Protenas UNIDAD 6: PROTENAS. 1.- CARACTERSTICAS GENERALES DE LAS PROTENAS.

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Son las biomolculas orgnicas ms abundantes en los seres vivos. Qumicamente estn formadas por C, H, O, N y tambin pueden contener P y S. Tienen una elevada especificidad. Forman macromolculas (polipptidos) constituidos por aminocidos.

2.- AMINOCIDOS.

Existen ms de 150 aminocidos, aunque tan slo 20 son aminocidos proteicos. Todos ellos . Propiedades de los aminocidos: Son anfteros: se comportan como un cido o como una base dependiendo del pH.

El punto isoelctrico (P.I) es el valor del pH en el cual el aminocido posee tantas cargas positivas como negativas. Electroforesis: tcnica de separacin de aminocidos basada en su P.I. Estereoisomera: Debido a que el carbono es asimtrico, los aminocidos poseen dos estereoismeros. Es D cuando el grupo amino se encuentra a la derecha y L cuando se encuentra a la izquierda. Los aminocidos proteicos son Laminocidos.

Solubilidad: gracias a la existencia de grupos polares (NH2 y COOH) pueden formar puentes de H con las molculas de agua. Pgina 1 de 5

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Apolares (R= cadenas hidrfobas) Neutros Clasificacin de los aminocidos Polares (R= grupos hidrfilos) cidos (R= COOH) Bsicos (R= NH2)

Gly. Cys. Ala. Val. Leu. Ile. Pro. Met. Phe. Trp. Ser. Thr. Tyr. Asn Gln. Asp. Glu. Arg. Lys. His

Existen 8 aminocidos esenciales, que no podemos sintetizar y hay que ingerirlos con la dieta, son: Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr y Lys.

Enlace peptdico. Este enlace, de tipo amida, posee un cierto carcter de doble enlace lo que impide que gire libremente, por ello, los cuatro tomos del enlace se encuentran situados en el mismo plano, y las cadenas laterales R cuelgan de un lado o del otro. Al formarse el enlace peptdico, se pierde el carcter anftero de los pptidos.

3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS. La funcin o actividad biolgica de cualquier protena depender tanto de su composicin de aminocidos como de su estructura tridimensional. Existen varios niveles de plegamiento o estructura en las protenas:

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3.1.- Estructura primaria. Consiste en la secuencia ordenada de los aminocidos. Las protenas se diferencian en el nmero, tipo y orden en el que se encuentran los aminocidos. 3.2.- Estructura secundaria. Consiste en el plegamiento de la estructura primaria. Existen dos tipos de estructuras secundarias: a) Estructura en -hlice. Enrollamiento de la cadena polipeptdica sobre s misma en espiral (dextro) hacia la derecha (en sentido horario). Por cada vuelta de la hlice existen 3,6 aminocidos quedando las cadenas laterales R hacia el exterior. Ej: -queratinas de la piel.

La hlice se estabiliza mediante: - Puentes de H entre los CO y NH que forman los enlaces peptdicos. - Enlaces entre los radicales con distinta carga elctrica (se atraen). La hlice se desestabiliza por: - La presencia de aminocidos con R voluminosos. - Aminocidos con cargas elctricas iguales (se repelen) b) Estructura lmina o lmina plegada. Plegamiento de la estructura primaria en forma de lmina plegada en zig-zag donde la cadena polipeptdica o dos cadenas polipeptdicas quedan enfrentadas, establecindose puentes de H transversales. Las cadenas laterales R se disponen alternativamente por encima y debajo de la lmina. Ej: -queratinas (pelos, plumas, uas, escamas)

3.3.- Estructura terciaria. Plegamiento de la estructura secundaria, originado por la unin, entre las cadenas laterales R, de los aminocidos de determinadas zonas de la cadena polipeptdica. Estos enlaces pueden ser: - Puentes disulfuro: S-S, entre los aminocidos Cys. -) + - Fuerzas electrostticas entre R cidos (COO y NH3 . - Puentes de H. - Fuerzas de Van der Waals entre cadenas apolares. Existen dos disposiciones de la estructura terciaria, que da lugar a protenas globulares y protenas fibrilares. Pgina 3 de 5

Protenas 3.4.- Estructura cuaternaria.

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Disposicin espacial de las distintas subunidades proteicas que pueden constituir una protena. Los enlaces que estabilizan o mantienen unidas estas subunidades son los mismos que estabilizan la estructura terciaria. Ejemplos de protenas con estructura cuaternaria: citocromos, hemoglobina, filamentos de actina y miosina, etc.

4.- PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS. 4.1.- Solubilidad. Las protenas fibrilares son insolubles. Las protenas globulares son solubles en agua. Forman soluciones coloidales.

4.2.- Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura tridimensional de la protena, por lo que sta tambin pierde su funcin biolgica. Se produce normalmente por la rotura de los enlaces que estabilizan la estructura 4, 3 y 2, pero nunca los enlaces peptdicos responsables de la estructura 1. Puede ser reversible (renaturalizacin) o irreversible.

Factores de desnaturalizacin: Fsicos: variaciones de presin y aumento de la temperatura. Qumicos: variaciones de pH, presencia de iones, urea, etc.

4.3.- Especificidad. Las protenas son molculas especficas a nivel de especie e incluso de individuo. Esta especificidad reside en la localizacin o variacin de uno o varios aminocidos.

5.- FUNCIONES DE LAS PROTENAS. RESERVA DE AMINOCIDOS: ovoalbmina, lactoalbmina, seroalbmina, casena. ESTRUCTURAL: glicoprotenas, actina, miosina, histonas, tubulina, queratina, colgeno. HORMONAL: insulina, glucagn, hormonas hipofisiarias como el hormona del crecimiento (GH). TRANSPORTE: hemoglobina, mioglobina, hemocianina, hemoeritrina, citocromos, protenas canal de la membrana, LDL y HDL. DEFENSIVA: Trombina, fibrina, inmunoglobulinas, gammaglobulinas, glucoprotenas (Atg) CONTRACTIL: actina, miosina, tubulina, dineina. CATALIZADORA: todas las enzimas son protenas (hidrolasas, catalasas, peroxidasas, etc.) No se utilizan como fuente de energa. Pgina 4 de 5

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6.- CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS.

Protenas globulares HOLOPROTENAS Protenas fibrilares, fibrosas o escleroprotenas. Glucoprotenas (GP = glcido) Lipoprotenas (GP = lpido) Fosfoprotenas (GP = fosfrico) HETEROPROTEINAS O PROTEINAS CONJUGADAS (parte proteica + grupo prosttico)

Porfirnico Cromoprotenas (GP = pigmento) No porfirnico Nucleoprotenas (GP = cido nucleico)

Albminas. Globulinas. Histonas. Colgeno. Queratina. Miosina. Elastina. Inmunoglobulinas. Gammaglobulinas. Mucina. LDL HDL Vitelina. Caseingeno y casena. Hemoglobina. Mioglobina. Citocromos. Clorofila. Catalasa, peroxidasa. Cianocobalamina (Vit B12) Hemocianina. Hemoeritrina. Rodopsina. Cromatina

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