ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE

AMINOCIDOS Y PPTIDOS
Fabin Rodrguez
Julio 2011

AMINOCIDOS
Un aminocido es una molcula orgnica que en su estructura contiene un grupo
amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminocidos son los monmeros a partir
de los cuales se forman las protenas, en cuyo caso pasan a denominarse residuos de
aminocidos debido a la perdida de los elementos del agua al unirse dos aminocidos.
En la naturaleza existen mas de 300 aminocidos diferentes, pero solo 20 de ellos
se encuentran codificados en el DNA y por tanto son los constituyentes de las protenas
en donde se encuentran contenidos en distintas proporciones.

ESTRUCTURA Y NOMENCLATURA DE LOS AMINOCIDOS

Todos los 20 aminocidos encontrados en las
protenas son -aminocidos, es decir poseen un grupo
amino y un grupo carboxilo unidos a un mismo carbono,
que por convencin se denomina carbono , siendo este
entonces, el carbono contiguo al grupo carboxilo. Al
carbono alfa se unen otros dos sustituyentes, uno de ellos es
un tomo de hidrgeno y el otro es el denominado grupo R,
el cual es diferente en cada uno de los aminocidos y es el
responsable de otorgarle las propiedades caractersticas a
cada uno de ellos. En resumen cualquier aminocido se
encuentra formado por un carbono al cual se unen 4 sustituyentes: un grupo amino, un
grupo carboxilo, un hidrgeno y un grupo R.
Cada aminocido posee un nombre propio, habitualmente relacionado con la
fuente a partir de los cuales fueron aislados. Los 20 aminocidos suelen representarse
mediante dos sistemas, el primero de ellos utiliza las primeras 3 letras del nombre del
aminocido en el idioma ingls y el segundo sistema representa cada uno de los 20
aminocidos mediante una letra que en algunos casos corresponde a la primera letra del
nombre del aminocido, en otros se trata de una letra relacionada fonticamente con el
nombre del aminocido en el idioma ingles, otros se valen de cualquier letra contenida en
el nombre del aminocido relacionados con estos y finalmente en el caso de la lisina la
letra K fue asignada por su contigidad a la letra L.

CLASIFICACIN
AMINOCIDOS

CONSIDERACIONES

INDIVIDUALES

DE

LOS

Los 20 aminocidos pueden clasificarse de muy diversas formas, sin embargo dos
de las ms utilizadas son la clasificacin en base a su obtencin por el organismo y la
clasificacin en base a las propiedades de sus grupos R.
De acuerdo a su obtencin por el organismo
Se clasifican en esenciales y no esenciales. Se denominan esenciales a aquellos
aminocidos que no pueden ser sintetizados de novo por un organismo vivo; en el caso de
los seres humanos se trata de 10 aminocidos, de los cuales algunos solo son realmente
esenciales en determinadas condiciones como la lactancia, los periodos de crecimiento
celular y la enfermedad (Arginina e Histidina).

De acuerdo a la naturaleza de sus grupos R

Los grupos R son los responsables de las caractersticas particulares de cada
aminocido. Esta clasificacin se fundamenta bsicamente en la polaridad de los grupos R
y clasifica a los 20 aminocidos en 5 grupos:

Apolares o alifticos
Aromticos
Polares sin carga
Polares con carga positiva
Polares con carga negativa

Aminocidos Apolares o Alifticos

Constituidos por 7 aminocidos caracterizados por ser fuertemente hidrofbicos y
salvo algunas excepciones (glicina y prolina) confieren estabilidad a las estructuras
proteicas mediante el establecimiento de interacciones hidrofbicas, por tanto suelen
ubicarse en el centro de las protenas con estructura terciaria; ellos son: Glicina, Alanina,
Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina.
Glicina: es el aminocido ms pequeo de todos, su grupo R esta constituido por
otro tomo de hidrogeno, por tanto suele encajar en regiones de la estructura
tridimensional de las protenas inaccesibles para otros aminocidos por tanto se
encuentra en regiones donde los pptidos se doblan de forma aguda,
dificultando de esta forma el plegado de las protenas.
Prolina: presenta la particularidad de poseer su grupo amino unido al grupo R
formando una estructura cclica; motivo por el cual posee una conformacin
rgida que resta flexibilidad a las estructuras proteicas y dificulta el plegado.
Metionina: en su estructura contiene un tomo de azufre; junto con la Cistena
son los dos aminocidos de los 20 que contienen azufre.

Aminocidos Aromticos
Constituidos por 3 aminocidos (Fenilalanina, Tirosina y Triptfano) cuyas
cadenas laterales son ciclos aromticos, por consiguiente son relativamente hidrofbicos.
Los 3 se caracterizan por absorber la luz ultravioleta (la fenilalanina menos que la tirosina
y el triptfano) a una longitud de onda de 280 nm. La Tirosina destaca en este grupo por
poseer un grupo hidroxilo (OH-) que le permite formar puentes de hidrgeno y actuar
como grupo funcional de varias enzimas; junto con la Serina y la Treonina constituyen los
3 aminocidos hidroxilados, de importancia debido a que suele ser sobre este grupo OH
que ocurre la fosforilacin enzimtica.

Aminocidos Polares sin Carga

Constituidos por 5 aminocidos (Serina, Treonina, Cistena, Asparagina y
Glutamina). Estos aminocidos son mucho ms hidrofilicos que los anteriores y a pesar de
no poseer carga neta, la presencia de grupos funcionales con carcter polar les permiten
formar puentes de hidrgeno.
Serina y Treonina: ambos contienen grupos hidroxilos
Asparagina y Glutamina: son las amidas derivadas del Aspartato y el Glutamato
respectivamente.
Cistena: es el segundo aminocido que contiene azufre, bajo la forma de un
grupo sulfhidrilo (-SH). Posee la particularidad que producto de la oxidacin
de los grupos sulfhidrilo de dos molculas de cistena se forma un enlace
covalente entre estas originndose un nuevo aminocido dimrico
denominado Cistina. El enlace covalente formado entre ambos grupos
sulfhidrilo oxidado se denomina puente disulfuro, el cual es de vital
importancia en la estructura de muchas protenas.

Aminocidos Polares con Carga Positiva

Constituidos por 3 aminocidos (Lisina, Arginina e Histidina). De este grupo
destaca la Histidina debido a que es el nico de los 20 aminocidos que posee un grupo R
con un pKa prximo a la neutralidad, por lo que a pH puede estar cargada positivamente
o no poseer carga neta; lo cual le permite participar en varias reacciones enzimticas
actuando como dador/aceptor de protones.

Aminocidos Polares con Carga Negativa

Es el grupo menos numeroso; formado por 2 aminocidos (Aspartato y
Glutamato).

AMINOCIDOS MODIFICADOS
Algunas protenas contienen residuos de aminocidos diferentes a los 20
aminocidos estndar, obtenidos por modificaciones en los residuos estndar.
4-Hidroxiprolina e 5-Hidroxilisina: derivados a partir de la Prolina y la Lisina
respectivamente; ambas forman parte de la estructura del colgeno.
6-N-metil-lisina: derivado a partir de la Lisina, es un constituyente de la miosina,
principal protena contrctil del musculo.
-carboxiglutamato: derivado a partir del glutamato; forma parte importante de la
estructura de varias protenas de la cascada de coagulacin.
Desmosina: formada por la unin de 4 residuos de Lisina. Se encuentra formando
parte de la elastina.
Por otra parte, algunos aminocidos no forman parte de la estructura de
protenas, sino que constituyen importantes intermediarios en rutas metablicas como
sera el caso de la Ornitina y la Citrulina, que forman parte de la ruta de sntesis de la
Arginina y del Ciclo de la urea.

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Inicialmente deben recordarse algunos conceptos sobre isomera. Los Ismeros
son compuestos que tienen la misma frmula molecular pero diferente frmula
estructural y, por tanto, diferentes propiedades. Por su parte Los Estereoismeros son un
tipo de ismeros que tienen la misma frmula molecular y la misma secuencia
de tomos enlazados, pero difieren en la orientacin tridimensional de sus tomos en el
espacio. Los Estereoismeros pueden ser de varios tipos, entre ellos se encuentran los
Enantimeros y los Diasteroismeros. Los Enantimeros son estereoismeros que se
relacionan entre s por una reflexin: son imgenes especulares entre s, y no son
superponibles; por su parte los Diasteroismeros no son imgenes especulares entre si. Un
compuesto puede tener solo un Enantimero (solo es posible tener una imagen especular
de un objeto), pero puede tener varios Diasteroismeros. Es bueno recurrir a varios
ejemplos para entender estos conceptos:
El ejemplo ms natural de imgenes
especulares no superponibles lo constituyen las
manos derecha e izquierda; si bien en esencia son
prcticamente iguales una de la otra y presentan los
dedos ubicados en la misma secuencia; una es
imagen especular de la otra y por tanto es posible
confrontarlas, pero no superponerlas.
En qumica la presencia de Estereoismeros se explica debido a la existencia de
dobles enlaces o centros quirales. Un centro quiral (lo ms comn en qumica orgnica es
que se trate de un tomo de carbono) es aquel tomo que posee unidos a l 4 sustituyentes
DISTINTOS entre s. Los 4 sustituyentes diferentes pueden ocupar dos ordenamientos
distintos en el espacio originando de esta forma la existencia de dos estereoismros. Si una
molcula posee nicamente un centro quiral, los dos estereoismeros originados sern
forzosamente imgenes especulares entre s (Enantimeros), sin embargo la presencia de
ms de un carbono quiral origina la existencia de mas estereotismeros los cuales no son
imgenes especualres entre si (Diasteroismeros). El nmero de estereoismeros de un
compuesto quiral depender del nmero de centros quirales, segn la frmula 2 n donde n
es igual al nmero de centros quirales; de todos los estereoismeros originados debe
recordarse que solo dos sern Enantimeros entre s; el resto sern Diasteroismeros.
La nomenclatura ms utilizada para identificar los Enantimeros es la propuesta
por Emil Fischer (Proyeccin de Fischer) en la que se les denomina como ismeros D o
ismeros L de acuerdo a la disposicin de un grupo sustituyente previamente
establecido; en el caso de los aminocidos se trata del grupo amino; si este se dispone a la
derecha se dice que se trata de un D-aminocido y si se dispone hacia la izquierda se trata
de L-aminocidos. Es importante tener presente que este sistema es un sistema arbitrario
en el cual el grupo sustituyente fue establecido sin tomar en consideracin las propiedades
pticas de cada enantimero (inicialmente Fischer estableci este sistema para Dgliceraldehido y el L-gliceraldehido); por tanto la proyeccin de Fischer no expresa la
direccin de rotacin del plano de luz polarizada.

Todos los aminocidos, a excepcin de la glicina (debido a que su grupo R es otro

hidrgeno) poseen un centro quiral y por tanto cada uno posee un Enantimero.

En este caso la L-Alanina y la D-Alanina son imgenes especulares entre s y por tanto no superponibles
(Enantimeros). En el caso de la L-Alanina el grupo amino se ubica a la izquierda del plano y en la D-Alanina
se ubica a la derecha del plano.

Los enantimeros se diferencian entre s nicamente en su capacidad para rotar el

plano de luz polarizada (la luz polarizada es aquella onda que oscila en un solo plano del
espacio determinado; generalmente se obtiene utilizando un polarizador). Aquellos
Enantimeros que rotan el plano de luz polarizada a la derecha se denominan dextrgiros
o dextrorrotatorios y aquellos que lo rotan a la izquierda se denominan levgiros o
levorrotatorios. A fin de evitar confusiones con la proyeccin de Fischer suele
representarte la rotacin del plano de luz mediante letras minsculas o mediante los
signos + o -; lo ismeros dextrgiros se representan con una d o un signo + y los
ismeros levgiros con una l o un signo l. es importante tener presente que no todos
los aminocidos D giran el plano de luz polarizada a la derecha ni todos los aminocidos L
giran el plano de luz polarizada a la izquierda.
Los residuos aminocidos de las protenas son todos L-aminocidos (aunque a
pH fisiolgico algunos giran el plano de luz polarizada a la derecha y otros a la izquierda).
Esto se explica posiblemente por la estereoespecificidad de las enzimas las cuales tienen
sus sitios activos asimtricos y adaptados a la configuracin de los D-aminocidos no
siendo posible sintetizar o reconocer los L-aminocidos

PROPIEDADES CIDO-BASE Y PUNTO ISOELCTRICO

Los grupos amino y carboxilo, asi como los grupos R de los aminocidos son
grupos ionizables que actan como cidos o bases dbiles. El pKa del grupo carboxilo de
los aminocidos es de aproximadamente 2 y el pKa del grupo amino de aproximadamente
10 (debe recordarse que el pKa de un cido es el valor de pH en el cual existe igual
concentracin de la especie dadora de electrones como de la especie aceptora de electrones
o dicho de otra forma, igual concentracin de la forma protonada y desprotonada; por
consiguiente, por debajo del valor de pKa predominar la forma protonada y por encima
de este la forma desprotonada). Debido a lo anterior a un valor de pH fisiolgico el grupo
carboxilo habr perdido un protn (COO-) mientras que el grupo amino se encontrar aun
protonado (NH3+); si se considera la glicina cuyos nicos grupos ionizables son el grupo
carboxilo y el grupo amino a pH neutro la glicina se encontrar en solucin en forma de
zwitterion, definido como el in dipolar de un aminocido que se forma al disolverse en
agua.

En forma zwitterionica un aminocido puede actuar como cido (el grupo amino
puede donar un protn) y como base (el grupo carboxilo puede aceptar un protn); por
tanto los aminocidos son sustancias anfteras (sustancias que pueden reaccionar como
cidos o como bases), ms a menudo denominadas anfolitos (anfteros que son sustancias
inicas).
Un concepto de vital importancia al considerar las propiedades elctricas de los
aminocidos es el de punto isoelctrico (pI); el cual puede ser definido como el valor de
pH al cual un aminocido tiene carga neta 0. El pI de un aminocido coincide con la forma
zwiterrionica de este, por consiguiente puede afirmarse que un aminocido tiene carga
positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI
debido a que por debajo del pI predomina la especie protonada (cargada positivamente) y
por encima predomina la especie desprotonada (cargada negativamente).
Todos los aminocidos poseen una forma zwitterionica, sin embargo en el caso de
los aminocidos con un grupo R ionizable, el establecimiento de la forma zwitterionica se
ver influenciado por las caractersticas de cada grupo R en particular.

CURVAS DE TITULACIN Y CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LOS

AMINOCIDOS
Debido a las caractersticas de sus grupos ionizables, todos los aminocidos
tienen caractersticas amortiguadoras (un amortiguador, buffer o tampn es un sistema
acuoso que tiende a resistir cambios en su pH cuando se aaden pequeas cantidades de
cido o base). Un compuesto tiene capacidad amortiguadora en el intervalo de pH
adyacentes al valor de pKa de cada uno de sus grupos ionizables; en el caso de los
aminocidos los grupos ionizables son 3; el grupo amino, el grupo carboxilo y el grupo;
por tanto un mismo aminocido puede tener hasta 3 intervalos de pH diferentes en los
cuales funcione como amortiguador.

Curva de titulacin de un aminocido Monoamino y Monocarboxilo

Los aminocidos sin grupo R
ionizable (tomando como ejemplo la
glicina) tienen dos intervalos de pH a los
cuales pueden actuar como amortiguador.
En el caso de la glicina el pKa del grupo
carboxilo (representado como pK1) es de
2,34 y el pKa del grupo amino (pK2) es de
9,60. Si se inicia la titulacin con una base
fuerte (a un pH de 0 todo el aminocido se
encontrar completamente protonado) a
medida que progresa la titulacin
comienza a desprotonarse el grupo
carboxilo y a un pH de 2,34 la mitad de los
grupos carboxilos se encontrar protonada
y la otra mitad desprotonada, alrededor de este valor de pH (una unidad por encima y
una unidad por debajo) la pendiente de la curva de titulacin se aplana lo que indica que
esta regin la solucin se resiste a los cambios de pH (y por tanto actua como
amortiguador). Progresa la titulacin y se llega a un punto (pH=5,97) en el cual todos los
grupos carboxilos se encuentran desprotonados y todos los grupos amino protonados (en
este caso, el aminocido tiene carga neta 0 en este punto y por tanto corresponde al punto
isoelctrico y tambin a la forma zwitterinica). Progresa la titulacin y comienza a
desprotonarse el grupo amino y a un pH de 9,60 la mitad de los grupos amino se
encontrar protonada y la otra mitad desprotonada y por tanto al igual que en el caso del
grupo carboxilo en esta regin de la curva (una unidad por encima y una unidad debajo
de 9,60) la solucin actua como un amortiguador.
Curva de titulacin de un aminocido Monoamino y Dicarboxilo
Los aminocidos con un grupo R ionizable cargado negativamente como el
glutamato tienen 3 intervalos de pH a los cuales pueden actuar como amortiguadores.

Curva de titulacin de un aminocido Diamino y Monocarboxilo

Los aminocidos con un grupo R ionizable cargado positivamente como la
Histidina tienen 3 intervalos de pH a los cuales pueden actuar como amortiguadores.

El valor del punto isoelctrico de un aminocido depende de las caractersticas de

los grupos ionizables, por tanto aquellos aminocidos sin un grupo R ionizable tendrn
puntos isoelctricos alrededor de 5 o 6 (resultado de la influencia del grupo amino y
carboxilo) mientras que aquellos con grupos R ionizables positivos tendrn puntos
isoelctricos alrededor de 8 (influenciados tanto por el grupo amino y carboxilo como por
el grupo R) mientras que los aminocidos con grupos R ionizables negativos tendrn
puntos isoelctricos alrededor de 3). Por tanto los puntos isoelctricos de los aminocidos
reflejan la naturaleza de los grupos R ionizables.

CLCULO DEL pI DE UN AMINOCIDO

En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula con los pKa vecinos al
zwitterion (carga elctrica = cero) y es el resultado de la semisuma de estos.
Por ejemplo en el caso de la glicina el valor de los pKa adyacentes a la forma
zwitterionica son 2,34 (pKa del grupo carboxilo) y 9,60 (pKa del grupo amino); y por tanto
el valor del pI ser 5,97.

En el caso del glutamato los pKa adyacentes al zwitterion son 2,19 (pKa del grupo
carboxilo) y 4,25 (pKa del grupo R); y por tanto el valor del pI ser 3,22.

PPTIDOS
Un pptido es el producto de la unin de dos o ms aminocidos. El
establecimiento de un pptido implica la formacin de un enlace particular entre los
aminocidos (denominados residuos de aminocidos una vez forman parte de un pptido)
que recibe el nombre de enlace peptdico.
La unin de unos pocos aminocidos forma un oligopeptido, mientras que la
unin de varios de ellos se denomina polipptido. Usualmente suele utilizarse los
trminos polipptidos y protenas de forma indistinta, sin embargo usualmente los
llamados pptidos tienen masas moleculares inferiores a 10 000 y las denominadas
protenas tienen masas superiores.

FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo
-carboxilo de un aminocido y el -amino de otro. La reaccin de unin de dos
aminocidos para formar un pptido es una reaccin de condensacin en la que se
produce la eliminacin de una molcula de agua

La formacin del enlace peptdico espontneamente

no esta favorecida
termodinmicamente; todo lo contrario, es la hidrlisis del enlace la que se encuentra
favorecida termodinmicamente. Aunque la hidrlisis del enlace peptdico es una reaccin
exergnica, tiene lugar lentamente en condiciones fisiolgicas debido a su alta energa de
activacin por lo que se requieren de altas temperaturas o de catalizadores para que esta
ocurra. En consecuencia, los enlaces peptdicos de las protenas son bastante estables, con
una vida media de alrededor de 7 aos en la mayora de los casos. Para que pueda
formarse el enlace peptdico se requiere que los aminocidos sean activados previamente
mediante la transferencia de un grupo fosfato del ATP.
En su mayora los pptidos presentan en uno de sus extremos un grupo amino sin
reaccionar o grupo amino terminal (N-terminal) y un grupo carboxilo sin reaccionar en el

otro extremo denominado carboxilo terminal (C-terminal). Por convencin un pptido se

escribe y se lee con el grupo N-terminal a la izquierda y el C-terminal a la derecha.

ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico es un enlace covalente de tipo amida sustituido el cual
mediante anlisis por difraccin con rayos X se comprob que es ligeramente mas corto
que un enlace C N simple; esto indica que el enlace se comporta como un hibrido de
resonancia (La resonancia consiste en la combinacin lineal de estructuras de una
molcula (estructuras resonantes) que no coinciden con la estructura real, pero que
mediante su combinacin, nos acerca ms a su estructura real. El efecto es usado en una
forma cualitativa, y describe las propiedades de atraccin o liberacin de electrones de los
sustituyentes, basndose en estructuras resonantes relevantes), lo que le confiere carcter
parcial de doble enlace y lo hace muy rgido.

Los tomos alrededor del enlace peptdico pueden adquirir la configuracin cis
o trans (ismeros geomtricos, un tipo de estereoismeros que se forman a partir de la
existencia de un doble enlace). Debido a los impedimentos estricos entre grupos R muy
grandes, la configuracin cis se ve desfavorecida; por tanto predomina la configuracin
trans.

El Oxgeno carbonlico del enlace peptdico tiene carga

parcial negativa y el Nitrgeno amida carga parcial positiva, lo
que da lugar a un pequeo dipolo elctrico; por tanto el enlace
tiene carcter polar.

Debido a la rigidez de los enlaces peptidicos el nmero de conformaciones que

pueda adoptar una protena se encuentra limitado; por tanto los enlaces peptidicos tienen
limitada capacidad de rotacin; la rotacin solo es posible alrededor de los enlaces N - C
y C C. El ngulo de giro del enlace N-C se denomina y el del C-C se denomina .
En principio y pueden adoptar cualquier valor entre -180 y +180; pero muchos de
estos valores no son posibles a causa de las interferencias estricas entre tomos del
esqueleto polipeptdico y las cadenas laterales de los aminocidos.

En resumen un enlace peptdico se caracteriza por:

Es un enlace covalente
Es un enlace tipo amida sustituido
Tiene carcter parcial de doble enlace
Predomina la configuracin trans
Tiene carcter polar
Tiene limitada capacidad de rotacin

REFERENCIAS
1. Mathews, C; van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioqumica, 3a Edicin, Pearson
Educacin; Madrid, Espaa
2. Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper: Bioqumica ilustrada
14 Edicin, Manual Moderno; Ciudad de Mxico; Mxico; pp 29 38
3. Nelson, D y Cox, M (2009). Lehninger Principios de Bioqumica, 5a Edicin, Ediciones
Omega; Barcelona, Espaa; pp 71 117

FR
2011