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Propiedades espumantes

Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa
(aire). Muchos alimentos procesados son productos tipo espumas: crema batida,
helados de crema, pasteles, merengues, pan, souffls, mousses y malvaviscos.
Las propiedades de textura son nicas debido a la dispersin de numerosas
burbujas de aire pequeas y a la formacin de una pelcula delgada en la interfase
lquido-gas llamada frecuentemente lamela. En la mayora de estos productos, las
protenas son los principales agentes con actividad superficial que ayudan en la
formacin y estabilizacin de la fase gaseosa dispersa. Generalmente, las
espumas estabilizadas por protenas se forman por burbujeo, batido, o agitacin
de una solucin protenica. Las propiedades espumantes son evaluadas por
diferentes principios. La capacidad espumante de una protena se refiere a la
cantidad de rea interfacial que puede ser creada por la protena, que se puede
expresar en diversas formas, como sobrerrendimiento o poder de espumado

El poder espumante generalmente aumenta con la concentracin de protena


hasta un valor mximo. Esto se ve afectado por el mtodo que se utilice para
formar la espuma. Al igualar las concentraciones de diversas protenas se obtiene
su FP y as se pueden comparar sus propiedades espumantes, que se ilustran en
el cuadro 3.15.

Estabilidad de la espuma. Se refiere a la capacidad de la protena para estabilizar


la espuma contra la gravitacin y el estrs mecnico y se expresa como el tiempo
necesario para que se drene el 50% de lquido de una espuma o para la reduccin
del 50% del volumen de la espuma. Estos mtodos son empricos y no
proporcionan informacin fundamental sobre los factores que afectan la
estabilidad de la espuma. La medicin ms directa de la estabilidad de una
espuma es la reduccin del rea interfacial de la espuma en funcin del tiempo.
Los mtodos estn descritos por Yu (1991) y Zhu (1984).
Factores ambientales que influyen en la formacin y estabilidad de la
espuma pH
Diversos estudios han mostrado que las protenas que estabilizan espumas son
ms estables en el pH isoelctrico de la protena que en cualquier otro pH, si no
hay insolubilizacin. La clara de huevo presenta buenas propiedades espumantes
en un pH de 8-9 y su punto isoelctrico es en el pH de 4-5. En el pH isoelctrico o
cerca de ste, la reducida presencia de interacciones de repulsin promueven
interacciones favorables protena-protena y la formacin de una pelcula viscosa
en la interfase, lo que favorece tanto la capacidad de espumado como la

estabilidad de la espuma. Si la protena es poco soluble en su pI, como la mayora


de las protenas en alimentos lo son, entonces slo la fraccin soluble de la
protena se ver involucrada en la formacin de la espuma, y aunque la cantidad
de espuma formada sea baja la estabilidad ser alta. Aunque la fraccin insoluble
no contribuye a la capacidad de espumado, la adsorcin de las partculas de
protena insoluble pueden estabilizar la espuma, probablemente por un aumento
en las fuerzas de cohesin en la pelcula de protena.
Sales. El efecto de las sales sobre las propiedades espumantes de las protenas
depende del tipo de sal y las caractersticas de solubilidad de la protena en esa
solucin salina. La capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma de la
mayora de las protenas globulares, como albmina srica bovina, albmina de
huevo, gluten y protenas de soya, aumentan conforme se incrementa la
concentracin de NaCl. Este comportamiento se atribuye generalmente a la
neutralizacin de las cargas por los iones salinos. Sin embargo algunas protenas,
como las del suero, presentan el efecto opuesto. Tanto la capacidad de espumado
como la estabilidad de la espuma disminuyen conforme se incrementa la
concentracin de la sal por efecto salting-in, especialmente la -lactoglobulina
por NaCl. Las protenas que son salting-out de una solucin salina dada,
generalmente presentan mejores propiedades espumantes, mientras que las que
son salting-in, generalmente presentan propiedades espumantes pobres. Los
cationes divalentes como el Ca

2+

y el Mg2+, mejoran notablemente la capacidad de

espumado y estabilidad de la espuma en un rango de concentracin de 0.02-0.4


M., ya que favorecen el entrecruzamiento de las molculas de protena en la
formacin de la pelcula con mejores propiedades viscoelsticas.

Azcares
La adicin de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas pueden perjudicar la
capacidad espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma, pues
incrementan la viscosidad de la fase bulk y se reduce la velocidad de drenado
del fluido de la lamela. En alimentos tipo postres-espumas, como los merengues,

souffls y pasteles, es adecuado agregar azcar despus del batido, ya que


entonces se permite la adsorcin de la protena debido a que se despliega para
formar una pelcula estable. As mismo, la adicin de azcar incrementa la
estabilidad al aumentar la viscosidad del lquido en la lamela. Lpidos. Los lpidos,
especialmente los fosfolpidos, cuando se presentan en una concentracin mayor
al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes de las protenas,
debido a que su superficie es ms activa que la de las protenas, se adsorben en
la interfase aire-agua compitiendo con las protenas e inhiben su adsorcin
durante la formacin de la espuma. La pelcula de lpidos no es cohesiva ni
viscoelstica, por lo que no puede resistir la presin interna de las burbujas de
aire, las que se expanden y se colapsan durante el batido.
Concentracin de protena.
Una mayor concentracin de protena da firmeza a la espuma. Esta firmeza se
logra con un tamao menor de burbuja y una mayor viscosidad. Al aumentar la
viscosidad se facilita la formacin de multicapas cohesivas de la pelcula de
protena en la interfase.17 La albmina srica fcilmente forma espumas y las
estabiliza a concentraciones de protena tan bajas como 1%, en tanto que el
aislado protenico de suero y la conglicina de soya requieren un mnimo de 2 al
5%, y los aislados de ajonjol de 2-3% (datos no publicados por las autoras) para
formar espumas relativamente estables. La mayora de las protenas presentan
capacidad de espumado en un rango de concentracin del 2 al 8%. La
concentracin interfacial de las protenas en la espuma es aproximadamente de
entre 2-3 mg/m2.

Temperatura.
Una desnaturalizacin parcial de las protenas puede favorecer las propiedades
espumantes hasta cierto punto, ya que si se sobrecalientan pueden perderse al
ocurrir reacciones protena-protena va intercambio de disulfuro, o su reversin a

sulfhidrilos. Esto aumenta el peso molecular y tamao del polmero, lo que impide
la adsorcin en la interfase. Algunos alimentos tipo espuma como los malvaviscos,
pasteles y pan, se calientan despus de que se forma la espuma y el calor
provoca una expansin del aire y una disminucin de la viscosidad, lo que puede
ocasionar ruptura y colapso de la espuma. En estas circunstancias la integridad de
la espuma depende de la gelacin de la protena en la interfase, lo que permite
desarrollar suficiente fuerza mecnica para estabilizar la espuma. La gelatina, el
gluten y la clara de huevo tienen tanto la capacidad de espumado como
gelificante, por lo que son ingredientes adecuados para la aplicacin en estos
alimentos.
Unin de sabores
Las protenas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por lo tanto,
afectar las propiedades sensoriales de los alimentos. Varias protenas,
especialmente las protenas de oleaginosas y los concentrados protenicos de
suero, presentan sabores indeseables, lo cual limita su uso en aplicaciones de
alimentos. Los aldehdos, cetonas y alcoholes generados por la oxidacin de los
cidos grasos insaturados son los principales responsables de sabores
indeseables al unirse a las protenas. Por ejemplo el sabor afrijolado y a hierba
de las preparaciones de protena de soya se atribuyen a la presencia del hexanal.
La afinidad de esta unin es tan fuerte que resiste la extraccin con solventes. La
propiedad de las protenas de ligar sabores tiene aspectos deseables, porque
pueden utilizarse como acarreadores de sabor o modificadores del sabor en
alimentos procesados. Esto es particularmente til en los anlogos de carne que
contienen protenas vegetales. Para que la protena funcione como un buen
acarreador de sabor, adems de unir fuertemente los sabores, debe poder
retenerlos durante el proceso y liberarlos durante la masticacin. La afinidad por
los compuestos del sabor vara de acuerdo al tipo de protena y a los cambios que
sufra durante el procesamiento del alimento.
Interacciones termodinmicas de las protenas y los sabores El mecanismo de
unin del sabor a las protenas depende del contenido de humedad de la muestra

de protena, estas interacciones son normalmente no covalentes. Las protenas en


polvo se ligan a los sabores mediante interacciones de Van der Waals, puentes de
hidrgeno e interacciones electroestticas. El atrapamiento fisico entre los
capilares y hendiduras de la matriz slida del polvo, puede tambin contribuir a las
propiedades de sabor. En alimentos lquidos o con alta humedad, el mecanismo
de unin al sabor primero involucra interacciones no polares del ligando con las
zonas hidrofbicas o hendiduras sobre la superficie de las protenas. Adems de
las interacciones hidrofbicas, los compuestos de sabor con cabezas polares,
como los grupos hidroxilo y carboxilo, tambin pueden interactuar con las
protenas va puentes de hidrgeno e interacciones electroestticas. Despus de
la unin a las regiones hidrofbicas de la superficie, los aldehdos y las cetonas
pueden ser capaces de difundirse al interior hidrofbico de la molcula de
protena. Los aldehdos pueden unirse covalentemente al grupo amino de la lisina,
y esta interaccin no es reversible, aunque la mayor parte de las uniones que
pueden contribuir al aroma y sabor de un producto protenico son no covalentes.
La difusin de los compuestos de sabor en el interior de la protena puede romper
las interacciones hidrofbicas entre los segmentos de protenas, y por lo tanto
desestabilizar la estructura de la protena. El sabor que se une a los grupos
reactivos, como los aldehdos, puede unirse covalentemente al grupo e-amino de
los residuos de lisina, lo que modifica la carga neta de la protena y, por lo tanto,
causa el desplegamiento de la protena. Este fenmeno resulta en una exposicin
de nuevos sitios hidrofbicos para la unin de ligandos. En el caso de protenas
oligomricas, como las de soya, los cambios conformacionales pueden involucrar
tanto

disociacin

como

desplegamiento

de

subunidades.

Las

protenas

desnaturalizadas generalmente presentan un gran nmero de sitios de unin con


constantes de asociacin dbiles
Factores que influyen en la unin del sabor
Los sabores voltiles interactan con las protenas hidratadas principalmente va
interacciones hidrofbicas y por lo tanto, cualquier factor que las afecte, o que
afecte la hidrofobicidad de la superficie, a su vez influir en la unin del sabor.La

temperatura tiene poco efecto en el proceso de unin al sabor, a menos que


ocurra un desplegamiento trmico de la protena. Esto sucede porque el proceso
de asociacin est impulsado por entropa y no por entalpa. Las protenas
desnaturalizadas trmicamente presentan una mayor capacidad para unir sabores;
sin embargo, la constante de unin es generalmente ms baja comparada con la
protena en estado nativo. El efecto de las sales sobre la unin del sabor se
relaciona con las propiedades de salting-in y salting-out, ya que las sales que
promueven la solubilizacin desestabilizan las interacciones hidrofbicas y bajan
la unin al sabor, y ocurre lo contrario con las sales que producen salting-out. El
pH afecta la unin del sabor porque tiene efectos sobre la conformacin,
favoreciendose la unin al sabor a valores de pH alcalinos ms que a cidos, ya
que la protena tiende a desnaturalizarse ms fcilmente en los primeros. (BADUI
DERGAL, 2006)

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