posiblemente debido a que el reposo en cama reduce la cantidad de enzimas

liberadas del msculo.

Isoformas de CC
Las isoenzimas CC-MM y CC-MB en suero pueden ser fraccionadas en subtipos o
isoformas mediante tcnicas de alta resolucin, tales como electroforesis de alto
voltaje o enfoque isoelctrico. Las isoformas de CC-MM y CC-MB se forman en la
sangre mediante la ruptura enzimtica irreversible del aminocido del COOH
terminal, un residuo de lisina, de la subunidad M o de las subunidades de las
isoenzimas del tejido. Para la CC-MM, esta ruptura involucra la remocin sucesiva
de los residuos terminales de lisina de cada subunidad M, dando lugar a tres
isoformas llamadas MM3 (forma tisular, o Mlisina Mlisina), MM2 (o MlisinaM), y
MM1 (o MM). La CC-MB, que tiene una sola subunidad M, consiste de dos
isoformas en la circulacin, la llamada MB2 (forma de tejido, o MlisinaB), y MB1 (o
MB). Es de notar que la secuencia amino terminal de la subunidad B de la CC es
similar al de la subunidad M, sin embargo, la ruptura de la lisina terminal de la
subunidad B de la CC-MB permanece controversial.
Lactato deshidrogenasa
La lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima tisular ubicua que cataliza la
reduccin de piruvato a lactato usando nicotinamida adenina dinucletido (NAD).
La LDH de un peso molecular de aproximadamente 140,000 daltones y es un
tetrmero compuesto de cuatro subunidades con peso molecular de 35,000
daltones cada una. Las subunidades, que son de dos tipos, H (corazn) y M
(msculo), se combinan para formar las cinco isoenzimas de LDH. La principal
isoenzima (HHHH) tiene una actividad mxima en presencia de bajas
concentraciones de piruvato, pero se inhibe por exceso de piruvato. Por contraste,
la principal isoenzima muscular (MMMM) exhibe actividad mxima en presencia de
una mayor concentracin de piruvato y se inhibe menos por exceso de piruvato.
El corazn metaboliza los cidos grasos y los carbohidratos a una velocidad
aproximadamente constante con oxidacin completa del piruvato a travs del ciclo
de Krebs del cido ctrico. Por lo tanto, el corazn tiene una baja concentracin
tisular de piruvato y lactato y rpidamente convierte el lactato del plasma en
piruvato. Por contraste, el msculo, con rpidas demandas de incrementos de
energa durante el ejercicio, tiene que contender con rpidos incrementos en
piruvato y lactato de tejido causados por el metabolismo anaerbico. La LDH se
encuentra en el citosol de todas las clulas humanas y por lo tanto tendra poca
especificidad para el diagnstico a no ser por el hecho de que las isoenzimas
estn presentes en diferentes proporciones en cada tejido. El corazn y los
eritrocitos contienen principalmente LDH1 y LDH2, mientras que el msculo
esqueltico y el hgado contienen LDH5
y en menor grado LDH4. El suero normal contiene principalmente LDH2, con
menores cantidades de LDH1 y de las otras isoenzimas. Si las enzimas son
liberadas del tejido cardaco al suero, a menudo vemos un cambio en la
proporcin de LDH1 a LDH2. La vida media de la LDH es diferente para cada
isoenzima; la isoenzima 1 (HHHH), tiene una vida media de aproximadamente 100
horas, mientras que la isoenzima 5 (MMMM) tiene una vida media de slo 10
horas. La importancia de esto es evidente en la discusin de la liberacin de las
enzimas durante el infarto al miocardio

Aspartato aminotransferasa
La aspartato aminotransferasa (ASAT) cataliza la transferencia de un grupo amino
entre el cido asprtico y el piruvato para formar oxaloacetato (alfa cetoglutarato) y
alanina. Esta enzima ubicua es esencial en el metabolismo intermedio y permite
que los aminocidos cido asprtico y cido glutmico se degraden en el ciclo de
Krebs. La enzima existe en dos formas estructuralmente diferentes; una se
encuentra principalmente en el citoplasma y la otra en las mitocondrias. La forma
citoslica es la que se encuentra en el suero. Su vida media en el suero es
probablemente de alrededor de 20 horas. El hgado tiene la mayor actividad
enzimtica, con aproximadamente 85 U/g de tejido, mientras que el corazn posee
75 U/g y el msculo esqueltico cerca de 50 U/g.
Protenas contrctiles
Los marcadores bioqumicos ms comnmente usados para lesin del miocardio
estn involucrados con el metabolismo de las clulas, son solubles y estn
localizados en el compartimento citoslico de las clulas. Debido a estas
propiedades, una gran proporcin de estos marcadores citoslicos son liberados
rpidamente en la circulacin despus de una lesin celular. Por contraste, la
naturaleza y funcin de las protenas estructurales determina que sean solubles;
por consiguiente una proporcin relativamente pequea est libre en el citosol y
disponible para su rpida liberacin poco despus de una lesin celular. A esta
pequea proporcin disponible para liberacin se le denomina el reservorio
citoslico. A pesar de la desventaja terica de su insolubilidad, se ha generado
bastante inters en las siguientes protenas estructurales: troponina I, troponina T,
y las cadenas ligeras de miosina. La base de este inters clnico surge de la
identificacin y purificacin de formas cardacas de estas protenas con alta
especificidad tisular, que se discuten adelante con mayor detalle, han permitido el
desarrollo de ensayos inmunolgicos para la determinacin de lesiones
miocrdicas.
Miosina, actina y troponina
Las protenas miosina y actina forman la mayor parte del aparato contrctil de las
clulas musculares. Juntas constituyen el 80% de la protena de las clulas
musculares. Las protenas reguladoras troponina y tropomiosina, en asociacin
con la actina polimerizada, forma los filamentos delgados del sarcmero. La
troponina consiste de un complejo de tres subunidades: troponina C, troponina I, y
troponina T.
Troponina T (TnT)
La protena troponina T, de 37 kilodaltones, tiene un reservorio citoslico que
constituye cerca del 6% de su concentracin intracelular total. A pesar de
encontrarse tanto en el tejido esqueltico como en el corazn, la TnT est siendo
usada exitosamente como un marcador para la enfermedad cardaca isqumica
debido a que un subtipo encontrado en el tejido miocrdico tiene una homologa
de solamente 60% con la forma del msculo esqueltico. Se han desarrollado
anticuerpos altamente especficos que discriminan entre los subtipos de los
msculos cardacos y esquelticos.

Troponina I (TnI)
Al igual que la TnT, la TnI es parte integrante del aparato contrctil estructural
tanto del msculo esqueltico como del miocrdico.
Se cree que el reservorio citoslico de TnI es el mismo que el de TnT, esto es,
cerca del 6% de la concentracin total de TnI de las clulas. La TnI, con un peso
molecular de 21 kilodaltones, es ligeramente ms pequea que la TnT. El subtipo
cardaco de la TnI tiene varias regiones de aminocidos que difieren
substancialmente de la forma del msculo esqueltico. Estas regiones sirven
como base para los inmunoensayos cardacos especficos.
Cadenas ligeras de Miosina (CLMs)
La miosina es una molcula de filamentos largos (540 kD) compuesta por seis
cadenas de pptidos, dos de las cuales son pesadas (230 kD) y cuatro son ligeras
(CLMs), con pesos moleculares en el rango de 26 kD.
Las CLMs estn formadas por dos componentes, la cadena ligera de miosina-1 y
la cadena ligera de miosina-2, que juntas constituyen el filamento grueso del
aparato contrctil en el msculo esqueltico y miocrdico. Las CLMs de fuentes
cardacas y no cardacas pueden ser diferenciadas usando anticuerpos
especficos para CLMs cardacas. Debe notarse que el reservorio citoslico para
las CLMs es de 0.5% de la cantidad total de clulas, y solamente cerca del 10%
del reservorio citoslico para TnT o TnI.

METODO CINETICO
Se encuentra ms abundancia de CK en el msculo esqueltico. Las otras fuentes
en que se encuentra, por orden de mayor a menor actividad, son: cerebro, recto,
estmago, vejiga, colon, tero, prstata, intestino delgado y rin. Se detectan
cantidades despreciables en hgado, placenta y tejido tiroideo.
La CK se eleva principalmente cuando hay afecciones o enfermedades que
afectan el tejido msculo esqueltico, el miocardio o el cerebro. Se observan
notables incrementos de CK total en infarto agudo al miocardio, en afecciones del
msculo esqueltico y despus de un choque o colapso circulatorio. En general la
CK se eleva en infarto agudo al miocardio y es de gran utilidad clnica para
detectarlo. La CK total comienza a incrementarse despus de 15 horas de ocurrir
un infarto agudo al miocardio. La actividad mxima se observa a las 24 horas y
regresa a la normalidad a los 3 das. La miocarditis tambin provoca actividad
notablemente alta de CK durante la fase inflamatoria de la afeccin .
La CK se eleva adems en diversas enfermedades o lesiones del msculo
esqueletico. Los valores de creatincinasa y sus isoenzimas se utilizan en el
diagnstico y tratamiento de los infartos de miocardio y de miopatas como la
distrofia muscular progresiva tipo Duchenne. La creatincinasa (CK) es una enzima
del citoplasma y la mitocondria que cataliza tanto la formacin de ATP como la
fosforilacin reversible de creatinina, con el ATP como grupo donador de fosfato.
La CK requiere activadores metlicos, particularmente Mg2+, para que la enzima
alcance toda su actividad cataltica.

La actividad de CK es de particular importancia en el tejido muscular, en donde

cataliza la sntesis de fosfato de creatinina, una molcula que almacena enlaces
de alta energa. Para efectuar una contraccin muscular se utiliza el grupo fosfato
para formar ATP a fin de proporcionar de inmediato energa a los msculos.
Hay diversos mtodos analticos para determinar la actividad de CK ya sea
mediante la reaccin hacia la derecha (creatinina fosfato de creatinina) o la
reaccin inversa. Estos mtodos son anlisis de punto final o cintico, en los que
se emplean tcnicas de espectrofotometra, fluorescencia o bioluminiscencia. El
mtodo de referencia para el anlisis de CK es el de Oliver y Rosalki, un anlisis
cintico en el que se emplea la secuencia de reaccin inversa

FUNDAMENTO DE LA METODOLOGIA
Se mide la actividad de la creatincinasa mediante un mtodo cintico enzimtico.
En la reaccin, la creatincinasa cataliza la transferencia de un grupo fosfato del
sustrato fosfato de creatina al difosfato de adenosina (ADP). La subsiguiente
formacin de trifosfato de adenosina (ATP) se mide mediante el uso de dos
reacciones asociadas, catalizadas por la hexocinasa (HK) y la glucosa-6-fosfato
deshidrogenasa (G6PDH), lo que produce dinucletido de nicotinamida adenina
reducida (NADH) a partir del dinucletido de nicotinamida adenina (NAD). El
ensayo (CK) contiene el activador monotioglicerol.