Chapitre 3 - BIOCHIMIE : RAPPELS (fascicule 2/2)

La biochimie est l'tude de la composition chimique de la matire vivante et des ractions qui se produisent dans
celle-ci. Les composs biologiques entrent dans deux grandes classes : les composs organiques et les composs
inorganiques. Les composs organiques contiennent du carbone. Ils sont tous constitus de molcules formes par des
liaisons covalentes; certaines de ces molcules sont de trs grande taille.
Toutes les autres substances chimiques de notre organisme sont considres comme des composs inorganiques. Il
s'agit de l'eau, des sels et de nombreux acides et bases. Les composs organiques et inorganiques sont tout aussi vitaux les uns
que les autres. Tenter de dterminer quelle catgorie est la plus importante reviendrait chercher savoir si c'est le systme
d'allumage ou le moteur qui est le plus utile pour faire avancer une automobile.
I - COMPOSS INORGANIQUES
1) Eau
L'eau, qui est le compos inorganique le plus abondant et le plus important dans la matire vivante, reprsente de 60
80 % du volume de la plupart des cellules vivantes. L'incroyable polyvalence de ce liquide vital rsulte de ses proprits :
1) Grande capacit thermique.
L'eau a une forte capacit thermique, c'est--dire qu'elle absorbe ou dgage une grande quantit de chaleur avant que
sa temprature change de faon significative. Le fait qu'elle soit si abondante dans l'organisme empche les changements
soudains de temprature dus des facteurs externes, comme le soleil ou l'exposition au vent, ou des processus internes,
comme une activit musculaire intense. L'eau prsente dans le sang distribue la chaleur parmi les tissus de l'organisme et
contribue ainsi l'homostasie thermique.
2) Grande chaleur de vaporisation. Lorsque l'eau s'vapore, ou se vaporise, elle passe de l'tat liquide l'tat gazeux
(vapeur d'eau). Cette transformation rsulte de la rupture des liaisons hydrogne qui retiennent ensemble les
molcules d'eau, ce qui exige l'absorption de grandes quantits de chaleur. Cette caractristique prsente un trs grand
avantage lorsque nous transpirons. Lorsque la sueur (surtout constitue d'eau) s'vapore la surface de notre peau, de
grandes quantits de chaleur passent de notre corps l'environnement, ce qui constitue un systme de refroidissement
trs efficace.
3) Polarit et qualits de solvant. L'eau est un solvant sans gal la fois pour les molcules inorganiques et pour les
molcules organiques. On la qualifie mme de solvant universel. La biochimie est en quelque sorte la chimie du
liquide. En effet, les molcules biologiques ne sont chimiquement ractives que si elles sont en solution, et ce sont les
qualits de solvant de l'eau qui rendent possibles pratiquement toutes les ractions chimiques de notre organisme.
Comme elles sont polaires, les molcules d'eau orientent leur extrmit lgrement ngative vers l'extrmit positive
des molcules de solut, et vice versa; elles les attirent donc, puis les entourent. Cette proprit de l'eau permet
d'expliquer pourquoi les composs ioniques et d'autres petites molcules ractives (comme les acides et les bases) se
dissocient dans l'eau, c'est--dire que leurs ions se sparent et se rpartissent de faon uniforme dans l'eau pour former
des solutions vraies (figure 3.11). L'eau forme galement des couches d'hydratation (couches de molcules d'eau)
autour des grosses molcules charges, comme les protines; elles les protgent ainsi de l'influence des autres
substances charges prsentes dans le milieu en leur permettant de demeurer en solution. De tels mlanges d'eau et de
protines sont appels collodes biologiques. Le liquide crbrospinal et le plasma sanguin sont des collodes.
Grce ses qualits de solvant, l'eau constitue le principal milieu de transport de l'organisme. Les nutriments, les gaz
respiratoires et les dchets mtaboliques sont transports dans l'ensemble de notre corps sous forme de soluts dans le
plasma sanguin, et de nombreux dchets mtaboliques sont excrts dans l'urine, un autre liquide aqueux.
L'eau est aussi le milieu de dissolution de certaines molcules spcialises qui jouent le rle de lubrifiants. Ces liquides
lubrifiants sont par exemple le mucus, qui facilite le dplacement des selles dans les intestins, et la srosit, qui rduit
la friction entre les viscres.
4) Ractivit. L'eau est un ractif important pour de nombreuses ractions chimiques. Par exemple, les aliments
(molcules complexes) sont dcomposs en leurs constituants (molcules simples) par l'ajout d'une molcule d'eau sur
le site de chacune des liaisons qui doit tre rompue. Ce genre de raction de dgradation est plus prcisment appel
raction d'hydrolyse (hydrolyse = rupture de l'eau). Inversement, lors de la synthse de grosses molcules de glucides

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ou de protines partir de molcules plus petites, une molcule d'eau est libre pour chaque liaison qui est forme ;
cette raction est appele synthse et rsulte donc d'une dshydratation.
5) Amortissement. Enfin, l'eau forme un coussin rsistant autour de certains organes qu'elle protge ainsi de toute
lsion physique. Le liquide crbro-spinal qui entoure l'encphale et la moelle pinire illustre bien cette fonction
d'amortisseur assure par l'eau.

Fig.3.il - Dissociation d'un sel dans l'eau.

Les ples lgrement ngatifs des molcules d'eau (-) sont attirs par le Na+, et les ples lgrement positifs des
molcules d'eau (+) s'orientent vers le CP, ce qui a pour effet de faire sortir les ions du rseau cristallin.
2) Sels
Un sel est un compos ionique form de cations autres que H+ et d'anions autres que l'ion hydroxyle (OH-). Ce
compos ne comporte donc que des liaisons ioniques, jamais de liaisons covalentes. Comme nous l'avons dj vu, lorsque des
sels se dissolvent dans l'eau, ils se dissocient en chacun des ions qui les composent (figure 3.11). Par exemple, le sulfate de
sodium (Na2SO4) se dissocie en deux ions Na+ et un ion SO42-: cela se produit aisment parce que les ions sont dj forms. Il
ne reste plus l'eau qu' vaincre l'attraction entre les ions de charge oppose. Tous les ions sont des lectrolytes, c'est--dire
des substances qui conduisent l'lectricit lorsqu'elles sont mises en solution. (Notez que les groupements d'atomes qui ont une
charge globale, comme l'ion sulfate, sont appels ions polyatomiques.)
Les sels de nombreux lments mtalliques comme NaCl, Ca2CO3 (carbonate de calcium) et KC1 (chlorure de
potassium) sont communs dans l'organisme. Cependant, les sels les plus abondants sont les phosphates de calcium
{Ca3(PO4)2) qui confrent leur duret aux os et aux dents. Sous leur forme ionise, les sels jouent un rle vital dans les
fonctions de notre corps. Par exemple, les proprits lectrolytiques des ions sodium et potassium sont essentielles la
propagation de l'influx nerveux et la contraction musculaire. Le fer ionis entre dans la composition des molcules
d'hmoglobine prsentes dans les globules rouges et qui transportent l'oxygne; les ions zinc et cuivre sont essentiels
l'activit de certaines enzymes. Le tableau 3.2 rsume quelques-unes des fonctions importantes des lments prsents
dans les sels de notre organisme.
Le maintien de l'quilibre ionique des liquides organiques est l'une des fonctions les plus importantes des reins.
Lorsque cet quilibre est ires perturb, presque plus rien ne fonctionne dans l'organisme. Graduellement, toutes les
activits physiologiques dont nous avons parl s'arrtent ainsi que des milliers d'autres.
3) Acides et bases
Comme les sels, les acides et les bases sont des lectrolytes, c'est--dire qu'ils s'ionisent et se dissocient dans l'eau
et peuvent alors conduire un courant lectrique. Cependant, les acides et certaines bases, contrairement aux sels, sont des
molcules comportant des liaisons covalentes. Par consquent, pour que la dissociation devienne possible, il faut que des
ions soient forms.

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Acides
Un acide est une substance qui libre des ions hydrogne (H+) en quantit dtectable. Comme un ion hydrogne
n'est que le noyau d'un atome d'hydrogne, c'est--dire un proton nu, les acides sont galement appels donneurs de
protons.
Lorsqu'un acide se dissout dans l'eau, il libre des ions hydrogne (protons) et des anions. C'est la concentration de
protons qui dtermine l'acidit d'une solution ; les anions ont peu d'effet sur l'acidit. Ainsi l'acide chlorhydrique (HC1), qui
est scrt par les cellules de l'estomac et intervient dans la digestion, se dissocie en un proton et un anion chlorure :

D'autres acides se trouvent dans notre organisme ou y sont produits, comme l'acide carbonique (H2CO3) et
l'acide actique qui est la partie acide du vinaigre. L'acide actique a pour formule CH3COOH, mais on peut aussi
l'crire HAc pour mettre en vidence le proton qui sera libr. Il est ainsi plus facile de reconnatre la formule
molculaire d'un acide.
Bases
Les bases sont des accepteurs de protons, c'est--dire qu'elles capturent les ions hydrogne (H+) en quantit
dtectable. Parmi les bases inorganiques communes, on trouve les hydroxydes tels que l'hydroxyde de magnsium
(lait de magnsie) et l'hydroxyde de sodium (soude caustique). Tout comme les acides, les hydroxydes se dissocient
dans l'eau, mais ils librent des ions hydroxyle (OH-) et des cations. Par exemple, l'ionisation de l'hydroxyde de
sodium (NaOH) donne un ion hydroxyle et un ion sodium; l'ion hydroxyle se lie ensuite un proton prsent dans la
solution (l'accepte). Cette raction produit de l'eau tout en rduisant l'acidit (concentration d'ions hydrogne) de la
solution :

puis

L'ion bicarbonate (HCO3-), une base importante de l'organisme, est particulirement abondant dans le sang.
L'ammoniac (NH3), qui est un dchet commun rsultant de la dgradation des protines, est galement une base. Il a une
paire d'lectrons non partags qui attirent fortement les protons. Lorsqu'il accepte un proton, l'ammoniac se transforme
en ion ammonium :

pH: concentration acide-base

Plus il y a d'ions hydrogne dans une solution, plus celle-ci est acide. l'inverse, plus la concentration d'ions
hydroxyle est forte (plus la concentration de H+ est faible), plus la solution est basique, ou alcaline. La
concentration relative d'ions hydrogne dans les liquides organiques se mesure en units de concentration appeles
units de pH.
C'est Sren Srensen, biochimiste danois et brasseur de bire ses heures, qui a eu le premier l'ide d'une
chelle des pH en 1909. Il cherchait une manire pratique de vrifier l'acidit de son produit pour viter qu'il soit altr
par les bactries. (La prolifration de nombreuses espces de bactries est inhibe par l'acidit.) Il a donc conu une
chelle de pH exprimant la concentration d'ions hydrogne dans une solution en moles par litre, ou molarit. Cette chelle
va de 0 14 et est logarithmique, c'est--dire que d'une unit la suivante, la concentration d'ions hydrogne est modifie
par un facteur de 10 (figure 3.12). Le pH d'une solution est donc dfini comme le logarithme ngatif de la concentration
d'ions hydrogne [H+] en moles par litre, ou - log [H+]. un pH de 7 (o [H+] est gal 10-7 mol/L), le nombre d'ions
hydrogne est exactement gal au nombre d'ions hydroxyle et on dit que la solution est neutre (ni acide, ni basique). L'eau
absolument pure (distille) a un pH de 7. Les solutions de pH infrieur 7 sont acides: les ions hydrogne y sont plus
abondants que les ions hydroxyle. Plus le pH est bas, plus la solution est acide. Une solution dont le pH est de 6 contient 10
fois plus d'ions hydrogne qu'une autre dont le pH est de 7.
Les solutions de pH suprieur 7 sont alcalines et la concentration relative d'ions hydrogne diminue d'un facteur
10 chaque augmention d'une unit de pH. Ainsi, dans des solutions de pH 8 et 12, la concentration des ions hydrogne est
respectivement de 1/10 et 1/100 000 (1/10 X 1/10 X 1/10 X 1/10 X 1/10) de celle de la solution de pH 7. Remarquez que
lorsque la concentration des ions hydrogne diminue, celle des ions hydroxyle augmente, et vice versa. La figure 3.12
prsente le pH approximatif de plusieurs liquides de l'organisme et de certaines substances d'usage courant.
Neutralisation
Lorsqu'on mlange un acide et une base, ils entrent en interaction et subissent une raction d'change qui produit
de l'eau et un sel. Par exemple, quand l'acide chlorhydrique interagit avec l'hydroxyde de sodium, on obtient du chlorure
de sodium (un sel) et de l'eau.

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Ce type de raction est appel raction de neutralisation, parce que la formation d'eau rsultant de l'union de H+ et
de OH neutralise la solution. Mme si nous avons crit la formule molculaire (NaCl) du sel produit par cette raction,
n'oubliez pas qu'il se trouve en ralit sous forme d'ions sodium et d'ions chlorure puisqu'il est dissous dans l'eau.
-

Fig. 3.12 - chelle des pH et pH de quelques substances reprsentatives.

L'chelle des pH est une mesure du nombre d'ions hydrogne en solution. Pour chaque unit de pH, on a indiqu la
concentration des ions hydrogne ([H+]) et la concentration des ions hydroxyle ([OH-]) en moles par litre. un pH de 7, les
concentrations d'ions hydrogne et hydroxyle sont gales et la solution est neutre.
Tampons
Les cellules vivantes sont extrmement sensibles aux variations mme trs lgres du pH de leur environnement.
Les bases et les acides concentrs sont extrmement nocifs pour les tissus vivants. C'est pourquoi l'homostasie de l'quilibre
acido-basique est rgle de faon trs prcise par les reins et les poumons ainsi que par des systmes chimiques (faisant
intervenir des protines et d'autres types de molcules) appels tampons. Les tampons s'opposent aux variations brusques ou
importantes du pH des liquides organiques en librant des ions hydrogne (en agissant comme des acides) si le pH augmente
et en capturant des ions hydrogne (en agissant comme des bases) quand le pH diminue. Comme le sang entre en contact
troit avec presque toutes les cellules de notre corps, la rgulation de son pH est particulirement essentielle. Normalement,
le pH sanguin ne varie que dans un intervalle trs restreint (de 7,35 7,45). Toute variation de plus de quelques diximes
d'unit en de ou au-del de ces limites peut tre mortelle.
Pour bien saisir le fonctionnement des systmes tampons, vous devez parfaitement comprendre ce que sont les bases
et les acides forts et les bases et les acides faibles. Premirement, il ne faut pas oublier que l'acidit d'une solution reflte
seulement la concentration d'ions hydrogne libres et non celle des ions hydrogne lis des anions. Les acides qui se

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dissocient compltement et de faon irrversible dans l'eau sont appels acides forts parce qu'ils peuvent modifier trs
fortement le pH d'une solution. L'acide chlorhydrique et l'acide sulfurique sont des acides forts. Si on pouvait isoler 100
molcules d'acide chlorhydrique et les mettre dans 1 mL d'eau, on obtiendrait probablement une solution contenant 100 H+,
100 Cl- et aucune molcule d'acide chlorhydrique non dissocie. Les acides qui ne se dissocient pas compltement, comme
l'acide carbonique (H2CO3) et l'acide actique (HAc), sont appels acides faibles. Si on plaait 100 molcules d'acide
actique dans 1 mL d'eau, voici la raction qui se produirait :

Comme les molcules d'acide non dissocies ne modifient pas le pH, la solution d'acide actique est beaucoup
moins acide que celle de HC1. Les acides faibles se dissocient d'une faon prvisible et les molcules non dissocies sont en
quilibre dynamique avec les ions dissocis. Par consquent, on peut crire ainsi la dissociation de l'acide actique :
On voit donc que l'ajout d'ions H+ (librs par un acide fort) la solution d'acide actique dplacera l'quilibre vers
la gauche et qu'un nombre un peu plus lev d'ions H+ et Ac- se recombineront en HAc. Par contre, si on ajoute une base
forte (comme NaOH) et que le pH commence augmenter, l'quilibre se dplacera vers la droite et un plus grand nombre de
molcules de HAc se dissocieront pour librer des ions H+. Cette caractristique des acides faibles leur permet de jouer un
rle extrmement important dans les systmes tampons de l'organisme.
La notion de bases fortes et de bases faibles est plus facile expliquer: souvenez-vous que les bases sont des
accepteurs de protons. Par consquent, les bases fortes sont celles qui, comme les hydroxydes, se dissocient facilement dans
l'eau et capturent rapidement des H+. Par contre, le bicarbonate de sodium (souvent appel bicarbonate de soude) s'ionise
partiellement et de faon rversible. Comme il accepte relativement peu de protons, on le considre comme une base faible.
Voyons maintenant comment un systme tampon contribue maintenir l'homostasie du pH sanguin. Le systme
tampon acide carbonique-bicarbonate est l'un des plus importants, bien qu'il en existe d'autres. L'acide carbonique (H2CO3)
se dissocie de faon rversible en librant des ions bicarbonate (HCO3-) et des protons (H+) :

L'quilibre chimique entre l'acide carbonique (un acide faible) et l'ion bicarbonate (une base faible) s'oppose aux
fluctuations du pH sanguin en se dplaant vers la gauche ou vers la droite selon que le nombre d'ions H+ dans le sang
augmente ou diminue. Si le pH sanguin augmente (par exemple lorsque le sang est rendu plus alcalin par l'ajout d'une base
forte), l'quilibre se dplace vers la droite, ce qui oblige une plus grande partie d'acide carbonique se dissocier. l'inverse,
si le pH commence baisser (par exemple lorsque le sang est rendu plus acide par l'ajout d'un acide fort), l'quilibre se
dplace vers la gauche au fur et mesure que des ions bicarbonate se lient aux protons. Comme on le voit, les bases fortes
sont remplaces par une base faible (ion bicarbonate) et les protons librs par des acides forts sont capturs par un acide
faible (acide carbonique). Dans un cas comme dans l'autre, le pH du sang varie beaucoup moins qu'il ne le ferait en l'absence
de systme tampon.
II -COMPOSS ORGANIQUES
Les molcules propres aux tres vivants (protines, glucides, lipides et acides nucliques) contiennent toutes du
carbone et sont donc des composs organiques. Les composs organiques contiennent du carbone et les composs
inorganiques n'en contiennent pas, mais vous devez savoir qu'il existe quelques exceptions qui chappent toute logique: le
gaz carbonique (CO2), le monoxyde de carbone (CO) et les carbures, par exemple, ont tous du carbone, mais on les
considre comme des composs inorganiques. Pourquoi la chimie du vivant dpend-elle ce point du carbone?
Premirement, aucun autre petit atome n'est aussi lectroneutre. Par consquent, le carbone ne perd ni ne gagne jamais
d'lectrons, mais il les partage toujours. En outre, avec ses quatre lectrons de valence, il peut tablir quatre liaisons
covalentes avec d'autres atomes de carbone ou avec d'autres lments. C'est ce qui lui permet de former de longues chanes
linaires (communes dans les graisses), des structures cycliques (comme dans les glucides et les strodes) et de nombreuses
autres structures essentielles certaines fonctions de l'organisme.
1) Glucides
Les glucides, un groupe de molcules regroupant les sucres et les amidons, reprsentent de 1 2 % de la masse
cellulaire. Les glucides contiennent du carbone, de l'hydrogne et de l'oxygne, et les atomes d'hydrogne et d'oxygne s'y
trouvent dans le rapport de 2:1, comme dans l'eau. C'est pour cette raison qu'on appelait autrefois les glucides hydrates de
carbone.
Selon leur taille et leur solubilit, les glucides peuvent tre classs en monosaccharides (un sucre), disaccharides
(deux sucres) ou polysaccharides (nombreux sucres). Les monosaccharides sont les units de base de tous les autres
glucides. De faon gnrale, plus la molcule de glucide est grosse, moins elle est soluble dans l'eau.
Monosaccharides

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Les monosaccharides, ou sucres simples, sont forms d'une seule chane ou d'une seule structure cyclique
contenant de trois six atomes de carbone (figure 3.13a).
Habituellement, les atomes de carbone, d'hydrogne et d'oxygne sont prsents dans des proportions de 1:2:1, de
sorte que la formule gnrale des monosaccharides est (CH2O)n o n est gal au nombre d'atomes de carbone dans le sucre.
Ainsi la formule molculaire du glucose, qui possde six atomes de carbone, est C6H12O6; celle du ribose, qui a cinq atomes
de carbone, est C5H10O5.
Le nom gnrique des monosaccharides dpend du nombre d'atomes de carbone qu'ils contiennent. Les plus
importants monosaccharides de notre organisme sont les pentoses (cinq atomes de carbone) et les hexoses (six atomes de
carbone). Par exemple, le dsoxyribose, un pentose, entre dans la composition de l'ADN, et le glucose, un hexose, est le
sucre prsent dans le sang. Deux autres hexoses, le galactose et le fructose, sont des isomres du glucose, c'est--dire qu'ils
ont la mme formule molculaire (C6H12O6), mais que la disposition de leurs atomes n'est pas la mme, ce qui leur donne des
proprits chimiques diffrentes (voir la figure 3.13a).
Disaccharides
Un disaccharide, ou sucre double, est form par une raction de synthse combinant deux monosaccharides (figure
3.13b). Au cours de cette raction, la formation de la liaison entrane la perte d'une molcule d'eau (dshydratation), comme
l'illustre la synthse du sucrose:

Remarquez que le sucrose possde deux atomes d'hydrogne et un atome d'oxygne de moins que le total des
atomes d'hydrogne et d'oxygne du glucose et du fructose; cette diffrence s'explique par la libration d'une molcule d'eau
lors de la formation de la liaison.
Les disaccharides importants dans l'alimentation sont le sucrose (glucose + fructose), c'est--dire le sucre de canne
ou de table, le lactose (glucose + galactose), prsent dans le lait, et le maltose (glucose + glucose), aussi appel sucre de malt
- substance utilise dans la fabrication de la bire (voir la figure 3.13b). Comme les disaccharides sont trop gros pour
traverser les membranes cellulaires, ils doivent tre dgrads en sucres simples au cours de la digestion afin de pouvoir
passer du tube digestif au sang. Ce processus de dgradation, appel hydrolyse, est essentiellement l'inverse de la raction de
synthse. La liaison entre les sucres simples est rompue par addition d'une molcule d'eau (voir la figure 3.13b).
* la figure 3.13, remarquez qu'on n'a pas reprsent les atomes de carbone (C) formant les angles de la structure cyclique des glucides. L'illustration ci-dessous montre
gauche la structure complte du glucose et droite sa reprsentation abrge. Dans ce chapitre, nous utiliserons cette dernire faon pour illustrer toutes les structures
cycliques.

Polysaccharides
Les polysaccharides sont de longues chanes de sucres simples runis par une raction de synthse (figure 3.13c).
Ces longues molcules formes d'une chane d'units identiques sont appeles polymres. Comme les polysaccharides sont
de grosses molcules assez insolubles, elles constituent un mode de stockage idal. Du fait de leur grande taille, elles n'ont
pas le got sucr des monosac-charides et des disaccharides. Deux polysaccharides seulement sont importants pour notre
organisme : l'amidon et le glycogne ; ce sont des polymres du glucose qui ne diffrent que par leur degr de ramification.
L'amidon est la forme sous laquelle les vgtaux constituent des rserves de glucides. Le nombre d'units de glucose
prsentes dans une molcule d'amidon est lev et variable. Lorsque nous consommons des aliments riches en amidon,
comme des crales ou des pommes de terre, notre systme digestif doit le dgrader en units de glucose pour en permettre
l'absorption. (Nous ne digrons pas la cellulose, un autre polysaccharide prsent dans tous les produits vgtaux. Cependant,
cette substance revt une certaine importance parce qu'elle donne aux selles le volume qui permet leur mouvement dans le
clon.)
Le glycogne est le glucide mis en rserve dans les tissus animaux, en particulier dans les muscles squelettiques et
les cellules du foie. Comme l'amidon, il s'agit d'une molcule trs grosse et trs ramifie (voir la figure 3.13c). Quand la
concentration sanguine de sucre diminue soudainement, les cellules du foie dgradent du glycogne en units de glucose
qu'elles librent dans le sang. Comme le glycogne comporte un trs grand nombre de ramifications pouvant librer du
glucose simultanment, les cellules de l'organisme ont accs presque instantanment cette source d'nergie.
Fonctions des glucides
Dans l'organisme, les glucides sont avant tout un combustible que les cellules peuvent obtenir et employer
facilement. La plupart des cellules ne peuvent utiliser qu'un nombre limit de sucres simples, et le glucose vient en tte de
leur menu. Comme nous l'avons expliqu lorsque nous avons parl des ractions d'oxydorduction, le glucose est
dgrad et oxyd dans les cellules et, pendant ces ractions, des lectrons sont transfrs. Ces dplacements d'lectrons
librent l'nergie stocke dans les liaisons du glucose, et elle sert alors la synthse de l'ATP. Lorsque les rserves d'ATP

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sont suffisantes, les glucides provenant des aliments sont convertis en glycogne ou en graisses et stocks. Tous ceux
d'entre nous qui ont pris du poids parce qu'ils ont trop mang d'aliments riches en glucides connaissent bien ce processus
de transformation !
De petites quantits de glucides servent des fonctions structurales. Par exemple, certains sucres sont prsents
dans nos gnes. D'autres sont fixs la surface des cellules, o ils jouent le rle de panneaux indicateurs facilitant les
interactions cellulaires. En outre, si l'apport en protines est insuffisant, le foie convertit certains sucres en units de base
servant la production de protines.

Fig. 3.13 - Molcules de glucides

(a) Mono-saccharides importants pour l'organisme. Le glucose, le fructose et le galactose, trois hexoses, sont des isomres, c'est-dire qu'ils ont la mme formule molculaire (C6H12O6); cependant, comme on peut le voir ici, la disposition de leurs atomes est
diffrente. Le dsoxyribose et le ribose sont des pentoses. (b) Les disaccharides sont forms de deux monosaccharides relis par
synthse, c'est--dire qu'une molcule d'eau a t enleve du site de la liaison (dshydratation). On a illustr la formation du sucrose
(C!2H22O11) partir de molcules de glucose et de fructose. Dans la raction inverse (hydrolyse), le sucrose est dissoci en glucose
et fructose par l'ajout d'une molcule d'eau au site de la liaison. Le maltose et le lactose sont deux autres disaccharides importants
(tous deux: C12H22O11). (c) Reprsentation simplifie d'une partie d'une molcule de glycogne, un polysaccharide form d'units
de glucose.
2) Lipides
Les lipides sont des composs organiques insolubles dans l'eau mais trs solubles dans les autres lipides et dans les
solvants organiques comme l'alcool, le chloroforme et l'ther. Comme les glucides, tous les lipides contiennent du carbone,
de l'hydrogne et de l'oxygne, mais la proportion d'oxygne est beaucoup plus faible. En outre, on trouve du phosphore

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dans certains des lipides les plus complexes. Le groupe des lipides est diversifi et comprend les graisses neutres, les
phospholipides, les strodes et un certain nombre d'autres substances lipodes (tableau 3.2).
Graisses neutres
Les graisses neutres sont habituellement appeles graisses lorsqu'elles sont solides et huiles lorsqu'elles sont liquides.
Le mot neutre rfre leur mode de formation qui est analogue une raction de neutralisation (acide + base). Elles sont
composes de deux types d'lments constitutifs, les acides gras et le glycrol, ou propanetriol-1,2,3 (figure 3.14a). Les
acides gras sont des chanes linaires d'atomes de carbone et d'hydrogne (chanes hydrocarbones) dont une extrmit
comporte un groupement acide organique (-COOH).

Fig. 3.14 - Lipides,

(a) Les graisses neutres, ou triglycrides, sont produites par une raction de synthse: trois chanes d'acides gras se lient une
molcule de glycrol, et une molcule d'eau est libre au site de chaque liaison, (b) Structure d'une molcule de phospholipide
typique. Deux chanes d'acides gras et un groupement phosphate sont lis au squelette carbon de glycrol. On voit souvent le
schma qui figure droite: l'extrmit polaire de la molcule (tte) est reprsente comme une sphre et l'extrmit non
polaire (queue) comme deux lignes ondules, (c) Structure gnrale du cholestrol. Le cholestrol est le point de dpart de la
formation de tous les strodes synthtiss dans l'organisme. Le noyau strode est ombr.
Le glycrol est un glucide simple modifi (sucre-alcool). Lors de la synthse, trois chanes d'acides gras se lient
une molcule de glycrol pour former une molcule en forme de E . Comme le rapport entre les acides gras et le glycrol
est de 3 pour 1, les graisses neutres sont aussi appeles triglycrides, ou tri-acylglycrols. L'axe de glycrol est le mme
pour toutes les graisses neutres mais les chanes d'acides gras varient, et il existe donc diffrents types de graisses neutres.
Celles-ci sont de grandes molcules qui comportent souvent des centaines d'atomes ; les graisses et les huiles qui sont

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ingres doivent tre dgrades en leurs units de base avant de pouvoir tre absorbes. Les graisses neutres reprsentent la
source la plus concentre d'nergie utilisable par l'organisme; en effet, lorsqu'elles sont oxydes, elles produisent de grandes
quantits d'nergie.
Comme les graisses neutres sont formes de chanes hydrocarbones, ce sont des molcules non polaires. Les huiles
(ou les graisses) ne se mlangent pas l'eau parce que les molcules polaires et non polaires n'interagissent pas entre elles.
Par consquent, les graisses neutres constituent une bonne forme de stockage de l'nergie dans l'organisme. Les dpts de
graisses neutres se trouvent surtout sous la peau (hypoderme) o ils isolent aussi du froid les tissus plus profonds et les
protgent contre les lsions d'origine mcanique. On sait que les femmes ont gnralement moins de mal que les hommes
traverser la Manche la nage: c'est sans doute en partie parce que leur couche de graisse sous-cutane est plus paisse et les
isole mieux de l'eau trs froide.
La consistance d'une graisse neutre une temprature donne dpend de la longueur de ses acides gras et de leur
degr de saturation. Les chanes des acides gras qui ne contiennent que des liaisons covalentes simples entre leurs atomes de
carbone sont dites satures. Les acides gras o il y a une ou plusieurs liaisons doubles entre certains atomes de carbone sont
dits insaturs (respectivement mono-insaturs et poly-insaturs). Les graisses neutres dont les acides gras sont forms de
chanes courtes ou de chanes insatures sont liquides la temprature ambiante, et ce sont ces lipides qu'on trouve
habituellement dans les plantes. L'huile de cuisson est une forme trs commune de ces graisses insatures. Les huiles d'olive
et d'arachide sont riches en graisses mono-insatures. Les huiles de mas, de soja et de carthame contiennent un fort
pourcentage d'acides gras poly-insaturs. On trouve des chanes d'acides gras plus longues et plus satures dans les graisses
d'origine animale comme le beurre et le gras de la viande, qui sont solides la temprature ambiante. Sur le plan alimentaire,
les acides gras insaturs sont prfrables aux acides gras saturs cause de la participation de ces derniers la formation de
dpts lipidiques dans les vaisseaux sanguins.
Phospholipides
Les phospholipides, ou phosphoglycrolipides, sont des triglycrides modifis ayant un groupement contenant du
phosphore (phosphate) et deux chanes d'acides gras au lieu de trois (figure 3.14b). C'est le groupement phosphate qui confre
aux phospholipides leurs proprits chimiques caractristiques. La partie hydrocarbone (la queue ) de la molcule est non
polaire, elle interagit donc seulement avec des molcules non polaires; toutefois, l'extrmit contenant le groupement
phosphate (la tte ) est polaire et attire les autres molcules polaires ainsi que les particules charges, notamment l'eau et
les ions. Les molcules qui possdent la fois des rgions polaires et des rgions non polaires sont appeles amphipathiques.
Comme vous le verrez au chapitre 3, les cellules mettent profit cette caractristique propre aux phospholipides pour
construire leurs membranes. Le tableau 3.2 prsente quelques phospholipides importants pour les tres vivants ainsi que
leurs fonctions.
Strodes
Les strodes ont une structure trs diffrente des graisses. Ce sont essentiellement des molcules plates constitues
de quatre anneaux hydrocarbons juxtaposs. l'instar des graisses neutres toutefois, ils sont liposolubles et contiennent peu
d'oxygne. Le strode le plus important pour l'tre humain est le cholestrol (figure 3.14c). tant donn que le cholestrol
est en fait un alcool strode, il serait plus exact de le qualifier de strol. Nous ingrons du cholestrol dans les produits
d'origine animale comme les ufs, la viande et le fromage, et notre foie en produit une certaine quantit.
Le cholestrol a mauvaise rputation cause du rle qu'il joue dans l'artriosclrose, mais il est absolument essentiel
la vie humaine. Il est prsent dans les membranes cellulaires et c'est le matriau partir duquel sont produits la vitamine D,
les hormones strodes et les sels biliaires. Les hormones strodes ne sont prsentes dans l'organisme qu'en petites quantits
mais elles sont essentielles l'homostasie. Sans hormones sexuelles, la reproduction serait impossible, et l'absence de
corticostrodes (produits par les glandes surrnales) entrane la mort.
Eicosanodes
Les eicosanodes sont des lipides divers principalement drivs d'un acide gras 20 carbones (l'acide arachidonique)
prsent dans les membranes cellulaires. Les molcules les plus importantes de ce groupe sont les prostaglandines et les
substances apparentes qui participent dans l'organisme diverses fonctions (tableau 3.2), dont la coagulation sanguine, la
raction inflammatoire et les contractions lors de l'accouchement.
3)Protines
Les protines reprsentent de 10 30 % de la masse des cellules et sont le principal matriau structural de
l'organisme. Cependant, toutes les protines ne sont pas des matriaux de structure; nombre d'entre elles jouent un rle
essentiel dans le fonctionnement cellulaire. Les enzymes (catalyseurs biologiques), l'hmoglobine du sang et les protines
contractiles du muscle sont des protines; dans l'organisme, c'est donc le groupe de molcules dont les fonctions sont les
plus diverses. Toutes les protines contiennent du carbone, de l'oxygne, de l'hydrogne et de l'azote, et beaucoup
contiennent galement du soufre et du phosphore.
Acides amins et liaisons peptidiques
Les units de base des protines sont de petites molcules appeles acides amins ; il existe 20 acides amins
communs. Ils sont tous dots de deux groupements fonctionnels importants: un groupement basique appel groupement
amin (-NH2) et un groupement acide organique (-COOH). Un acide amin peut donc agir soit comme une base
(accepteur de proton), soit comme un acide (donneur de proton). En fait, tous les acides amins sont identiques

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l'exception d'un seul groupement d'atomes appel groupement R, ou radical R. Le comportement chimique qui caractrise
chacun des acides amins est dtermin par le nombre et la disposition des atomes du groupement R (figure 3.15).
Les protines sont de longues chanes d'acides amins ; les liaisons entre ces derniers sont formes par une
raction de synthse, le groupement amin de chaque acide amin tant rattach au groupement acide de l'acide amin
suivant. La liaison qui en rsulte est constitue par un arrangement caractristique d'atomes appel liaison peptidique
(figure 3.16). Un dipeptide est form de 2 acides amins ainsi relis, un tripeptide de 3 et un polypeptide de 10 ou plus. Les
polypeptides contenant plus de 50 acides amins sont appels protines, mais la plupart des protines sont en fait des
macromolcules, c'est--dire de grandes molcules complexes contenant de 100 10 000 acides amins.

Tableau 3.2
Chacun des acides amins a des caractristiques qui lui sont propres ; selon l'ordre dans lequel ils sont assembls, ils
peuvent donc former des protines aux structures et aux fonctions extrmement diverses. On peut considrer que les 20 acides
amins constituent un alphabet de 20 lettres servant former des mots (les protines). Tout comme il est possible de
changer le sens d'un mot en remplaant une lettre par une autre (faire -> foire), on peut crer une nouvelle protine ayant une
fonction diffrente en remplaant un acide amin ou en le dplaant. Il peut aussi arriver que les modifications de la squence
d'acides amins donnent des protines non fonctionnelles, comme si on avait form un nouveau mot dpourvu de sens (faire -
faore). Cependant, l'organisme renferme des milliers de protines ayant des caractristiques fonctionnelles diffrentes, et toutes
sont constitues de 20 acides amins qui sont combins de diverses faons.
Niveaux d'organisation structurale des protines
On peut dcrire les protines selon quatre niveaux d'organisation structurale. La chane polypeptidique, forme d'une
squence linaire d'acides amins, constitue la structure primaire de la protine. Cette structure, qui ressemble un chapelet de
perles d'acides amins, est le squelette de la molcule de protine (figure 3.17a).

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Normalement, les protines n'existent pas sous forme de simples chanes linaires d'acides amins, mais elles se
tordent et se replient sur elles-mmes en constituant une structure secondaire plus complexe. La structure secondaire la plus
courante est l'hlice alpha (), qui ressemble un Slinky ou aux anneaux d'un fil de tlphone (figure 3.17b). L'hlice est
forme par l'enroulement de la molcule sur elle-mme ; elle est stabilise par des liaisons hydrogne entre les groupements
NH et CO des acides amins de la chane primaire situs un intervalle de quatre acides amins environ. Les liaisons
hydrogne des hlices unissent toujours diffrentes parties de la mme chane. Le feuillet pliss bta () est un autre type
de structure secondaire o les chanes polypeptidiques primaires, au lieu de s'enrouler, sont maintenues cte cte par des
liaisons hydrogne et forment une sorte de ruban pli en accordon (figure 3.17c). Dans ce type de structure secondaire, les
liaisons hydrogne peuvent unir diffrentes chanes polypeptidiques ou bien diffrentes parties d'une mme chane replie sur
elle-mme. On peut trouver ces deux types de structure secondaire (hlice ou feuillet ) des endroits diffrents le long
d'une mme chane polypeptidique.

Fig. 3.15 - Structure de quelques acides amins.

(a) Structure gnrale des acides amins. Tous les acides amins ont un groupement amin (-NH2) et un groupement acide (-COOH) ;
ils ne diffrent que par la structure atomique de leurs groupements R (en vert), (b-e) Structure de quatre acides amins, (b) Le
groupement R de l'acide amin le plus simple (la glycine) ne comporte qu'un seul atome d'hydrogne, (c) La prsence d'un
groupement acide dans le groupement R, comme dans l'acide aspartique, rend l'acide amin encore plus acide. (d) La prsence d'un
groupement amin dans le groupement R, comme dans la lysine, rend l'acide amin encore plus basique, (e) La prsence d'un
groupement thiol (-SH) dans le groupement R de la cystine indique que cet acide amin intervient probablement dans les liaisons
intramolculaires.

Fig. 3.16 - Les acides amins s'unissent au cours d'une raction de synthse.
Le groupement acide d'un acide amin est li au groupement amin de l'acide amin suivant, avec perte d'une molcule d'eau. La
liaison ainsi forme est appele liaison peptidique. Les liaisons peptidiques sont rompues par addition d'une molcule d'eau
(hydrolyse).
De nombreuses protines ont galement une structure tertiaire, soit un niveau de complexit supplmentaire
superpos la structure secondaire. Dans ce cas, les rgions hlicodales ou plisses de la chane polypeptidique se
replient les unes sur les autres, et la molcule devient ainsi globulaire, c'est--dire en forme de boule. Par exemple, on peut
voir la figure .17d la structure tertiaire (et la structure secondaire sous-jacente) de la chane polypeptidique de
l'hmoglobine, la protine des globules rouges qui fixe l'oxygne. (Il ne faut pas confondre chane bta et feuillet pliss bta :
la molcule d'hmoglobine possde des chanes alpha et des chanes bta qui sont toutes des hlices alpha.) Cette structure
trs particulire est maintenue par des liaisons covalentes et des liaisons hydrogne entre des acides amins qui sont souvent
loigns les uns des autres sur la chane primaire. Lorsque deux chanes polypeptidiques ou plus se disposent ou se
regroupent de faon rgulire pour former une protine complexe, comme dans le cas de l'hmoglobine, on parle de
structure quaternaire (figure 3.17e). Bien qu'une protine ayant une structure tertiaire ou quaternaire puisse ressembler un
amas de ptes congeles, il reste que la structure globale de toute protine est dtermine avec une grande prcision par sa
structure primaire. En effet, l'identit et la position relative des acides amins prsents dans le squelette de la protine
dterminent l'emplacement des liaisons possibles ; celles-ci engendrent leur tour les structures complexes enroules ou replies
qui amnent les acides amins hydrophiles (c'est--dire attires par l'eau) la surface et maintiennent les acides amins
hydrophobes (c'est--dire vitant l'eau) enfouis au sein de la molcule.

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Protines fibreuses et globulaires

C'est la structure gnrale d'une protine qui dtermine sa fonction biologique. Ainsi, c'est grce leur structure
caractristique que l'hmoglobine peut transporter de l'oxygne et que les anticorps peuvent protger l'organisme contre les
bactries en se liant celles-ci. On classe habituellement les protines selon leur forme gnrale en deux catgories, soit les
protines fibreuses et les protines globulaires.

Fig. 3.17 - Niveaux d'organisation structurale des protines

(a) Structure primaire. Les acides amins sont lis et forment une chane polypeptidique linaire, (b) Structure secondaire: hlice .
La chane primaire s'enroule sur elle-mme en formant une spirale qui sera stabilise par des liaisons
Les protines fibreuses sont longues et filiformes. La plupart d'entre elles n'ont qu'une structure secondaire, mais
certaines ont galement une structure quaternaire. Par exemple, le collagne est constitu d'une hlice triple (une spirale
spirale) de trois chanes polypeptidiques et ressemble une corde. Les protines fibreuses sont linaires, insolubles dans
l'eau et trs stables. Ces qualits font d'elles un matriau idal pour assurer aux tissus un support mcanique et une
rsistance l'tirement. Outre le collagne, qui est la protine la plus abondante de l'organisme, les protines fibreuses
comprennent aussi la kratine, l'lastine, la titine et les protines contractiles des muscles (tableau 3.3). Comme les
protines fibreuses constituent le principal matriau de construction du corps humain, on les appelle aussi protines
structurales. Les protines globulaires sont compactes et sphriques, elles ont au moins une structure tertiaire et certaines
d'entre elles ont galement une structure quaternaire. Ce sont des molcules solubles dans l'eau, mobiles et chimiquement
actives qui jouent un rle essentiel dans pratiquement tous les processus biologiques. Par consquent, on les dsigne parfois
par le terme de protines fonctionnelles. Certaines de ces protines (anticorps) jouent un rle dans l'immunit, d'autres
(hormones peptidiques) assurent la rgulation de la croissance et du dveloppement et d'autres encore (enzymes) sont des

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catalyseurs essentiels presque toutes les ractions chimiques de l'organisme. Le tableau 3.3 rsume le rle de ces protines
et de quelques autres.
Dnaturation des protines
Les protines fibreuses sont trs stables, mais les protines globulaires le sont beaucoup moins. L'activit d'une
protine est fonction de sa structure tridimensionnelle, qui est elle-mme maintenue par les liaisons intra-molculaires, en
particulier par les liaisons hydrogne ; or celles-ci sont trs fragiles et facilement dtruites par de nombreux facteurs
chimiques ou physiques comme la chaleur ou une trop forte acidit. Bien que les protines n'aient pas toutes la mme
sensibilit aux conditions du milieu, les liaisons hydrogne commencent se rompre quand le pH diminue ou quand la
temprature dpasse les valeurs normales (physiologiques). Dans ces conditions, les protines se dplient et perdent leur
forme tridimensionnelle ; on dit qu'elles sont dnatures. Heureusement, ce phnomne est rversible dans la plupart des
cas, et la protine dplie reprend sa forme initiale lorsque les conditions reviennent la normale. Toutefois, il arrive que
les variations de pH ou de temprature soient si extrmes qu'elles infligent des dommages irrparables la structure de la
protine ; on parle alors de dnaturation irrversible. Lorsqu'on fait bouillir ou frire un uf, on observe une coagulation,
c'est--dire une dnaturation irrversible de l'albumine, qui est la principale protine du blanc d'oeuf. La protine est
devenue blanche et caoutchouteuse et il est impossible de lui redonner la forme translucide qu'elle avait au dpart.

Tableau 3.3
Les protines globulaires dnatures ne peuvent plus jouer leur rle physiologique parce que leur fonction dpend
de l'existence, leur surface, de sites actifs qui sont constitus d'atomes disposs de faon prcise. Les sites actifs sont des
rgions qui s'ajustent d'autres molcules de forme et de charge complmentaires et qui interagissent chimiquement avec
elles. Les atomes qui font partie d'un mme site actif sont parfois trs loigns les uns des autres le long de la chane
primaire ; la rupture des liaisons intramolculaires a donc pour effet de les dissocier et de faire disparatre le site actif

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(figure 3.18). Lorsque le sang est trop acide, la capture et le transport de l'oxygne par l'hmoglobine deviennent
totalement impossibles parce que la structure ncessaire cette fonction a t dtruite.
Enzymes et activit enzymatique
Caractristiques des enzymes
Les enzymes sont des protines globulaires qui jouent le rle de catalyseurs biologiques. Un catalyseur est une
substance qui rgle et acclre la vitesse d'une raction biochimique, mais n'est ni consomme ni transforme par la raction.
Plus prcisment, on pourrait se reprsenter les enzymes comme des agents de la circulation de nature chimique qui
rgissent les alles et venues dans le rseau complexe des diffrentes voies mtaboliques. Les enzymes ne peuvent pas
forcer des ractions chimiques se produire entre des molcules qui, dans d'autres circonstances, ne ragiraient pas du tout
; leur seul effet est d'acclrer la vitesse de la raction (d'environ un million de fois!). En l'absence d'enzymes, les
ractions biochimiques deviennent si lentes qu'elles cessent pratiquement.
Certaines enzymes ne sont constitues que de protines. Dans d'autres cas, l'enzyme fonctionnelle comporte deux
parties, une apoenzyme (partie protinique) et un cofacteur qui, ensemble, forment une holoenzyme. Selon l'enzyme, le
cofacteur peut tre un ion d'un lment mtallique comme le cuivre ou le fer, ou bien une molcule organique servant
faciliter la raction d'une certaine faon. La plupart des cofacteurs organiques sont drivs des vitamines (notamment des
vitamines du complexe B) ; ce type de cofacteur est appel coenzyme.
Chaque enzyme est extrmement spcifique, c'est--dire qu'elle ne peut agir que sur une seule raction chimique
ou sur un petit groupe de ractions apparentes. Les enzymes prsentes dterminent non seulement quelles ractions
seront acclres, mais galement lesquelles seront possibles (pas d'enzyme, pas de raction). La spcificit enzymatique
assure que les ractions chimiques peu souhaitables ou inutiles n'auront pas lieu. Gnralement, on nomme les enzymes
d'aprs le type de raction qu'elles catalysent: les hydrolases ajoutent une molcule d'eau pendant l'hydrolyse, les oxydases
ajoutent de l'oxygne, et ainsi de suite. Les noms de la plupart des enzymes se terminent par le suffixe -ase.

Fig. 3.18 - Dnaturation d'une protine globulaire : exemple d'une enzyme,

(a) La structure globulaire de la molcule est maintenue par des liaisons intramolculaires. On a reprsent chacun des atomes qui
constituent le site actif de l'enzyme par une boule au bout d'une tige. Le substrat, ou molcule de ractif, a un site de liaison
correspondant, et les deux sites s'adaptent parfaitement l'un l'autre, (b) Si les liaisons intramolculaires qui maintiennent les
structures secondaire et tertiaire sont rompues, la molcule devient linaire et les atomes qui constituaient le site actif se trouvent
trs loigns les uns des autres. La liaison entre l'enzyme et le substrat est alors impossible.
Certaines enzymes sont labores sous une forme inactive et ne deviennent fonctionnelles que si elles sont
actives. Par exemple, les enzymes digestives produites par le pancras ne sont actives que lorsqu'elles arrivent dans
l'intestin grle, o elles doivent remplir leurs fonctions. Si le pancras les produisait sous forme active, il finirait par se

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digrer lui-mme. Certaines enzymes sont inactives aussitt aprs avoir jou leur rle de catalyseur, comme celles qui
assurent la coagulation sanguine en cas de lsion des parois d'un vaisseau sanguin. Lorsque la coagulation a commenc,
celles-ci sont inactives, sinon le sang finirait par se solidifier dans tous nos vaisseaux sanguins au lieu de former un simple
caillot protecteur.
Mcanisme de l'activit enzymatique
Comment les enzymes jouent-elles leur rle de catalyseur? Comme nous l'avons dj dit, une raction chimique
ne peut se produire que si les molcules de ractifs atteignent un certain niveau d'nergie reprsent par leur vitesse de
dplacement. Plus exactement, l'absorption d'une certaine quantit d'nergie, ou nergie d'activation, est ncessaire pour
amorcer toute raction. L'nergie d'activation est un niveau nergtique partir duquel les collisions alatoires entre les
ractifs sont assez violentes pour permettre une interaction ; que la raction globale consomme ou dgage de l'nergie,
cela reste toujours vrai.
Bien entendu, un chauffement aurait pour effet d'accrotre l'nergie molculaire, mais la chaleur dnature les
protines des organismes vivants. (C'est pour cette raison qu'une forte fivre peut avoir des consquences graves.) Les
enzymes diminuent l'nergie d'activation qui est ncessaire, ce qui permet aux ractions de se produire la temprature
corporelle normale (figure 3.19). On ne comprend pas exactement comment les enzymes peuvent provoquer un rsultat
aussi remarquable; cependant, on sait qu'elles lient temporairement les molcules de ractifs leur surface et les alignent
dans une position qui permet leur interaction chimique, ce qui rend les ractions moins alatoires.

Fig.3.I9 - Comparaison entre la barrire nergtique d'une mme raction non catalyse dans le premier cas et
catalyse par une enzyme dans le deuxime cas.
Dans chaque cas les particules de ractifs, reprsentes ici par des boules, doivent atteindre un certain niveau d'nergie avant de
pouvoir interagir. On appelle nergie d'activation la quantit d'nergie qu'elles doivent absorber pour atteindre cet tat et franchir
la barrire nergtique reprsente par le pic. En (a), la raction non catalyse, l'nergie d'activation ncessaire est beaucoup plus
importante qu'en (b), la raction catalyse par une enzyme.
Il semble que le mcanisme de l'action enzymatique comporte trois grandes tapes (figure 3.20).
1.
L'enzyme doit d'abord se lier la substance ou aux substances sur lesquelles elle agit et qui sont ses
substrats. La liaison avec le substrat s'effectue sur le site actif, la surface de l'enzyme. Au moment de la liaison, le site
actif change de forme et s'adapte parfaitement au substrat. Ce mode de reconnaissance du substrat appropri par l'enzyme
est appel modle de l'ajustement induit.
2.
Le complexe enzyme-substrat subit des remaniements internes qui font apparatre le (ou les) produit(s).
3.
L'enzyme relche le (ou les) produit(s) de la raction. Cette tape montre que l'enzyme a une fonction
catalytique, puisqu'elle ne devient pas une partie du produit; dans le cas contraire, il s'agirait d'un ractif et non d'un
catalyseur.
Comme les enzymes ne sont pas altres et qu'elles peuvent jouer leur rle un trs grand nombre de fois, la cellule
n'a besoin que de petites quantits de chaque enzyme. La catalyse se fait une vitesse incroyable, la plupart des enzymes
pouvant catalyser des millions de ractions par minute.
Protines chaperons
En plus des enzymes, qui sont prsentes partout, les cellules renferment d'autres protines globulaires appeles
protines chaperons, ou chaperonines, qui donnent aux protines leur forme tridimensionnelle et les rendent ainsi
fonctionnelles. Bien que la forme exacte d'une protine replie soit dtermine par sa squence d'acides amins, il faut
galement qu'une protine chaperon soit prsente pour que le repliement se droule rapidement et sans erreur. Il semble que
les protines chaperons aient de nombreuses fonctions. Par exemple, il existe des types spcifiques de chaperonines qui :
empchent le repliement accidentel, prmatur ou erron des chanes polypeptidiques, ou leur association avec
d'autres polypeptides, ou les deux la fois ;
facilitent le droulement exact du processus de repliement et d'association ;
aident les protines traverser les membranes cellulaires ;
facilitent la dgradation des protines endommages ou dnatures.
Les premires protines de ce type qui ont t dcouvertes ont t appeles protines de choc thermique (hsp) parce
qu'elles s'accumulent dans les cellules exposes des variations de temprature anormales et semblent les protger contre les

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effets destructeurs de la chaleur. On a dcouvert plus tard que certaines de ces protines taient galement produites en
raction divers stimulus traumatisants (comme dans les cellules prives d'oxygne chez une victime de crise cardiaque) ; on
a alors appel les chaperonines du groupe en question protines de stress plutt que hsp. Il est maintenant vident que les
chaperonines revtent une importance capitale pour le fonctionnement des cellules, quelles que soient les circonstances.
4) Acides nucliques (ADN et ARN)
Les acides nucliques, qui sont composs de carbone, d'oxygne, d'hydrogne, d'azote et de phosphore, sont les
plus grandes molcules de l'organisme. Les nuclotides, leurs units de base, sont assez complexes. Chaque nuclotide est
lui-mme form de trois composants runis par une raction de synthse (figure 3.21a) : une base azote, une molcule de
pentose (sucre) et un groupement phosphate. Cinq principaux types de bases azotes peuvent entrer dans la structure d'un
nuclotide : l'adnine (qu'on abrge A), la guanine (G), la cytosine (C), la thymine (T) et l'uracile (U). L'adnine et la
guanine (appeles purines) sont de grosses molcules formes de deux structures cycliques ; la cytosine, la thymine et
l'uracile (appeles pyrimidines) sont des molcules plus petites ne comportant qu'une seule structure cyclique.

Fig. 3.20 - Mcanisme d'action enzymatique.

Chaque enzyme est extrmement spcifique pour ce qui est du type de ractions qu'elle peut catalyser, et elle ne peut se lier de faon
approprie qu' un petit nombre de substrats ou mme un seul. Dans cet exemple, l'enzyme catalyse la formation d'un dipeptide
partir de deux acides amins spcifiques. Ire tape : formation du complexe enzyme-substrat (E-S). 2e tape : remaniements
internes. Dans ce cas prcis, il y a absorption d'nergie (indique par la flche jaune), libration d'une molcule d'eau et formation
d'une liaison peptidique.3e tape: l'enzyme relche le produit de la raction (P), un dipeptide. L'enzyme libre est la mme
qu'avant la raction et peut maintenant catalyser une autre raction identique. Rsum: E + S=E-S-> P + E
Les acides nucliques comprennent deux grandes catgories de molcules: l'acide dsoxyribonuclique (ADN) et
l'acide ribonuclique (ARN). Bien que l'ADN et l'ARN soient tous deux constitus de nuclotides, il existe de nombreuses
diffrences entre eux. L'ADN se trouve surtout dans le noyau (centre de rgulation) de la cellule, o il constitue les gnes
(c'est--dire le matriel gntique). Il a deux fonctions principales: il se rplique (se reproduit) avant la division cellulaire, de
sorte que l'information gntique prsente dans les cellules filles reste rigoureusement la mme, et il fournit les instructions
pour la production de toutes les protines de l'organisme. En donnant l'information ncessaire la synthse des protines,
l'ADN dtermine l'identit mme de l'tre vivant (grenouille, humain, chne), et il dirige sa croissance et son dveloppement.
Nous avons dit plus haut que les enzymes commandaient toutes les ractions chimiques, mais il ne faut pas oublier que les
enzymes elles-mmes sont des protines formes selon les instructions provenant de l'ADN. L'ARN se trouve surtout
l'extrieur du noyau et est en quelque sorte la molcule esclave de l'ADN, puisqu'il assure la synthse des protines en
suivant les directives donnes par l'ADN. (Certains virus chez lesquels le matriel gntique est constitu d'ARN et non
d'ADN sont une exception cette rgle.)
L'ADN est un long polymre bicatnaire, c'est--dire form d'une double chane de nuclotides (figure 3.21b et c).
Les bases de l'ADN sont A, G, G et T, et son pentose est le dsoxyribose (comme dans dsoxyribonuclique). Les deux
chanes de nuclotides sont retenues par des liaisons hydrogne reliant les bases, et le tout a la forme d'une chelle. Les

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montants de l'chelle sont constitus par l'alternance des units de sucre et de phosphate de chacune des chanes, et les
barreaux sont forms par les bases relies entre elles. L'ensemble de la molcule s'enroule sur elle-mme en formant une
sorte d'escalier en spirale; on appelle cette structure double hlice. Les liaisons entre les bases se forment de faon trs
spcifique : A est toujours associ T, et G C. A et T sont donc des bases complmentaires, tout comme C et G. Par
consquent, la squence ATGA d'une chane de nuclotides sera ncessairement lie TACT (squence complmentaire) sur
l'autre brin.
Les molcules d'ARN sont des brins simples de nuclotides. Les bases de l'ARN sont A, G, C et U (U remplace le T
de l'ADN), et son sucre est le ribose et non le dsoxyribose. Il existe trois varits d'ARN qui diffrent par leur taille relative
et leur forme, chacune ayant un rle prcis dans l'excution des instructions fournies par l'ADN. Dans le tableau 3.4, on
compare l'ADN et l'ARN.

Fig. 3.21 - Structure de l'ADN.

(a) L'unit de base de l'ADN est le nuclotide; ce dernier est constitu d'une molcule de sucre (le dsoxyribose) qui est lie un
groupement phosphate et une base azote. On a illustr deux nuclotides relis par des liaisons hydrogne entre leurs bases
complmentaires, (b) L'ADN est un polymre bicatnaire spirale (une double hlice) compos de nuclotides. La molcule ressemble
une chelle dont les montants sont forms par une alternance d'units de sucre et de phosphate. Les barreaux sont constitus par des
bases complmentaires (A-T et G-C) qui sont relies par des liaisons hydrogne (pointills), (c) Image de l'ADN produite par
ordinateur.

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Adnosine triphosphate (ATP)

Bien que le glucose soit le principal combustible cellulaire, l'nergie chimique contenue dans les liaisons de cette
molcule n'est pas directement utilisable pour les fonctions cellulaires. Au lieu de cela, la dgradation du glucose est couple
la synthse de l'adnosine triphosphate (ATP), c'est--dire que l'nergie qui en rsulte est capte et emmagasine par petits
paquets dans les liaisons de l'ATP. Cette molcule sert alors d'arbre de transmission chimique produisant une forme
d'nergie directement exploitable par toutes les cellules de l'organisme.
Du point de vue de sa structure, l'ATP est un nuclotide d'ARN contenant de l'adnine, auquel deux groupements phosphate
supplmentaires ont t rattachs (figure 3.22) par des liaisons chimiques trs particulires appeles liaisons phosphate
riches en nergie. Du point de vue chimique, on peut comparer l'extrmit triphosphate de l'ATP un ressort sous tension
prt se dtendre avec une trs grande nergie ds qu'il sera relch. En fait, l'ATP est une molcule de stockage d'nergie
qui est trs instable parce que ses trois groupements phosphate chargs ngativement sont trs rapprochs et se repoussent
mutuellement. Lorsque les liaisons phosphate terminales riches en nergie sont rompues (hydrolyses), ce ressort
chimique se dtend et l'ensemble de la molcule devient plus stable. Des enzymes transfrent les groupements phosphate
terminaux d'autres composs, ce qui permet aux cellules d'exploiter l'nergie des liaisons de l'ATP. Les molcules ainsi
phosphoryles sont dites amorces; elles sont temporairement plus nergtiques et en mesure d'effectuer un type donn de
travail cellulaire. En effectuant le travail en question, elles perdent leur groupement phosphate. La quantit d'nergie libre
et transfre pendant l'hydrolyse de l'ATP correspond assez prcisment la quantit qui est ncessaire pour alimenter la
plupart des ractions biochimiques. Par consquent, les cellules sont protges contre un dgagement excessif d'nergie qui
pourrait tre nocif, et elles vitent le plus possible le gaspillage.

Fig. 3.22 - Structure de l'ATP (adnosine triphosphate).

L'ATP est un nuclotide d'adnine auquel deux groupements phosphate supplmentaires ont t ajouts par des liaisons phosphate
trs nergtiques. (Les liaisons phosphate riches en nergie sont reprsentes par des lignes rouges ondules.) Lorsque le groupement
phosphate terminal de l'ATP se dtache, il y a libration d'une nergie pouvant accomplir un travail utile et production d'ADP
(adnosine diphosphate). Lorsque le groupement phosphate terminal se spare de l'ADP, il y a dgagement de la mme quantit
d'nergie et production d'AMP (adnosine monophosphate).
La rupture de la liaison phosphate terminale de l'ATP produit une molcule dote de deux groupements phosphate
l'adnosine diphosphate (ADP) et un groupement phosphate inorganique reprsent par P;; le tout est accompagn d'un
transfert d'nergie :

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L'hydrolyse de l'ATP pour les besoins nergtiques de la cellule provoque une augmentation de la quantit
d'ADP. La rupture de la seconde liaison phosphate riche en nergie libre la mme quantit d'nergie et produit
l'adnosine monophosphate (AMP). Les rserves d'ATP sont reconstitues par l'oxydation du glucose et d'autres
molcules reprsentant des sources d'nergie. Il faut qu'une quantit d'nergie gale celle qui a t dgage par
l'hydrolyse des phosphates terminaux de l'ATP puisse tre capte et mise profit pour inverser cette raction, c'est--dire
rtablir les liaisons haute nergie et replacer les phosphates terminaux. En l'absence d'ATP, il ne pourrait y avoir ni
synthse ni dgradation de molcules, aucune substance ne pourrait traverser les membranes cellulaires par transport actif
(l'un des mcanismes importants de transport, qui requiert de l'nergie; voir ultrieurement), les muscles ne pourraient ni
se contracter, ni agir sur les autres structures, et les processus vitaux cesseraient (figure 3.23).

Fig. 3.23 - Trois exemples montrant comment l'ATP permet le travail cellulaire.
Dans l'ATP, les liaisons phosphate riches en nergie sont comparables des ressorts tendus; lorsqu'elles sont
rompues, elles librent leur nergie qui peut alors tre utilise par la cellule, (a) L'ATP fournit l'nergie ncessaire
pour faire passer certains soluts (acides amins, par exemple) travers la membrane cellulaire, (b) L'ATP active les
protines contractiles des cellules musculaires, ce qui permet ces cellules de se contracter et de produire un travail
mcanique, (c) L'ATP fournit l'nergie ncessaire aux ractions chimiques endothermiques (qui absorbent de
l'nergie).

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