Descripcin

La acuaporina es una protena transmembrana, encargada de transportar el

agua a travs de los compartimientos celulares. Est formada por un haz de 6
hlices alfa que dejan una estrecha abertura en su interior por la que pueden
pasar molculas de agua. Como en todas las protenas transmembrana, la
superficie de la protena en contacto con la bicapa lipdica es rica en
aminocidos hidrofbicos mientras que los aminocidos polares se concentran
hacia los dos extremos de la protena. Estas protenas transmembrana son
especializadas, no permiten que los aniones y la mayora de los cationes
grandes puedan atravesarla. Adems hay un par de aminocidos catinicos
que actan como puerta, impidiendo el paso de cationes pequeos como el
ion H3O+.
La importancia de las acuaporinas recalca que no solo explican los rpidos
cambios del volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino
tambin, respuestas de cambios fisiolgicos o a alteraciones patolgicas.
Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos
de regulacin. Las acuaporinas pertenecen a la familia de las protenas
integrales de membrana (PIM). Parece ser que todas las acuaporinas
evolutivamente tienen su origen en un mismo gen originario.
Estas protenas acuaporinas se extienden por toda la membrana celular,
podemos encontrar un mayor nmero de ellas en las clulas de rin y en los
eritrocitos. Las acuaporinas forman tetrmeros, es decir, se agrupan de 4 en 4.
Estas transportan el agua formando una lnea de 10 molculas de agua como
fila india que cruza en su interior.
Clasificacin
Las acuaporinas tienen amplia distribucin en la naturaleza; las plantas
pueden tener hasta 50 diferentes.
A da de hoy, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de
mamferos (AQP0-AQP12). Segn su permeabilidad, las acuaporinas se
clasifican en dos subfamilias:
- Acuaporinas: Canales capaces de transportar agua.
- Acuagliceroporinas: Canales permeables al agua y otros pequeos solutos,
como urea o glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 Y AQP10 pertenecen al grupo de
las acuagliceroporinas.
El miembro mejor caracterizado de la familia de acuaporinas, AQP1, es una
glucoprotena homotetramrica.

Estructura de una acuaporina, AQP-1

La protena es un tetrmero de unidades monomricas idnticas, cada una de
las cuales forma un poro transmembrana.

(a) Modelo de la superficie, vista perpendicularmente al plano de la

membrana. La protena contiene cuatro poros, uno en cada subunidad
(la abertura en el punto de unin de las subunidades no es un poro).

(b) Un tetrmero de AQP-1, visto desde el plano de la membrana. Las hlices

de cada subunidad se agrupan alrededor de un poro transmembrana central.
En cada monmero dos bucles helicoidales cortos, uno entre las hlices 2 y 3 y
el otro entre las 5 y 6, contienen las secuencias Asn-Pro-Ala (NPA) que estn en
todas las acuaporinas y que forman parte del canal de agua.
(c) Superficie de una subunidad simple, vista desde el plano de la membrana.
Se ha eliminado la parte frontal de la AQP-1 para mostrar el canal que
transcurre de arriba abajo. Las molculas de agua (esferas naranja) muestran
el paso probable de stas a travs del canal de la acuaporina, segn
predicciones hechas mediante simulaciones dinmica molecular en las que se
han utilizado las propiedades del agua y de la acuaporina para calcular los
estados de mnima energa. Los tomos hidroflicos que dan interacciones
selectivas con el agua en el canal se muestran en rojo.

(d) Vista a lo largo del canal en la que se muestra la regin de constriccin del
poro de especificidad, que slo permite que pase una molcula tan pequea
como el agua. Las cadenas laterales de Phe58, His182, Cys191 y Arg197 crean
esta constriccin.
Carol T.