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Estrutura e Função de

Proteínas
As Proteínas

As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão selectiva para


efetuar funções específicas.

As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura


tridimensional.

A estrutura tridimensional surge porque seqüências de aminoácidos em


cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia linear em
domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.

Estes domínios servem como módulos para a construção de grande


agregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formar sítios
catalíticos ou de intereção encontrados em enzimas e também proteínas que
carregam oxigênio ou que regulam a função do DNA.
Quaternária
Primária Secundária Terciária

Cadeias Regiões da Empacotamento das Algumas proteínas são


polipeptídicas seqüência que estruras secundárias compostas por várias
formam estruturas formando um ou estruturas terciárias
regulares múltiplos domínios
A Cadeia Polipeptídica
As cadeias polipeptídicas são normalmente compostas por 20
aminoácidos diferentes que são ligados covalentemente durante o processo
de síntese pela formação de uma ligação peptídica.

Os 20 aminoácidos possuem em comum:

Carbono alfa (Cα) ligado a um hidrogênio e a cadeia lateral (R)

Grupamento amino (NH2)

Grupamento carboxi (COOH)


Cada unidade peptídica é um grupo planar rígido com
distância e ângulo ? conhecidos.

PSI

PHI Omega

Ligação Peptídica

Cada unidade possui dois graus de liberdade que rotacionam


em torno da ligação N-Cα (f ) e da ligação Cα-C=O (? ).

Gráfico de Ramachandran
Mostra regiões em que a
combinação dos ângulos f e ? de
cada unidade peptídica não causam
colisões estéricas entre átomos de
diferentes unidades.
Os Aminoácidos
Propriedades importantes no
contexto estrutural:

Tamanho

- núcleo compacto

Carga

-formação de pontes salinas

Polaridade

-participação em pontes de
hidrogênio

Hidrofobicidade

Aromaticidade

Características específicas
Interações que governam o enovelamento e a
estabilidade das proteínas
• Interações não-covalentes

– Repulsões de curto
alcance

– Forças eletrostáticas

– Interações de Van de
Waals

– Pontes de hidrogênio

• Interações hidrofóbicas
Elementos de Estrutura Secundária
Hélices alfa Fitas beta

Voltas
β-hairpins
γ-turns
β-turns
Estruturas Supersecundárias
Hélice-alça-hélice “greek-key”

Troponina-C Staphylococcus nuclease

Estrutura β−α−β

Triose phosphate isomerase


Estruturas Terciárias
Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas Proteínas secretadas

Proteínas com repetições internas


Proteínas de membrana

Motivo LRR Peptídeo sinal


Unidades Pelo menos uma
repetitivas de região
β−α transmembranar
Proteínas de Múltiplos Domínios
A fusão de diferentes genes que codificam proteínas é o
mecanismo mais importante para a criação de proteínas de
múltiplos domínios
Proteínas com múltiplos domínios globulares
ativadores de plasminogenio
Proteínas com domínios globulares e fibrosos
colágenos modulares
Proteínas de membrana com domínios LRR
alguns receptores de proteínas
Proteínas de membrana com domínios lobulares
alguns receptores tirosino kinases
Estrutura Quaternária
Proteínas que existem em complexos nao covalentemente ligados,
compostos por duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou
não.
Cada cadeia polipeptídica podendo
se enovelar em independentes
conformações globulares

As interações entre os monômeros


involve as interações hidrofóbicas e
outras interações entre elementos de
estrutura secundária.

Na periferia da interface existem


pontes de hidrogênio e pontes salinas
entre os cadeias laterais ionizadas
Um importante aspecto de todas as superfícies que
interagem é a complementaridade de formas.
Funções
• Atividade catalítica
– Modificação de moléculas
– Síntese de proteínas e de outras moléculas
• Armazenamento
– Íons e pequenas moléculas complexadas à proteína
(hemoglobina/oxigênio)
• Transporte
– Desde elétrons a macromoléculas
• Transmissão de mensagem
– Trasmissão de impulsos nervosos
– Coordenação de processos biológicos realizados através
de moléculas sinalizadoras - hormônios
• Sistema imunológico
– anticorpos
• Regulação
– Mecanismos de “feedback
• Papel estrutural
– suporte mecânico

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