Las protenas tienen varios niveles de organizacin Estructura primaria: Secuencia de aminocidos. Estructura secundaria.

Tiene hlices y laminas que se forman en diferentes segmentos de una cadena polipeptidica. Estructura terciaria. Forma tridimensional completa formada por una cadena polipeptica entera, comprende las hlices , lminas , enrollamientos y cualquier otra asa y pliegue. Estructura cuaternaria. Formada por ms de una cadena polipeptidica. El dominio de una protena es cualquier segmento de la cadena poliptidica que puede plegarse independientemente en una estructura compacta y estable. Consiste en general de 100 a 250 aminocidos. Los diferentes dominios de una protena en general se asocian con diferentes funciones. Una protena tiende a agruparse en familias las cuales tienen semejanzas estructurales y secuencias de aminocidos similares entre s. Los mismos enlaces covalentes dbiles que le permitieron a una cadena polipeptidica plegarse en una conformacin especfica les otorga a dems a las protenas la posibilidad de unirse entre s. Cualquier regin sobre la superficie de una protena que interacta con otra molcula por medio de enlaces no covalentes se denomina sitio de unin. Cada cadena polipeptidica en una protena se denomina subunidad. Dos cadenas polipeptidicas idnticas plegadas se unen entre s formando un complejo simtrico de dos subunidades se denomina dimero. Las Protenas globulares son aquellas en las que la cadena polipeptidica se pliega en una forma compacta parecida a un baln de superficie irregular. Las protenas fibrosas tienen una estructura tridimensional alargada relativamente simple que se extienden a distancias, como el colgeno, la ms abundante de las protenas fibrosas. Consiste en tres largas cadenas polipeptidicas, cada una tiene el aminocido no polar glicina situado cada tres posiciones. Las protenas se unen por medio de enlace disulfuro que son enlace covalentes. Se forman en el RE por la enzima que une los dos grupos SH de las cadenas laterales de cistena. Las lisosoma para ilustrar la funcin de una enzima. Las enzimas se unen a uno o mas ligandos, denominados sustratos y los convierten en productos modificados qumicamente. Para que la colisin de una molcula de agua rompa un enlace que une dos azucares, la molcula de polisacrido tiene que ser llevada a un estado de transicin. Aqu es donde intervienen una enzima.Como todas las enzimas, la lisozima tiene un sitio de unin especial de una enzima que acua los contornos de su molcula sustrato. En este sitio se produce la catlisis de la reaccin qumica. En la inhibicin por retroalimentacin una enzima que acta inicialmente en una va de reaccin es inhibida por uno de de los productos finales de esta gua, por lo tanto comienza a acumularse y hace ms lenta su actividad cataltica y limita la entrada de sustratos en la reaccin. Muchas molculas pueden adoptar dos o ms conformaciones ligeramente diferentes, y su actividad es regulada por el cambio de una forma a otra. A estas se les llama alostericas. La fosforilacin puede controlar la actividad proteica mediante la induccin de un cambio en la conformacin.

La transferencia catalizada enzimticamente del grupo fosfato terminal del ATP al grupo de una serina, treonina o tirosina de la cadena lateral de la protena. Esta reaccin se cataliza por una proteincinasa. La accin inversa es la eliminacin de un grupo fosfato o defosforilacin y se cataliza por una proteinfosfatasa. Las protenas fijadoras de GTP son protenas que unen GTP y se regulan por la ganancia y prdida cclica de un fosfato. Los cambios conformacionales en las protenas desempean una parte central en la regulacin enzimtica y en la sealizacin celular y permiten que las protenas motoras generen las fuerzas responsables de la contraccin celular y de los movimientos celulares de proporcin. La proteomica se dedica a los estudios en gran escala de las protenas celulares en los que las actividades o estructuras de cientos o incluso de miles de protenas que se analizan a un tiempo.