CIDOS GRASOS

Los cidos grasos son cidos orgnicos (cido carboxlico) con una larga cadena
aliftica, ms de 12 carbonos. son molculas formadas por cadenas de carbono
que poseen un grupo carboxilo como grupo funcional.
La parte que contiene el grupo carboxilo manifiesta carga negativa en contacto
con el agua, por lo que presenta carcter cido. El resto de la molcula no
presenta polaridad (apolar) y es una estructura hidrfoba. Como la cadena apolar
es mucho ms grande que la parte con carga (polar), la molcula no se disuelve
en agua. Su cadena alqulica puede ser saturada o insaturada.
Su forma general es
R COOH donde el radical R es una cadena alqulica larga.

La mayora de los cidos grasos naturales posee un nmero par de tomos de

carbono, esto es debido a que son biosintetizados a partir de acetato (CH 3CO2-
), el cual posee dos tomos de carbono.

I. cidos Grasos Saturados

Estos Slo tienen enlaces simples entre los tomos de carbono, es decir no
poseen dobles ligaduras. La mayora son slidos a temperatura ambiente. Las
grasas de origen animal son generalmente ricas en cidos grasos saturados. Los
cidos grasos saturados tienen la siguiente formula bsica:

CH3-(CH2)N -COOH
 A continuacin, se dan algunos ejemplos de cidos grasos saturados.

Butrico CH3(CH2)2COOH

Lurico CH3(CH2)10COOH

Mirstico CH3(CH2)12COOH

Palmtico CH3(CH2)14COOH

Esterico CH3(CH2)16COOH

Araqudico CH3(CH2)18COOH

II. cidos Grasos Insaturados

Poseen una o ms enlaces dobles en su cadena segn sean mono o poli
insaturados respectivamente. Son generalmente lquidos a temperatura
ambiente.
Las dobles ligaduras que se presentan en un cido graso insaturado natural son
siempre del tipo cis. Es por esto que las molculas de estos cidos grasos
presentan codos, con cambios de direccin en los lugares donde aparece un
doble enlace.
 Cuando existe ms de un enlace doble, estos estn siempre separados por al
menos tres carbonos. Las dobles ligaduras nunca son adyacentes ni conjugadas.

La siguiente tabla contiene algunos ejemplos de cidos grasos insaturados.

Linolenico CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH

Linoleico CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH

Araquidnico CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)3COOH

Oleico CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH

Ercico CH3(CH2)7CH=CH(CH2)11COOH

Palmitolico CH3(CH2)5HC=CH(CH2)7COOH
 PROTENA
Las protenas (del francs: protine, y este del griego' , proteios,
prominente, de primera calidad) o prtidos son biomolculas formadas por
cadenas lineales de
aminocidos.
Las protenas son necesarias
para la vida, sobre todo por su
funcin plstica (constituyen el
80 % del protoplasma
deshidratado de toda clula),
pero tambin por sus funciones
biorreguladoras (forman parte
de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son protenas).
desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms
verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y
realizan una enorme cantidad de funciones diferentes.
Las protenas estn formadas por aminocidos. Las protenas de todos los seres
vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de
algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la
informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula,
un tejido y un organismo.
Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los
genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores
externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.

Funciones:
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre
las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente
todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este
tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y
trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento

del msculo durante la contraccin.
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra
infecciones o agentes patgenos.
Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la
leche.
El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en
organismos vivientes.
La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre.
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares.
Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada.

Clasificacin
I. Segn su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria

atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de
stas son queratina, colgeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica

apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y
grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra

parte globular (en los extremos).
II. Segn su composicin qumica

1.- SIMPLES U HOLOPROTENAS: en su hidrlisis solo produce aminocidos.

Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas),
albuminas. Protena simple.

2.-CONJUGADAS O HETEROPROTENAS: estas protenas contienen cadenas

polipeptdicas y un grupo prosttico. La porcin no aminoacdica se denomina
grupo prosttico, estos pueden ser un cido nucleico, un lpido, un azcar o ion
inorgnico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromo. Las protenas
conjugados o heteroprotenas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de su
grupo prosttico:

Nucleoprotenas: Su grupo prosttico son los cidos nucleicos.

Lipoprotenas: Su grupo prosttico son los fosfolpidos, colesterol y triglicridos.

Metaloprotenas: El grupo prosttico est formado por metales.}

Cromoprotenas: Son protenas conjugadas por un grupo cromforo (sustancia

coloreada que contiene un metal).

Glucoprotenas: El grupo prosttico est formado por los carbohidratos.

Fosfoprotenas: Son protenas conjugadas con un radical que contiene fosfato,

distinto de un cido nucleico o de un fosfolpido.

Importancia
Ellas son las que nos sirven para
desarrollar nuevos tejidos en la poca de
crecimiento y para reparar y renovar los
tejidos en la edad adulta. Por eso son tan
necesarias cada da.
Se diferencian de las grasas y los
carbohidratos en que poseen nitrgeno
(supone el 16 % del contenido de las
protenas). Las protenas suponen el
segundo elemento ms importante en
cuanto a cantidad presente en el
organismo, tras el agua.
Aproximadamente el 50% del peso de un
cuerpo es protena. La hemoglobina misma
que aporta el oxigeno a la sangre es protena. La estructura de los genes y las
clulas cerebrales son protena. Todas las funciones del cuerpo son controladas
por diferentes enzimas, y todas las enzimas son protena. Por eso si tu inters
es convertirte en un atleta, ya sea amateur o profesional ser mejor que prestes
atencin.
El organismo no puede sintetizar protenas si tan slo falta un aminocido
esencial.
Aportan una buena cantidad de energa; tanto es as que los nutrilogos
recomiendan que se obtenga entre el 10 y el 15% de la energa a partir de las
ellos. Otra de las caractersticas es que se pueden descomponer para ser
utilizadas como energa. Esto sucede cuando el consumo de grasas o de
carbohidratos es insuficiente para satisfacer las necesidades energticas.
La tripsina y la quimiotripsina son las enzimas del jugo pancretico que permiten
su digestin, liberando los aminocidos libres, que son absorbidos a travs del
intestino hacia la sangre. A partir de ese momento, ya pueden realizar sus
funciones. El grupo amino, que contiene nitrgeno, desaparece cuando las
protenas se metabolizan, y pasa a formar la urea que se excreta por la orina.
Constituyen el elemento estructural elemental de todas las clulas del cuerpo, y
sobre todo, de la masa muscular. Asimismo, las protenas protagonizan las
reacciones qumicas que permiten la transformacin de los alimentos en energa.
Y posibilitan la composicin de compuestos destinados a la reconstruccin y el
mantenimiento de los tejidos.
Tambin est formado por protenas el sistema inmunitario del hombre, as como
la estructura sobre la que se depositan el calcio y el fsforo para formar el
esqueleto. Por otro lado, metabolizar, por parte del organismo, un gramo de
protena proporciona la misma energa que un gramo de carbohidratos (4
kilocaloras).
La importancia de las protenas no es la de generar energa , esa es una misin
propia de los hidratos de carbono y las grasas, salvo en dos circunstancias:
cuando se consumen ms protenas de lo estrictamente necesario, y cuando no
se come lo suficiente para satisfacer las necesidades energticas equilibrada
aquellos alimentos que nos aporten los nutrientes proteicos de manera ms
directa.
 AMINOCIDOS

Como su nombre lo implica, los aminocidos son molculas orgnicas que

contienen un grupo amino (NH2) en uno de los extremos de la molcula y un
grupo cido carboxlico (COOH) en el otro extremo. Los aminocidos son las
unidades que forman a las protenas, sin embargo, tanto estos como sus
derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisin
nerviosa y la biosntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polmeros
cortos de aminocidos (pptidos) tienen funciones importantes en el sistema
neuroendocrino como hormonas, factores que liberan hormonas,
neuromoduladores o neurotransmisores.

Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan
a continuacin son las ms comunes.

I. Segn las propiedades de su cadena

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su

cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cistena (Cys, C).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val,

V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P),
fenilalanina (Phe, F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico

(Glu, E).
 Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina
(His, H).

Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y

prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

II. Segn su obtencin

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no
pueden ser sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia
de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es
posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en
el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce

como no esenciales y son:

Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
 Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)
Selenocistena (Sec, U)
Pirrolisina (Pyl, O)

Estas clasificaciones sobre aminocidos esenciales varan segn la especie. Se

han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de
aminocido. Para algunos aminocidos hay dudas sobre si son esenciales en
algunas especies, segn diferentes autores.

III. Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la

cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo
(histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de
las protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos
enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de
la cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo
carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4
de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo
carboxilo.