Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica.

2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?

3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima.

4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene

sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reaccin?

5 .- Dnde actan los enzimas alostricos?

6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.

7 .- En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro

alostrico?

8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como
catalizadores. Qu es el centro activo?

9 .- Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva.

10 .- Principales tipos de coenzimas.

11 .- Explica qu es un catalizador y por qu es necesaria su existencia para que

las clulas desarrollen su actividad.

12 .- Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos?

SOLUCIONES:

1 .- Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad

enzimtica. Solucin: Los principales factores que afectan a la actividad
enzimtica son: Temperatura: Las reacciones controladas enzimticamente tienen
lugar dentro de un intervalo ptimo de temperaturas, fuera del cual o no suceden,
o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los enzimas carecen de energa
cintica suficiente para encontrarse y unirse. Por el contrario, temperaturas
elevadas hacen que el enzima se desnaturalice. pH: Las reacciones metablicas
suceden, tambin, dentro de un intervalo ptimo de pH. Las variaciones de pH
pueden influir de varias maneras: Si el centro activo contiene aminocidos con
grupos ionizados, varan con el pH. La ionizacin de aminocidos que no estn
en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin que
tambin afecte a la actividad. El sustrato puede verse afectado por las variaciones
del pH.

2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?

Solucin: Los inhibidores son sustancias especficas de distinta naturaleza, que

se unen con el enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o
totalmente su actividad. Los inhibidores pueden ser algn tipo de ion, algn
compuesto orgnico, y, con frecuencia, suele ser el producto final de la reaccin.
En este caso, a la accin del inhibidor se la denomina retroinhibicin. La accin
que realizan los inhibidores se denomina inhibicin, y puede ser de dos tipos:
reversible e irreversible. Reversible: En este caso, el inhibidor se une con el
enzima de forma temporal e impide su normal funcionamiento; no se destruye el
centro activo del enzima y ste recupera su actividad una vez eliminado el
inhibidor. En este tipo de inhibicin, el inhibidor se une al enzima mediante
enlaces dbiles (puentes de hidrgeno, inicos, etc.) que se rompen con facilidad,
quedando libre el enzima, que recupera su actividad. Irreversible: En este caso, el
inhibidor se une de forma permanente con el enzima mediante enlaces covalentes
fuertes, alterando su estructura e inutilizndolo de forma indefinida; de ah el
nombre. A este tipo de inhibicin tambin se la denomina envenenamiento del
enzima.

3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima. Solucin: Algunos enzimas llamados

holoenzimas son protenas conjugadas, en ellos se diferencian dos partes: una
parte proteica denominada apoenzima, y una parte no proteica que recibe el
nombre de cofactor. Ambos componentes (apoenzima y cofactor) son inactivos
por s mismos. Para ser activas, han de estar unidas, formando el holoenzima.
Atendiendo a su naturaleza qumica, los cofactores pueden ser: Iones metlicos
(Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+, etc.) o molculas sencillas. Molculas orgnicas ms
o menos complejas. En este caso se llaman coenzimas. Cuando el coenzima est
unido a la apoenzima por enlaces covalentes, se denomina grupo prosttico. Por
lo tanto, podemos decir que, cofactores son la parte no proteica de las
holoenzimas, mientras que los coenzimas solamente sern aquellos cofactores
que son molculas orgnicas y que se unen de forma temporal al apoenzima.

4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene

sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reaccin?

Solucin: La velocidad de una reaccin enzimtica se mide por el nmero de

molculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad
depende de varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima y la
concentracin de molculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante la
concentracin del enzima en una reaccin catalizada, se observa que la velocidad
de la reaccin aumenta a medida que incrementamos la concentracin de
sustrato. Este aumento de la velocidad va hacindose progresivamente ms lento,
hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentracin de sustrato no
aumentan de manera significativa la velocidad de la reaccin. En este punto,
decimos que se ha alcanzado la velocidad mxima (Vmx). En estas condiciones
las molculas enzimticas estn saturadas por el sustrato, y, por ello, no puede
aumentarse la velocidad de transformacin de este.

5 .- Dnde actan los enzimas alostricos? Solucin: Los enzimas alostricos

desempean un papel muy importante en la regulacin de las reacciones
metablicas. Suelen actuar en puntos estratgicos de las rutas metablicas, como
son la primera reaccin de una ruta metablica o los puntos de ramificacin de
una ruta metablica. Frecuentemente, el sustrato de la primera reaccin de la ruta
metablica acta como modulador positivo o activador alostrico; al unirse con
el enzima alostrico, provoca la aparicin de la conformacin activa de la
enzima. En las rutas metablicas no ramificadas, el producto final acta como
modulador negativo o inhibidor alostrico, se une al enzima alostrico y provoca
la aparicin de la conformacin inactiva. Si la ruta metablica se ramifica, el
inhibidor del primer enzima alostrico es el metabolito del punto de ramificacin,
mientras que los productos finales de las ramificaciones sern los inhibidores de
los enzimas alostricos que actan en la primera reaccin despus de la
ramificacin. A este proceso se le denomina inhibicin feed-back o
retroinhibicin. Este proceso supone un ahorro energtico para el organismo, ya
que el exceso de producto final inhibe su propia sntesis en una etapa temprana
de esta. Un ejemplo de retroinhibicin alostrica lo constituye la sntesis de
isoleucina, la cual se forma a partir de treonina mediante una secuencia de cinco
etapas, la primera de las cuales est catalizada por el enzima treonina
desaminasa. Cuando la concentracin de isoleucina es elevada, esta se une al
centro alostrico del enzima, provocando su inactivacin. Cuando la
concentracin disminuye, el enzima recupera su actividad.

6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato. Solucin: El centro activo

del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas
laterales de los aminocidos que realizan la accin cataltica. El centro activo se
une al sustrato y al grupo prosttico, contribuyendo, mediante la accin de los
grupos funcionales activos, a la formacin o a la rotura de los enlaces. Para
ejercer su accin, la molcula enzimtica se une, de forma especfica, a la
molcula de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato. Los enzimas, como
catalizadores que son, actan disminuyendo la energa de activacin. El
mecanismo de actuacin es el siguiente: Las molculas enzimticas (E) se unen
de forma especfica a las reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un
primer paso, se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Aqu, el enzima induce
cambios en la molcula del sustrato (ruptura o redistribucin de enlaces, cambios
en los grupos funcionales, etc.) que hacen disminuir su energa de activacin y
conducen a la formacin del producto final (P) y a la liberacin del enzima (E),
inalterado, que puede actuar de nuevo.

7 .- En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro

alostrico? Solucin: Los enzimas alostricos, a diferencia de lo que ocurre con
los dems enzimas, poseen ms de un centro de actividad: el centro activo y el
centro alostrico o centro regulador; ambos centros son diferentes y realizan
funciones distintas. El centro activo de un enzima alostrico es, al igual que en
cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une
al sustrato. En este centro es donde se produce la accin cataltica. El centro
alostrico o centro regulador es una zona del enzima alostrico, diferente del
centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas
molculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores,
al unirse al centro alostrico, provocan un cambio en la conformacin de este
enzima alostrico, que adoptar una forma ms o menos activa, dependiendo de
cmo sea el modulador. Los moduladores pueden ser de dos tipos: moduladores
positivos o activadores y moduladores negativos o inhibidores. Los moduladores
positivos o activadores, al unirse al centro alostrico, provocan en el enzima
alostrico el cambio de la conformacin inactiva (T) a la activa (R), mientras que
si es el modulador negativo o inhibidor el que se une al centro alostrico, ocurre
al revs; es decir, el enzima alostrico pasa de la confomacin activa a la
inactiva.
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como
catalizadores. Qu es el centro activo? Solucin: Los enzimas son
biocatalizadores que: Aceleran reacciones que sin su presencia no se
desarrollaran o lo haran a velocidades incompatibles para la vida. Actan a
bajas concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la reaccin. Su
accin es especfica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de
transformacin (especificidad de accin) de un determinado tipo de sustrato
(especificidad de sustrato). El centro activo del enzima es el lugar donde se
localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminocidos que
realizan la accin cataltica. El centro activo se une al sustrato y al grupo
prosttico, contribuyendo, mediante la accin de los grupos funcionales activos, a
la formacin o a la rotura de los enlaces.

9 .- Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva. Solucin: Ambos

tipos de inhibicin son reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma
indefinida, sino que deja de realizar su actividad de forma temporal. En la
inhibicin competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se puede unir al centro
activo del enzima e impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo
de inhibicin, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del
enzima, de ah su nombre. Esta inhibicin puede superarse aumentando la
concentracin de sustrato. En la inhibicin no competitiva, el inhibidor no
compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de
inhibicin, el inhibidor puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima
por una zona diferente de la del centro activo: al hacerlo modifica su
conformacin, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.
Puede unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la
formacin del producto. Este tipo de inhibicin no se supera aumentando la
concentracin del sustrato.

10 .- Principales tipos de coenzimas. Solucin: Atendiendo a los grupos qumicos

que transfieren, podemos dividir los coenzimas en tres grupos: Coenzimas que
intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato. Estos coenzimas son
importantes por la gran cantidad de energa que acumulan en los enlaces que
unen a las molculas de fosfato. Esta energa se libera cuando estos enlaces se
rompen. Por lo tanto, actan transfiriendo energa de unos procesos a otros. Estos
coenzimas son ribonucletidos, entre los cuales destacan, principalmente, los
adenosn fosfatos: adenosn monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P adenosn
monofosfato: ADP = Adenina-ribosa-P-P adenosn monofosfato: ATP = Adenina-
ribosa-P-P-P Coenzimas que intervienen en las reacciones de xido-reduccin,
transfiriendo hidrgenos (electrones) de unos sustratos a otros. Muchos de ellos
son mono o dinucletidos que en ocasiones tienen bases especiales. Aqu se
incluyen: Piridn nucletidos: Son dinucletidos, formados por el ribonucletido
de la adenina y un nucletido de la nicotinamida. Comprende: NAD
(nicotinamida-adenina-dinucletido) : Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina.
NADP (nicotinamida-adenina-dinucletido-fosfato) Nicotinamida-ribosa-P-P-
ribosa(P)-adenina Flavn nucletidos: Son mono o dinucletidos que contienen
como base riboflavina. Aqu se incluyen: FMN (flavn mononucletido):
Riboflavina-P FAD (flavn adenina dinucletido): Riboflavina-P-P-ribosa-
adenina Coenzimas que intervienen en la transferencia de otros grupos qumicos.
Aqu se incluyen, entre otros: El coenzima A, que interviene en la transferencia
de grupos acetil de unos sustratos a otros. Fosfato de piridoxal, que transfiere
grupos amino.

11 .- Explica qu es un catalizador y por qu es necesaria su existencia para que

las clulas desarrollen su actividad. Solucin: Un catalizador es una sustancia que
acelera una reaccin qumica hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Las
clulas desarrollan su actividad por medio de una serie de reacciones qumicas
orgnicas. Si estas reacciones se produjeran sin catalizador, seran tan lentas que
prcticamente no se llevaran a cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones
qumicas al disminuir la energa de activacin, necesaria para que las molculas
reaccionantes pasen al estado de transicin que, posteriormente, dar lugar a la
formacin del producto.

12 .- Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos? Solucin: Las

principales caractersticas que presentan los enzimas alostricos son las
siguientes: Estn formados, generalmente, por ms de una cadena polipeptdica
(subunidad); por tanto, tienen estructura cuaternaria. Poseen varios centros
reguladores denominados centros alostricos. En ellos se pueden fijar
moduladores, que pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores.
Estos enzimas presentan dos conformaciones diferentes estables e
interconvertibles, una, activa, llamada forma R o relajada, que tiene gran afinidad
por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa, que tiene baja afinidad
por el sustrato. El paso de una conformacin a otra se produce al fijarse en el
centro regulador un modulador. El paso de la forma T (inactiva) a la forma R
(activa) se produce al fijarse al centro regulador un modulador positivo o
activador alostrico. El paso de la forma R a la forma T se produce al fijarse al
centro regulador un modulador negativo o inhibidor alostrico. Presentan efecto
cooperativo entre las subunidades que las forman; es decir que la activacin o
inhibicin de una de ellas produce el mismo efecto en todas las dems. La
cintica de los enzimas alostricos es diferente de la de los dems enzimas. En
los enzimas alostricos, la grfica de la velocidad de la reaccin en funcin de la
concentracin del sustrato es una curva sigmoidea, mientras que en el resto de las
enzimas es hiperblica.