PROTEINAS

Son cadenas lineales mucho ms complejas integradas por 20 distintos

monmeros, los aminocidos.
Con base en los requerimientos del organismo humano se dividen en
Esenciales que son: arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptfano y valina. Deben de obtenerse de la dieta, ya que el
cuerpo no los sintetiza
No esenciales: cido asprtico, cido glutmico, alanina, asparagina, cistena,
glicina, glutamina, prolina, serina y tirosina. El organismo los sintetiza en cantidad
suficiente.
De acuerdo con sus propiedades qumicas se dividen en dos grupos
HIDRFILOS: cidos asprtico y glutmico, arginina, asparagina, cistena, glicina,
glutamina, histidina, lisina, serina, tirosina y treonina
HIDRFOBOS: alanina, fenilalanina, isoleucina, leucina, metionina, prolina,
triptfano y valina
Estan los
ACIDOS: asprtico y glutmico
BSICOS: arginina, histidina y lisina
LOS QUE CONTIENEN AZUFRE: cistena y metionina.
Estos 20 aminocidos se unen mediante un enlace covalente muy rgido, llamado
peptdico, al reaccionar el amino de uno con el cido de otro y as sucesivamente
para formar cadenas; cuando stas son de pocos aminocidos se les llama
pptidos. Y cuando son ms se les llama polipptidos.
A la estricta secuencia de aminocidos se le llama estructura primaria y es la que
determina que la protena sea una enzima benfica, forme parte del msculo o
que acte como una toxina peligrosa.
Al formar el enlace peptdico, los grupos de los aminocidos quedan libres y
reaccionan con otros de la misma protena; los hidrfilos lo hacen por puentes
de hidrgeno, los hidrfobos por fuerza de van der Walls y los azufrados mediante
fuertes enlaces disolfuro (-S-S-). Estas interacciones provocan que la cadena
lineal se doble y adquiera conformaciones tridimensionales llamadas estructuras
secundaria y terciaria.
En una corta secuencia de aminocidos, as como la interaccion que ocurre entre
ellos para formar una hlice, la que a su vez se dobla para adquirir una estructura

terciaria globular y es responsable de su funcionalidad biolgica; es decir, la

funcin cataltica de una enzima depende de su estructura globular.
Existen otras formas de estructuras terciarias, como las que se presentan cuando
los polipptidos se unen de manera paralela y se enlazan integrando fibras a base
de una triple hlice, como si fuera una cuerda; esta conformacin es muy
resistente y predomina en el colgeno del tejido conectivo de los animales o en el
cabello, la lana y la piel.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Por su composicin qumica, las protenas pueden ser simples (aquellas
integradas exclusivamente de aminocidos) o bien conjugadas (las que contienen
adems otros compuestos) como en el caso de las lipoprotenas del huevo, las
fosfoprotenas de la leche, las glucoprotenas como la miraculina y la
hemoglobina.
De acuerdo con su solubilidad se clasifican en
a) Albminas: Cuyos aminocidos hidrfilos establecen fcilmente puentes de
hidrgeno, se solubilizan en agua y coagulan con el calentamiento, como lo
hace la ovoalbmina del huevo y la lactoalbmina de la leche.
b) Globulinas: Que se disuelven en soluciones salinas, como la lactoglobulina de la leche y las protenas de las leguminosas.
c) Glutelinas: De cereales como las gluteninas del trigo que slo se solubilizan
en condiciones extremas de pH, 2 o 12
d) Prolaminas: Solubles en etanol al 70, por ejemplo zena del maz y las
gliadinas del trigo, que se hidratan con el agua pero no se solubilizan.
e) Escleroprotenas: Las ms insolubles y que slo se modifican con un fuerte
calentamiento, como la elastina, el colgeno de la piel, el hueso y el
cartlago y la queretina de los cuernos y pezuas.
DESNATURALIZACIN
Por su naturaleza qumica, las protenas son mucho ms reactivas que los
carbohidratos y los lpidos. Su estructura primaria es muy estable, pero no la
secundaria ni la terciaria, cuyos enlaces son ms dbiles y se alteran por efecto de
la acidez, las temperaturas altas y bajas, la adicin de sales y los esfuerzos
mecnicos, como el batido.
Se llama desnaturalizacin a la prdida de las estructuras secundaria y terciaria de
una protena, sin que exista ruptura del enlace peptdico de la estructura primaria.
La desnaturalizacin es la base de la destruccin de microorganismos, de toxinas
y enzimas indeseables en los alimentos. Como efecto benfico, aumenta la
biodisponibilidad de las protenas de cereales, leguminosas y carnes durante la
coccin. De igual forma, la desnaturalizacin ocurre al hacer espuma con la clara
de huevo, al precipitar las casenas en la fabricacin de quesos, al marinar el

pescado con jugo de limn y vinagre y al rostizar los pollos, pero no pierden su
valor nutrimental sino que ste mejora al incrementar la biodisponibilidad de los
aminocidos.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTENAS
Adems de su gran importancia nutrimental, las protenas despliegan algunas
propiedades fisicoqumicas que son la base para elaborar diversos alimentos; a
estas caractersticas se les llama propiedades funcionales por ejemplo, en la
viscoelasticidad del gluten de trigo se soporta la panificacin; la emulsificacin de
las protenas de la soya se aprovecha en la fabricacin de embutidos; la
gelificacin de la grenetina es ampliamente conocida, al igual que el espumado de
la clara de huevo para crear merengues y otras espumas; la coagulacin de las
casenas da origen a los yogures y quesos; la hidratacin de varias de ellas se
utiliza para conservar la humedad. En general, estas propiedades funcionales se
desarrollan de forma ptima con protenas en estado natural, ya que las
desnaturalizadas no las presentan; es decir, una clara de huevo ligeramente
calentada ya no espuma tanto como la clara natural.