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Enzimas: polmeros biolgicos que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos sin

consumirse, ni modificarse de forma permanente.


Importancia: la presencia y conservacin de un conjunto completo y equilibrado de enzimas
son esenciales para la desintegracin de nutrientes, para el ensamblaje de unidades de
construccin en protenas, dna, membranas, clulas y tejidos, y para el aprovechamiento de
energa y as impulsar la motilidad celular y la contraccin muscular.
Caractersticas:
1.- catalizan la conversin de uno o ms compuestos (sustratos) en uno o mas compuestos
distintos (productos) mejorando la velocidad de la reaccin.
2.- no se consumen, ni se modifican de forma permanente en la reaccin.
3.- son catalizadores eficaces y muy especficos.

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan


reacciones especficas. El enzima acta con mxima eficacia sobre el
sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos anlogos
Propiedades de las enzimas:
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como
catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las
dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados
en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa
sobre la actividad de un enzima son: pH, temperatura y cofactores.
a) EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA: Los enzimas poseen grupos
qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en
las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos
pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. La mayora de los
enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
b) EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRELA ACTIVIDAD ENZIMTICA: En general, los
aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de
incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.
c) EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA: A veces, un
enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catlisis: los cofactores. Casi un tercio de los enzimas conocidos
requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama
coenzima.
Nomenclatura de las enzimas: Hay varias formas mediante las cuales se asigna un
nombre a un enzima:
Nombres Particulares: Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares,
asignados por su descubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se

hizo necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica
de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
Nombre Sistemtico: El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3
partes:
El sustrato preferente, el tipo de reaccin realizada, terminacin "asa".
Nomenclatura de la Comisin Enzimtica: El nombre de cada enzima puede ser
identificado por un cdigo numrico, encabezado por las letras seguidas de cuatro
nmeros separados por puntos.
Clasificacin de las enzimas: En funcin de su accin cataltica especfica, los enzimas
se clasifican en:
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de
hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general.
Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno)
de un sustrato a otro, segn la reaccin.
Hidrolasas: Catalizan las reacciones de hidrlisis
Liasas: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos
Isomerasas: Catalizan la interconversin de ismeros
Ligasas: Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido
trifosfato
Modo de accin de las enzimas:
La accin de los catalizadores consiste, en disminuir la ea de una reaccion. los
enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la ea an ms
que los catalizadores inorgnicos.
La actuacin del enzima (1) permite que los reactantes (sustratos) se unan a su
centro activo con una orientacin ptima para que la reaccin se produzca y (2)
modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando
los enlaces existentes y facilitando la formacin de otros nuevos
Regulacin de la actividad enzimtica:
Una molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Su
actividad puede estar modulada por:
Cambios en el pH.
Cambios en la temperatura.
Presencia de cofactores.
Las concentraciones del sustrato de los productos finales.
Presencia de inhibidores.
Modulacin alosterica.
Modificacin covalente.
Activacin por proteolisis.
Isoenzimas.

- Cintica enzimtica: Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por


enzimas.
- Actividad enzimtica: Es la cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1
mol de sustrato en un minuto.
Mecanismo de unin del sustrato al sitio activo de la enzima:
1.- el modelo llave cerradura: el modelo llave-cerradura supone que la estructura
del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una
llave encaja en una cerradura.
2.- el modelo del ajuste inducido: en algunos casos, el centro activo adopta la
conformacin idnea slo en presencia del sustrato.
Factores que contribuyen a la actividad cataltica de las enzimas:
1.- catlisis por proximidad: la enzima puede fijar el sustrato a su sitio activo,
crendose una regin de alta concentracin local del sustrato y favoreciendo la
orientacin espacial de las molculas del mismo para que interacten
y se
incremente la velocidad de reaccin.
2.- catlisis covalente: formacin de un enlace covalente entre la enzima y el
sustrato (os). La enzima modificada es un reactivo que acta como un intermediario
que reacciona fcilmente para formar un producto.
3.- catlisis acido base: los grupos funcionales ionizables contribuyen a la catlisis
al actuar como cidos o bases.
4.- catlisis por deformacin: la enzima puede inducir una distorsin en el enlace
susceptible del sustrato que determine que la ruptura sea ms fcil.

Protenas: Macromolculas complejas de elevado peso molecular,


fundamentalmente por aminocidos unidos entre si por enlaces peptdicos.

formadas

Importancia:
1.2.3.4.5.6.-

conforman el citoesqueleto.
forman la maquinaria contrctil (actina y miosina)
transporte de oxigeno.
atacan a los invasores (anticuerpos)
catalizan reacciones qumicas.
permiten a las clulas responder y detectar hormonas y otras seales del entorno.

Clasificacin:

Clasificacin de las protenas segn su funcin


1.- ENZIMATICAS: Son aquellas protenas que aceleran la velocidad de las reacciones
qumicas, lo constituyen las enzimas digestivas como la tripsina, quimotripsina,
amilasa, lipasa.
2.- ESTRUCTURALES: Las protenas que sirven de apoyo mecnico y forman el
armazn de las estructuras dentro de la clula y en su alrededor. Como ejemplo de
estas protenas se encuentran el colgeno, la queratina y elastina entre otras.
3.- HORMONALES: Las que regulan la actividad metablica (el conjunto de reacciones
qumicas) dentro de la clula, lo constituye la insulina, que es una hormona elaborada
por el pncreas y cuya funcin es regular el metabolismo de la glucosa. Su deficiencia
causa la enfermedad conocida como diabetes mellitus.
4.- TRANSPORTADORAS: Aquellas protenas que se encuentran en la membrana celular
y determinan qu tipo de sustancias entran y salen de la membrana facilitndoles su
paso.
5.- DE DEFENSA O PROTECCION: Son aquellas protenas que detienen al organismo
ante cualquier agresin. Ejemplo de estas protenas lo constituyen los anticuerpos o
inmunoglobulinas.
6.-RECEPTORAS: Son protenas que se encuentran en las membranas celulares y
tienen capacidad de unirse en la superficie externa de las membranas a ciertos
compuestos que no atraviesan, pero esa unin genera una seal que se transmite al
interior de la clula y produce una respuesta.

7.- CONTRACTILES: Son las responsables del movimiento que se genera en los
sistemas contrctiles y mviles.
8.- ALMACENADORAS: Protenas a las cuales se les une una sustancia para su
almacenamiento, y que se libera cuando es requerida.
9.- TOXINAS: Son protenas producidas por un organismo y son txicas para otro
organismo.

Clasificacin de las protenas segn su producto de


hidrlisis
Cuando las protenas son sometidas a degradacin hidroltica (ruptura por
introduccin de agua) completa, todas producen alfa-aminocidos y algunas, adems
de alfa-aminocidos producen tambin un grupo no peptdico, encontrndose segn
este criterio dos grandes clases de protenas: SIMPLES y CONJUGADAS.
a) proteinas simples: Aquellas que por hidrlisis producen slo alfa-aminocidos.
b) proteinas conjugadas: Aquellas que por hidrlisis producen adems de alfaaminocidos otro grupo no proteico que se le conoce como grupo prosttico.

Clasificacin de las protenas segn la estructura


1.- primaria: secuencia lineal, unidimensional de residuos aminocidos, unidos entre s
por enlaces peptdicos.
2.- secundaria: corresponde al arreglo geomtrico repetitivo que adoptan las cadenas
polipeptdicas alrededor de un solo eje en el espacio (piel, cabello, uas, colageno de
tejido conjuntivo)
3.- terciaria: se refiere a la estructura tridimensional que adquiere la cadena
polipeptdica al plegarse sobre si misma para adoptar una conformacin compacta,
casi esfrica. (mioglobina).
4.- cuaternaria: se refiere a la manera como las cadenas polipeptdicas de las
protenas oligomricas (poseen ms de una cadena polipeptdica) encajan unas con
otras para formar estructuras globulare
MIOGLOBINA: Protena monomerica del musculo rojo que posee en su estructura el
grupo hemo (tetrapirrol cclico) el cual le proporciona la capacidad de almacenar
oxigeno en la musculatura para que sea liberado durante la falta de oxigeno (ejercicio
intenso) y utilizado a nivel mitocondrial para la sntesis aerbica de atp.
HEMOGLOBINA: Protena tetramerica (2 cadenas alfa y 2 cadenas beta) de los
eritrocitos, transporta oxigeno a los tejidos y devuelve el co2 y los protones (h+) a los
pulmones.
Tipos principales: Hba: hemoglobina adulta normal Hbf: fetal Hbs: falciforme Hba2:
adulta menor.
DESNATURALIZACIN PROTEICA: Se refiere a la prdida de la conformacin nativa
de una protena con la consiguiente prdida de su actividad biolgica. Factores que
causan la desnaturalizacin proteica
1.- elevacin de la temperatura

2.- cambios de ph
3.- agentes qumicos desnaturalizantes
Consecuencias del dficit proteico: La escasez de estas sustancias puede producir
en el organismo graves dificultades de salud. En funcin de la carencia de los
diferentes tipos de aminocidos se pueden desarrollar diversos tipos de desnutricin.
En los nios y adolescentes ocasiona el retraso del crecimiento. En los adultos
flojedad de los msculos, fatiga, desequilibrio entre las hormonas insulina y glucagn.

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