Inhibicin enzimtica

Una enzima determinada puede ser inhibida, inclusive, activada por los productos de otras
enzimas. Las sustancias que disminuyen de forma especfica la velocidad de las reacciones
enzimticas se denominan inhibidores.
Bsicamente existen diferentes clases principales de inhibidores a travs de los cuales pueden
actuar los inhibidores enzimticos los cuales son: competitivos, no competitivos e incompetitivos
o acompaamiento en los cuales se analizaran sus mecanismos y sus efectos sobre el
comportamiento cintico de las enzimas que siguen el modelo de Michaelis-Menten y
Lineweaver-Burk.
*Ley de accin de masas:
En cualquier reaccin qumica, una o varias sustancias, que se denominan reactivos, se
convierten en otra u otras que se llaman productos. Sim embargo, cuando la concentracin de
los productos alcanza cierta magnitud, stos se convierten en los reactivos mediante la misma
reaccin que les dio origen, pero en sentido contrario.

Y para 2 reactivos y 2 productos

La ley de accin de masas indica que la velocidad de

una reaccin es directamente proporcional a la
concentracin de los reactivos.

Inhibicin competitiva
Se define como aquellos inhibidores cuya accin
puede ser contrarrestada por cantidades crecientes de
sustrato, es decir, una sustancia compite
directamente con un sustrato normal para un sitio de
unin enzimtico. Los inhibidores competitivos son,
normalmente, de estructura suficientemente semejante a la del sustrato de modo que se unen al
centro fijador de sustrato, compitiendo con este por la enzima.
Una vez unido, la enzima no puede convertir al inhibidor
en productos.
Concentraciones crecientes de sustrato desplazan al
inhibidor fijado reversiblemente debido a la ley de
accin de masa.
Inhibicin no competitiva
La inhibicin no competitiva se caracteriza,
generalmente, por una inhibicin de la actividad
enzimtica debida a compuestos que no poseen relacin
estructural con el sustrato y porque no se puede

superar aumentando la concentracin de sustrato. A diferencia de los inhibidores competitivos,

los inhibidores no competitivos reversibles no pueden interaccionar en el sitio activo sino que se
han de fijar a otra zona de la enzima o del complejo enzima sustrato.

Se forman complejos binarios, EI y ternarios; ESI;

siendo ambos catalticamente inactivos y, por lo
tanto, complejos finales. El inhibidor acta como
si eliminara una enzima activa de la disolucin, lo
que da lugar a una disminucin de Mx.
Inhibicin acompetitiva
Actan en enzimas con varios sustratos, estos
inhibidores acompetitivos se unen
preferentemente al complejo formado por la
enzima y el primer sustrato, pero no a la enzima
libre.
El inhibidor acompetitivo, que no siempre se asemejan al sustrato, presumiblemente distorsionan
el sitio activo y, por lo tanto, hace que le enzima sea catalticamente inactiva.
Inhibicin irreversible
Se produce cuando un grupo funcional que es necesario para la activacin cataltica de la
enzima, resulta destruido o modificado. Es frecuente la formacin de enlaces covalentes entre
los inhibidores irreversibles y las enzimas. Sus efectos suelen ser muy txicos. Debido a que se
disean para una determinada enzima y no presenta actividad hasta que se unen a su centro
activo, los frmacos sintetizados de esta forma suelen ser muy efectivos.
Este tipo de inhibicin no tienen un comportamiento cintico de Michaelis-Menten.