http://payala.mayo.uson.mx/Programa/biomoleculas,proteinas.

htm

BIOMOLECULAS
PROTENAS, ENZIMAS Y CIDOS NUCLEICOS
PROTENAS
Las protenas son esenciales en la qumica de la vida. Estas macromolculas se emplean como componentes estructurales de las clulas y tejidos, as que el crecimiento, la restauracin y el mantenimiento del organismo dependen del abastecimiento adecuado de esas sustancias. Algunas son enzimas, molculas especiales que regulan miles de reacciones qumicas distintas que ocurren en los seres vivos. Los elementos protenicos constitutivos de cada clula son la clave de su estilo de vida. Cada tipo celular posee una distribucin, cantidad y especie de protenas que determina el funcionamiento y la apariencia de la clula. Una clula muscular difiere de otras en virtud de su gran contenido de protenas contrctiles, como la miosina y la actina, a las que se debe, en gran parte su apariencia y su capacidad de contraccin. La protena llamada hemoglobina, que se encuentra en los glbulos rojos o eritrocitos, se ocupa de la especializada funcin de transportar oxgeno. La mayor parte de las protenas son especficas de cada especie; es decir, las protenas varan un poco de una especie a otra, de manera que el complemento de cada una de ellas (determinado por las instrucciones de los genes) es el principal factor de las diferencias que median entre una especie y otra. As, las protenas en las clulas de un perro varan un poco con respecto a las de un zorro o a las de un coyote. Se cree que el grado de diferencia depende de las relaciones evolutivas. Los organismos vagamente relacionados tienen protenas que difieren en forma ms marcada, que las de aquellos entre los cuales se establece una relacin evolutiva ms estrecha. Algunas protenas apenas son diferentes an entre individuos de una misma especie, por lo que se considera que cada organismo es nico, desde el punto de vista bioqumico. Slo individuos genticamente idnticos (gemelos idnticos o cepas de organismos cultivados en relacin muy estrecha) presentan protenas idnticas. Funciones biolgicas de las protenas Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las protenas asumen funciones muy variadas. Describir las funciones de las protenas equivale a describir en trminos moleculares todos los fenmenos biolgicos. Podemos destacar las siguientes: Funcin enzimtica. La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las protenas son enzimas. Funcin hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el

glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Reconocimiento de seales qumicas. La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de seales qumicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica. Funcin de transporte. En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para llevar una molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de oxgeno o lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana plasmtica). Los transportadores biolgicos son siempre protenas. Funcin estructural. Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazn alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colgeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la compresin Funcin de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extrao. En bacterias, una serie de protenas llamadas endonucleasas de restriccin se encargan de identificar y destruir aquellas molculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha). En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer molculas u organismos extraos y se unen a ellos para facilitar su destruccin por las clulas del sistema inmunitario Funcin de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos Funciones de reserva. La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de aminocidos para el futuro desarrollo del embrin. Funciones reguladoras. Muchas protenas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripcin gnica. De esta forma el organismo se asegura de que la clula, en todo momento, tenga todas las protenas necesarias para desempear normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulacin desempeado por protenas como la ciclina Otras funciones. Los fenmenos de transduccin (cambio en la naturaleza fsicoqumica de seales) estn mediados por protenas. As, durante el proceso de la visin, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotn luminoso (una seal fsica) en un impulso nervioso (una seal elctrica) y un receptor hormonal

convierte una seal qumica (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la clula.

Aminocidos
Es esencial tener un conocimiento bsico acerca de la qumica de las protenas, para entender la nutricin y otros conceptos del metabolismo. Las protenas se componen de carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y a veces, azufre. Los tomos de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas aminocidos. Los veinte tipos distintos de aminocidos que se encuentran en condiciones normales en las protenas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo tomo de carbono, llamado carbono alfa. Los aminocidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el aminocido ms simple presenta un hidrgeno como grupo R o cadena lateral; la alanina un grupo metilo (CH3). Los aminocidos puestos en una solucin de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (NH2) acepta un protn hasta convertirse en -NH3+ y el grupo carboxilo dona un protn convirtindose en -COO- disociado. Segn se mencion, la solucin de un cido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando se agrega un cido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una protena, al encontrarse sta en una solucin, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempea las funciones de un importante amortiguador biolgico. El carbono alfa de un aminocido es un carbono asimtrico. Por tanto, cada aminocido puede presentarse en dos enantimeros distintos, o imgenes en espejo. Ambas imgenes se Ilaman L-ismero y D-ismero. Cuando se sintetiza un aminocido en el laboratorio se produce una mezcla de ismeros L y D. Sin embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-ismeros. Una excepcin seran los pocos aminocidos D presentes en los antibiticos producidos por los hongos.

Los aminocidos se agrupan en la figura segn las propiedades de sus cadenas

laterales. Los aminocidos con cadenas laterales no polares son hidrfobos, en tanto que aqullos con cadenas laterales polares son hidrfilos. Los aminocidos cidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los aminocidos bsicos tienen carga positiva debido a la disociacin del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales cidas o bsicas son inicas y por tanto, son hidrfilas. Adems de los veinte aminocidos conocidos, algunas protenas contienen otros aminocidos menos comunes. Estos se producen por la modificacin de aqullos, al formar parte de una protena. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente despus de incorporarse al colgeno. Estos aminocidos dan origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptdicas del colgeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las molculas del colgeno, que es uno de los principales componentes del cartlago, del hueso y de otros tejidos conectivos. Con excepciones, las plantas sintetizan todos sus aminocidos a partir de sustancias ms simples. Las clulas humanas y animales fabrican algunos de importancia biolgica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria. Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta: stos son los llamados aminocidos esenciales. Los animales tienen distintas capacidades de biosntesis; lo que para un animal es un aminocido esencial, para otro puede no serlo.

Las cadenas de polipptidos se forman a partir de aminocidos

Los aminocidos se combinan por medios qumicos unos con otros enlazando el carbono del grupo carboxilo de una molcula con el nitrgeno del grupo amino de otra. El enlace covalente que une dos aminocidos se denomina enlace peptdico. Cuando dos aminocidos se combinan, se forma un dipptido; una cadena ms larga recibe el

nombre polipptido. El elaborado proceso por medio del cual se sintetizan polipptidos se tratar ms adelante.

Un polipptido contendr cientos de aminocidos unidos en un orden lineal especfico. Una protena se forma por una o varias cadenas de polipptidos. Puede formarse una variedad casi infinita de molculas protenicas. Debe aclararse que una protena difiere de otra en cuanto al nmero, tipo y secuencia de los aminocidos que la conforman. Los veinte tipos que se encuentran en las protenas biolgicas podran considerarse como letras de un alfabeto de protenas, de manera que cada protena sera una palabra formada por distintas letras.

Estructura de las protenas: niveles de organizacin

Las cadenas de polipptidos que forman una protena se encuentran enrolladas o plegadas de modo que forman una macromolcula con una conformacin especfica, tridimensional. Esta conformacin determina la funcin de la protena. Por ejemplo, la conformacin nica de una enzima le permite "identificar" y actuar sobre su sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una protena hormonal le permite combinarse con su receptor en el sitio de la clula blanco. (La clula sobre la cual la hormona est diseada para actuar.)

Las protenas se clasifican en fibrosas o globulares. En las protenas fibrosas, las cadenas de polipptidos estn dispuestas en lminas largas; en las protenas globulares las cadenas de polipptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin de producir una molcula compacta, de forma esfrica. La mayor parte de las enzimas son protenas globulares. Hay varios niveles de organizacin en una molcula protenica: primario, secundario, terciario y cuaternario. Estructura primaria La secuencia de aminocidos en una cadena de polipptidos determina su estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la informacin gentica. Utilizando mtodos analticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminocidos que constituyen una molcula de protena. La insulina, hormona secretada por el pncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la primera protena cuya secuencia de aminocidos en la cadena polipeptdica pudo determinarse. La insulina contiene 51 unidades de aminocidos unidos en dos cadenas enlazadas.