6.

Seale los errores experimentales que se habrn cometido en el experimento de la

actividad de la catalasa y amilasa:
Entre los posibles errores que pudieran cometerse durante el experimento, se encuentran:
- Aplicacin de mayor cantidad de gotas de Lugol
- Agitacin de los tubos
- Error al contabilizar el tiempo de la reaccin
- Error al aadir la cantidad de soluciones como el cido o las enzimas, as como del agua.
- Mala enumeracin de los tubos de ensayo donde se llev a cabo el experimento
- Error al colocar la cantidad de muestra para determinar la accin de la catalasa
- Error al colocar el tubo de plstico graduado en el beaker y conectarlo a la jeringa
- Mala cuantificacin del oxgeno liberado
7. Qu factores pueden afectar la actividad enzimtica?
La actividad enzimtica puede verse afectada debido a:
La Temperatura: Un incremento en la temperatura acelera la velocidad de una reaccin, la
enzimas siguen esta regla en general, sin embargo cuando la temperatura se eleva demasiado
puede desnaturalizarlas. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama
temperatura ptima, cuando la temperatura excede los valores de la temperatura ptima
ocurre una desaceleracin de la actividad cataltica, debido a la desnaturalizacin trmica, la
actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

La Concentracin del sustrato: La concentracin del sustrato

puede afectar la velocidad de una reaccin enzimtica. A mayor
concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se
obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reaccin. Sin embargo, la presencia de
los productos finales puede reducir la velocidad de la reaccin o invertir su sentido.

Concentracin de la enzima: Un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la

velocidad enzimtica hasta cierto lmite.
pH: Las enzimas, en su mayora, son muy susceptibles a los cambios de pH. Variaciones por
encima o debajo del pH ptimo pueden afectar su actividad, as como provocar su
desnaturalizacin.
Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH 2; tiol -SH;
imidazol) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, dichos grupos
pueden cargarse positiva, negativa o neutralmente; y debido a que la conformacin de las
protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin
ser la ms adecuada para la actividad cataltica. Esto es lo que se llama pH ptimo.
El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH
ptimo es cido.
As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene
a pH 10.

Presencia de cofactores: Algunas enzimas requieren de cofactores (activadores o coenzimas)

para funcionar adecuadamente. En este caso, la concentracin del cofactor debe ser igual o
mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad mxima.
Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como Fe++, Mg++, Mn++, Zn++
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchas coenzimas son
sintetizadas para
A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas
se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura de la izquierda podemos observar una molcula
de mioglobina (protena que transporta oxgeno al tejido muscular) y su coenzima (el grupo
hemo, representado en color verde). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran
unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente

activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La
parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

Presencia de Inhibidores: Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de un enzima:

son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformacin espacial del enzima, impidiendo su unin al sustrato (inhibidor no competitivo
Las enzimas pueden ser inhibidas por un veneno que se combine con el
sitio reactivo de la enzima y compita as con el substrato (Figura 5-llB). En
este caso, si el complejo enzima-inhibidor se disoci.a, la inhibicin puede superarse aumentando la concentracin del substrato. Por otra parte, el inhibidor puede
formar un complejo en algn otro sitio de la moltjcula de enzima de modo que
impida a sta que se combine con el substrato (Figuras 5-llC y D). Como el inhibidor y el substrato no estn compitiendo por el mismo sitio de reaccin, este
tipo de inhibicin no puede ser suprimido aadiendo ms substrato
Hay tambin ciertas sustancias que activan a las enzimas hacindolas ms efectivas. Esta
es la base del efecto alostrico, en el que una molcula diferente al substrato
reacciona en un sitio especial de la enzima diferente al sitio de reaccin y causa
un cambio conformaciond (es decir, en la forma o estructura terciaria de la enzima) que activa o inhibe a sta. En el control de retroaccin del metabolismo
se involucran muchos efectos alostricos. Por ejemplo, el producto final de una
secuencia de reacciones que incluye varios pasos y varias enzimas puede inhibir
alostricamente un paso precedente en su propia ]produccin, as que la tasa de
sntesis del producto final est controlada por la cantidad presente. A

Modulacin alostrica:

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T

(tensa). R es la forma ms activa porque se une al sustrato con ms afinidad. Las formas R y T
se encuentran en equilibrio R <==> T

Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos.
El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las molculas que favorecen la forma R
pero que actan sobre una regin del enzima distinta del centro activo son los activadores
alostricos

Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimtica son los
moduladores negativos. Si estos moduladores actan en lugares distintos del centro activo
del enzima se llaman inhibidores alostricos.
Modificacin Covalente: Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra ms activa
unindose covalentemente a un grupo qumico de pequeo tamao como el P i o el AMP.
Tambin se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algn
grupo qumico. En las enzimas de las vas degradativas del metabolismo, la forma fosforilada
es ms activa que la no fosforilada, mientras que en las vas biosintticas ocurre lo contrario.
Activacin Proteoltica de la Actividad Enzimtica: Algunos enzimas no se sintetizan como
tales, sino como protenas precursoras sin actividad enzimtica. Estas protenas se llaman
proenzimas o zimgenos. Para activarse, los zimgenos sufren un ataque hidroltico que
origina la liberacin de uno o varios pptidos. El resto de la molcula proteica adopta la
conformacin y las propiedades del enzima activo. Muchos enzimas digestivos se secretan en
forma de zimgenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la aquimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsingeno (Figura superior). Si estos
enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruiran la propia clula que las
produce. As, la tripsina pancretica (una proteasa) se sintetiza como tripsingeno (inactivo). Si
por alguna razn se activa en el propio pncreas, la glndula sufre un proceso de
autodestruccin (pancreatitis aguda), a menudo mortal.

Isoenzimas: Algunos
enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su funcin biolgica es similar. Se llaman
isozimas o isoenzimas. Estas diferencias de estructura se traducen en ligeros cambios en sus
propiedades, de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la funcin que debe
realizar. As, podemos observar la existencia de isoenzimas en funcin de:

el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en

msculo y corazn.

el compartimento celular donde acta: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del

citoplasma es distinta de la de la mitocondria.

el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de
la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.

http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#t

R.G.S. Bidwell. Fisiologa Vegetal. Primera Edicin. AGT Editor SA. Pg 95-96
http://exa.unne.edu.ar/biologia/fisiologia.vegetal/FundamentosdeFisiologiaVegetalAzcon.pdf