You are on page 1of 22

KIEROWANIE BIAEK

Biaka, ktrych synteza przebiega w cytozolu, musz by kierowane do rnych kompartmentw komrkowych. T wdrwk okrela si mianem kierowania albo adresowania.

Sygnaami kierujcymi biaka do odpowiednich miejsc docelowych s swoiste sekwencje aminokwasw. Najczciej s one zlokalizowane na N-kocach czsteczek biaek, ale mog rwnie wystpowa w czciach rodkowych lub na C-kocach.

Peptyd sygnaowy (sekwencja sygnaowa) to ciga sekwencja aminokwasw kierujca biako do odpowiedniego przedziau komrkowego. Jeeli jest ona nieciga to mwimy o atce sygnaowej (ang. signal patch).

Wikszo biaek syntetyzowana jest na wolnych rybosomach w cytoplazmie, z ktrych uwalniane s po cakowitym zakoczeniu ich syntezy. A nastpnie, w zalenoci od sekwencji sygnaowej kierowane s do odpowiednich przedziaw komrkowych.

W komrkach eukariotycznych cz rybosomw pozostaje w cytoplazmie, pozostae rybosomy zostaj zwizane z bonami siateczki rdplazmatycznej. Ten obaszar nosi nazw szorstkiej siateczki rdplazmatycznej (szorstkie ER). Tutaj zachodzi synteza integralnych biaek bonowych, biaek lizosomalnych i wydzielniczych.

Kierowanie biaek do macierzy mitochondrialnej


Biaka kierowane do mitochondrii posiadaj sekwencje sygnaowe zlokalizowane na N-kocu o wielkoci do 80 aminokwasw. Peptyd sygnalny przenika przez obie bony mitochondrialne, zewntrzn i wewntrzn. Pozostaa cz biaka poda jego ladem. Po wnikniciu do wntrza mitochondrium peptyd sygnalny ulega degradacji.

Kierowanie biaek do jdra komrkowego


Sekwencja kierujca biako do wntrza jdra nosi nazw sygnau importu jdrowego. Moe ona znajdowa si w rnych czciach czsteczki biaka. Utworzona jest z 4 8 aa, w jej skad szczeglnie czsto wchodz reszty Lys i Arg. Sygna importu jdrowego zwykle nie zostaje odcity.

Kierowanie biaek do peroksysomw Sekwencja sygnaowa, zwana sygnaem importu peroksysomowego, jest tripeptydem Ser-Lys-Lyspooonym w pobliu C-koca biaek peroksysomowych.

Kierowanie biaek do wiata siateczki rdplazmatycznej


Za kierowanie biaek do wiata siateczki ER odpowiedzialny jest peptyd sygnalny (sekwencja liderowa/sygnaowa) zlokalizowany zawsze na N-kocu biaka. Ma on dugo 15 30 aa i zawiera w czci rodkowej odcinek utworzony z aminokwasw hydrofobowych.

Translokacja biaka przez bon siateczki rdplazmatycznej w cyklu SRP

Cytoplazmatyczna czstka rozpoznajca sygna (SRP) jest rybonukleoprotein (1 rodzaj RNA i 6 rnych
acuchw polipeptydowych). SRP, wic si rwnoczenie z peptydem sygnalnym i rybosomem, doprowadza rybosom ze zwizanym polipeptydem do bony ER. SRP zapobiega rwnie przedwczesnemu fadowaniu i dalszej syntezie acucha polipeptydowego. W translokacji biaek do wntrza cystern ER bior rwnie udzia: (i) receptor dla SRP znajdujcy si po cytoplazmatycznej stronie bony ER, (ii) kompleks translokacyjny (translokon) tworzcy kana w bonie ER, (iii) receptor dla rybosomu cytoplazmatycznej bony ER. zlokalizowany po stronie

Translokacja biaka przez bon siateczki rdplazmatycznej

W wietle ER dochodzi do odcicia sekwencji sygnaowej przy pomocy peptydazy sygnaowej.

Z siateczki srdplazmatycznej biaka bonowe, lizosomalne i wydzielniczne kierowane s do aparatu Golgiego, gdzie podlegaj modyfikacjom potranslacyjnym.

Biaka opiekucze (chaperony)


W wietle siateczki rdplazmatycznej nowopowstae biaka cz si z biakami opiekuczymi (chaperonami), co opnia ich fadowanie. Zapobiegaj one czeniu si nowo powstajcych biaek z innymi czsteczkami biaek obecnymi w wietle ER, co w konsekwencji pozwala na waciwe fadowanie.

W dojrzewaniu i fadowaniu biaek w ER bior rwnie udzia: - disiarczkowa izomeraza biorca udzia w tworzeniu mostkw disiarczkowych, - izomeraza peptydyloprolilowa powodujca izomeryzacj cis-trans wiza X-Pro,

- glikozylotransferazy uczestniczce w syntezie acuchw oligosacharydowych (N- i O-glikozylacja)

- glikozylotransferazy uczestniczce w syntezie acuchw oligosacharydowych (N- i O-glikozylacja)

Katabolizm biaek

Biaka komrkowe maj poowicznego rozpadu.

bardzo

rny

okres

Dla niektrych, jak np. reduktazy HMG-CoA wynosi on zaledwie kilka minut; dla innych liczy setki godzin, np. dla aldolazy to 100 godzin.

Ubikwitylacja biaek
Sygnaem dla degradacji biaek endogennych w komrkach eukariotycznych jest wizanie si do nich ubikwityny. Ubikwityna to mae biako zbudowane z 76 reszt aminokwasowych. Wie si ona poprzez C-kocow reszt glicyny do reszt lizyny biaka majcego ulec dgradacji. Waciwym sygnaem jest przyczenie wielu czsteczek tego biaka, czsto w postaci acucha.

Przyczenie ubikwityny wymaga obecnoci trzech enzymw: E1, E2 i E3.

Obok ubikwityny, sygnaem do degradacji jest obecno niektrych aminokwasw na N-kocu czsteczki biaka. Sygnalem do szybkiej degradacji s takie aminokwasy jak arginina, lizyna, fenyloalanina, leucyna czy tryptofan. Rozkad biaek zaleny od ubikwityny odbywa si w proteasomach, ktre s wielkoczsteczkowymi kompleksami utworzonymi z kilkunastu rnych polipeptydw.

You might also like