INSTITUTO TECNOLGICO DE TEPIC.

Departamento:
Ing. Qumica y Bioqumica.
Carrera:
Ingeniera Bioqumica:
Materia:
Laboratorio de ciencia de alimentos
Maestra:
M.C Rosa Castro Martnez
Nombre del alumno:
Mariana Gonzlez Larios No control: 13401083
Monserrat Valencia Estrada No control:
Williams de la Cruz Anza No control:
Fco. Javier Montao Lpez No control:
Nombre de la prctica:
Propiedades de las protenas de huevo
Nmero de la prctica:
4

Contenido
OBJETIVO............................................................................................................. 2
INTRODUCCION................................................................................................... 3
Metodologa:....................................................................................................... 6
a) Estructura del huevo.................................................................................... 6
b) coagulacin de la protena de huevo...........................................................6
Dilucin............................................................................................................ 8
Adicin de azcar............................................................................................ 8
Adicin de cidos y lcalisis (influencia del PH)...............................................9
Discusin de resultados:................................................................................... 10
COAGULACIN POR CALOR DE LAS PROTENAS DE HUEVO...........................10
EFECTO SOBRE LAS TEMPERATURAS DE COAGULACION DE DISTINTOS
FACTORES...................................................................................................... 10
ADICION DE CIDOS Y LCALISIS (INFLUENCIA DEL PH)................................11
Cuestionario:..................................................................................................... 12
Conclusin:....................................................................................................... 13
Bibliografa:....................................................................................................... 13

OBJETIVO
Identificar la coagulacin de las protenas del huevo en
presencia de temperatura y pH comparar y discutir.

INTRODUCCION
El huevo es un alimento muy prctico y altamente nutritivo que debe
formar parte de la dieta habitual.

La aplicacin de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se

utilizan con mayor frecuencia en alimentos ya que facilita la digestin de
las protenas, y logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que
frecuentemente se hallan en alimentos basados en protenas. La
aplicacin de calor afecta la estabilidad de las interacciones nocovalentes de la estructura tridimensional de las protenas, pues se
eleva la entalpa de la molcula y se rompe el delicado balance de los
enlaces que mantienen el equilibrio. Puesto que tambin se afectan las
propiedades funcionales del alimento, es importante realizar un anlisis
de los procesos termodinmicos involucrados. Como se mencion
anteriormente, cuando se calienta una protena sufre una transicin
sbita y cuando se tiene la mitad de las molculas en estado
desnaturalizado se alcanza el equilibrio, que coincide con la temperatura
de transicin, de melting (Tm) o temperatura de desnaturalizacin TD.
Los mecanismos involucrados en la desnaturalizacin son varios y
complejos, e involucran principalmente a los enlaces no-covalentes. Los
puentes de hidrgeno, las fuerzas de Van der Waals, y las interacciones
electrostticas por naturaleza son impulsados por la entalpa lo que
implica que ocurren mediante procesos exotrmicos, y causa que se
desestabilicen a altas temperaturas y se estabilicen a bajas
temperaturas. Sin embargo, no pueden reforzarse de manera infinita

pues las molculas de agua ordenadas a su alrededor, y que dan lugar al

aumento de entropa, tambin se desordenan al elevarse la temperatura
cuando se sobrepasan valores entre 60 y 70C cuando presentan su
mxima estabilidad.
La misma cadena de protenas en su estructura terciaria guarda tambin
un delicado balance, estabilizado por las interacciones no-covalentes. Su
entropa conformacional se ve afectada por un aumento en el calor que
aumenta su energa cintica y facilita el desplegamiento. Entonces, en el
proceso de termo desnaturalizacin, las interacciones hidrofbicas se
refuerzan conforme se eleva la temperatura por arriba de los 60 y 70C,
las otras interacciones no-covalentes se debilitan y la entropa
conformacional va disminuyendo al irse desordenando la cadena
polipeptdica y la temperatura de desnaturalizacin TD se alcanza
cuando la suma de las energa libres de todos los procesos involucrados
es igual a cero.
Es comn suponer que si una protena se mantiene a bajas
temperaturas se podr conservar mejor su estructura. Sin embargo,
existen casos con un comportamiento opuesto como la carboxipeptidasa
que no puede almacenarse a temperaturas de congelacin pues corre el
riesgo de inactivarse; y la mioglobina cuya estabilidad es mxima a
30C, y cuando su temperatura disminuye se desestabiliza, al igual que
si se baja de cero grados, se desnaturaliza por fro.
Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiolgico de las protenas
puede acarrear modificaciones importantes en su conformacin debido a
cambios en la ionizacin de las cadenas laterales cargadas porque se
afecta el nmero de los puentes salinos que estabilizan la estructura
nativa. Una desnaturalizacin alcalina implica la neutralizacin de la
carga positiva de cadenas laterales de Lys, His y Arg, una
desnaturalizacin cida implica la protonacin de cargas de Asp, Glu;
ambos casos impiden la formacin de una interaccin electrosttica. En
los procesos tecnolgicos que involucran la obtencin de aislados
protenicos .Se utiliza para elevar la concentracin de protena y requiere
de una solubilizacin alcalina a valores de pH cercanos a 10.96 Con este
proceso se busca modificar las estructuras originales de las protenas
para aumentar su potencial tecnolgico y mejorar sus propiedades
funcionales, aunque es frecuente encontraren estas condiciones una
porcin de las molculas que han sufrido hidrlisis. Adems en esos
valores de pH los grupos ionizables que adquieren cargas negativas
traen como consecuencia una expansin de las molculas causada por
repulsiones intramoleculares debido a sus cargas iguales.

En los valores de pH por arriba y por debajo del pH isoelctrico, las

protenas tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente.
En el punto isoelctrico las protenas presentan una solubilidad mnima,
que al graficar, permite observar curvas en forma de U. Algunas
protenas alimenticias, como b -lactoglobulina (pI 5.2) y albmina srica
bovina (pI 5.3), son altamente solubles en su pH isoelctrico, porque no
hay repulsin electrosttica y contienen una alta concentracin de
residuos hidroflicos en su superficie comparados con los no polares por
lo que la protena permanecer soluble en su pI. No debe olvidarse que
una protena en su pI no es que no tenga carga, sino que las cargas
positivas igualan a las negativas en su superficie. En este punto, si la
hidrofilicidad y las fuerzas de repulsin por hidratacin provenientes de
estos residuos cargados son mayores que las interacciones hidrofbicas
protena-protena, la molcula se mantendr soluble en su pI. Muchas
protenas son altamente solubles a pH alcalino (8-9), al que
normalmente se lleva a cabo la extraccin de protenas de fuentes
vegetales, como sucede en la produccin de asilados de soya o de otras
leguminosas. La protena se recupera del extracto por precipitacin
isoelctrica en el rango de pH de 4.5-4.8. El comportamiento ante el pH
cambia si la protena se trata trmicamente, como consecuencia de la
desnaturalizacin debido al cambio de hidrofobicidad superficial por el
desplegamiento, lo que acarrea un incremento en las interacciones
protena-protena.87 As, por ejemplo, el aislado de protenas del suero
nativo es completamente soluble en el intervalo de pH de 2 a 9, pero
cuando se calienta a 70C por un minuto hasta 10 min se desarrolla un
perfil de solubilidad en forma de U con un mnimo de solubilidad a pH de
4.5

Metodologa:
a) Estructura del huevo

Quitar los pequeos fragmentos de cascara y me

Con
ayuda de la parte ms delgada de la esptula
Romper un huevo
ligeramente

b) coagulacin de la protena de huevo

Poner un poco de clara en un tubo de ensayo y calentar dentro de un vaso

Separar de un huevo clara y yema en 2 vasos de precipitado

Sujetar un termmetro dentro de un tubo de ensayo.

Anotar la temperatura a la cual la albumina se pone opaca (coagula)

Repetir lo anterior para la yema de huevo

Llevar a bao Mara

Repetir lo anterior para

Anotar
la yema
la temperatura
de huevo a la cual la albumina coagula.
Sujetar un termmetro dentro de un tubo

Dilucin

Tomar 5ml de clara para diluir en 5ml de agua, colocar la mezcla en tubo de ensayo.
Llevar a bao Mara

Repetir lo anterior Anotar

para la la
yema
temperatura
de huevoa la cual la albumina coagula.
Sujetar un termmetro

Adicin de azcar

Agregar 5gr de azcar diluida en 5ml de agua a la albumina (10ml) que tenemos en el tubo de
ensayo
Llevar
a bao Ma

Repetir lo anterior para

Anotar
la yema
la temperatura
de huevo a la cual la albumina coagula.
Sujetar un te

Adicin de cidos y lcalisis (influencia del PH)

Tomar pH de limn, albumina y Agregar

yema. limn a la albumina (observar) y tomar pH para meter a bao Mar

Repetir lo anterior para

Anotar
la yema
la temperatura
de huevo a la cual la albumina coagula.
Sujetar un termmetro dentro de un tubo

Discusin de resultados:
COAGULACIN POR CALOR DE LAS PROTENAS DE HUEVO
Tipo de protena
Albumina
yema

Temperatura de
coagulacin
60c
72c

BIBLIOGRAFIA
60C
65-70C

Discusin: segn la bibliografa revisada la temperatura de coagulacin de la

albumina es perceptible a los 60c aproximadamente, mediante la realizacin
de la prctica se pudo comprobar que efectivamente la albumina coagula a esa
temperatura, aunque es posible observar el comienzo de la coagulacin desde
los 58c.
Este mismo efecto pasa con la yema, la bibliografa nos marc que oscila entre
65-70C al llegar a una temperatura de 72C es bastante notoria la
coagulacin, aun que es importante resaltar que aproximadamente a 69C
empez a coagulacin

EFECTO SOBRE LAS TEMPERATURAS DE COAGULACION DE

DISTINTOS FACTORES
Dilucin
TIPO DE PROTEINA
Albumina
Yema

Temperatura de
coagulacin
62C
72C

Bibliografa
>60C aumenta poca
>65-70C

En este caso podemos resaltar que efectivamente tiene un comportamiento

como lo marca la bibliografa ya que al diluir la muestra presenta mayor
temperatura de coagulacin, es mayor a 60C, en el caso de la albumina
nuestra muestra presento una temperatura de 62C y en el caso de la yema
72C para los 70C que nos marca la bibliografa. Al igual que en el paso
anterior la coagulacin comenz a los 60C y a los 62C fue un cambio
bastante notorio.
Adicin del azcar
TIPO DE PROTEINA
Albumina

Temperatura de
coagulacin
65C

Bibliografa
>60C aumenta poca

Nuestra temperatura de coagulacin fue de 65C, esto sucede por el efecto

que causa la azcar en la albumina

ADICION DE CIDOS Y LCALISIS (INFLUENCIA DEL PH)

Muestra

pH

Limn

Temperatura de
coagulacin
-

Clara

Imagen

Limn + clara

66C

Clara +
bicarbonato de
sodio

75C

En esta ltima etapa al adicionar el limn a la clara tuvo en efecto

rpidamente, no coagulo por completo pero era visible que ya se estaba dando
lugar a ese cambio, nosotros optamos por meterlo a bao mara para que
coagulara por completo, la albumina cuenta con un PH de 4.8 y el limn un PH
de 1, la bibliografa nos dice que con valores de PH ms cercanos a 4.8 la
temperatura de coagulacin ser ms baja, es por eso que se necesita una
temperatura de 68C.

Cuestionario:
1.- En que consiste la desnaturalizacin proteica?
En una coagulacin indica que la protena se desnaturalizo.
Pero la desnaturalizacin es una modificacin de la estructura de la protena
que da lugar a un cambio en las propiedades fsicas, qumicas y biolgicas,

esto puede ocurrir por la accin del calor, fuerzas mecnicas, congelacin u
otras causas.
2.- A qu se debe la diferencia de la temperatura de coagulacin en la
yema y la clara?
Probablemente se debe a que las molculas de la yema estn ms plegadas y
enrolladas que en la clara, es por esto que la yema alcanza la coagulacin a
temperaturas entre 65-70c.
3.- Como influye la dilucin y el azcar en la temperatura de
coagulacin?
Ambos efectos causan una elevacin de la temperatura de coagulacin
4.- Como influye el PH?
Si nos acercamos a un PH de 4.8 la temperatura de coagulacin ser ms baja
(valores de PH) extremos.
5.- Que es el punto isoelctrico de una protena?
Es el punto en el cual el nmero de cargas (+) se iguala al nmero de cargas
(-).
En este punto la protena es menos soluble y se coagula ms rpidamente.

Conclusin:
A lo largo de la prctica se pudo identificar las diferentes temperaturas de
coagulacin de la clara y la yema, estos cambios de temperatura de
coagulacin se ven afectados por diversos factores como lo son, la solubilidad,
el PH y la adicin de azcar. Cada uno de estos factores afecta de manera
diferente la temperatura de coagulacin.
En el caso de la dilucin, la temperatura de coagulacin aumenta debido a que
la albumina tiene ms agua, y este exceso de agua hace que el efecto de la
temperatura en la protena se retarde.
En el caso del PH, se observ que a PH de aproximadamente entre 4 y 4.8 la
protena se coagula al contacto directo con el limn, esto debido a que Los
cidos, disminuyen el PH por lo que las fuerzas de repulsin provocadas por las
cargas negativas de las molculas proteicas son menores, estas se acercan, se
enlazan y coagulan ms fcilmente.
A la igual pasa con el efecto de la temperatura, las altas temperaturas causan
en la protena una desnaturalizacin que se ve reflejada como una coagulacin.
Para el azcar, lo que causa el aumento en la temperatura de coagulacin es
que el azcar acta protegiendo las protenas.

Por ltimo, se pudo determinar que la diferencia de temperatura de

coagulacin de la yema y la clara es debida a que las molculas de la yema
estn ms plegadas y enrolladas que en la clara.

Bibliografa:
QUMICA DE LOS ALIMENTOS
SALVADOR BADUI DERGAL
APARTADO 3.8 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTENAS
CUARTA EDICIN, 2006
D.R. 2006 por Pearson Educacin de Mxico, S.A. de C.V.
Atlacomulco No. 500, 5 piso
Col. Industrial Atoto
53519, Naucalpan de Jurez, Edo. de Mxico
EDITORIAL PEARSON

INICIACIN EN LAS TCNICAS CULINARIAS

SEGUNDA EDICIN
GRACIELA M. DE FLRES
MARCELA GONZALEZ GARZA
COVADONGA TORRE MARINA
EDITORIAL LIMUSA 2004
MEXICO DF