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DESAMINACION DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos que se liberan en la proteólisis de las proteínas animales,

vegetales y bacterianas se metabolizan según 2 vías principales:

 Desaminación.
 Descarboxilación.

Muchos m.o. poseen estos tipos de actividad y lo usan dependiendo del pH del
medio. Por regla general:

 Los aminoácidos desaminasan en medio alcalino.

 Los aminoácidos descarboxilasan en medio ácido.
 La desaminación de los AA tiende a bajar el pH al eliminar NH 3 y formar
productos ácidos.
 La descarboxilaciones tiene un efecto contrario al eliminar CO2 y producir
aminas alcalinas.
 Los aminoácidos desminasas de los m.o. son muy diversas y comprende:

- Enzimas oxidativas ocurre deshidrogenación de sustrato.

- Enzimas no oxidativas.

1º DESAMINACIÓN OXIDATIVA:
Consiste en una deshidrogenación enzimática del AA aminoácido, el cual se
hidroliza por una reacción no enzimática, formando el ácido α cetónico
correspondiente y amoniaco.

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 Esta reacción puede ser catalizada por aminoácido oxidasas flavínicas ó por
aminoácido deshidrogenasas que usan piridín nucleótidos.
 En animales superiores esta reacción se da en hígado, riñón y otros órganos.

a) L Y D AMINOÁCIDOS OXIDASAS:

 Proteus vulgaris, E. coli, Neuroespora crossa, Aspergillus Níger.

 Pseudomona aeuroginosa, Penicillium.

- Poseen L – AA inespecíficas actúan con FMN.

- También poseen D – AA oxidasas cuya coenzima es el FAD.
- las AA. Oxidasas flavínicas debido a la naturaleza de sus coenzimas son
autooxidables y actúan en aerobias consumiendo oxígeno y formando agua
oxigenada.

En los m.o. aerobios, el perhidrol, se descompone mediante la catalasa:

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b) L- AMINOACIDO DESHIDROGENASA:
- Poseen bacterias aerobias y anaerobias y operan con:

Piridín nucleótidos (PN) y de acción reversible.

- Debido a la reversibilidad también intervienen en la biosíntesis de AA a partir

de los cetoácidos correspondientes y de NH3.
- Las coenzimas pueden ser NAD y NADP (B. Subtilis y E. Coli resp.).
- El número y la naturaleza de los AA varían.
- Son pocas específicas y actúan sobre L – AA. Son adaptativas y se inducen
por su propio sustrato pero solo se sintetizan y actúan de un modo único en
medio alcalino ( pH 8 – 8,5).
Condición en que la función α amino de los AA no esta ionizada.

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Desaminacion oxidativa por la D – aminoácido oxidasa. La segunda parte de la reacción tiene lugar
espontáneamente

H2O2 O2

FAD FADH2 H2O

NH2 NH O

=
R – CH - COOH R–C R – C – COOH + NH3

D - Aminoácido D - Aminoácido COOH Cetoácido

oxidasa

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METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS: PRODUCCION DE ENERGIA Y SINTESIS

COOH COOH COOH

NADH + H+ H 2O
H2N - CH NAD+ H2N = CH C = O + NH3

CH2 CH2 CH2

CH2 L – Glutamato CH2 CH2

deshidrogenasa
COOH COOH COOH

Acido L - glutamico
Acido α - cetoglutárico

Desaminacion oxidativa del ácido glutámico, catalizada por la deshidrogenada glutámica

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2º DESAMINACION NO OXIDATIVA
a) DESAMINACION DESATURANTE:

 Por acción de la enzima aspartasa se desamina reversiblemente el ácido

L – aspártico formando ácidos insaturados correspondiente: ácido fumárico.

 La aspartasa es muy específica requiere de la presencia de biotina y ácido

Adenílico (AMP).
Ejm: E. Coli, Pseudomonas aureginosa, Proteus sp., bacterias propiónicas,
Clostridio, Neusospora crassa.

b) DESAMINACIÓN POR DESHIDRATACIÓN:

Exclusivamente microbiana y característico de los hidroxiaminoácidos:

 Se efectúan mediante la serina deshidrasas.

Por el mismo mecanismo se desamina la treonina con formación de NH3 y α

cetobutirato.

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c) DESAMINACIÓN REDUCTORA:
- Exclusiva de bacterias anaeróbias estrictas (Clostridios).
- La reacción consiste en una reducción del AA al ácido saturado
correspondiente, mediante un proceso enzimático en el que el donador de
hidrógeno es un:

d) DESCARBOXILACIONES DE LOS AMINOÁCIDOS:

Degradación de los AA con liberación de CO2 y formación de una amina:

 Lo realizan microorganismos proteolíticos o no. Catalizado por: aminoácidos

descarboxilasas que actúan únicamente sobre AA serie L y suelen ser muy
específicas.
 Las bases volátiles formadas son responsables del olor de las putrefacciones.
 Producen intoxicaciones alimentarias ( carnes en mal estado) sobre todo con
los AA dibásicos.

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SINTESIS Y CATABOLISMO DE LA HISTAMINA

NH2

HC C – CH2CH – COOH

HN N

Histidina
CH

Histidina
descarboxilasa
Histamina – N –
metil transferasa
HC C – CH2CH2NH2 HC C – CH2CH2NH2

HN N CH3N N
Histamina

CH CH Metilhistamina

Diaminaoxidasa Monoaminoxidasa
(histaminasa)

HC C – CH2 – COOH HC C – CH2COOH

HN N CH3N N
Acido imidazolacetico

CH CH
Acido
metilmidazolacetico

Conjudo con ribosa

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1.- Aminoácidos alifáticos que son más reducidos que los α – cetoácidos ( alanina,
leucina, izo leucina, norleucina y valina).

2.- Aminoácidos alifáticos con el mismo grado de oxidación que los α – cetoácidos
(serina, treonina, cisteína, metionina, arginina, citrulina y ornitina).

3.- Otros aminoácidos, generalmente menos oxidados que los α – cetoácidos

(histidina, fenilalanina, triptófano, tirosina aspartato y glutamato).

Es posible que en algunos casos se precise α – cetoglutarato, el cual quizás en

conjunción con el glutamato deshidrogenasa.

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FERMENTACIÓN ACOPLADA DE DOS AMINOÁCIDOS

(REACCIÓN DE STICKLAND)

Las bacterias que utilizan la reacción de Stickland son clostridios proteolíticos,

entre los que se encuentran:

C. acetobutilicum. C. indolis.
C. aerofaetidum C. mitelmani.
C. bifermentans. C. saprotoxicum.
C. carnis. C. sordelli.
C. botulinum. C. sporogenes.
C. caproicum. C. sticklandii.
C. Ghoni. C. valerianicum.
C. histolyticum.

Los aminoácidos que actúan como reductores pueden dividirse en tres grupos.

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DIVERISDAD PROCARIOTICA: Dominio Bacteria

Etapas de la oxidación Etapas de la reduccion

Alanina Glicina
H
NAD+ 2 H2C – COO-
H3C – C – COO-
NH2
NH2 NADH

Piruvato NH3

H3C – C – COO- CoA

=

O NAD+

NADH 2 Pi
CO2
Reacción acoplada de oxidacion reduccion
(reacción de Stick land) entre alanina y glicina en
Acetil - CoA
Clostridium sporogenes. Se muestran (entre
Pi corchetes) las estructuras de los substratos clave,
intermediarios y productos que permiten que la
química de la reacción continue adelante.
CoA

Acetil ~ P 2 Acetil ~ P
ADP 2 ADP
Fosforilacion
a nivel de
ATP sustrato
2 ATP

- -
H3C – C – COO Acetato 2 Acetato -
2 H3C – C – COO- + 2 NH3

Balance: Alanina + 2 Glicina + 2 H2O + 3ADP + 3 Pi 3 Acetato- + CO2 + 3 NH4+ + 3ATP

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CISTEINA Y METIONINA

1.- La fermentación de la cisteína por Proteus vulgaris y otras bacterias origina

SH2, NH3 y piruvato.

2.- La metioninada metilmercaptano (CH3 – SH), NH3 y α – cetobutirato:

Tanto el SH2 como el metilmercaptano contribuyen al olor putrefacto de la

proteínas en descomposición.

Los dos cetoácidos son ulteriormente descarboxilados oxidativamente a ácidos

monocarboxílicos.

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RUTA QUE CONDUCE DESDE LA TREONINA AL ACETIL - CoA

Treonina
CH3CHOHCHNH2COOH
Serin-hidroximetil-
transferasa

Glicina Glicina

CH2 – C – H Acetaldehido
=

NAD+

CoA Aldehido-deshidrogenasa
(desacilante)

NADH

CH3CO – S – CoA Acetil - CoA

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PRINCIPALES RUTAS DE CONVERSION DE ARGININA EN AC.

GLUTAMICO EN LOS MAMIFEROS

NH
Arginina
=

H2N – C – NHCH2CH2CH2CH(NH2)COOH

H 2O
arginasa
Urea

Ornitina
H2N CH2CH2CH2CH(NH2)COOH

α - Oxoglutarato
Ornitin
transaminasa
Glutamato

H – C – CH2CH2CH(NH2)COOH y – Semialdehido del

acido glutámico
=

O
H2O.NAD+
Semialdehido glutamico
deshidrogenasa
NADH

HOOCCH2CH2CHCOOH Acido glutamico

NH2

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Ruta Principal en mamiferos de conversión de Histidina a Ac. Glutámico

CH2CH(NH2)COOH

Histidina
NH
N

Histidin –
NH2 amonio – liasa

C = C – COOH
Acido
urocanico

NH
N

H2O Acido urocanico

hidratasa

O CH2CH2COOH
=

Acido 4 – imidazolon –
NH 5 propionico
N

H2O Imidazolon -
propionasa

COOH
Acido N – formimino -
HN = CHNHCHCH2CH2COOH glutamico

FH4
Acido glutamico
formimino -
5 – formimino – FH4 transferasa

NH2
Acido glutamico
HOOCCHCH2CH2COOH

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Asimilación de amoniaco en glutamato, catalizada por la glutamato

deshidrogenada

NH3

COO- Glutamato
C=O deshidrogenasa

CH2
CH2

COO-

α - Cetoglutarato COO-

H – C – NH2
+H2O
CH2

CH2
COO-

GLUTAMATO

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18
18:2ω6

12 9 C – S – CoA

=
O

O2 NADH + H

desaturasa

H2O NAD

=
18 C – S – CoA
18:3ω6
12 9

2(NADPH + H) COO – CH2 – C – S – CoA

=
O
Sistema de elongacion de la
cadena

2NADP CO2 + CoA – SH

=
20 C – S – CoA

20:3ω6
14 11 8

O2 NADH + H

desaturasa

H 2O NAD

20

20:4ω6
14 11 8 5 C – S – CoA
=
O

En la síntesis de araquidonil coenzima A, a partir de linolcoil coenzima A participa un sistema que

combiana el alargamiento de la cadena y la desaturacion liaría del carbono 1. la nomenclatura ω
designa el numero de carbonos desde la cola del metilo hasta el doble enlace mas proximo; es util
por que el numero ω no cambia cuando se modifica los ácidos grasos insaturados, por el
mecanismo mostrado aquí.

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RUTAS QUE CONDUCEN AL α – OXOGLUTARATO

Prolina Arginina

y – Semialdehido
glutámico

Histidina Glutamina

Acido glútamico

α - Oxoglutarato

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METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

Mitocondria
O
1

=
2ATP + HCO3 + NH3 H4N – C – OPO32- + 2ADP + Pi

Carbamoil fosfato O = C – NH2

NH

Pi (CH2)3
+
NH3
HC – NH3+
2
(CH2)3 Ornitina Citrulina COO-
H – C – NH3+
COO-
-
COO
Citrulina CH4

=
HC – NH4
Ornitina
CICLO DE LA ATP
COO-
UREA
3
Urea Aspartato
AMP + Pi
5

H2O COO-

Arginino- CH2 NH4

Arginina
=
succinato
=

H 2N NH4 HC – NH C
4
=

COO- NH
C

NH COO- (CH2)3

(CH2)3 HC
Citosol H – C – NH3+
=

H – C – NH3+ CH COO-

COO- COO-

Pumarato

El ciclo de la urea tiene lugar parcialmente en la mitocondria y parcialmente en el citosol, incluyendo el

transporte de la ornitidina y de la citrulina a traves de la membrana mitocondrial mediante sistemas de

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transporte especificos. Cinco enzimas participan en el ciclo de la urea: (1) carbonil fosfato sintetasa, (2)
ornitin transcarbamilasa, (3) argininosuccinato sintetasa. (4) argininosuccinasa y (5) arginasa

METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

R – CH – COO-

NH3+
O α - Cetoglutarato Aminoacido
3
=

H2O – C – NH2 O
Urea = R – C – COO-
Ornitina H2O – C – OPO HCO3- + NH2 Glutamato

=
5 4 O
Carbamoil
H 2O fosfato 2ADP + Pi 2ATP NAD(P)H NAD(P)+ α - Oxoácido
Ciclo de Pi

Arginina la urea
Citrulina

6
Arginino ATP
succinato

AMP + PPi
H -
1 OOC – CH2 – CH – COO-
- Aspartato R – CH – COO-
OOC – C = C – COO- OH

H
-
OOC – CH2 – CH – COO- NH3+
α - Cetoglutarato Aminoacido
Fumarato Malato 3
NAD+ 3
2
Glutamato R – C – COO-
Ciclo del

=
acido NADH O
citrico α - Oxoácido
O
=

-
OOC – CH2 – CH – COO-
Oxalacetato

El ciclo de la urea y el ciclo del acido cítrico, estan ligados a traves de la formación y degradación del
argininosuccinato. Las enzimas (1) fumarasa y (2) malato deshidrogenada son enzimas del ciclo del acido
cítrico (secciones 19-2G y H). El oxalacetato es desviado del ciclo del acido citrico para formar aspartato a
través de la acción de (3) una aminotransferasa. El ATP es hidrolizado en las reacciones de la (5) carbamoil
fosfato sintetasa I y de la (6) argininosuccinato sintetasa. Este ATP es regenerado por la fosforilación
oxidativa a partir del NAD(P)H producido en las reacciones de la (4) glutamato deshidrogenada y de la (2)
malato deshidrogenada.

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CATABOLISMO Y PRODUCCION DE ENRGIA

Catabolismo de la Prolina y de la hidroxiprolina

HN
Prolina
COOH

1/2
O2
prolinoxidasa

H 2O

N
Acido ∆ - pirrolin
COOH 5 - carboxilico

H 2O (espontanea)

y – semialdehido del
H – C – CH2CH2CH(NH2)COOH
acido glutamico
H2O.NAD
∆ - pirrolin
deshidrogenasa
NADH

HOOCCH2CH2CH(NH2)COOH Acido glutamico

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Prolina

α - cetoglutarato Glutamato Glutamida

Ornitina Arginina
Ciclo del
acido citrico
Lisina

Oxalacetato Aspartato Asparragina

Metionina
Homoserina
Treonina Isoleucina

Alanina

Piruvato
Valina
Acido α - cetoisovalérico
Leucina

Acido folico Glicocola

Acido 3 - fosfoglicerico Serina

H 2S Cisteina
Serina
Glucolisis
Acido antranilico Triptofano

Fosfoenolpiruvato + Corismato Fenilalanina

eritrosa – 4 fosfato
Familia aromática
Tirosina

Fosforibosil pirifosfato Histidinol Histidina

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VIA DE BIOSINTESIS DE TRIPTOFANO, FENILALANINA Y TIROSINA

Fosfo-
Eritrosa – 4 – P COOH COOH COOH
enolpiruvato HN
NH2

CH2

=
HO OH O–C CH2
OH OH Antranilato Triptófano
COOH CHNH2
Siquimato Corismato
COOH

COOH COOH COOH

COOH CO CO CHNH2
CO CH2
HO COOH HOOC CH2 CH2
CH2

HO – C – H
=

H – C – OH O
OH
OH OH
H – C – OH
Acido 5 - Prefenato Fenil – piruvato Fenilalanina
CH2O P Deshidroquinico

COOH COOH
Acido 3 – Desoxi – D – CO
arabinoheptulonico – 7 P CHNH2

CH2 CH2

p – Hidroxi
fenil – Tirosina
piruvato

OH OH

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Fosfoenol
Eritrosa 4 fosfato
piruvato

1 2 3

(TYR) (PHE) (TRP)

SAHP sintetasa (1, 2, 3)

DAHP

Corismato

Tirosina Triptófano
Fenilanina

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REGULACION DE ENZIMAS POR INHIBICION DE RETROALIMENTACION

CH3
CH3
A B C D
CH2
H – C – OH
Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3 Enzima 4 Enzima 5 H – C – CH3
H – C – NH3
H – C – NH3
COOH
COOH

Inhibicion por retroalimentacion: la Isoleucina (aminoacido

Treonina (aminoacido isoleucina inhibe a la enzima 1 de productofinal)
de sustrato)

En este ejemplo, la primera enzima en la via metabólica que convierte la treonina (un sustrato de aminoácidos) en isoleucina (un producto de los
aminoácidos) se inhibe cuando la concentración de isoleucina es alta. Si a una celula le hace falta isoleucina, la primera enzima no se inhibe, y la
vía avanza con rapidez. A medida que se acumula isoleucina, esta se une a la primera enzima y gradualmente bloquea la via. Una ves que las
concentraciones de isoleucina bajan y hay menos moléculas que inhiban la enzima, la vía reanuda su producción.

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TRANSAMINACION

Modelo General:

Sustrato dador Enzima Piridoxial Producto aminado

Enzima – Piridoxamina
Sustrato aceptor
(base Schiff)

Ejemplo:

Acido aspartico Enzima Piridoxial Glutamato

Oxalacetato Enzima - Piridoxamina α - cetoglutarato

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REGULACION SECUECIAL DEL PRODUCTO FINAL

E F

P1 H
G
Triptofano
P3
P2 Fenlalanina
Tirosina

La enzima inicial es regulada por productos intermedios.

Cada producto controla su propio ciclo

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