Enzimas

A vida depende da realizao de inmeras reaes qumicas que ocorrem no interior das clulas e tambm fora delas (em cavidades de rgos, por exemplo). Por outro lado, todas essas reaes dependem, para a sua realizao , da existncia de uma determinada enzima. As enzimas so substncias do grupo das protenas e atuam como catalisadores de reaes qumicas. Catalisador uma substncia que acelera a velocidade de ocorrncia de uma certa reao qumica. Muitas enzimas possuem, alm da poro protica propriamente dita, constituda por uma seqncia de aminocidos, uma poro no-protica. A parte protica a apoenzima e a no protica o co-fator. Quando o co-fator uma molcula orgnica, chamado de coenzima. O mecanismo de atuao da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, mais propriamente conhecido como substrato. formado um complexo enzimasubstrato, instvel, que logo se desfaz, liberando os produtos da reao a enzima, que permanece intacta embora tenha participado da reao. Mas para que ocorra uma reao qumica entre duas substncias orgnicas que esto na mesma soluo preciso fornecer uma certa quantidade de energia, geralmente, na forma de calor, que favorea o encontro e a coliso entre elas. A energia tambm necessria para romper ligaes qumicas existentes entre os tomos de cada substncia, favorecendo, assim a ocorrncia de outras ligaes qumicas e a sntese de uma nova substncia a partir das duas iniciais. Essa energia de partida, que d um empurro para que uma reao qumica acontea, chamada de energia de ativao e possui um determinado valor. A enzima provoca uma diminuio da energia de ativao necessria para que uma reao qumica acontea e isso facilita a ocorrncia da reao.

O mecanismo chave-fechadura
Na catlise de uma reao qumica, as enzimas interagem com os substratos, formando com eles, temporariamente, o chamado complexo enzima-substrato. Na formao das estruturas secundria e terciria de uma enzima (no esquea que as enzimas so protenas), acabam surgindo certos locais na molcula que serviro de encaixe para o alojamento de um ou mais substratos, do mesmo modo que uma chave se aloja na fechadura.

Esses locais de encaixe so chamados de stio ativos e ficam na superfcie da enzima. Ao se encaixarem nos stios ativos, os substratos ficam prximos um do outro e podem reagir mais facilmente.

Assim que ocorre a reao qumica com os substratos, desfaz-se o complexo enzima-substrato. Liberam-se os produtos e a enzima volta a atrair novos substratos para a formao de outros complexos.

Lembre-se!! Uma enzima no consumida durante a reao qumica que ela catalisa.

Fatores que afetam a atividade das enzimas

Temperatura A temperatura um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reao enzimtica aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reao diminui bruscamente. O aumento de temperatura provoca maior agitao das molculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porm, se for ultrapassada certa temperatura, a agitao das molculas se torna to intensa que as ligaes que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.

Para cada tipo de enzima existe uma temperatura tima, na qual a velocidade da reao mxima, permitindo o maior nmero possvel de colises moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas, tm sua temperatura tima entre 35 e 40C, a faixa de temperatura normal do nosso corpo. J bactria que vivem em fontes de gua quente tm enzimas cuja temperatura tima fica ao redor de 70C. Grau de acidez (pH) Outro fator que afeta a forma das protenas o grau de acidez do meio, tambm conhecido como pH (potencial hidrogeninico). A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentrao relativa de ons hidrognio(H+) em um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem cido nem bsico. Valores prximos de 0 so os mais cidos e os prximos de 14 so os mais bsicos (alcalinos).

Cada enzima tem um pH timo de atuao, no qual a sua atividade mxima. O pH timo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas h excees. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente cido de nosso estmago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH timo situado em torno de 8.

Catalisadores so substncias que aumentam a velocidade de uma reao. Essas substnciasatuam combinando-se a outras substncias, que sofrero a catlise, originando um novo produto. No final da reao, h a formao desse produto sem a degradao do catalisador. No caso das enzimas, a substncia catalisada chama-se substrato. Para serem substratos de uma mesma enzima, eles devem ter a mesma estrutura e a mesma suscetibilidade ao cataltica da enzima. Para entender o funcionamento das enzimas, devem-se conhecer dois conceitos: energia livre de ativao e estado de transio. Energia livre de ativao a energia inicial necessria para que a reao ocorra. Estado de transio o ponto da reao que possui a maior energia de ativao. Nesse ponto, a reao est no ponto mximo da barreira energtica que separa os reagentese os produtos, fazendo com que a probabilidade de uma ligao qumica se rompa ou se forme seja muito elevada. As enzimas atuam combinando-se aos substratos (ligao esta que ocorre no stio ativo) para produzir um estado de transio que possui menor energia de ativao em relao ao estado de transio da reao no-catalisada. Quando a enzima se liga ao substrato, este ltimo tem a sua forma modificada, fazendo com que seja gasto energia, de modo a diminuir a energia do estado de transio da reao catalisada, consequentemente fazendo com que ocorra uma diminuio na energia necessria para o trmino da reao. Existem alguns modelos que tentam explicar a interao entre enzimas e substratos. Os trs mais utilizados so: Modelo simples, onde enzima e substrato possuiriam cargas opostas, havendo a interao entre a enzima e o substrato de forma parcial. Formar-se-ia um estado de transio, onde a complementariedade entre as duas estruturas seria perfeita. Posteriormente, haveria a alterao completa do substrato, seguida da formao do produto e a regenerao da enzima; Modelo do ajuste induzido, que defende a alterao da conformao da enzima (a enzima se ajustaria ao substrato na sua presena) ; Modelo chave-fechadura, que prev um encaixe perfeito do substrato no stio de ligao.Esse ltimo modelo no muito til para explicar a reao enzimtica, pois haveria a formao de um estado de transio muito estvel que precisaria de uma energia de ativao muito grande para separar enzima e o produto.

Algumas enzimas desempenham suas atividades sozinhas, outras necessitam de um ou mais componentes chamados cofatores, que geralmente so ons metlicos. Se estiver ligada a seu respectivo cofator, a enzima chamada de holoenzima. Caso contrrio chamada de apoenzima. Existem, alm dos cofatores, as coenzimas, que so molculas orgnicas que transportam grupos qumicos de uma enzima para outra. Um exemplo o NADH, que transporta um on hidreto. O estudo do mecanismo da combinao enzima-substrato chama-se cintica enzimtica, e possui vital importncia para a compreenso da atividade enzimtica. Uma teoria geral foi desenvolvida por L.Michaelis e M.L.Menten, com o intuito de explicar os aspectos da cintica enzimtica e inibio. A teoria de Michaelis-Menten considera que a enzima E liga-se ao substrato S, formando o complexo enzimasubstrato ES (energia gerada a partir da formao desse complexo, visto que ele estvel, liberando energia para o sistema), que catalisado, formando o complexo enzima-produto EP, que por ltimo se rompe formando o produto P e regenerando a enzima. E + S <--> ES -> EP <--> E+P Paralelamente a essa teoria, existe a equao de Michaelis-Menten, que a equao da velocidade das reaes catalisadas por enzimas que possuem apenas um substrato. Essa equao relaciona a velocidade inicial (velocidade na qual a concentrao de produto em relao ao tempo constante), a velocidade mxima e a concentrao inicial de substrato, atravs de uma constante chamada Km (constante de Michaelis-Menten).Essa constante equivale concentrao de substrato onde a velocidade inicial da reao igual metade da velocidade mxima. Equao de Michaelis-Menten: A catlise enzimtica pode ter sua velocidade alterada por alguns fatores fsico-qumicos como: Temperatura -> quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reao, at ser alcanada a temperatura tima; acima desta temperatura a enzima comea a perder sua funo, diminuindo a velocidade da catlise, at o momento em que torna-se inativa. pH -> as enzimas possuem um pH timo onde a distribuio das cargas ideal para a catlise; acima deste pH timo a atividade enzimtica diminui, visto que a enzima comea a perder sua funo, at tornar-se inativa. Concentrao de enzimas -> quanto maior for o nmero de enzimas catalisando a reao, mais rpido ela ocorrer, at ser atingida a velocidade mxima. Concentrao de substratos -> a velocidade da catlise aumenta quanto maior for a concentrao de substrato, visto que h a formao de uma maior quantidade de produto por unidade de tempo. Concentrao salina -> altera a solubilidade das enzimas atravs da fora inica. Quanto maior a fora inica, mais espcies se ligaro molcula, aumentando a solubilidade da enzima. Se a soluo

supersaturar, h a precipitao da enzima, processo este que a inativa. Assim como no pH e na temperatura, h uma concentrao salina tima para o funcionamento das enzimas. Algumas enzimas possuem propriedades que atribuem especificamente a elas papel regulador no metabolismo, sendo por isso chamadas enzimas reguladoras. Os dois principais tipos de enzimas reguladoras so: enzimas alostricas, que funcionam atravs da ligao no-covalente de um metablito regulador chamado modulador (que pode ser um ativador ou inibidor) a uma parte da enzima diferente do stio ativo, e enzimas moduladas covalentemente, que so interconvertidas entre as formas ativas e inativas pela ao de outras enzimas. Existem compostos na natureza que diminuem a atividade de uma enzima. So os chamados inibidores enzimticos, que podem ter ao reversvel ou irreversvel. Os inibidores possuem afinidade maior com a enzima em relao ao substrato para que uma pequena dose de inibidor seja utilizada para atingir eficincia satisfatria. Existem trs diferentes tipos de inibidores: reversveis, irreversveis e alostricos. Os inibidores reversveis so divididos em: competitivos, no-competitivos, acompetitivos e mistos, onde: Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo stio ativo da enzima. Os inibidores no-competitivos ligam-se enzima em um lugar diferente do stio ativo do substrato. A ligao do inibidor nesse caso independente. Os inibidores acompetitivos ligam-se ao complexo enzima-substrato, fazendo com que o inibidor interaja com a enzima e com o substrato, tornando dependente a ligao do inibidor. Inibidores mistos comportam-se ambiguamente. Eles possuem caractersticas de dois ou trs tipos de inibidores citados anteriormente. Podem se ligar a qualquer parte da enzima. Os inibidores irreversveis ligam-se no stio ativo da enzima com uma afinidade muito alta, impedindo a ligao do substrato. Quando o inibidor se separa da enzima, esta j est inativa, uma vez que a separao pode demorar de semanas a meses para correr. Os inibidores alostricos no se ligam ao stio ativo do substrato. Possuem stios especficos chamados stios alostricos. Quando se ligam a esse stio, modificam a conformao da enzima, inibindo-a e, consequentemente, reduzem a velocidade da reao. As enzimas so largamente utilizadas em indstrias, para a produo de antibiticos e produtos de limpeza, por exemplo. So utilizadas tambm em anlises clnicas e na rea de alimentos. As enzimas possuem algumas desvantagens, como por exemplo, o seu preo, sua validade, que menor que a de outros catalisadores, e o cuidado necessrio para manuse-las. So muito utilizadas, porm, pois possuem alta relao custo-benefcio, visto que aumentam a velocidade das reaes em torno de 10 vezes.
6

Leia mais em: http://www.webartigos.com/artigos/introducao-a-enzimologia/13711/#ixzz2N9JaF6JX