You are on page 1of 17

ACARA I

ENZIM
A. TUJUAN
Tujuan praktikum Biokimia Acara I Enzim adalah sebagai berikut :
1. Mengetahui pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Diastase / Amilase
dengn berbagai uji
2. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim Diastase / Amilase
3. Mengetahui aktivitas enzim amilase pada biji kacang hijau dan tauge.
B. TINJAUAN PUSTAKA
1. Teori
Enzim adalah molekul protein yang berperan sebagai biokatalis dan
berfungsi untuk mengkatalisis reaksi-reaksi metabolisme yang
berlangsung pada mahkluk hidup. Fungsi ini dipengaruhi oleh faktor
lingkungannya seperti temperatur, keasaman (pH), konsentrasi
substrat, konsentrasi enzim dan aktivator. Pada kondisi optimum, laju
reaksi enzimatik akan bekerja secara optimum, sehingga diperoleh
produk yang lebih banyak. Laju reaksi enzimatik akan bertambah
dengan bertambahnya konsentrasi enzim, akan tetapi laju reaksi dapat
mencapai konstan bila jumlah substrat bertambah terus sampai
melewati batas kemampuan enzim (Bahri, 2012). JN
Pemecahan glikogen dan pati tidak hanya dilakukan oleh
fosforilase saja akan tetapi juga dapat dikerjakan oleh amilase. Dalam
alam terdapat 2 macam amilase yaitu -amilase dan -amilase. amilase menyerang amilopektin (pati bercabang) atau gikogen mulai
dari gugus termil tidak reduktif dan memisahkan bertahap dua satuan
glukosa (maltosa). Demikianlah penyerangan itu berlangsung sehingga
sampai pada ikatan cabang 1,6-. Oleh karena enzim ini tidak dapat
menghidrolisis ikatan tersebut maka penyerangannya akan terhenti.
Akibatnya polisakarida diatas tidak sempurna terhidrolisis. Sakarida
yang masih berberat molekul tinggi ini merupakan sisa penyerangan
enzimatik yang disebut dekstrin. Jadi hasil penyerangan -amilase
terhadap pati bercabang maupun glikogen ialah maltosa dan dekstrin
(Martoharsono, 1978). B

Karena enzim merupakan katalis, maka studi dari cara cara enzim
menyebabkan perubahan substrat menjadi hasil berpusat pada akibat
berbagai faktor atas laju rekasi enzim. Banyak faktor mempengaruhi
laju reaksi suatu enzim. Diantaranya yang paling penting adalah faktor
konsentrassi konsentrasi substrat enzim. Beberapa faktor utama yang
lain adalah suhu, pH, kekuatan ionik, dan adanya inhibitor.
Sesungguhnya, segala sesuatu yang mempengaruhi struktur tersier
protein enzim akan mempengaruhi laju reaksi enzim (Page, 1985). B
Amilase adalah enzim golongan glikosida hidrolase yang paling
penting. Enzim pengurai pati ini dapat dipilah kedalam dua kelompok,
apa yang disebut enzim pengawacabangan yang secara khas
menghidrolisis ikatan 1,6 antara rantai rantai dan enzim yang
memutuskan ikatan 1,4 antara satuan glukosa pada rantai lurus. Di
alam amilase juga menjadi 2 kelompok yaitu -amilase dan -amilase.
Enzim -amilase banyak tersebar didunia hewan dan tumbuhan.
Sedangkan untuk enzim -amilase hanya ditemukan dalam tumbuhan
tinggi, misalnya malt barli, gandum, ubi jalar, dan kedelai yang
merupakan sumber yang baik. Enzim -amilase dari segi teknologi
penting untuk industri pangang, pembutan bir, dan penyulingan yang
mnegubah pati menjadi gula yang dapat difermentasi, yakni mltosa
(Deman, 1989). BUKU
Pereaksi Benedict berupa larutan kuprisulfat, natrium karbonat dan
natrium sitrat. Glukosa dapat mereduksi ion Cu++ dari kuprisulfat
menjadi ion Cu+ yang kemudian mengendap sebagai Cu2O. Adanya
natrium karbonat dan natrium sitrat membuat pereaksi Benedict
bersifat basa lemah. Endapan yang terbentuk dapat berwarna hijau,
kuning atau merah bata. Warna endapan ini tergantung pada
konsentrasi karbohidrat yanng diperiksa. Penggunaan pereaksi
Benedict juga lebih mudah karena hanya terdiri atas satu macam
larutan (Poedjiadi, 1994). BUKU
Dua enzim yanng mencolok dalam madu adalah enzim diastase dan
invertase. Konsep enzim yang lama menggolongkan enzim amilase

menjadi dua kelompok; yakni -amilase (amiloklasik atau amilitik)


yang menceraikan rantai pati secara acak menjadi dekstrin dan
menghasilkan

hanya

sedikit

gula

tereduksi.

Dan

-amilase

(sakharogenik) yang menceraikan gula tereduksi maltosa dari ujung


rantai pati. Derajat keasaman (pH) optimum bagi -amilase berkisar
antara 5,0 paa suhu 22-300C sampai 5,3 pada suhu 45-500C, sedang amilase adalah 5,3 (Sihombing, 2005). BUKU
Amilase adalah enzim hidrolase glikosida yang mengkatalisis
pemecahan pati menjadi gula. Amilase merupakan salah satu enzim
yang paling penting dalam bioteknologi saat ini. Amilase merupakan
enzim yang memecah pati yang diproduksi oleh berbagai jenis mahluk
hidup seperti dari bakteri, jamur, tumbuhan, manusia. Amilase juga
dapat memiliki efek samping yang tidak diinginkan dalam adonan,
mengurangi konsistensi dan memodifikasi properti reologinya dengan
meningkatkan ekstensibilitas dan mengurangi resistensi bila enzim
tambahannya berlebihan (Ompusunggu, 2013). JN
Aktivitas enzim diastase merupakan parameter yang bisa
digunakan sebagai indikator kemurnian madu karena enzim tersebut
berasal dari tubuh lebah. Enzim diastase adalah suatu enzim yang
berfungsi mengubah zat tepung menjadi dekstrin dan maltosa. Enzim
ini akan rusak jika berada dalam suhu 60-800C (Novitawati, 2013). JN
Suhu tinggi dapat menyebabkan inaktivasi enzim. Setiap jenis
madu mempunyai beberapa jenis enzim yang memiliki peran analitik
dan gizi dalam produk. Salah satu enzim paling penting dalam madu
adalah enzim diastase yang mampu memecah ikatan glikosidik di oligo
dan polisakarida. Aktivitas enzim dapat menurun dengan waktu
penyimpanan dan pemanasan. Kegiatan diastase dapat diukur dan
dinyatakan sebagai nomor diastase (Kowalski, 2012). JI
Enzim -amilase banyak terdapat pada kecambah kacangkacangan. Enzim -amilase dalam biji dibentuk pada waktu awal
perkecambahan oleh asam giberilik. Asam giberilik adalah suatu
senyawa organik yang sangat penting dalam proses perkecambahan

suatu biji karena bersifat sebagai pengontrol perkecambahan tersebut.


Pemilihan kacang hijau sebagai sumber enzim -amilase karena dalam
bentuk kecambah mengandung tokoferol (pro vitamin E) 936,4 ppm
dan fenolik 11,3 ppm. Senyawa tersebut merupakan antioksidan yang
sangat penting terhadap kesehatan terutama balita. Senyawa fenolik
dengan antioksidan lainnya pada konsentrasi rendah dapat melindungi
bahan

pangan

tersebut

dari

kerusakan

oksidatif

(Suarni dan Patong, 2007). JI


Amilase adalah enzim yang paling penting digunakan dalam
bioteknologi.

Penggunaannya

meliputi

hidrolisis

pati

untuk

menghasilkan sirup glukosa, amilase kaya tepung dan dalam


pembentukan dekstrin selama pemasakan dalam industri makanan.
Enzim adalah substansi yang ada di sel-sel hidup organisme dalam
jumlah menit dan mampu mempercepat reaksi kimia (terkait dengan
proses

kehidupan),

tanpa

mengubah

reaksi

tersebut

(Oyeleke and Oduwole, 2009). JI


2. Bahan
Amilum atau dalam bahasa sehari hari disebut pati banyak
terdapat dialam yaitu pada sebagian besar tumbuhan, biasanya terdapat
pada umbi, daun, batang dan biji- bijian. Amilum terdiri atas dua
macam polisakarida yang keduanya adalah polimer dari glukosa, yaitu
amilosa (kira kira 20 28%) dan sisanya amilopektin. Amilum dapat
dihidrolisis

sempurna

dengan

menggunakan

asam

sehingga

menghasilkan glukosa. Hidrolisis juga dapat dilakukan dengan bantuan


enzim amilase. Dalam ludah dan dalam cairan yang dikeluarkan oleh
pankreas terdapat amilase yang bekerja terhadap amilum yang terdapat
dalam makanan kita. Oleh enzim amilase, amilum diubah menjadi
maltosa dalam bentuk maltosa (Poedjiadi. 1994). B
Seperti amilum glikogen juga menghasilkan D-glukosa pada proses
hidrolisis. Pada tubuh kita glikogen terdapat dalam hati dan otot. Hati
berfungsi sebagai tempat pembentukan glikogen dari glukosa.
Glikogen yang ada dalam otot digunakan sebagai sumber energi untuk

melakukan aktivitas. Glikogen yang terlarut dalama air dapat


diendapkan dengan jalan menambah etanol. Endapan yang terbentuk
apabila dikeringkan berbentuk serbuk putih (Poedjiadi, 1994). B
Glikogen adalah polisakarida yang digunakan sebagai tempat
penyimpanan glukosa dalam sistem hewan (terutama dalam hati dan
otot). Dari segi struktur, glikogen mirip amilopektin. Glikogen
mengandung rantai glukosa yang terikat 1,4 dengan percabangan
percabangan 1,6. Beda antara glikogen dan amilopektin bahwa
glikogen lebih bercabang daripada amilopektin (Fessenden, 1999). B
C. METODOLOGI
1. Alat
a. Pipet tetes
b. Pipet volume
c. Tabung reaksi dan rak tabung reaksi
d. Gelas ukur
e. Gelas beaker
f. Lempeng atau cawan porselin
g. Penangas air
h. Mortar
i. Timbangan
j. Stopwatch
k. Penjepit
l. Kain saring
m. Kelereng/warp
2. Bahan
a. Biji kacang hijau 100 gr
b. Buffer pH 4,0 6,0 dan 8,0
c. Larutan Iodine 0,01 M dan 0,01 N
d. Larutan diastase 1 ml
e. Larutan glikogen 1 %
f. Larutan amilum 1 %
g. Larutan desktrin 1 %
h. Aquades 50 ml

3. Cara kerja
a. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Diastase / Amilase

Disiapkan 3 tabung reaksi


6 ml buffer pH 4,0 ; 6 ml buffer pH 6,0 ;
6 ml buffer pH 8,0 ml + 3ml amilum 1%,
3ml dekstrin 1%, 3ml glikogen 1%

1ml larutan enzim diastase

Dimasukkan dalam masing masing


tabung reaksi

Ditambahkan dalam masing masing


tabung dan dihomogenkan

Dicatat perubahan waktunya

Diamati sekitar 3 / 5 menit dengan


mengambil 1 tetes larutan
1 tetes larutan sebelumnya + 1 tetes
larutan Iod 0,01 N

Diteteskan ke test plate dan diamati


Hasil
akhirperubahan
di uji dengan
Benedict
Dicatat
warnanya

i.

Uji benedict

2ml benedict dan 1ml larutan sampel


amilum (0,01 M, 0,02 M, 0,3 M)

Dimasukkan dalam tabung reaksi

Dimasukkan dalam air mendidih selama


5 10 menit
Dimasukkan perubahan warna yang
terjadi
ii.

Uji iod

Larutan selulosa 1%, glikogen 1%, dan


amilum 1%

0,05 N Iod dalam 3% KI

Dimasukkan dalam cawan porselin


kering

Ditambahkan beberapa tetes ke dalam


larutan

Dicatat perubahan warna yang terjadi

b. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim diastase / amilase

Disiapkan 6 tabung reaksi

2ml amilun 1% dan 2ml diastase

Dimasukkan ke dalam masing masing


tabung reaksi

Disiapkan penangas air dengan suhu


400C dan 1000C

Tabung 1 dan 2 diinkubasi suhu 400C


selama 30 menit

Tabung 3 dan 4 suhu 1000C selama 10


menit

Tabung 5 dan 6 dibiarkan pada suhu


kamar selama 30 menit
1ml Iod 0,01 N

Ditambahkan dalam larutan

Diamati perbedaan warna yang terjadi

c. Pengujian amilase dari kecambah

100gr biji kacang hijau dan tauge

Disiapkan dan dihomogenkan dengan


mortar

Ditambahkan dan disaring dengan kertas


saring

Disiapkan 4 tabung reaksi


Amilum 1% 3ml

1ml ekstrak kacang hijau

Ekstrak tauge

Dimasukkan dalam setiap tabung

Dimasukkan pada tabung 1 dan 2

Dimasukkan dalam tabung 3 dan 4

Diinkubasi dengan suhu 400C

Menit ke 0 dan ke 20 diambil 1 tetes


bahan pada lempengan porselin

1 tetes larutan Iod 0,01 N

Ditambahkan dalam larutan


Dicatat perubahan warna yang terjadi

D. HASIL DAN PEMBAHASAN


a. Percobaan 1 : Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Diastase /
Amilase
Tabel 1.1.1 Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Diastase / Amilase
Ke
l
1

Substrat

Buffer
pH 4,0

3ml amilum
1%

pH 6,0

pH 8,0

pH 4,0

5
6

3ml dekstrin
1%

1
7
8

3ml glikogen
1%

pH 6,0
pH 8,0

0
Bening
kekuniga
n
Ungu
Kuning
bening
Kuning
keruh
Kuning
bening
Kuning
orange

5
Kuning

Warna
10
Kuning

15
Kuning

20
Juning

Kuning
bening
Kuning
bening
Kuning

Kuning
bening
Kuning
bening
Kuning

Kuning
bening
Kuning
bening
Kuning

Kuning
bening
Kuning
bening
Putih keruh

Kuning

Kuning
bening
Kuning

Kuning
bening
Kuning

Kuning
bening
Kuning

Kuning
bening
Kuning
bening
Kuning
bening

Kuning
bening
Bening
kekuninga
n
Kuning
bening
Kuning
bening
Kuning
bening

Orange

pH 4,0

Kuning

Kuning

pH 6,0

Kuning
tua
Orange

Kuning

pH 8,0

Orange
bening

Kuning

Sumber : laporan sementara

Tabel 1.1.2 Uji Benedict pengaruh pH terhadap aktivitas enzim


Diastase

Ke
l
1
2

Substrat

3ml amilum
1%

Buffer

Perubahan warna

pH 4,0
pH 6,0

Bening menjadi biru menjadi hijau + endapan merah


Bening menjadi biru (+benedict) menjadi hijau keruh (ada
endapan)
Bening menjadi biru menjadi kuning keruh (ada endapan)
Bening menjadi biru menjadi hijau keruh + endapan
Bening menjadi biru menjadi hijau kecoklatan + endapan
Bening menjadi biru menjadi coklat tua + endapan 3 lapis
Bening menjadi biru menjadi hijau keruh
Bening menjadi biru menjadi hijau kecoklatan
Bening menjadi biru menjadi hijau keruh

3
4
5
6
1
7

pH 8,0
pH 4,0
3ml dekstrin
pH 6,0
1%
pH 8,0
pH 4,0
3ml glikogen
pH 6,0
1%
pH 8,0
8
Sumber : laporan sementara

Tabel 1.2 Uji Benedict


Kel
Substrat
5
Glukosa 0,01 M
8
4
Glukosa 0,02 M
7
3
Glukosa 0,03 M
6
Sumber : laporan sementara

Keterangan :
+
++
+++
++++
+++++

Warna endapan
Merah bata +
Merah bata ++
Orange +++
Orange ++++
Orange +++++
Orange +++++

= sangat sedikit
= sedikit
= sedang
= banyak
= sangat banyak

Tabel 1.3 Uji Iod


Kel
Substrat
2,4
Selulosa 1%
1,6
Glikogen 1%
5,8
Amilum 1%
Sumber : laporan sementara

Perubahan warna
Bening menjadi kuning tua
Bening menjadi merah bata (ada endapan)
Bening menjadi ungu kehitaman

Tabel 1.2.1 Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim Diastase / Amilase


Kel
3
4

Suhu

Waktu inkubasi

30 menit

40 C

Perubahan warna
Bening menjaadi kuning
Bening menjaadi kuning

1
1000C
10 menit
2
5
Suhu kamar
30 menit
6
Sumber : laporan sementara

Bening menjadi ungu kehitaman


Bening menjadi ungu kehitaman
Bening menjadi kuning
Bening menjadi kuning

Pembahasan :
Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh beberapa faktor antara
lain: suhu, pH, konsentrasi enzim, dan konsentrasi substrat. Keberadaan
inhibitor juga dapat mempengaruhi aktifitas enzim (Pratama, 2010). JN
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya
adalah suhu, oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka
reaksi menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di
samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka kenaikan suhu
dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu
sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. pH, umumnya
enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar
antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah
umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi
denaturasi protein. Konsentrasi enzim, seperti pada katalis lain,
kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu,
kecepatan reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
Konsentrasi substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan
konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, pada
batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi, walaupn konsentrasi
substrat diperbesar. Zat-zat penghambat, hambatan atau inhibisi suatu
reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian
aktif yang mengalami hambatan (Dwidjoseputro dalam Tosari, 2008).
JN
Setiap enzim memiliki suhu optimum, yaitu suhu dimana enzim
memiliki aktivitas maksimal. Enzim yang terdapat di dalam tubuh
manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37 0C. Di bawah atau di atas
suhu optimum, aktivitas enzim menurun. Pada suhu mendekati nol,

enzim menjadi tidak aktif, tetapi secara stuktural enzim tersebut tidak
rusak. Jika suhu dinaikan aktivitas enzim kembali meningkat. Namun,
kenaikan suhu yang cukup besar dapat menyebabkan enzim mengalami
denaturasi sehingga aktivitas katalitiknya hilang (Pratama, 2010). JN
Pada percobaan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim diastase /
amilase digunakan 3 macam perlakuan yaitu suhu 400C dengan waktu
inkubasi 30 menit didapatkan hasil perubahan warna dari bening
menjadi kuning. Untuk suhu 1000C dengan waktu inkubasi 10 menit
didapatkan hasil warna dari bening menjadi ungu kehitaman. Dan untuk
suhu kamar dengan waktu inkubasi 30 menit didapatkan hasil
perubahan warna dari bening menjadi kuning. Larutan yang digunakan
adalah 2ml amilum 1% dan 2ml larutan dekstrin. Kemudian setelah
larutan diinkubasi ditambahkan 1ml larutan iod 0,01N.
Karbohidrat golongan polisakarida akan memberikan reaksi dengan
larutan iodin dan memberikan warna spesifik bergantung pada jenis
karbohidratnya. Amilosa dengan iodin akan berwarna biru, amilopektin
dengan iodin akan berwarna merah violet (keunguan), glikogen maupun
dekstrin dengan iodin akan berwarna merah coklat (Sudarmadji, 1989).
Pada percobaan dihasilkan perubahan warna kuning dan ungu
kehitaman. Untuk kelompok 2, 4, 5 dan 6 tidak sesuai dengan teori
karena perubahan warnanya menjadi kuning, padahal harusnya menurut
teori perubahan warnanya adalah biru, merah violet (keunguan) atau
merah kecoklatan. Banyak faktor yang menyebabkan ketidaksesuaian
ini, misalnya kurang ketelitian praktikan ketika praktikum, pipet yang
digunakan tidak sesuai dengan larutan yang diambil, suhu inkubasi
yang tidak sesuai dan pengambilan larutan yang kurang / berlebih
dengan ukuran yang ditetapkan.
Tabel 3.1 Aktivitas enzim amilase dari ekstrak kacang hijau dan tauge
Kel

Substrat

3ml amilum 1% + 1ml buffer pH 6 +


ekstrak kacang hijau
3ml amilum 1% + 1ml ekstrak tauge +

Perubahan warna
Menit ke-0
Menit ke-20
Kuning kuning
Kuning kuning tua
Bening kuning

Bening - kuning

1ml buffer pH 6
3ml amilum 1% + 1ml ekstrak kacang
hijau
6
3ml amilum 1% + 1ml ekstrak tauge
Sumber : laporan sementara
5

Kuning kuning tua


Bening kuning muda

Kuning kuning
bening
Bening - kuning

Pembahasan :
Amilase adalah enzim hidrolase glikosida yang mengkatalisis
pemecahan pati menjadi gula. Amilase merupakan salah satu enzim
yang paling penting dalam bioteknologi saat ini. Amilase merupakan
enzim yang memecah pati yang diproduksi oleh berbagai jenis mahluk
hidup seperti dari bakteri, jamur, tumbuhan, manusia. Amilase juga
dapat memiliki efek samping yang tidak diinginkan dalam adonan,
mengurangi konsistensi dan memodifikasi properti reologinya dengan
meningkatkan ekstensibilitas dan mengurangi resistensi bila enzim
tambahannya berlebihan (Ompusunggu, 2013).
Enzim -amilase banyak terdapat pada kecambah kacangkacangan. Enzim -amilase dalam biji dibentuk pada waktu awal
perkecambahan oleh asam giberilik. Asam giberilik adalah suatu
senyawa organik yang sangat penting dalam proses perkecambahan
suatu biji karena bersifat sebagai pengontrol perkecambahan tersebut.
Pada awal perkecambahan diperlukan energi yang cukup besar, untuk
itu diperlukan enzim amilase yang banyak untuk merombak
karbohidrat. Setelah waktu tertentu, fase perkecambahan akan dialihkan
menjadi fase pertumbuhan, sehingga pembentukan enzim amilase
menjadi menurun. Pemilihan kacang hijau sebagai sumber enzim amilase karena dalam bentuk kecambah mengandung tokoferol (pro
vitamin E) 936,4 ppm, fenolik 11,3 ppm. Senyawa tersebut merupakan
antioksidan yang sangat penting terhadap kesehatan terutama balita.
Senyawa fenolik dengan antioksidan lainnya pada konsentrasi rendah
dapat melindungi bahan pangan tersebut dari kerusakan oksidatif.
Selain itu, kacang hijau memiliki kelebihan dari segi ekonomis dan
agronomis dibandingkan dengan tanaman kacang kacangan lainnya
(Suarni dan Patong, 2007).

Pada percobaan ini bertujuan untuk mengetahui bagaimana kerja


enzim pada tauge dan kacang hijau. Pada tahap pertama tauge dan
kacang hijau dihaluskan lalu ditambahkan aquades, setelah itu diekstrak
di gelas bekker lalu didapatkan sari tauge dan kacang hijau. Diambil
masing masing 1 ml dan ditambahkan larutan amilum 1% 3 ml. Untuk
masing masing larutan diberikan 2 perlakuan yang berbeda, yaitu
penambahan 1 ml buffer pH 6 dan tanpa penambahan 1 ml buffer pH 6.
Kemudian diambil larutan diambil 1 tetes dan diletakkan di plat tetes
dan ditambahkan larutan iod 0,01N sebanyak 1 tetes. Sisanya
dipanaskan di penangas air selama 20 menit.
Pada menit ke 0 untuk ekstrak kacang hijau yang menggunakan
buffer pH didapatkan warna dari kuning menjadi kuning, untuk tauge
didapatkan warna dari bening menjadi kuning. Sedangkan untuk ekstrak
kacang hijau yang tidak ditambahkan buffer pH diperoleh perubahan
warna dari kuning menjadi kuning tua, dan untuk ekstrak tauge tanpa
penambahan buffer didapatkan larutan dari bening menjadi kuning
muda. Pada menit ke 20 untuk ekstrak kacang hijau dengan
penambahan buffer didapatkna warna dari kuning menjadi kuning tua
dan untuk ekstrak tauge diperoleh warna yang sama (bening menjadi
kuning). Sedangkan untuk ekstrak kacang hijau tanpa penambahan
buffer pH diperoleh perubahan warna dari kuning menjadi kuning
bening dan untuk ekstrak tauge dperoleh warna tetap (bening menjadi
kuning muda).
Pengaruh buffer terhadap kerja enzim
Perbandingan dengan teori
E. KESIMPULAN
Dari percobaan yang telah dilakukn didapatkn kesimpulan sebagai
berikut :
1. Suhu yang tinggi akan menyebabkan denaturasi enzim
2. Aktivitas enzim amilase pada tauge lebih rendah/tinggi daripada
kacang hijau.
3. Faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH,
konsentrasi enzim, konsetrasi substrat dan inhibitor.

DAFTAR PUSTAKA
Bahri, Syaiful dkk. 2012. Karakterisasi Enzim Amilase Dari Kecambah Biji
Jagung Ketan (Zea Mays Ceratina L.). Jurnal Natural Science Vol. 1.(1).
Deman, John M. 1997. Kimia Makanan. Bandung: Penerbit ITB.
Fessenden dan Fessenden. 1999. Kimia Organik. Jakarta : Erlangga.
Kowalski, Stanislaw dkk. 2012. Diastase Number Changes During Thermal And
Microwave Processing Of Honey. Czech J. Food Sci. Vol 20 No. 1.
Martoharsono, Soeharsono. 1990. Biokimia Jilid 1. Gadjah Mada Press.
Yogyakarta.
Novitawati, Pradita Ajeng dkk. 2013. Perbandingan Kadar Air Dan Aktivitas
Enzim Diastase Madu Lebah (Apis Mellifera) Di Kawasan Penggembalaan
Mangga (Mangifera Indica) Dan Kawasan Penggembalaan Karet (Hevea
Brasilliensis). Fakultas Peternakan Universitas Brawijaya.
Ompusunggu, Henny Erina Saurmauli dkk. 2013. Kajian Biomedik Enzim
Amilase Dan Pemanfaatannya Dalam Industri. Fakultas Matematika Dan
Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Negeri Medan.
Oyeleke, S. B and Oduwele. 2009. Production of Amylase by Bacteria Isolated
from a cassava waste dumpsite in Minna, Niger State, Nigeria. African
Journal of Micrpbiology Research Vol.3 ISSN 1996-0808. Department of
Microbiology Federal University of Technology. Nigeria.
Page, David S. 1985. Prinsip Prinsip Biokimia. Jakarta : Erlangga
Patong dan Suarni. 2007. Potency Of Mung Bean Sprout As Enzyme Source (Amilase) Potensi Kecambah Kacang Hijau Sebagai Sumber Enzim A
Amilase. Indo. J. Chem 7(3).
Pratama, Aditya Putra dkk. 2010. Pengaruh Suhu Dan Ph Terhadap Aktivitas
Enzim. Fakultas Sains Dan Teknologi UIN Syarif Hidayatullah Jakarta.
Sihombing, D. T. H. 1997. Ilmu Ternak Lebah Madu. Gadjah Mada Press.
Yogyakarta.
Sudarmadji, Slamet dkk. 1989. Analisa Bahan Makanan Dan Pertanian.
Yogyakarta : Liberty Yogyakarta.

Tosari, Alfonsus A. 2008. Aktivitas Enzim Amilase. Fakultas Matematika Dan


Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Hasanuddin.

You might also like