CONCEPTOS BSICOS DEL METABOLISMO Termodinmica: La Termodinmica es la rama de la Fsica que trata del estudio de las propiedades materiales

de los sistemas macroscpicos y de la interconversin de las distintas formas de energa. Los sistemas que son objeto del estudio de la Termodinmica se denominan Sistemas Termodinmicos. Materia: Es todo lo que tiene masa y ocupa un lugar en el espacio, si la materia tiene masa y ocupa un lugar en el espacio significa que es cuantificable, es decir, que se puede medir. Todo cuanto podemos imaginar, desde un libro, un auto, el computador y hasta la silla en que nos sentamos y el agua que bebemos, o incluso algo intangible como el aire que respiramos, est hecho de materia. Los planetas del Universo, los seres vivos como los insectos y los objetos inanimados como las rocas, estn tambin hechos de materia. De acuerdo a estos ejemplos, en el mundo natural existen distintos tipos de materia, la cual puede estar constituida por dos o ms materiales diferentes, Energa: La energa es la capacidad de producir algn tipo de trabajo o poner algo en movimiento. Si bien el trmino puede definirse desde una variedad amplia de enfoques, lo cierto es que todos ellos guardan algn tipo de relacin con la definicin provista. La energa es un tpico de enorme relevancia para la actividad humana, en la medida en que permite el desarrollo de la vida en la tierra y sostiene la actividad econmica. Vida: El concepto de vida puede ser definido desde diversos enfoques. La nocin ms habitual est vinculada a la biologa, que sostiene que la vida es la capacidad de nacer, crecer, reproducirse y morir. En este sentido, la vida es aquello que distingue a hombres, animales y plantas, por ejemplo, de los objetos como una roca o una mesa. La vida tambin es el estado de actividad de los seres orgnicos y la fuerza interna que permite obrar a aquel que la posee. Otra forma de interpretar la vida est vinculada a la capacidad de un ser fsico de administrar sus recursos internos para adaptarse a los cambios que se producen en su medio. Energa potencial: Todo cuerpo que se ubicado a cierta altura del suelo posee energa potencial. Esta afirmacin se comprueba cuando un objeto cae al suelo, siendo capaz de mover o deformar objetos que se encuentren a su paso. El movimiento o deformacin ser tanto mayor cuanto mayor sea al altura desde la cual cae el objeto. Otra forma de energa potencial es la que est almacenada en los alimentos, bajo la forma de energa qumica. Cuando estos alimentos son procesados por nuestro organismo, liberan la energa que tenan almacenada.

Energa cintica: La Energa cintica es la energa asociada a los cuerpos que se encuentran en movimiento, depende de la masa y de la velocidad del cuerpo. Ej.: El viento al mover las aspas de un molino.

La energa cintica, Ec, se mide en julios (J), la masa, m se mide en kilogramos (kg) y la velocidad, v, en metros/segundo (m/s). Concepto de sistema: Como definicin de sistema se puede decir que es un conjunto de elementos con relaciones de interaccin e interdependencia que le confieren entidad propia al formar un todo unificado. Un sistema puede ser cualquier objeto, cualquier cantidad de materia, cualquier regin del espacio, etc., seleccionado para estudiarlo y aislarlo (mentalmente) de todo lo dems. As todo lo que lo rodea es entonces el entorno o el medio donde se encuentra el sistema. El sistema y su entorno forman el universo. Tipos de sistemas: Los sistemas termodinmicos se pueden clasificar como: aislados, cerrados y abiertos El sistema aislado es el sistema que no puede intercambiar materia ni energa con su entorno y este es un modelo imaginario cuya frontera o lmite del sistema impide cualquier tipo de intercambio. El sistema cerrado es el sistema que slo puede intercambiar energa con su entorno, pero no materia, es decir, aquel cuya frontera admite nicamente el intercambio de energa. El sistema abierto que es el sistema que puede intercambiar materia y energa con su entorno. Leyes de termodinmica: *Primera- Tambin conocido como principio de conservacin de la energa para la termodinmica, establece que si se realiza trabajo sobre un sistema o bien ste intercambia calor con otro, la energa interna del sistema cambiar. Visto de otra forma, esta ley permite definir el calor como la energa necesaria que debe intercambiar el sistema para compensar las diferencias entre trabajo y energa interna. Fue propuesta por Antoine Lavoisier. La ecuacin general de la conservacin de la energa es la siguiente: Eentra Esale = Esistema *Segunda- Esta ley regula la direccin en la que deben llevarse a cabo los procesos termodinmicos y, por lo tanto, la imposibilidad de que ocurran en el

sentido contrario (por ejemplo, que una mancha de tinta dispersada en el agua pueda volver a concentrase en un pequeo volumen). Tambin establece, en algunos casos, la imposibilidad de convertir completamente toda la energa de un tipo en otro sin prdidas. De esta forma, La Segunda ley impone restricciones para las transferencias de energa que hipotticamente pudieran llevarse a cabo teniendo en cuenta slo el Primer Principio. Debido a esta ley tambin se tiene que el flujo espontneo de calor siempre es unidireccional, desde los cuerpos a temperatura ms alta a aquellos de temperatura ms baja. *Cero- El equilibrio termodinmico de un sistema se define como la condicin del mismo en el cual las variables empricas usadas para definir un estado del sistema (presin, volumen, campo elctrico, polarizacin, magnetizacin, tensin lineal, tensin superficial, entre otras) no son dependientes del tiempo. A dichas variables empricas (experimentales) de un sistema se les conoce como coordenadas termodinmicas del sistema. A este principio se le llama del equilibrio termodinmico. Si dos sistemas A y B estn en equilibrio termodinmico, y B est en equilibrio termodinmico con un tercer sistema C, entonces A y C estn a su vez en equilibrio termodinmico. Este principio es fundamental, aun siendo ampliamente aceptado, no fue formulado formalmente hasta despus de haberse enunciado las otras tres leyes. De ah que recibe la posicin 0. Entropa: Etimolgicamente entropa, asociada a la termodinmica, surgi como palabra acuada del griego, de em (en: en, sobre, cerca de...) y sqopg (trope: mudanza, giro, alternativa, cambio, evolucin). La termodinmica, por definirla de una manera muy simple, fija su atencin en el interior de los sistemas fsicos, en los intercambios de energa en forma de calor que se llevan a cabo entre un sistema y otro y tiene sus propias leyes. Uno de los soportes fundamentales de la Segunda Ley de la Termodinmica es la funcin denominada entropa que sirve para medir el grado de desorden dentro de un proceso y permite distinguir la energa til, que es la que se convierte en su totalidad en trabajo, de la intil, que se pierde en el medio ambiente. Entalpa: La entalpa es la cantidad de energa calorfica de una sustancia. En una reaccin qumica, si la entalpa de los productos es menor que la de los reactantes se libera calor y decimos que es una reaccin exotrmica. Si la entalpa de los productos es mayor que la de los reactantes se toma calor del medio y decimos que es una reaccin endotrmica. El cambio de entalpa se denomina H y se define como: H = Hproductos - Hreactantes Energa de activacin: La energa de activacin ( ) en qumica y biologa es la energa que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energa de activacin

suele utilizarse para denominar la energa mnima necesaria para que se produzca una reaccin qumica dada. Para que ocurra una reaccin entre dos molculas, stas deben colisionar en la orientacin correcta y poseer una cantidad de energa mnima. A medida que las molculas se aproximan, sus nubes de electrones se repelen. Esto requiere energa (energa de activacin) y proviene del calor del sistema, es decir de la energa traslacional, vibracional, etctera de cada molcula. Energa de Gibbs: Segn Gibbs la energa libre es un potencial termodinmico que tiene unidades de energa que da la condicin de equilibrio y de espontaneidad para una reaccin qumica (a presin y temperatura constantes). Reacciones endergnicas y exergnicas: *reaccin endergnica (tambin llamada reaccin desfavorable o no espontnea) es una reaccin qumica en donde el incremento de energa libre es positivo. Bajo condiciones de temperatura y presin constantes, esto quiere decir que el incremento en la energa libre de Gibbs estndar debe ser positivo. * Una reaccin exergnica es una reaccin qumica donde la variacin de la energa libre de Gibbs es negativa.1 Esto nos indica la direccin que la reaccin seguir. A temperatura y presin constantes una reaccin exergnica se define con la condicin: Que describe una reaccin qumica que libera energa en forma de calor, luz, etc. Las reacciones exergnicas son una forma de procesos exergnicos en general o procesos espontneos y son lo contrario de las reacciones endergnicas.

Enzimas:

Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamenteposibles: Una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.

Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su accin cataltica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metlicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgnicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prosttico, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.

Coenzima:

Las coenzimas son cofactores orgnicos

no proteicos, termoestables,

que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro. A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican y consumen durante la reaccin qumica; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.

Holoenzima:

Una holoenzima es

una enzima que

est

formada

por

una

protena (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molcula orgnica compleja unida (grupo prosttico) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalticamente. Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes qumicos

apropiados para realizar la actividad cataltica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o dbiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones qumicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima de denominaapoenzima y la fraccin no proteica es el cofactor.

Sitio activo

El sitio o centro activo es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado. La reaccin especfica que una enzima controla depende de un rea de su estructura terciaria. Dicha rea se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras molculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas molculas. Las molculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de ste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo slo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus ismeros). El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunci: "el sustrato se adapta al centro activo o cataltico de una enzima como una llave a una cerradura". Sustrato, llave cerradura:

Tipos de enzimas: Las enzimas son las protenas encargadas de catalizar las reacciones bioqumicas del metabolismo. Las enzimas no alteran el equilibrio de dichas reacciones ni tampoco el balance enrgico, slo aceleran el proceso. Se las puede clasificar en: xido-reductasas: estas enzimas estn vinculadas con las reducciones y oxidaciones biolgicas que intervienen en los procesos de fermentacin y de respiracin. Estas son esenciales en ciertas cadenas metablicas como por ejemplo la escisin enzimtica de la glucosa y en la produccin de ATP. Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la transferencia de una porcin de molcula a otra. Adems, estas enzimas son las que actan sobre distintos sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfat, amina, aldehdo, entre otros grupos. Hidrolasas: estas enzimas actan sobre las molculas de protoplasma, tales como las de

grasas, de glicgeno y de protenas. El acto de catalizar es realizado en la escisin de los enlaces de los tomos de nitrgeno y carbono o bien, de carbono y oxgeno. Al mismo tiempo se adquiere la hidrlisis de las molculas de agua de la que devienen las molculas de hidrgeno y oxidrilo, que se unen a las molculas resultantes de la ruptura de enlaces de las molculas mencionadas. Dentro de estas enzimas se encuentran protenas como la quimiotripsina, la tripsina y la pepsina que son esenciales en la digestin ya que son las que hidrolizan enlaces estricos, glucosdicos y ppticos. Isomerasas: estas son las que actan sobre ciertas sustancias a las que transforman en otras ismeras, lo que significa que tienen la misma frmula emprica pero un desarrollo diferente. Liasas: estas enzimas son las que actan sobre los enlaces entre los tomos de carbono, carbono y oxgeno, carbono y azufre o carbono y nitrgeno, escindindolos. Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que dos molculas se unan. Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y libera energas que son las necesarias para que dichas molculas puedan unirse. Factores que afectan las enzimas: La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cintica y de la dinmica qumica de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de molculas. Las enzimas son protenas (macromolculas) con la capacidad de manipular otras molculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro cataltico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimtico. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una protena en dos polipptidos. En otros casos, se produce la unin simultnea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucletido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, tambin suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reaccin. Esta etapa limitante puede consistir en una reaccin qumica o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato. El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualizacin e interpretacin de los datos cinticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cmo permanecen unidos sustrato y producto durante la catlisis, qu cambios conformacionales ocurren durante la reaccin, o incluso el papel en particular de determinados residuos aminocidos en el mecanismo cataltico. Algunas enzimas modifican su conformacin significativamente durante la reaccin, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar anlogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reaccin y mantienen a la enzima

permanentemente en la conformacin de sustrato unido). Los mecanismos enzimticos pueden ser divididos en mecanismo de nico sustrato o mecanismo de mltiples sustratos. Los estudios cinticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cintica enzimtica puede mostrar tambin el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados. Sin embargo, no todas las catlisis biolgicas son llevadas a cabo por enzimas proteicas. Existen molculas catalticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traduccin del ARNm, respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el limitado nmero de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reaccin y sus cinticas pueden ser estudiadas y clasificadas por los mismos mtodos. Clasificacin de las enzimas:
Actualmente, mas de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el substrato especfico sobre el cual actan. Entre las numerosas clasificaciones, algunas se basan en las reacciones que catalizan las enzimas, otras en el substrato sobre el que actan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histrico. La comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificacin sistemtica, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reaccin implicada: 1. Oxidorreductasas: Catalizan una amplia variedad de reacciones de xido-reduccin, empleando coenzimas, tales como + + NAD y NADP , como aceptor de hidrgeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas. 2. Transferasas: Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas). 3. Hidrolasas: Catalizan reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces qumicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman aadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. Tambin pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.

4. Liasas: Tambin catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptdicos), pero no por hidrlisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas. 5. Isomerasas: Transforman sus substratos de una forma isomrica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras. 6. Ligaras: Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos. Generalmente, la energa requerida para la formacin de enlace deriva de la hidrlisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas estn en este grupo. CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3, 14). 1. LAS HIDROLASAS comprenden las: 1.1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos: a) Lipasas, que hidrolizan los steres de cidos grasos; b) Fosfatasas, que hidrolizan los steres fosfricos de muchos compuestos orgnicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados: c) Clorofilasas. En la industria alimentara debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retencin de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: - Pretratamiento por inmersin (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solucin de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min. - Escaldado en solucin de hidrxido de calcio 0,005 M. - Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidrxido de magnesio (0,020-0,025 M.) . El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el escaldado y la esterilizacin posterior. d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas (vanse stas) . 1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en: a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa, que acta sobre el cido pctico o poligalacturnico, dando molculas de cido galacturnico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboracin de zumos y nctares de frutas. 1.3 PROTEASAS, que se clasifican en: a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptdicas: -CO-NH de las protenas,

algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la enzima proteoltica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se puede abrir la molcula proteica, de modo que entonces las uniones peptdicas pueden ser atacadas por estas enzimas; b) Peptidasas, que rompen las uniones de los pptidos hasta la liberacin final de molculas de aminocidos; c) Catepsinas, a cuya accin en el msculo proteico se deben los procesos autolticos en la maduracin de la carne. El tejido vivo tiene un pH desfavorable para la accin de estas enzimas, pero a la muerte del animal baja el pH al acumularse cido lctico por degradacin del glicgeno. Al alcanzar un pH 4,5 se hace ptimo para la liberacin y accin de la enzima, apareciendo los respectivos cambios en la textura y dems caracteres de la carne, y d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto estmago del ternero alimentado slo con leche materna y que causa la coagulacin de la leche (Vase en "Aplicacin de enzimas en la Industria Lechera") . 2. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES. Entre ellas son de inters en alimentos: 2.1 Oxidasas, que comprenden: a) Las Oxidasas Frricas: Catalasa, responsable de la prdida de color y olor de vegetales congelados, y Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas ctricas. Su estudio es de gran inters en la industria de alimentos por ser una de las enzimas ms estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivacin, con el agravante de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo; b) A las Oxidasas Cpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa, catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimtico (vase ste) y la ascrbico-oxidasa. 2.2 Dehidrogenasas. Entre stas se encuentran las enzimas siguientes: Xantino-oxidasa, que es una flavoprotena con molibdeno y cataliza la oxidacin de xantina y aldehdos como el frmico, actuando como aceptor de H el azul de metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se basa su aplicacin analtica en el control trmico de la leche y en la deteccin de leche de vaca en leche humana, pues esta ltima no contiene esta enzima; Lipoxidasa, que cataliza la oxidacin de cidos grasos poliinsaturados y secundariamente tambin al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a travs de los perxidos formados.

Importancia de las enzimas en la industria:

La importancia de las enzimas para la ciencia de los alimentos esta determinada por las condiciones que prevalecen en el interior y en el exterior del producto. Para regular la actividad enzimtica durante la conservacin y procesado, es necesario controlar tales condiciones. Temperatura En general las enzimas operan muy lentamente a temperaturas de coagulacin y su actividad aumenta cuando lo hace la temperatura . La mayor parte de las enzimas presentan su actividad mxima en el intervalo de 30 a 40 C y por encima de 45C comienzan a desnaturalizarse. La inactivacin de las enzimas por el calor esta relacionada con la qumica de las protenas y su desnaturalizacin trmica . La desnaturalizacin de una protenas se ha definido como: Un cambio de importancia en la estructura original, sin rotura de ninguno de los enlaces qumicos primarios que unen entre s a los aminocidos El trmino inactivacin de una enzima se refiere a la prdida de la actividad. El tratamiento trmico de los alimentos suele tener como objetivo la inactivacin de las enzimas de manera enzimas irreversiblemente. DESNATURALIZACIN La mayora de las enzimas se desnaturalizan fcilmente por el calor; a temperaturas de 70 y 80 C se impide la actividad enzimtico. De aqu que se conserven mejor los alimentos cocinados que los crudos. Por ejemplo: de continuar la presencia de enzimas en un alimento lo que tendramos es cambios en la clorofila o en los carotenos o una modificacin en el sabor de las grasas( rancidez) o un cambio en el valor nutritivo de las protenas o vitaminas o simplemente una

modificacin en la textura de los alimentos. El calentamiento es un mtodo conveniente para destruir a los microorganismos de los alimentos de aqu que con el mismo procedimiento se logran dos objetivos diferentes 1- La preservacin microbiolgica 2- La estabilizacin enzimtico de los alimentos (inactivacin enzimtico). Sin embargo se dan casos en que las enzimas despus del calentamiento se regeneran . La in activacin trmica se basa a la prdida de la estructura y por tanto de los sitios activos. La regeneracin se debera, entonces a un proceso de reorganizacin de la molcula de protena que conduce a la restauracin de los sitios activos La estabilidad de los alimentos frente a la accin enzimtica depende de la temperatura, pH, del estado fsico de la enzima. Conservacin por fro La principal razn por la que los alimentos se exponen a bajas temperaturas , especialmente los productos congelados, es la de evitar el crecimiento de microorganismos manteniendo en lo posible atributos de calidad del alimento as como una perdida parcial de la actividad enzimtica. Algunas enzimas se desnaturalizan en un grado significativo durante la congelacin y descongelacin muchas otras no se ven afectadas. Un mayor descenso en la temperatura da como resultado una reduccin de la actividad enzimtico. Efecto del pH Los pH extremos suelen inactivar a las enzimas por lo general, las enzimas presentan una mxima actividad a un valor determinado de pH, al que se le denomina pH ptimo.

La mayor parte de las enzimas presentan su actividad mxima a pH entre (4,5- . Existen, sin embargo , enzimas con un pH ptimo extremo , como la pepsina , que presenta tiene un pH de 1,8 o la arginasa cuyo pH es de 10. A pHs extremos, la actividad enzimtica suele decaer irreversiblemente debido a procesos de desnaturalizacin proteica. En un proceso industrial , el pH puede ser controlado para evitar inhibir o potenciar al mximo una reaccin enzimtica. Por ejemplo puede impedirse la actividad de la fenolasa reduciendo el pH del sistema por debajo de tres. En los frutos suele conseguirse esto por el efecto de acidificantes naturales , como el cido ctrico, mlico o fosfrico. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras: 1) El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. 2) La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin de la enzima. 3) El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago, presenta un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino en pH= 12 Los pH extremos suelen inactivar a las enzimas por lo general, las enzimas presentan una mxima actividad a un valor determinado de pH al que denominamos pH ptimo. La mayor parte de las enzimas presentan actividad mxima a intervalo de pH de 4.5 8.0 Las temperaturas de refrigeracin, congelacin, escaldado,

blanqueado tambin inactivan a las enzimas.

Reacciones qumicas del metabolismo:
El metabolismo es un conjunto de reacciones qumicas que tienen lugar en las clulas del cuerpo. El metabolismo transforma la energa que contienen los alimentos que ingerimos en el combustible que necesitamos para todo lo que hacemos, desde movernos hasta pensar o crecer. Protenas especficas del cuerpo controlan las reacciones qumicas del metabolismo, y todas esas reacciones qumicas estn coordinadas con otras funciones corporales. De hecho, en nuestros cuerpos tienen lugar miles de reacciones metablicas simultneamente, todas ellas reguladas por el organismo, que hacen posible que nuestras clulas estn sanas y funcionen correctamente.

El metabolismo es un proceso constante que empieza en el momento de la concepcin y termina cuando morimos. Es un proceso vital para todas las formas de vida -no solo para los seres humanos. Si se detiene el metabolismo en un ser vivo, a este le sobreviene la muerte.

He aqu un ejemplo de cmo funciona el proceso del metabolismo en los seres humanos -y empieza con las plantas. En primer lugar, las plantas verdes obtienen energa a partir de la luz solar. Las plantas utilizan esa energa y una molcula denominada clorofila (que les proporciona su color verde caracterstico) para fabricar azcares mediante el agua y el dixido de carbono. Este proceso se denomina fotosntesis y probablemente ya lo has estudiado en clase de biologa.

Acarreador electrnico: El acarreador electrnico es el oxigeno que sirve como va de transporte para los electrones y los lleva hacia los hidrgenos