Tema 05. Proteínas - Desarrollado

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Las protenas
1. LAS PROTENAS ESTN FORMADAS POR

AMINOCIDOS
En las protenas slo hay - aminocidos
Los aminocidos se diferencian por sus radicales
Los aminocidos tienen actividad ptica y son
anfteros
2. LOS AMINOCIDOS SE UNEN POR ENLACES
PEPTDICOS.
El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace
3. HAY CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES
Los radicales intervienen en el nivel 3 y 4
Los dominios son mdulos conservados
4. LAS PROTENAS PRESENTAN VARIAS
PROPIEDADES
Las protenas desnaturalizadas no son funcionales
5. HAY DISTINTOS CRITERIOS PARA CLASIFICAR LAS
PROTENAS
Las holoprotenas son protenas simples
Las heteroprotenas son protenas conjugadas
6. LAS PROTENAS TIENEN FUNCIONES MUY
DIVERSAS
Modelo 3D de una protena. Ver http://www.turbosquid.com/3d-models/

BIOLOGA 2 BACHILLERATO IES GIL Y CARRASCO
DNDE BUSCAR INFORMACIN
Bibliografa y pginas web
Alberts, B. et al. 2002. Molecular Biology of the Cell. 4th edition.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/box/A393/?report=objectonly
Partida, A. 2015. Apuntes bioqumica

http://dnangelica.com/dnangelica/index.php/publicaciones/
Noticias curiosas
Relacin entre protenas y cncer. En la neurofibromatosis, cuando las clulas se estn

transformando en malignas, la cantidad de una protena de membrana llamada interina,
aumenta. Se puede frenar la metstasis controlando esta protena
http://elpais.com/elpais/2016/10/12/ciencia/1476280760_094992.html
Los polifenoles de la uva ayudan a controlar la obesidad. La leptina o protena OB, es una
hormona proteica que producen los adipocitos y controla la sensacin de hambre. En
personas obesas una disfuncin del cerebro impide este control. Los polifenoles del vino
ayudan a las neuronas cerebrales a recuperen la sensibilidad a la leptina.
http://noticiasdelaciencia.com/not/22107/lospolifenolesdelauvaayudanacontrolarelpesoenca
sosdeobesidad/
TEMA 5. PROTEINAS 2
OBJETIVOS
1. Comprender la estructura de las protenas como polmeros de aminocidos.

2. Situar los grupos funcionales de los aminocidos respecto al carbono alfa.
3. Reconocer grupos de aminocidos en funcin de su radical.
4. Explicar las propiedades de estereoisomera y actividad ptica de los aminocidos
5. Entender el comportamiento de un aminocido al variar el pH del medio en el que se
encuentra.
6. Unir aminocidos por enlaces peptdicos para formar pptidos.
7. Conocer la relacin que existe entre los diferentes niveles estructurales, el tipo y la
funcin de la protena.
8. Explicar las principales propiedades de las protenas en relacin a los radicales de los
aminocidos que presentan.
9. Reconocer los dos tipos protenas que existen, holo- y heteroprotenas, con sus
ejemplos correspondientes.
10. Enumerar las funciones de las protenas y conocer algn ejemplo de las mismas.
CONCEPTOS CLAVE
actina, 21 especificidad, 17 levgiro, 6
albmina, 21 estereoisomera, 6 lipoprotena, 21
aminocido, 4 fibrina, 20 nucleoprotena, 21
anftero, 6 fosfoprotena, 21 oligopptido, 10
carbono alfa, 4 globulina, 20 pptido, 4
colgeno, 19 glucoprotena, 21 porfirina, 22
cromoprotena, 22 grupo prosttico, 18 protena fibrosa, 13
desnaturalizacin, 17 hlice alfa, 12 protena globular, 13
dextrgiro, 6 heteroprotena, 18 protmero, 14
elastina, 20 histona, 21 queratina, 20
enlace peptdico, 8 holoprotena, 18 renaturalizacin, 17
enzima, 4 lmina beta, 12
TEMA 5. PROTEINAS 3
LAS PROTENAS ESTAN FORMADAS POR

5.1
AMINOCIDOS
Las protenas o prtidos son biomolculas orgnicas lineales, compuestas de C, O, H y N; en
menor proporcin por S y P. El nombre de protena alude al dios griego Proteus, que significa el
primero y tena la facultad de cambiar de forma a su voluntad. Las protenas son las primeras
en el sentido de que son las molculas orgnicas ms abundantes, pues representan alrededor
del 50% del peso seco de la materia viva. Como Proteus, presentan formas muy diversas y
desempean gran variedad de funciones. Los enzimas constituyen el grupo ms numeroso e
importante de protenas, pues son molculas dotadas de actividad cataltica, imprescindibles
en todas y cada una de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
Los aminocidos son los constituyentes bsicos de las protenas. Un pptido es un compuesto
de dos o ms aminocidos. Los oligopptidos tienen diez o menos aminocidos. Los
polipptidos son cadenas de ms de diez aminocidos, cuando los pptidos contienen ms de
50 aminocidos se definen ya como protenas.
En las protenas slo hay - aminocidos

Los aminocidos son compuestos orgnicos sencillos, los monmeros o ladrillos con los que se
construyen las protenas. Hay veinte aminocidos diferentes que forman las protenas, los
mismos para todos los seres vivos. La frmula general de un aminocido aparece en la Fig. 5.1,
consta de un carbono central, llamado carbono alfa (C) al que se une un H, un grupo
carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un radical, que es distinto en cada aminocido.
Prcticamente todos los aminocidos son aminocidos, es decir el grupo amino est unido al
carbono adyacente al grupo carboxlico. Aunque con menor frecuencia, en los seres vivos
podemos encontrar tambin -aminocidos que forman parte de algunos pptidos y -
aminocidos en otras situaciones.
Figura 5.1. Frmula general desarrollada de un aminocido
TEMA 5. PROTEINAS 4
Los aminocidos se clasifican por sus radicales

Los aminocidos se clasifican en funcin de la polaridad de la cadena lateral (radical R). Los
radicales no intervienen en la polimerizacin de los aminocidos pero interaccionan entre ellos
y determinan la configuracin y propiedades de las protenas. Hay que tener en cuenta que los
aminocidos del mismo grupo van a mostrar la misma reactividad, en el Tema 15 lo veremos
con ms detalle al discutir el efecto de las mutaciones.
En la Tabla 5.1 aparecen los 20 aminocidos ordenados por grupo, los nombres que se utilizan
son los nombres comunes, generalmente aluden al producto biolgico de donde se aislaron
por primera vez; as, la asparagina se encontr por primera vez en el esprrago, el cido
glutmico se aisl del gluten de trigo, la tirosina fue identificada en el queso (del griego tyros =
queso), y la glicocola debe su nombre a su sabor dulce (del griego glycos = dulce).
Aminocidos neutros apolares, si el R es hidrfobo, lo que disminuye su solubilidad en
agua. Presentan cadenas de naturaleza aliftica (lineal) o con anillos aromticos tipo
benceno.
Aminocidos neutros polares, si R es hidrfilo, con grupos polares, sin carga (-OH, -
HS), lo que les permite formar puentes de hidrgeno con el agua, lo que aumenta su
solubilidad.
Aminocidos cidos, son los que tienen en R un grupo carboxilo, que puede ceder
hidrogeniones y cargarse negativamente, segn el pH del medio.
Aminocidos bsicos, son los que tienen en R un grupo amino, que puede aceptar
hidrogeniones y cargarse positivamente, segn el pH del medio.
Los aminocidos esenciales son los que nuestro cuerpo no puede sintetizar y por lo tanto, hay
que ingerirlos en la dieta. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos
esenciales, se dice que son protenas (o alimentos) de alta o de buena calidad. La lista incluye
hasta 10 aminocidos: fenilalanina (Phe), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina
(Met), treonina (Thr), triptfano (Trp), valina (Val), histidina (His) (en animales) y arginina (Arg)
condicionalmente, pues puede ser esencial en los nios muy pequeos ya que sus
requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminocido.
Los aminocidos presentan actividad ptica y son anfteros

Los aminocidos son compuestos orgnicos sencillos solubles en agua debido al grupo
carboxlico y amino que llevan, cristalizables, incoloros y con un punto de fusin elevado, por
lo que a T ambiente son slidos.
Estereoisomera: Dado que el C es asimtrico (es decir, que sus cuatro radicales son
diferentes entre ellos) los aminocidos presentan isomera espacial o estereoisomera. Cada
aminocido tiene dos estereoismeros, con distinta configuracin espacial, D (si el grupo
amino se encuentra a la derecha) y L (si el grupo amino se encuentra a la izquierda). En la
naturaleza, los aminocidos tienen configuracin L.
El nico aminocido que no presenta estereoisomera es la glicina porque su radical es el H.
TEMA 5. PROTEINAS 5
Tabla 5.1. Los 20 aminocidos clasificados de acuerdo con sus caractersticas qumicas
TEMA 5. PROTEINAS 6
Figura 5.2. Estereoisomera de los aminocidos. Fuente:
Dado que el carbono alfa es asimtrico, todos los aminocidos, excepto la glicina presentan
actividad ptica. Como se vio en el Tema 3, si se hace pasar un rayo de luz polarizada a travs
de una disolucin de aminocidos, estos pueden desviar el plano de polarizacin hacia la
derecha, dextrgiros (+) o hacia la izquierda levgiros (-). Que sean dextrgiros o levgiros no
tiene nada que ver con que presente configuracin espacial D o L.
Los aminocidos presentan comportamiento anftero , es decir se puede comportar de dos
maneras, es como si tuviera dos caras (Fig. 5.4.). As, cuando estn en disolucin acuosa se
pueden comportar como cidos o como bases dependiendo del pH de la
Figura 5.3. Las dos caras de Juno y el comportamiento anfotero. Fuente: http://fuegodeprome
teoblogspot.com.es/2015/09/jano-el-dios-de-las-dos-caras.html. Figura 5.4. Cambios de carga neta de
la alanina a distintos pH. Fuente: http://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acids-sp.php
TEMA 5. PROTEINAS 7
disolucin debido a que tienen un grupo carboxilo y otro amino. En disoluciones acuosas
neutras Los aminocidos se encuentran ionizados, son iones dipolares o hbrido (se llama
tambin zwitterin) pues el grupo carboxilo pierde un protn y se carga negativamente y el
grupo amino gana un protn y se carga positivamente.
Si el medio acidifica, aumentar la concentracin de protones y disminuye el pH. El aminocido
es una sustancia tampn (ver Tema 2) que actuar amortiguando el cambio de pH. Por tanto,
el grupo COO- capta un protn y pierde su carga negativa. El aminocido queda cargado
positivamente y se comporta como una base.
Pr el contrario, si el medio se hace bsico disminuir la concentracin de protones y aumenta
el pH. En el aminocido entonces el grupo NH3+ libera un protn y pierde su carga positiva, por
tanto, el aminocido queda cargado negativamente y actuar como cido.
En la Fig. 5.5 se observa cmo va cambiando la carga del aminocido disuelto segn cambia el
pH de la disolucin. Adems del grupo carboxlico y el amino, tambin el radical puede adquirir
carga neta. Se denomina punto isoelctrico al pH al cual un aminocido presenta una carga
global neutra, al igualarse el nmero de cargas positivas y negativas. En este punto es un in
dipolar neutro. Esta propiedad de los aminocidos ayuda a separar los aminocidos (o
pptidos) de una mezcla e identificarlos cuando se hace una electroforesis.
LOS AMINOCIDOS SE UNEN POR ENLACES

5.2
PEPTDICOS.
Los aminocidos se unen mediante enlace peptdico (Fig. 5.6) entre el grupo carboxilo de un
aminocido y el grupo amino del siguiente aminocido, con prdida de una molcula de agua.
El enlace se puede romper mediante hidrlisis.
Figura 5.5. Comportamiento anftero de los aminocidos. Fuente:

https://lamiachemist.wordpress.com/2015/07/08/aminoacidos-introduccion-y-clasificacion/
TEMA 5. PROTEINAS 8
Figura 5.6. Formacin del enlace peptdico. Fuente:
Por convenio, la molcula de aminocido se representa en el plano con el grupo amino a la

izquierda y el carboxlico a la derecha. El enlace peptdico es una unin "cabeza-cola" (grupo
amino con grupo carboxilo) de forma que el dipptido conserva siempre un grupo amino libre,
que puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminocido, y un grupo carboxilo libre,
que puede reaccionar con el grupo amino de otro aminocido (Fig. 5.6). Esta circunstancia
permite que mediante enlaces peptdicos se puedan enlazar un nmero elevado de
aminocidos formando largas cadenas que siempre tendrn en un extremo un grupo amino
libre (extremo amino-terminal) y en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-
terminal).
Aunque la formacin del enlace peptdico en s mismo sea sencillo, la formacin de estas
cadenas es un proceso bastante complejo que tiene lugar en los ribosomas (ver Temas 10 y
14) e implica un amplio nmero de enzimas y de intermediarios.
El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace

El enlace peptdico es un enlace covalente tipo amida. Tiene carcter de doble enlace como se
ve en la Fig. 5.7, lo que impide girar libremente. Esto implica que los tomos del enlace
peptdico (C=O y H-N) se siten en un mismo plano y el esqueleto del pptido se asemeja a una
sucesin de placas articuladas (ver Fig. 5.8) por los carbonos alfa, que es donde hay libertad de
giro.
Dado que los cuatro tomos del enlace se sitan en el mismo plano son posibles dos
configuraciones, cis y trans. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino normalmente
estn en lados opuestos del enlace, es decir, en configuracin trans, que se ve favorecida para
evitar interacciones entre los tomos. De la misma forma los radicales tambin se sitan en
lados alternos.
Figura 5.7. Posibilidades del
enlace peptdico. Fuente:
TEMA 5. PROTEINAS 9
Figura 5.8. Capacidad de giro en los enlaces de la cadena peptdica. Fuente: http://dnang
elica.com/dnangelica/index.php/category/divulgacion/page/2/
Aunque en lo sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de protenas formadas por

centenares de residuos de aminocidos, es conveniente resaltar que algunos pptidos cortos
presentan actividades biolgicas importantes.
Los oligopptido pueden ser definidos como pequeas protenas, resultan de la unin de 2 a
10 aminocidos. Entre los ej., ms destacados se encuentran varias hormonas como la insulina,
el glucagn, la oxitocina, la vasopresina y la -endorfina. Los venenos extremadamente txicos
producidos por algunas setas como Amanita phaloides tambin son pptidos, al igual que
muchos antibiticos.
La insulina es una hormona de 51 aminocidos, producida y secretada por las

clulas de los islotes de Langerhans del pncreas, interviene en el aprovechamiento
metablico de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los glcidos.
El glucagn, de 29 aminocidos, acta en el metabolismo del glucgeno

liberando glucosas. Es sintetizado por las clulas de los islotes de Langerhans del
pncreas. Tienen un mecanismo de actuacin antagnico a la insulina, cuando el nivel
de glucosa disminuye es liberado a la sangre.
La oxitocina (del griego oxys "rpido" y tokos "nacimiento") y

vasopresina son hormonas del hipotlamo liberadas a la circulacin a travs de la
neurohipfisis. Ambas actan sobre la musculatura lisa, la primera provoca la
contraccin del tero en el parto y segunda disminuye la luz de los vasos sanguneos.
Las endorfinas son pptidos opioides endgenos que funcionan como

neurotransmisores. Son producidas por la glndula pituitaria y el hipotlamo en
vertebrados durante el ejercicio fsico (tambin por excitacin, el dolor, el consumo de
alimentos picantes o de chocolate, el enamoramiento y el orgasmo) y son similares a
los opiceos en su efecto analgsico y en la sensacin de bienestar que producen.
TEMA 5. PROTEINAS 10
Figura 5.9. Niveles de organizacin de las protenas. Fuente:

hhttp://www.trec cani.it/enciclopedia/ protena_(Dizionario-di-Medicina)/
5.3 HAY CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES

Las protenas se pliegan espontneamente para conseguir la configuracin espacial ms
estable. En esta estructura tridimensional de las protenas se pueden describir hasta 4 niveles
de organizacin distintos con complejidad creciente, cada uno de los cules se forma a partir
del anterior. De esta disposicin en el espacio depende la funcin de la protena.
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminocidos que la integra, es decir, indica los
aminocidos que forman la protena y el orden en que se encuentran unidos. Esta estructura
viene determinada genticamente. Las diferentes protenas se diferencian por el nmero,
naturaleza y orden de sus aminocidos y este nivel es importante porque determina el resto
de los niveles y por tanto determina la funcin de la protena.
La estructura secundaria es la disposicin que adopta en el espacio la cadena de aminocidos.
Se debe a la capacidad de rotacin que tienen los enlaces del C de cada aminocido
Figura 5.10. A la
izqda., estructura
primaria de las
protenas; a la
drcha., la
estructura
plegada
correspondiente
Figura 5.11. Nivel

secundario en las
protenas. Comparacin
de la hlice alfa y la
lmina beta.
Los radicales no actan, pues se sitan hacia el exterior de las estructuras. Las formas ms
frecuentes de estructuras secundarias son la hlice alfa, la lmina beta y la triple hlice:
La hlice alfa se origina al enrollarse helicoidalmente la cadena peptdica sobre s misma, en

sentido dextrgiro, cada 3-4 aminocidos, por eso se representa como una hlice (Fig. 5.11).
Los giros son al nivel del C de cada aminocido y la estructura de la hlice se mantienen
gracias a enlaces por puentes de hidrgeno intracatenarios entre grupos NH y CO de enlaces
peptdicos de diferentes aminocidos que quedan enfrentados.
En la lmina plegada o lmina beta la cadena polipeptdica presenta los aminocidos

dispuestos en zig-zag y se establecen uniones por puentes de hidrgeno con tramos
adyacentes de la misma cadena o de cadenas diferentes (Fig. 5.13). Estos tramos adyacentes
pueden discurrir en el mismo sentido (disposicin paralela) o hacerlo en sentido contrario
Figura 5.12. Nivel

secundario en las
protenas, detalle de la
hlice alfa. Fuente
Lehninger Bioqumica
Figura 5.13. Disposicin de la cadena peptdica en la lmina beta Fuente:
(disposicin antiparalela), quedando enfrentados los aminocidos entre s y unidos por puente
de H entre el grupo NH de un enlace peptdico y el grupo C=O de otro.
La triple hlice de colgeno (Fig. 5.14) es una molcula con forma de varilla rgida larga y muy
estrecha (1'5 de dimetro), que tiene una composicin absolutamente inusual en la que
dominan tres aminocidos la prolina, la glicina y la hidroxiprolina. Esto origina una estructura
constituida por tres cadenas polipeptdicas que se enrollan de modo similar a una hlice alfa
pero ms distendida y levgira. La unin entre las tres hebras se hace a travs de puentes de
hidrgeno de NH con los CO peptdicos entre las hebras.
Los radicales intervienen en el nivel 3 y 4

La estructura terciaria es la disposicin que adopta la estructura secundaria en el espacio,
adoptando una configuracin tridimensional o conformacin, que en la mayor parte de los
casos es ya la definitiva. Los responsables de la estructura terciaria son los radicales que
interaccionan entre s, aunque pueden estar separados por muchos aminocidos, pero que
gracias al plegamiento de la cadena se encuentran prximos, dando as estabilidad a la
estructura. El resultado son protenas de formas globulares o filamentosas
En las protenas globulares la estructura secundaria se pliega y adopta una forma
tridimensional compacta ms o menos esfrica. Las protenas globulares son
solubles en agua y desempean funciones dinmicas, como la mioglobina.
En las protenas filamentosas o fibrosas la estructura secundaria no se pliega, por
tanto, la protena tiene forma alargada. Son insolubles y realizan funciones
estructurales, como la fibroina de la seda o el colgeno.
Los tipos de enlace que mantienen la estructura terciaria son las interacciones inicas,
atracciones hidrofbicas, puentes de hidrgeno y enlaces covalentes fuertes como puentes
disulfuro. En la Fig. 5. 15 vemos las caractersticas de cada uno de ellos (ver tambin Tema 2).
El puente disulfuro (Fig. 5. 16) se forman entre radicales de la cistena cuando dos grupos
sulfhidrilo (SH) reaccionan para formar un puente disulfuro o puente S-S desprendiendo una
molcula de H2.
Figura 5.14. Nivel secundario de las protenas. Triple hlice de colgeno
En algunas protenas hay una estructura cuaternaria, formadas por la asociacin de dos o
ms molculas con estructuras terciarias, que reciben el nombre de subunidades o
protmeros. Para unirse entre s usan los mismos tipos de enlaces entre los radicales R de los
aminocidos que aparecen en la estructura terciaria: atracciones
Figura 5.15. Enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las protenas.
Figura 5.16. Formacin del puente Figura 5.17. Dos formas, fibrosa y globular, de estructura
disulfuro entre dos cistenas. Fuente terciaria http://ib.bioninja.com.au/standard-level/topic-2-
Lehninger Bioqumica molecular-biology/24-proteins/protein-structure.html
electrostticas, atracciones hidrofbicas, puentes de hidrgeno y puentes disulfuro. Por

ejemplo, las dos cadenas ligeras y las dos pesadas de los anticuerpos, se mantienen unidas
mediante enlaces disulfuro. Otro ejemplo es la hemoglobina, donde las cuatro subunidades
son prcticamente iguales.
Una ventaja selectiva de las subunidades de estructura cuaternaria es que se auto-ensamblan,
por ej., los complejos enzimticos (ver Tema 6), los microtbulos y microfilamentos del
citoesqueleto (ver Tema 10), las subunidades del ribosoma (ver Tema 10), o las partes de un
virus (ver Tema 20). Una vez formados los monmeros, no se necesita gasto de energa ni
reaccin metablica adicional, por si solos forman estructuras de orden superior.
Figura 5.18. Estructura cuaternaria de las protenas. A la izqda., inmunoglobulina con subunidades
distintas; a la drcha., hemoglobina con subunidades casi iguales.
Figura 5.19. Ejemplos de dominios con determinadas Figura 5.20. Desnaturalizacin y

formas: https://en.wikipedia.org/wiki/S olenoid_prot renaturalizacin de las protenas
ein_domain
Los dominios son mdulos conservados

En los aos setentas con la aparicin de la cristalografa de rayos x, se descubri que haba
ciertas secuencias de aminocidos que siempre se pliegan de la misma forma y que se
encontraban en protenas diferentes. Estos fragmentos, llamados dominios, se consideran
unidades funcionales y / o estructurales en una protena. Por lo general, son responsables de
una funcin o una interaccin particular, contribuyendo a la funcin global de una protena. Es
interesante comprobar que estos mdulos o unidades independientes de plegamiento se
conservan a lo largo de la evolucin, y aparecen en distintas protenas de diferentes seres
vivos mostrando la misma secuencia.
Aparentemente son usados una y otra vez para generar nuevas secuencias. Como son estables
de forma independiente del resto de la protena se pueden intercambiar usando ingeniera
gentica para construir protenas quimricas, protenas hbridas en las que se han combinado
secciones de diferentes protenas y que se estudia para entender cmo funcionan.
5.4 LAS PROTENAS PRESENTAN VARIAS PROPIEDADES

Las propiedades de las protenas dependen principalmente de sus radicales.
La solubilidad de las protenas depende de los radicales (-R) que han quedado libres y que, al
ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. Por
tanto, Las protenas globulares con R polares o con cargas netas son solubles en agua. Cuando
una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de
solvatacin) que impide que se una a otras molculas lo cual provocara su precipitacin por
exceso de peso (insolubilizacin). No hay que olvidar, que, debido a su elevado peso
molecular, las protenas no forman disoluciones verdaderas sino dispersiones coloidales. Esta
propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.
Las protenas fibrosas son insolubles, tienden a unirse entre s y cumplen funciones
estructurales.
Las protenas tienen capacidad amortiguadora. Las protenas, al igual que los aminocidos
que la forman, tienen un comportamiento anftero que las hace capaces de neutralizar o
amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que dependiendo de los radicales que queden
libres, pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones
(H+) del medio donde se encuentran.
Las protenas son especficas en su funcin. Esta especificidad se refiere a que cada una lleva a
cabo una determinada funcin gracias a una determinada estructura primaria y una
conformacin espacial propia.
Tambin se puede referir a la especificidad propia de cada especie de ser vivo e incluso de
cada individuo. No todas las protenas son iguales entre los miembros de una misma especie,
cada individuo posee protenas especficas propias que se ponen de manifiesto en los procesos
de rechazo de rganos trasplantados y transfusiones sanguneas o alergias, por ejemplo. A
nivel de especies la semejanza entre protenas indica el grado de parentesco entre ellas, pues
secuencias semejantes indican mayor similitud gentica, por lo que se utilizan para la
construccin de rboles filogenticos.
Las protenas desnaturalizadas no son funcionales

La compleja estructura de las protenas puede verse afectada por diversos factores. La
desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura de los enlaces dbiles que mantenan
su configuracin tridimensional, es decir, las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservndose solamente los enlaces ms fuertes, que son los enlaces covalentes de la
estructura primaria. En estos casos las protenas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. (Fig. 5.20 y
21)
Figura 5.21. La desnaturalizacin puede en casos ser irreversible. Fuente: https://chelseaharripe

rsad.wordpress.com/2013/04/11/denaturing-proteins-o/
Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser: calor excesivo; sustancias
que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; etc...
El efecto ms visible de ste fenmeno es que las protenas se hacen menos solubles o
insolubles y que pierden su actividad biolgica.
La mayor parte de las protenas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre
50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C. La
desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) si el cambio no ha sido muy acusado,
por ej., un episodio de fiebre, pero en muchos casos es irreversible.
HAY DISTINTOS CRITERIOS PARA CLASIFICAR LAS

5.5
PROTENAS
La variedad de protenas es elevadsima, y para su clasificacin se suele recurrir a criterios
fsicos (segn su solubilidad), estructurales (visto anteriormente, globulares y fibrosas),
funcionales o qumicos.
Desde un punto de vista qumico las protenas se clasifican en holoprotenas que son protenas
simples, constituidas nicamente por aminocidos y heteroprotenas que son protenas
conjugadas porque para ser funcionales adems de aminocidos necesitan otros compuestos
no proteicos, que reciben el nombre de grupo prosttico como un azcar, un lpido, un cido
nucleico o simplemente un in inorgnico.
Las holoprotenas son protenas simples

Se dividen en dos grandes grupos, como vimos antes, atendiendo a su estructura: globulares y
fibrosas.
Protenas fibrosas: Son insolubles en agua y de forma alargada, ya que generalmente los
polipptidos de estas protenas estn enrollados formando fibras paralelas. Destacan:
El colgeno es la protena ms abundante en vertebrados, llegando a un 25-35% del total de
protenas en mamferos. Es una protena extracelular que est organizada en fibras insolubles,
con estructura de triple hlice. Ello es adecuado para la funcin del colgeno como
componente que soporta la tensin en los tejidos conectivos o conjuntivos, tales como los
huesos, los dientes, los cartlagos, los tendones, los ligamentos y las matrices fibrosas de la piel
y de los vasos sanguneos.
La elastina como su nombre indica es una protena dotada de gran elasticidad, que le permite
recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Se encuentra en rganos sometidos a
deformaciones reversibles como los pulmones, vasos sanguneos y la dermis de la piel.
La queratina es una protena que presenta un mayor porcentaje de cistenas que otras
protenas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros lo que da mayor rigidez.
Aparece formando parte del cabello, la lana, la piel, uas...
La fibrona es la protena que forma la seda de los insectos, araas, etc., es tremendamente
elstica y muy resistente.
La miosina es la protena ms abundante del msculo esqueltico; es una protena fibrosa,

cuyos filamentos al unirse a la actina, permiten la contraccin de los msculos. Tambin
interviene en la divisin celular y en el transporte de vesculas en la clula.
Figura 5.22. Clasificacin de las protenas. Fuente: https://sites.g oogle.com/site/214

moleculasorganicas/actividad/protenas/funcion-y-clasifi cacion-de-protenas
Figura 5.25. Filamentos de fibrina

uniendo glbulos rojos para formar un
cogulo
La fibrina: interviene en la coagulacin sangunea al unirse con las clulas sanguneas

formando una red o entramado insoluble. Esta protena se obtiene a partir del fibringeno,
una protena sangunea globular por la accin de una enzima llamada trombina se transforma
en fibrina, que tiene efectos coagulantes.
Las protenas globulares suelen ser solubles en agua, tienen una estructura compleja con
mltiples plegamientos que le confieren una forma ms o menos esferoidal. Entre ellas
destacan:
Las globulinas son las protenas globulares de mayor tamao de forma esfrica. Hay muchos
ejemplos importantes de globulinas (ver en heteroprotenas), como las y -globulinas de la
hemoglobina, con funcin transportadora y las -globulinas o inmunoglobulinas que forman
los anticuerpos, de funcin defensiva. Destacan como componentes importantes del plasma
sanguneo.
Las albminas tienen funciones de reserva de aminocidos como la lactoalbmina de la leche,
la ovoalbmina del huevo. Tambin pueden ser transportadoras, como la seroalbmina de la
sangre, que ayuda a controlar la presin osmtica. Bajas concentraciones de seroalbumina
indican malnutricin, inflamacin, y enfermedades graves de hgado o rin.
Las histonas son protenas que se asocian con el ADN formando la cromatina y los
cromosomas, tienen un importante papel en la regulacin gentica.
La actina junto con la miosina es responsable de la contraccin muscular. Los microfilamentos
de actina forman parte del citoesqueleto de las clulas eucariotas.
Las heteroprotenas son protenas conjugadas

La mayor parte de las protenas cuando son funcionales no son homoprotenas sino
heteroprotenas. Se clasifican segn su grupo prosttico o parte no proteica en:
Las glucoprotenas, llevan un glcido como grupo prosttico, como ej., destacan las
glucoprotenas de la membrana con funcin de reconocimiento, el fibringeno, las -
globulinas o inmunoglobulinas y las mucoprotenas o proteoglucanos (ver Tema 3).
Figura 5.24. Fibras de elastina.

Fuente: Garland Science 2008
Las lipoprotenas llevan un lpido como grupo prosttico, los ms conocidos son las
lipoprotenas transportadoras de la sangre como HDL y LDL (ver Tema 4).
Las nucleoprotenas son complejos entre cidos nucleicos y protenas bsicas como la unin
histonas - ADN vistas ms arriba (ver Tema 7).
Las fosfoprotenas cuyo grupo prosttico es un grupo fosfato, se caracterizan por ser protenas
de alta calidad, por ejemplo, la casena de la leche o la vitelina de la yema de huevo.
Las cromoprotenas llevan en su grupo prosttico un pigmento. Se clasifican en dos grupos
segn posean o no en su estructura la porfirina.
Figura 5.26. Porfirina y ejemplo de cromoprotenas porfirnicas con sus funciones.

Fuente: chemystry usf. edu
Figura 5.27. Estructura tridimensional de un citocromo, con el anillo tetrapirrlico

conteniendo el in Fe. https://en.wikipedia.org/ wiki /Cytochrome_c
La porfirina es un anillo tetrapirrlico (ver Fig. 5.26), es decir con cuatro grupos pirrol formando
una estructura cerrada, en cuyo centro hay un catin metlico (letra M). Si el catin es el in
ferroso (Fe+2), la porfirina se llama grupo hemo.
Entre las cromoprotenas porfirnicas destacan la hemoglobina que trasporta oxgeno en la
sangre, la mioglobina que transporta oxgeno en el msculo, los citocromos (ver Tema 18) y el
anillo de la clorofila (ver Tema 19) que lleva Mg+2 en vez de Fe+2.
Hay otras cromoprotenas de naturaleza no porfirnica, por ejemplo, la hemocianina que es un
pigmento azulado que lleva cobre y transporta oxgeno en algunos invertebrados; y la
rodopsina presente en las clulas de la retina, esta protena es imprescindible para realizar el
proceso visual ya que es una molcula que capta luz.
Figura 5.28. Ejemplo del grupo prosttico de la hemocianina, y a la drcha., modelo en 3D de la protena.
Tabla 5.2. Funciones de las protenas
Estructural, sobre todo las protenas Nivel celular

fibrosas forman parte de estructuras
celulares u orgnicas Glucoprotenas: membranas plasmticas
Tubulina: microtbulos del citoesqueleto
Histonas: fibra de cromatina
Nivel orgnico
Colgeno: matriz del tejido conectivo
Queratina: dermis, uas, pelo...
Elastina: tendones y ligamentos
De reserva, como fuente de aminocidos Casena: leche

Ovoalbminas: huevo, en el desarrollo del embrin
Transporte: van unidas a molculas que Permeasas y bombas: membrana celular

transportan o regulan el paso de sustancias
Citocromos: electrones en mitocondria y
cloroplastos
Hemoglobina: O2 en sangre
Mioglobina: O2 en msculos
Seroalbmina: cidos grasos
Lipoprotenas HDL y LDL: colesterol
Defensiva y protectora, a distintos Inmunoglobulinas o anticuerpos: respuesta

niveles en el organismo inmune especfica
Trombina y fibringeno: coagulacin
Proteoglucanos: recubren mucosas
Hormonal, regulando procesos fisiolgicos Insulina: control de glucosa en sangre

Oxitocina: contraccin msculo liso
Motora o contrctil, permite Actina y miosina: contraccin muscular

desplazamientos o cambios de forma
Dinena: movimiento de cilios y flagelos
Cataltica (ver Tema 6) Amilasa, peptidasa, etc., enzimas en las reacciones

metablicas
Homeosttica, ayudan a mantener el La mayora de las protenas, dado su carcter

equilibrio del medio interno y regular el pH anftero
5.6 LAS PROTENAS TIENEN FUNCIONES MUY DIVERSAS

La estructura final, 3 o 4 de la protena, es responsable de su actividad. La gran variedad de
plegamientos diferentes que encontramos en las protenas globulares refleja la variedad de
funciones que realizan las protenas. Generalmente, la actividad se produce por unin
selectiva a otras molculas, encajando entre s, lo cual es muy evidente por ej., en la unin
anticuerpos con antgenos, mioglobina con O2 o enzima con sustrato.
Entre las funciones ms importantes estn: (ver Tabla 5.2)
o Funcin estructural
o Funcin de reserva (de aminocidos)
o Funcin transportadora
o Funcin defensiva
o Funcin hormonal
o Funcin contrctil
o Funcin enzimtica
o Funcin homeosttica,
Adems, hay otras funciones que se pueden citar, por ejemplo, receptores de la membrana
celular, reguladoras, etc.
CUESTIONES Y EJERCICIOS
1. Utilizando como ejemplo la frmula del aminocido alanina, indica:

a) Qu es un carbono asimtrico?
b) Cuntos y qu C asimtricos tiene la molcula de la figura?
c) Qu propiedades poseen las molculas que tienen C asimtricos?
2. Si el punto isoelctrico de la alanina es 6, indicar la carga y estructura qumica de este
aminocido a pH 6, pH 2 y pH 9.
3. Se dispone de una disolucin acuosa de alanina y treonina cuyos puntos isoelctricos son
6,02 y 6,6 respectivamente. Explica razonadamente qu aminocido se dirigir hacia el nodo
y cul hacia el ctodo si el pH de la solucin es 6,3. Razona la respuesta.
4. Escribe la frmula desarrollada del siguiente pptido:
NH2, Phe, Ser, Cis, Lys, COOH
5. Rellena la siguiente tabla sobre los niveles estructurales de las protenas
Niveles de Enlaces que Dibujo o esquema Ejemplo

estructuras estabilizan
primario
alfa hlice
lmina beta
triple hlice
terciario
cuaternario
6. Explicar por qu las protenas son especficas de cada ser vivo, mientras que los lpidos y
glcidos son comunes a todos ellos
7. De qu depende la actividad biolgica y la especificidad de una protena?
8. Qu enlaces se rompen al someter a una protena a una temperatura elevada? Cmo se
denomina este proceso? Qu repercusin tiene en la funcionalidad de la protena?
9. Cul es la causa de que las protenas filamentosas sean insolubles en agua?

Tema 05. Proteínas - Desarrollado

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5

1. LAS PROTENAS ESTN FORMADAS POR

Modelo 3D de una protena. Ver http://www.turbosquid.com/3d-models/

DNDE BUSCAR INFORMACIN

Bibliografa y pginas web

Alberts, B. et al. 2002. Molecular Biology of the Cell. 4th edition.

Partida, A. 2015. Apuntes bioqumica

Relacin entre protenas y cncer. En la neurofibromatosis, cuando las clulas se estn

1. Comprender la estructura de las protenas como polmeros de aminocidos.

LAS PROTENAS ESTAN FORMADAS POR

En las protenas slo hay - aminocidos

Figura 5.1. Frmula general desarrollada de un aminocido

Los aminocidos se clasifican por sus radicales

Los aminocidos presentan actividad ptica y son anfteros

Figura 5.2. Estereoisomera de los aminocidos. Fuente:

LOS AMINOCIDOS SE UNEN POR ENLACES

Figura 5.5. Comportamiento anftero de los aminocidos. Fuente:

Figura 5.6. Formacin del enlace peptdico. Fuente:

Por convenio, la molcula de aminocido se representa en el plano con el grupo amino a la

El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace

Aunque en lo sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de protenas formadas por

La insulina es una hormona de 51 aminocidos, producida y secretada por las

El glucagn, de 29 aminocidos, acta en el metabolismo del glucgeno

La oxitocina (del griego oxys "rpido" y tokos "nacimiento") y

Las endorfinas son pptidos opioides endgenos que funcionan como

Figura 5.9. Niveles de organizacin de las protenas. Fuente:

5.3 HAY CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES

Figura 5.11. Nivel

La hlice alfa se origina al enrollarse helicoidalmente la cadena peptdica sobre s misma, en

En la lmina plegada o lmina beta la cadena polipeptdica presenta los aminocidos

Figura 5.12. Nivel

Figura 5.13. Disposicin de la cadena peptdica en la lmina beta Fuente:

Los radicales intervienen en el nivel 3 y 4

Figura 5.14. Nivel secundario de las protenas. Triple hlice de colgeno

Figura 5.15. Enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las protenas.

electrostticas, atracciones hidrofbicas, puentes de hidrgeno y puentes disulfuro. Por

Figura 5.19. Ejemplos de dominios con determinadas Figura 5.20. Desnaturalizacin y

Los dominios son mdulos conservados

5.4 LAS PROTENAS PRESENTAN VARIAS PROPIEDADES

Las protenas desnaturalizadas no son funcionales

Figura 5.21. La desnaturalizacin puede en casos ser irreversible. Fuente: https://chelseaharripe

HAY DISTINTOS CRITERIOS PARA CLASIFICAR LAS

Las holoprotenas son protenas simples

La miosina es la protena ms abundante del msculo esqueltico; es una protena fibrosa,

Figura 5.22. Clasificacin de las protenas. Fuente: https://sites.g oogle.com/site/214

Figura 5.25. Filamentos de fibrina

La fibrina: interviene en la coagulacin sangunea al unirse con las clulas sanguneas

Las heteroprotenas son protenas conjugadas

Figura 5.24. Fibras de elastina.

Figura 5.26. Porfirina y ejemplo de cromoprotenas porfirnicas con sus funciones.

Figura 5.27. Estructura tridimensional de un citocromo, con el anillo tetrapirrlico

Tabla 5.2. Funciones de las protenas

Estructural, sobre todo las protenas Nivel celular

De reserva, como fuente de aminocidos Casena: leche

Transporte: van unidas a molculas que Permeasas y bombas: membrana celular

Defensiva y protectora, a distintos Inmunoglobulinas o anticuerpos: respuesta

Proteoglucanos: recubren mucosas

Hormonal, regulando procesos fisiolgicos Insulina: control de glucosa en sangre

Motora o contrctil, permite Actina y miosina: contraccin muscular

Cataltica (ver Tema 6) Amilasa, peptidasa, etc., enzimas en las reacciones

Homeosttica, ayudan a mantener el La mayora de las protenas, dado su carcter

5.6 LAS PROTENAS TIENEN FUNCIONES MUY DIVERSAS

1. Utilizando como ejemplo la frmula del aminocido alanina, indica: