Un puente disulfuro es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos

perteneciente a un residuo de cistena, se unen de manera covalente para formar un residuo de cistna. Los
dos residuos que forman al puente, pueden estar separados por muchos aminocidos en la secuencia o bien
pueden pertenecer a diferentes cadenas polipeptdicas; el plegamiento de la(s) cadena(s) polipeptdicas,
lleva a los residuos de cistena a estar muy prximos, lo que permite la formacin del enlace disulfuro. La
formacin de este enlace estabiliza la estructura tridimensional de la protena:

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalizacin de las protenas a
laprdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.
 Estado nativo Estado desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y
provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas
de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin.
La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se
encuentradesnaturalizada (Figura superior).
En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura
primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.

La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:

1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el

coeficiente de difusin
2. una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la
superficie
3. prdida de las propiedades biolgicas

HLICE DEL COLGENO

La unidad estructural de la protena colgeno es una fibra

de triple hlice enrollada hacia la derecha
llamadatropocolgeno. Es una protena de las ms largas
y estrechas mide unos 3000 angstroms de largo y 15 de
ancho.

La triple hlice es un elemento de estructura secundaria

mantenida por puentes de hidrgeno entre grupos del
enlace peptdico transversales al eje del tropocolgeno.

Su composicin en aminocidos es muy particular, pues

1/3 de ellos son glicina y hay mucha alanina, adems de
otros raros en gran proporcin como prolina y
aminocidos modificados (no codificables) como
hidroxiprolina (Hyp) e hidroxilisina (Hyl). El 50% de las
prolinas presentan hidroxilacin en el C3 C4 y las lisinas
en el C5. El OH sirve para establecer puentes de
hidrgeno que estabilicen la estructura.

Secuencialmente la glicina es uno de cada tres aminocidos, lo que es imprescindible para la

estructura del colgeno.

Cada cadena tiene tres residuos por vuelta, estable por repulsiones de tipo estrico y las prolinas
estn lo ms alejadas unas de otras. Cuando se asocian tres cadenas uno de los aminocidos se
tiene que quedar dentro, por eso hay tanta glicina.