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1 .- Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica.
Solucin: Los principales factores que afectan a la actividad enzimtica son:
Temperatura: Las reacciones controladas enzimticamente tienen lugar dentro de un
intervalo ptimo de temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A
temperaturas bajas, los enzimas carecen de energa cintica suficiente para encontrarse
y unirse. Por el contrario, temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice.
pH: Las reacciones metablicas suceden, tambin, dentro de un intervalo ptimo de pH.
Las variaciones de pH pueden influir de varias maneras: Si el centro activo contiene
aminocidos con grupos ionizados, varan con el pH. La ionizacin de aminocidos que
no estn en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin que
tambin afecte a la actividad. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del
pH.
2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?
Solucin: Los inhibidores son sustancias especficas de distinta naturaleza, que se unen
con el enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su
actividad. Los inhibidores pueden ser algn tipo de ion, algn compuesto orgnico, y,
con frecuencia, suele ser el producto final de la reaccin. En este caso, a la accin del
inhibidor se la denomina retroinhibicin. La accin que realizan los inhibidores se
denomina inhibicin, y puede ser de dos tipos: reversible e irreversible. Reversible: En
este caso, el inhibidor se une con el enzima de forma temporal e impide su normal
funcionamiento; no se destruye el centro activo del enzima y ste recupera su actividad
una vez eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibicin, el inhibidor se une al enzima
mediante enlaces dbiles (puentes de hidrgeno, inicos, etc.) que se rompen con
facilidad, quedando libre el enzima, que recupera su actividad. Irreversible: En este
caso, el inhibidor se une de forma permanente con el enzima mediante enlaces
covalentes fuertes, alterando su estructura e inutilizndolo de forma indefinida; de ah el
nombre. A este tipo de inhibicin tambin se la denomina envenenamiento del enzima.
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima. Solucin: Algunos enzimas llamados
holoenzimas son protenas conjugadas, en ellos se diferencian dos partes: una parte
proteica denominada apoenzima, y una parte no proteica que recibe el nombre de
cofactor. Ambos componentes (apoenzima y cofactor) son inactivos por s mismos. Para
ser activas, han de estar unidas, formando el holoenzima. Atendiendo a su naturaleza
qumica, los cofactores pueden ser: Iones metlicos (Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+, etc.) o
molculas sencillas. Molculas orgnicas ms o menos complejas. En este caso se
llaman coenzimas. Cuando el coenzima est unido a la apoenzima por enlaces
covalentes, se denomina grupo prosttico. Por lo tanto, podemos decir que, cofactores
son la parte no proteica de las holoenzimas, mientras que los coenzimas solamente
sern aquellos cofactores que son molculas orgnicas y que se unen de forma temporal
al apoenzima.
4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre
ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reaccin?
Solucin: La velocidad de una reaccin enzimtica se mide por el nmero de
molculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de
varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima y la concentracin de
molculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante la concentracin del enzima
en una reaccin catalizada, se observa que la velocidad de la reaccin aumenta a
medida que incrementamos la concentracin de sustrato. Este aumento de la velocidad
va hacindose progresivamente ms lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos
en la concentracin de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la
reaccin. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad mxima (Vmx). En
estas condiciones las molculas enzimticas estn saturadas por el sustrato, y, por ello,
no puede aumentarse la velocidad de transformacin de este.
5 .- Dnde actan los enzimas alostricos? Solucin: Los enzimas alostricos
desempean un papel muy importante en la regulacin de las reacciones metablicas.
Suelen actuar en puntos estratgicos de las rutas metablicas, como son la primera
reaccin de una ruta metablica o los puntos de ramificacin de una ruta metablica.
Frecuentemente, el sustrato de la primera reaccin de la ruta metablica acta como
modulador positivo o activador alostrico; al unirse con el enzima alostrico, provoca la
aparicin de la conformacin activa de la enzima. En las rutas metablicas no
ramificadas, el producto final acta como modulador negativo o inhibidor alostrico, se
une al enzima alostrico y provoca la aparicin de la conformacin inactiva. Si la ruta
metablica se ramifica, el inhibidor del primer enzima alostrico es el metabolito del
punto de ramificacin, mientras que los productos finales de las ramificaciones sern
los inhibidores de los enzimas alostricos que actan en la primera reaccin despus de
la ramificacin. A este proceso se le denomina inhibicin feed-back o retroinhibicin.
Este proceso supone un ahorro energtico para el organismo, ya que el exceso de
producto final inhibe su propia sntesis en una etapa temprana de esta. Un ejemplo de
retroinhibicin alostrica lo constituye la sntesis de isoleucina, la cual se forma a partir
de treonina mediante una secuencia de cinco etapas, la primera de las cuales est
catalizada por el enzima treonina desaminasa. Cuando la concentracin de isoleucina es
elevada, esta se une al centro alostrico del enzima, provocando su inactivacin.
Cuando la concentracin disminuye, el enzima recupera su actividad.
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato. Solucin: El centro activo del
enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de
los aminocidos que realizan la accin cataltica. El centro activo se une al sustrato y al
grupo prosttico, contribuyendo, mediante la accin de los grupos funcionales activos, a
la formacin o a la rotura de los enlaces. Para ejercer su accin, la molcula enzimtica
se une, de forma especfica, a la molcula de sustrato, formando el complejo enzimasustrato. Los enzimas, como catalizadores que son, actan disminuyendo la energa de
activacin. El mecanismo de actuacin es el siguiente: Las molculas enzimticas (E)
se unen de forma especfica a las reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un
primer paso, se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Aqu, el enzima induce
cambios en la molcula del sustrato (ruptura o redistribucin de enlaces, cambios en los