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ESTUDIO DE LAS PROTENAS (INTRODUCCIN)

1. COMPOSICIN QUMICA Y CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS.


Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de funciones en las
clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los
tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones
metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas
en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Tambin son los
elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura
del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos
en el sistema inmunitario.
Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno
(H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo
(P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados
AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios
moleculares proteicos".
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn
formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras
molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.
2. LOS AMINOCIDOS. QUE SON LOS AMINOCIDOS?
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).


Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas
denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas
especficas consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos que
ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben
normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la
pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos.
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y,
desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas,
consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o
esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10
aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana
alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita:
en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el
triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los
cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. El dficit de aminocidos
esenciales afecta mucho ms a los nios que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esencial) no ser posible
sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede
dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.
1. L - Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa.
2. L - Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y
de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la
Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos
y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico.
3. L - Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos metablicos
del Sistema Nervioso Central (SNC).
4. Acido L- Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del Hgado
y su correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con otros
aminocidos formando molculas capaces de absorber toxinas del torrente
sanguneo.

5. L - Citrulina: Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco.
6. L - Cistina: Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con
los aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la sntesis de la
insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina.
7. L - Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la
desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin
contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
8. L - Glutamina: Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la
utilizacin de la glucosa por el cerebro.
9. Acido L - Glutamnico: Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento del
Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico.
10. L - Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
11. L - Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y
algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los
tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
12. L - Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene
en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de
grasas y cidos grasos.
13. L - Taurina: Funcin: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en
asociacin con otros aminocidos, esta implicada en la regulacin de la presin
sangunea, fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
14. L - Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en
el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios.
15. L - Ornitina: Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en
asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina
y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante
funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
16. L - Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y
tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales
17. L - Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular.
18. L - Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento
(HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular.
19. L - Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en
asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunolgico y sntesis de hormonas.
20. L - Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el
principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el
porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
21. L - Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la
formacin de diversas neurohormonas.
22. L - Triptfano: Funcin: Est implicado en el crecimiento y en la produccin
hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal.
Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajacin y el sueo.
23. L - Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido L- Asprtico
ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin.
24. L - Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.
En esta imagen puede verse la frmula de los 20 aminocidos ms importantes, en color
negro la parte comn, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a
los aminocidos distinto comportamiento.


3. LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO.
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molcula de agua.

As pues, para formar pptidos los aminocidos se
van enlazando entre s formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a
estas cadenas se utilizan prefijos convencionales
como:
Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de
10.
Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el
eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es
idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas
protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.
Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la protena se denomina
simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o inorgnicos, denominados
grupo prosttico, la protena se llama conjugada.
4. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el
espacio.
4.1 Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu
aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se
encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta
adopte.


4.2 Estructura Secundaria.
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.
Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial
estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La a(alfa)-hlice
2. La conformacin beta


Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura
primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un
aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.
4.3 Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por
tanto la terciaria..
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de
transporte, enzimticas , hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre
los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente di sulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
los puentes de hidrgeno.
los puentes elctricos.
las interacciones hidrfobas.

4.4 Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada
una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

5. PROPIEDADES DE PROTENAS
Desnaturalizacin.

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin,
muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o
frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso
que se denomina renaturalizacin.
6. VALOR BIOLGICO DE LAS PROTENAS
El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen
animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en
cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena
por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos.
La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a
la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que
se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta.
Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin
neta de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno
que contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de
la soja, que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal,
su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema
digestivo.

7. NECESIDADES DIARIAS DE PROTENAS
La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que
depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento
las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud
de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o
las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico
de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones
siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades
sern an mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La
Organizacin Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences
publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr.
por kilogramo de peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el
embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.
El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es
un tema an ms delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el
organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se
queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un
rendimiento energtico igual al de los glcidos, (unas 4 Kilocaloras por gramo) su
combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son
txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de
eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que
provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el
envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente
necesarias para cubrir nuestras necesidades.
Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los ltimos
aos por el Doctor alemn Lothar Wendt, han demostrado que los aminocidos se
acumulan en las membranas basales de los capilares sanguneos para ser utilizados
rpidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de protenas
en la dieta, los aminocidos resultantes siguen acumulndose, llegando a dificultar el
paso de nutrientes de la sangre a las clulas (microangiopata). Estas investigaciones
parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a travs de la
alimentacin de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se
han vuelto en occidente desde que se generaliz el consumo indiscriminado de carne.
PROTENAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL?
Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no
puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal.
Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar:
Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y
complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general,
su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms
difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por
romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con cereales o
lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos equilibrado. Por
ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero son
escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la
calidad biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los
productos de origen animal.
Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos
los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico,
etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan
como txicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no
estn presentes estos derivados nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar
consumiendo las protenas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En
cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados
y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las
carnes rojas o de cerdo.
La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte
saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados
aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.
En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de
origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas
vegetales. Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus
aminocidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar
ms bien en el dficit de algunas vitaminas como la B12, o de minerales, como el hierro.
8. FUNCIONES
Las protenas desempean distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la
tabla siguiente:
Tipos Ejemplos Localizacin o funcin
Enzimas
cido-graso-
sintetosa
Cataliza la sntesis de cidos
grasos.
Reserva Ovoalbmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxgeno en la sangre.
Protectoras en la
sangre
Anticuerpos Bloquean a sustancias extraas.
Hormonas Insulina
Regula el metabolismo de la
glucosa.
Estructurales Colgeno Tendones, cartlagos, pelos.
Contrctiles Miosina
Constituyente de las fibras
musculares
El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los
procesos qumicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayora,
son especficas para cada reaccin, de ah su gran nmero. Como son catalizadores,
actan disminuyendo la energa de activacin, combinndose con los reaccionantes para
producir un estado intermedio con menor energa de activacin que el estado de
transicin de la reaccin no catalizada. Una vez formados los productos de la reaccin, la
enzima se recupera.
Ampliemos que son las enzimas y como actan:
9. LAS ENZIMAS
En todos los organismos es preciso sintetizar macromolculas a partir de molculas
sencillas, y para establecer los enlaces entre stas se necesita energa. Esta energa se
consigue rompiendo los enlaces qumicos internos de otras macromolculas, sustancias
de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo
conjunto se denomina metabolismo.
Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy
estables, se requerira una gran cantidad de energa para que reaccionaran entre s, ya
que, si no, la velocidad de reaccin sera nula o demasiado lenta. Para acelerar la
reaccin en un laboratorio bastara con aumentar la temperatura o bien con aadir un
catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reaccin. En los seres
vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la
otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las
molculas que desempean esta funcin son las enzimas. Las enzimas son, protenas
globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas.
Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel
intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han formado, o a nivel
extracelular, en la zona donde se segregan.
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que
durante la reaccin no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de
equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que simplemente favorecen que la
misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de
los catalizadores no biolgicos, presentan una gran especificidad, actan a temperatura
ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de
veces.
Fuente: http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm
Visitar el sitio web: http://www.um.es/molecula/prot.htm

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