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INTRODUCCIÓN

A lo largo de la vida, el ser humano no cesa de consumir alimentos. Desde que


nace hasta que muere, entre diez y veinte toneladas de productos alimentarios
pasarán por su boca.
En cada época de la vida existen unos alimentos especialmente idóneos, que
deben ser capaces de:
• Satisfacer las necesidades de nutrientes propias de cada periodo. Por
ejemplo:
- En la etapa de crecimiento, se precisan sobre todo alimentos que
proporcionen nutrientes plásticos o formadores de la estructura y órganos
corporales.
- En la juventud, se necesitan más alimentos energéticos que suministren las
calorías necesarias para desarrollar un mayor trabajo físico.
- En la madurez, se precisan más nutrientes reguladores, capaces de
normalizar todos los procesos que tienen lugar en el organismo.
• Prevenir las enfermedades y trastornos específicos que suelen presentarse
en cada época, por ejemplo:
- Las alergias alimentarias en la infancia.
- La anemia en la adolescencia y en el embarazo.
- Los desordenes alimenticios en la juventud.
- La osteoporosis en la menopausia.
- La obesidad, las enfermedades coronarias, etc., a lo largo de la madurez y de
la vejez.
Proteína
Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están
formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces
peptídico. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende
del código genético, ADN, de la persona.

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no
existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo
de sustancias.

LOS AMINOÁCIDOS : se dividen en aminoácidos esenciales y no esenciales.


Los esenciales son aquellos que no son elaborados por nuestro organismo y
deben incorporarse a través de la dieta. Los no esenciales son sintetizados por
nuestro metabolismo.

Los aminoácidos son fundamentales para el buen funcionamiento del


organismo. Para una persona adulta son ocho los aminoácidos esenciales,
mientras que durante el crecimiento se precisan dos más.

Aminoácidos esenciales: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina,


treonina, triptofano y valina. Durante la infancia y adolescencia: arginina e
histidina.

Aminoácidos no esenciales: alanina, cisteina, cistina, glicina, hidroxiprolina,


prolina, serina, tirosina, ácido aspártico, y glutámico.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS:

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los


genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
externos.
PROTEÍNAS SIMPLES: Están formada exclusivamente por una o mas
cadenas polipeptídicas.

PROTEÍNAS CONJUGADAS: Contienen otro grupo químico además de la


cadena de aminoácidos.
PROTEÍNAS SIMPLES

TIPO SUB-TIPOS CARACTERÍSTICAS


Se encuentran en el pelo, la piel, uñas,
Queratinas
plumas, algodón y lana.
Fibrosas Son la clase más importante en el tejido
Colágenos conectivo. Son componentes de los
(Insolubles tendones, ligamentos, huesos y dientes..
en agua)
Son los componentes de las paredes de
Elastinas
los vasos sanguíneos.

Forman parte de la estructura de las


Globulares Albúminas moléculas que transportan lípidos a
través del entorno acuosa de la sangre
(Se
dispersan Se encuentran generalmente en las
en agua Histonas
células unidas a las moléculasde DNA.
formando
coloides) Son componentes de enzimas y
Globulinas
anticuerpos.

PROTEÍNAS CONJUGADAS

Tipo Características
Ayudan a suspender y transportar los Iípidos a
Lipoproteínas
través del torrente sanguíneo.
Formadas por carbohidratos o derivados y
proteínas. Ejemplo: El interferón es una pequeña
glucoproteína producida por las células en
Glucoproteínas
respuesta a las infecciones virales: inhibe la
reproducción de virus interfiriendo la capacidad de
éstos para producir sus propias proteínas

Proteínas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y


Nucleoproteínas
RNA) y proteínas

Contiene un grupo hemo, además de la parte


Hemoproteínas. proteínica de la molécula. Ejemplos: hemoglobina
y mioglobina
Funciones :

Las funciones principales de las proteínas son:

• Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actúan


como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.

-Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elástico.

La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de
araña y los capullos de seda, respectivamente.

• Función ENZIMATICA

-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y


especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.

• Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón
(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por
la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

• Función REGULADORA

-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la


división celular (como la ciclina).

• Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas


amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

• Función DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos


sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,


son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

• Función de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se


observa en la tabla siguiente:
Tipos Ejemplos
Localización o función
Ácido-graso-
Cataliza la síntesis de
Enzimas
sintetosa
ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadora Transporta el oxígeno
Hemoglobina
s en la sangre.
Protectoras en Bloquean a sustancias
Anticuerpos
la sangre extrañas.
Regula el metabolismo
Hormonas Insulina
de la glucosa.
Tendones, cartílagos,
Estructurales Colágeno
pelos.
Constituyente de las
Contráctiles Miosina
fibras musculares

VALOR BIOLOGICO:

La calidad de una proteína depende de su contenido en aminoácidos


esenciales. Esa calidad está medida por un índice llamado valor biológico.
Por lo tanto, una proteína es de alta calidad o tiene un alto valor biológico
cuando es rica en aminoácidos esenciales.

Las proteínas con un valor biológico alto son además de las proteínas de la
leche materna, la de los huevos. Le siguen las proteínas de la carne y el
pescado y luego los lácteos. Se considera que las proteínas de origen animal
son más nutritivas y completas que las de origen vegetal, que son incompletas
y de un menor valor biológico.

Para que las proteínas vegetales sean completas deben mezclarse entre sí.
Por ejemplo: una legumbre + un cereal o un fruto seco + arroz. En un
desayuno, al mezclar la leche con los cereales, la proteína del cereal se
completa con las de la leche.

Los alimentos que nos aportan proteínas completas o de alto valor biológico
son todos los de origen animal:
• Todas las carnes, los huevos y el pescado
• Todos los quesos
• La leche y todos sus derivados (yogur)
• Crustáceos y mariscos.

Los alimentos que nos aportan proteínas incompletas, son todos de origen
vegetal:

• la soja
• las legumbres (lentejas , garbanzos)
• los frutos secos
• los cereales y sus derivados (harinas, arroz. Pan )
• hortalizas y frutas

La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su
composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche
materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás
proteínas de la dieta

Fuentes de proteínas

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soja, granos,


legumbres y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes
animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son
deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por
ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de cuatro
aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos
carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial
lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana,
existe la opción de complementar la ingesta de proteínas de productos
vegetales con diferentes tipos de aminoácidos para contrarestar la falta de
algún aminoácido componente.
Calidad de las proteínas
Alimento valor biológico
Leche materna 100
Huevo 100
Carne 75
Pescado 75
Leche de vaca 75
Soja 70
Arroz 60
Trigo 50
Legumbres 40
Maíz 40

Principales fuentes de proteínas:

Cereales (arroz, avena, maíz, trigo, etc..)

Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)

Lácteos (leche, queso, yourt, etc..)

Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla, nueces, almendras, maní, etc..)

En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que


comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien
nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de
combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El
problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar más bien en el
déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.
DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS :

Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es


una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La
deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como
kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores
incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia
de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La
malnutrición proteico calórica afecta 500 millones de personas y más de 10
millones anualmente. En casos severos el número de células blancas
disminuye y habilidad de los leucocitos a pelear contra la infección disminuye.

Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas


es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene
dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia
de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que
están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden
tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía,
trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su
consumo para soportar el incrementan en sus necesidades. Una deficiencia
también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está
incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.

EXCESO DE CONSUMO DE PROTEÍNAS:

Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de


proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira
el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser
consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la
sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente
pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad
renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de


calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo.
Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con
diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar
el efecto de la pérdida de calcio.

Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios


problemas:

• Hiperreactividad del sistema inmune.


• Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.
• Pérdida de densidad ósea, la fragilidad de los huesos es debido a que el
calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para
balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este
efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de
frutas y vegetales, los cereales son ácidos como las proteínas, las
grasas son neutras) es alto.

En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos


investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un
incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de
proteínas, se piensa que un consumo regular de calcio seré capaz de
estabilizar, o inclusive incrementar la captación de calcio por el intestino
delgado, lo cual sería más beneficioso mujeres mayores.

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a


ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína
es ligeramente diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a partir
del sistema inmune mientras otros permanecen perfectamente seguros.
Muchas personas son alérgicas a la caseína, la proteína en la leche; al gluten,
la proteína en el trigo y otros granos; a la proteína particular encontrada en el
maní; o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es
extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a
más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre tipos de
proteínas o aminoácidos.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS :

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago cuando el


pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y
continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las
proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños y
éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es
altamente dependiente de la fuente de proteínas; por ejemplo la digeribilidad de
muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la
proteína de la leche y entre proteínas de la leche individuales, como beta-
lactoglobulina y caseína. Para las proteínas de la leche, aproximadamente el
50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno y el 90% se
ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.

Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una


importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, como los
carbohidratos, contienen 4 kilocalorías por gramo, mientras que a los lípidos
contienen 9 kcal y los alcoholes 7 kcal. Las proteínas pueden ser convertidas
en carbohidratos a través de un proceso llamado gluconeogénesis.
BIBLIOGRAFIA

• NUTRICION BASICA Y DIETOTERAPIA C.H. Robinson


E. S.Weigley
Ediciones Científicas – La prensa medica mexicana S. A.

• MANUAL DE TERAPEUTICA NUTRICIONAL Alpers David H.


Clopuse Ray E.

• NUTRICION CLINICA Taylor, Ruth, Anthony,


Luean

Editorial Mc Graw hill

• http://www.zonadiet.com/nutricion/proteina.htm

• http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm

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