes

kuning bening
Larutan
berwarna
kuning bening

F. ANALISA DATA
1. Persamaan Reaksi
a. Reaksi Kimia
Amilum + H2O(l) Amilum(aq) (putih keruh)
Amilum + Iodin Amilodestrin (biru tua)
Amilodestrin + Amilase Eritrodestrin(aq) (merah)
Amilodekstrin (aq) + H2O Eritodekstrin (aq) (merah)
Eritodekstrin (aq) + H2O Akrodekstrin (aq) ( kuning bening samapai tidak berwarna)
Akrodekstrin (aq) + H2O Maltosa (aq) (tidak berwarna)
CH2OH
1. Proses HidrolisisCH2OH
amilum
amilodekstrin
O
O
OH

OH

OH

CH2OH

eritrodekstrin
O

OH

O
OH

akrodekstrin
tidak
berwarna
H

maltosa

OH

CH2OH

OH

OH

O
OH

amilum

2. Reaksi Hidrolisis

CH2OH

CH2OH
O

O
H

OH
OH
CH2OH

Dekstrin
O
O

OH

CH2OH
O

OH

G. PEMBAHASAN
Kata enzim berarti dalam ragi. Suatu enzim adalah suatu katalis biologis.
Hewan tingkat tinggi memiliki ribuan enzim. Hampir semua reaksi kimia dikatalis oleh
enzim. Bahkan kesetimbangan CO2 + H2O H2CO3 dikatalisa oleh enzim karena laju
reaksi penyetimbangan tanpa katalis tidak menghasilkan asam karbonat yang cukup cepat
untuk keperluan hewan. Enzim merupakan katalis yang lebih efisien daripada
kebanyakan katalis laboratorium atau industri (seperti Pd pada eaksi dehidrogenasi).
Enzim adalah biomolekul berupa protein

berfungsi

sebagai katalis (senyawa

yang

mempercepat proses reaksi tanpa ikut bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.
Molekul awal yaitu substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi atau
zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan
oleh hormon sebagai promoter.
Enzim merupakan suatu protein yang disintesis oleh sel hidup yang berfungsi
mengkatalis jenis reaksi kimia tertentu yang terjadi di dalam dan di luar sel yang
menghasilkannya. Berdasarkan hal itu maka enzim juga dapat dinamakan sebagai
biokatalisator. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang
dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja

secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam
senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang
bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.
Enzim merupakan protein berbentuk bundar yang diperlukan untuk semua reaksi
kimia yang berlangsung di dalam tubuh. Sebagian kecil enzim diproduksi di kelenjar liur
di bagian mulut. Namun kebanyakan enzim pencernaan diproduksi oleh kelenjar pankreas.
Ada dua golongan enzim, yaitu enzim pencernaan yang berfungsi sebagai katalisator, dan
enzim metabolisme yang bertanggung jawab untuk menyusun, memperbaiki dan
membentuk kembali sel-sel dalam tubuh. Enzim pencernaan yang utama terdiri dari enzim
protease (merombak protein), enzim lipase (merombak lemak) dan enzim amilase
(merombak hidrat arang).
Percobaan ini bertujuan untuk menentukan kadar amylase dalam urine. Amilase
merupakan enzyme yang termasuk dalam kelas hidrolase, yang menghidrolisis amilum
menjadi monosakaridanya. Enzime amilum memecah ikatan-ikatan amilum hingga
membentuk maltosa. Ada 3 macam enzim amilase yaitu -amilase, -amilase, dan
-amilase. -amilase terdapat pada saliva dan pancreas. Enzyme ini memecah ikatan 1-4
yang terdapat pada amilum dan disebut endoamilase sebab enzim ini memecah bagian
dalam atau bagian tengah molekul amilum. -amilase teutama terdapat pada tumbuhan
dan dinamakan ekso-amilase sebab memecah dua unit glukosa yang terdapat pada ujung
molekul amilum secara berurutan sehingga terbentuk maltosa. -amilase telah diketahui
terdapat dalam hati. Enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan
menghasilkan glokosa (Poedjadi, 1994: 155).
Selain dalam air liur atau saliva, amilase juga terdapat dalam urine yang
dikeluarkan oleh tubuh. Telah diketahui sebelumnya bahwa di dalam urine terdapat
adanya enzim amylase. Enzim amylase menghidrolisis amilum menjadi maltosa secara
bertahap. Tahapan hidrolisis amilum adalah sebagai berikut. Amilum-amilum
terlarutamilodekstrin- eritodekstrin-akrodekstrin-maltosa. Masing-masing tahap ini akan
menghasilkan warna yang berbeda jika larutan ditambahkan larutan iod, yang awalnya
biru Karena terbentuknya kompleks antara amilosa dengan iod, dan semakin keci seperti
eritodekstrin akan memberikan warna merah dengan larutan iod (Poedjiadi,1994). Enzim
amylase sendiri hanya memecah ikatan (1-4) glikosida bukan memecah ikatan (1-6)

glikosida, jadi untuk memecahkanya di perlukan suatu Enzim lain yang disebut
glokusidase. Dekstrin sendiri yang dapat di identifikasi dalam praktikum ini adalah
berupa campuran oligosakarida yang memiliki ikatan (1-4) dan (1-6) glikosida
(Fessenden, 1989).
Urin atau air seni atau air kencing adalah cairan sisa yang diekskresikan oleh
ginjal yang kemudian akan dikeluarkan dari dalam tubuh melalui proses urinasi. Urin
yang kita keluarkan terdiri dari berbagai unsur seperti : air, protein, amoniak, glukosa,
sedimen, bakteri, epitel dan sebagainya. Unsur-unsur tersebut sangat bervariasi
perbandingannya pada orang yang berbeda dan juga pada waktu yang berbeda dan
dipengaruhi oleh makanan yang kita konsumsi. Kandungan urin inilah yang menentukan
tampilan fisik air urin seperti kekentalannya, warna, kejernihan, bau, busa, dan
sebagainya.
Untuk mengetahui adanya amylase dan kadarnya dalam urine, maka urine dapat
direaksikan dengan larutan amilum. Amilum disini berfungsin sebagai substrat. Amilum
sering dikenal dengansebutan zat tepung atau pati. Amilum merupakan karbohidrat atau
sakaridayang memiliki molekul kompleks. Dalam reaksiyang terjadi enzim amilase
berperan aktif sebagai katalis yang mempercepat laju reaksi penguraian larutan amilum
menjadi amilosa dan amilopektin. Enzim amilase memecah molekul amilumini menjadi
sakarida dengan molekul yang lebih sederhana yaitu maltosa Apabila enzim amilase
yang terkandung dalam urine tersebut direaksikan dengan amilum maka, enzim amilase
akan membantu proses hidrolisis amilum menjadi molekul yang lebuh kecil yaitu maltosa
yang ditunjukkan dengan terjadinya perubahan warna dengan bantuan larutan iod yang
membentuk kompleks dengan golongan sakarida.larutan iod dalam praktikium ini
berperan sebagai indikator untuk menandai aktivitas enzim amilase pada larutan amilum.
Pada percobaan ini digunakan 10 tabung reaksi dimana pada tabung reaksi 1-5
diisi dengan urin yang diencerkan ( 1:10 ) sedangkan pada tabung reaksi 6-10 masingmasing diisi dengan urin yang tak diencerkan dengan kuantitas yang berbeda-beda sesuai
dengan tabel. Selanjutnya seluruh tabung tersebut ditambahkan dengan aquades sampai
total volumenya 20 tetes. Kemudian masingmasing tabung tersebut ditambahkan dengan
larutan amilum 1% sebanyak 40 tetes. Selanjutnya dipanaskan pada suhu 37C untuk
mengaktivasi enzim. Hal ini dilakukan karena kerja enzim dipengaruhi oleh suhunya,
dipilih suhu 37oC yang sesuai dengan suhu dalam tubuh manusia dan pada suhu 37 oC

juga merupakan suhu optimum pada enzim amilase.selain suhu, enzim juga dipengaruhi
oleh pH, konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pada suhu rendah aktifitas enzim
rendah tetapi kemantapannya tinggi, sedangkan pada suhu tinggi aktifitas tinggi
sedangkan kematangannya rendah. Jika suhunya terlalu tinggi, maka amilase yang
merupakan enzim yang sangat peka atau dipengaruhi oleh suhu bisa menjadi rusak karena
terurai oleh suhu tinggi tersebut.karena enzim merupakan protein. Setelah dipanaskan,
kemudian larutan didinginkan dan ditambahkan larutan iod encer setetes demi setetes
hingga perubahan warna yang terjadi konstan.
Pada tabung 1 urin yang diencerkan ditambahkan larutan iodium 3 tetes hingga
diperoleh warna ungu kebiruan yang tetap , munculnya warna ini mengindikasikan adanya
amilum yang membentuk kompleks biru keunguan dengan iod, hal ini berarti amilum
yang di tambahkan diawal tidak terhidrolisis dengan baik sehingga masih memunculkan
perubahan warna dengan cepat. Dengan demikian dapat dikatakan mungkin masih
terdapat enzim amilase, walaupun konsentrasi enzim amilase pada urin yang telah
diencerkan ini sangat kecil sehingga laju hidrolisis amilumnya sulit berjalan sehingga
masih tersisa cukup amilum dalam larutan. Pada tabung 2 dengan 12 tetes urin yang telah
diencerkan kemudian ditambahkan larutan iodium , pada saat 4 tetes warna larutan
menjadi ungu kemerahan yang mengindikasikan bahwa terbentuk kompleks antara
eritrodekstrin dengan iodium yang membentuk warna merah, pada saat ditambahkan
dengan iodium kembali 3 tetes warnanya menjadi ungu bening ini menunjukkan bahwa
amilum dihidrolisis kembali menjadi molekul yangn lebih sederhana.sedanga pada tabung
3 dan 4 setelah ditambahkan larutan iodium warna larutan menjadi jinggga dengan jumlah
tetes iodium masing-masing 3 tetes dan 5 tetes ini mengindikasikan bahwa terbentuk
kompleks antara amilodekstrin dengan iodium dengan memeberikan warna jingga sampai
lemayung. Sedangkan pada tabung 5 ditambahkan 5 tetes idium warnanya menjadi ungu
tua mengindikasikan bahwa telah terbentuk kompleks antar amilum dengan iodium
diperoleh warna ungu hal ini berarti amilum yang di tambahkan diawal tidak terhidrolisis
dengan baik sehingga masih memunculkan perubahan warna dengan cepat. Dengan
demikian dapat dikatakan mungkin masih terdapat enzim amilase, walaupun konsentrasi
enzim amilase pada urin yang telah diencerkan ini sangat kecil sehingga laju hidrolisis
amilumnya sulit berjalan sehingga masih tersisa cukup amilum dalam larutan.
Pada tabung 6, urin yang tidak diencerkan ditambahkan dengan 3 tetes iodium
terbentuk warna ungu tetap , munculnya warna ini mengindikasikan adanya amilum yang

membentuk kompleks biru keunguan dengan iod, hal ini berarti amilum yang di
tambahkan diawal tidak terhidrolisis dengan baik sehingga masih memunculkan
perubahan warna dengan cepat. Dengan demikian dapat dikatakan mungkin masih
terdapat enzim amilase, walaupun konsentrasi enzim amilase pada urin yang telah
diencerkan ini sangat kecil sehingga laju hidrolisis amilumnya sulit berjalan sehingga
masih tersisa cukup amilum dalam larutan. Sedangkan pada tabung 7-10 pada saat
ditambahkan larutan iodium memberikan warna kuning bening mengindikasikan bahwa
telah terjadi hidrolisis amilum menjadi molekul yang paling sederhana yaitu akrodekstrin
yang apa bila ditambahkan larutan iodium tidak akan membentuk warna.selain itu juga
telah terbentuk titik akromatik ,enzim amilase tidak mengalami denaturasi pada ph netral
dan mampu menghidrolisis amilum menjadi molekul yang lebih sederhana.
Pada reaksi hidrolisis parsial, amilum terpecah menjadi molekul yang lebih kecil
yang disebut dengan dekstrin, jadi dekstrin adalah produk antara sebelum terbentuknya
maltosa. Tahap dalam hidrolisis amilum serta warna yang terjadi dengan penambahan
iodium sebagai berikut : (Poedjadi, 2007)
Tahap hidrolisis
Amilum
Amilum terlarut
Amilodekstrin
Eritrodekstrin
Akrodekstrin

Warna dengan iodium

biru
biru
lembayung
merah
tidak berwarna

H. KESIMPULAN
Enzim amilase yang terdapat pada urine dapat dideteksi dengan menambahkan
sejumlah amilum pada urine tersebut kemudian mendeteksi adanya amilum dengan
menambahkan Iod ke dalam larutan tersebut setelah diberi perlakuan. Kadar amilase
urine yang tidak diencerkan lebih banyak dibandingkan dengan kadar amilase dalam
urine yang telah mengalami pengenceran.kadar amilum didalam urin tersebut dapat
dilihat dengan melihat perubahan warna yang terjadi stelah dilakukan penambahan
iodium.

DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, Ralph J dan Joan S. Fessenden. 1989. Kimia Organik Edisi Ketiga. Jakarta:
Erlangga.
Khairina, Anggi dan Leny Yuanita. 2012. The Effects Of Storage Time Variaton Of Jicamas
Tuber(Pachirhyzus Erozus) On Rattus Norvegicus Blood Glucose. Surabaya :
University Of Surabaya.
Li,Chunfang,Dkk.2014. Close Relationship Of A Novel Flavobacteriaceae -Amylase With
Archaeal -Amylases And Good Potentials For Industrial Applications.China:
Biotechnology For Biofuels 2014.
Novalia. 2011. Ekskresi. Jakarta: Erlangga.
Poejadi, Anna dan F. M Tatin Supriyanti.1994. Dasar-Dasar Biokimia, Jakarta : UI Press.
Rastuti,

Undri,dkk.2012.

Karakterisasi

Enzim

Amilase

Dari

Bakteribacillus

Amyloliquefaciens. Purwokerto : FKIK UNSOED.

Silveira, Dmaris,dkk.2012. -Amylase Inhibitors: A Review of Raw Material and Isolated
Compounds from Plant Source. Basilia : University of Braslia.
Syaifudin, Mukh. 2005. Efek Radiasi Pada Komponen Biokimia. Jakarta: UI-Press.