CIDOS NUCLEICOS 1-A)Representa la hlice de ADN indicando la disposicin espacial, respecto al eje central de la hlice, de los distintos grupos

moleculares presentes en los nucletidos que la forman B) Representa las dimensiones de la molcula de ADN a nivel de estructura 2 2-Por qu decimos que ambas hebras son antiparalelas? Porque las dos hebras coinciden, el extremo 3' de una cadena con el 5' de la otra. Son complementarias y no idnticas porque cada una de ellas posee las bases nitrogenadas complementarias de la otra 4-Representa simblicamente la molcula de ATP, indicando el nombre de cada componente El ATP es una molcula especializada en la retencin de E, es decir, en los procesos qumicos cuando se desprendo E, es recogida por el ADP que con el aumento de E pasa a formar ATP 9- Qu razn justifica la extremada complejidad de la estructura cuaternaria del ADN? Es la que le proporciona el aspecto especfico del ADN, la secuencia polinucletida se enrolla en el espacio en forma de Doble hlice y tiene una serie de caractersticas:

Es una secuencia de polinucletidos en forma de doble hlice Las cadenas son antiparalelas Las cadenas se unen mediante puentes de hidrogeno Son complementarias El giro es dextrgiro Las bases nitrogenadas quedan en el interior de la doble hlice, mientras que el esqueleto pectina-fosfato hace las parte externa El enrollamiento es plectonmico, las cadenas no se pueden separar sin desenrollarlas

LOS ENZIMAS ALOSTRICOS son aquellos enzimas (protenas globulares que catalizan reacciones quimicas) que presentan centros alostricos, activadores e inhibidores, adems del habitual centro activo. A este centro alostrico se fija un ligando que modifica la actividad del enzima. Un ligando es cualquier molcula unida a una macromolcula. Los ligandos que se unen a los centros alostricos se conocen como efectores o moduladores

alostricos. Generalmente son molculas pequeas, pero tambin pueden ser molculas grandes, e incluso protenas. La grfica que presentan estos enzimas obedece a una cintica sigmoidea (forma de caracterstica) de la velocidad inicial frente a la concentracin de sustrato, tal como se puede ver en la imagen. Esto es una consecuencia de la interaccin entre el centro del sustrato, el centro del activador y el centro del inhibidor. La mayora de los enzimas alostricos se encuentran al inicio o en las ramificaciones de las rutas metablicas. El alosterismo es una de las principales formas de regulacin en la clula debido a que puede producir cambios rpidos y fcilmente reversibles en la actividad de los enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato del enzima (lo que puede ayudar a conectar vas metablicas). Muchos frmacos actan unindose al centro alostrico de los enzimas, como los inhibidores de transcriptasa inversa no nuclesidos.

Efectores
Los efectores son de dos tipos:

Los positivos o activadores: Sustancias que al interaccionar con el enzima desplazan la curva sigmoidal hacia la izquierda. Esto quiere decir que con concentraciones de sustrato menores obtendremos mayores velocidades de reaccin, la actividad del enzima se ha incrementado. El centro alostrico al que se une un efector positivo se conoce como centro activador. Los negativos o inhibidores: Sustancias que al interaccionar con el enzima desplazan la curva sigmoidal hacia la derecha. En este caso, aumenta la concentracin de sustrato necesaria para alcanzar la misma velocidad, por lo que la actividad del enzima ha disminuido. El centro alostrico al que se une se conoce como centro inhibidor

LAS ISOENZIMAS O ISOZIMAS son enzimas que difieren en la secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parmetros cinticos (i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulacin diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioqumica, las isoenzimas son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos casos, son codificadas por genes homlogos que han divergido con el tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reaccin, los dos trminos se suelen usar indistintamente.

Introduccin
En 1957 R. L. Hunter y Clement Markert describieron por primera vez a las isoenzimas, y las definieron como las diferentes variantes de la misma enzima que tienen idnticas funciones y estn presentes en el mismo individuo. Esta definicin abarca a las variantes de

enzimas que son el producto de diferentes genes y por lo tanto representan diferentes loci (descritoss como isoenzimas) y a las enzimas que son el producto de diferentes alelos de un mismo gen (descritos como aloenzimas). Las isoenzimas pueden ser el resultado de la duplicacin de genes, pero tambin pueden derivarse de la poliploida o de la hibridacin del cido nucleico. En el tiempo evolutivo, si la funcin de la nueva variante sigue siendo idntica a la original, entonces es probable que uno u otro se pierda con la acumulacin de mutaciones, resultando en un seudogn. Sin embargo, si las mutaciones no impiden el funcionamiento de la enzima pero modifican su funcin o su patrn de expresin gnica, las dos variantes podran ser favorecidas por la seleccin natural y se especializaran en diferentes funciones. Por ejemplo, puede que se expresen en diferentes etapas del des ado de mutaciones puntuales o por mutaciones indel (insercin-delecin) que afectan a la secuencia de ADN que codifica el gen. Al igual que con cualquier otra nueva mutacin, hay tres cosas que puede suceder a una nueva aloenzima: 1. Lo ms probable es que el nuevo alelo sea no funcional, en cuyo caso probablemente resulte en baja aptitud y sea eliminado de la poblacin por seleccin natural. 2. Por otra parte, si el residuo aminoacdico que se cambia es en una parte de la enzima relativamente poco importante, por ejemplo lejos del sitio activo, entonces la mutacin puede que sea selectivamente neutra y quede sujeta a la deriva gentica. 3. En raros casos, la mutacin puede dar lugar a una enzima que sea ms eficiente, o a una que pueda catalizar una reaccin qumica ligeramente diferente, en cuyo caso la mutacin puede causar un aumento de la aptitud, y ser favorecido por la seleccin natural.

Ejemplo de isoenzima
Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no es inhibida por la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones de regulacin y su menor afinidad por la glucosa (en comparacin con otros hexoquinasas), le permiten tener diferentes funciones en las clulas de determinados rganos, como el control de la liberacin de insulina por las clulas beta del pncreas, o la iniciacin de la sntesis de glucgeno por las clulas del hgado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante, o ocurre algn problema