Protenas

Composicin

Son polmeros de alto peso molecular. Estn formadas

por unidades estructurales bsicas llamadas
aminocidos (aa).

Todas las protenas contiene C, H, O y N, y casi todas

poseen adems S.

El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total

de la molcula c / 6,25 g protena hay 1 g de N. Este
factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de
protena existente en una muestra a partir de la
medicin del N de la misma.
 Estructura de los Aminocidos
Cada ser vivo sintetiza sus propias protenas a partir de los aa.

Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aa necesarios,

en tanto que los animales no tienen esa capacidad. Para formar
sus protenas debe incorporarlos de la dieta. Estos se denominan
esenciales (no son los nicos necesarios sino que son los que
deben estar includos en la dieta).
Asimetra Molecular: Enantiomeros

Cuando el grupo amino se

dispone a la izquierda se
habla de -L aminocidos y
a la derecha de -D
aminocidos
Solo los L-Aa son usados en la
formacin de protenas
Cada organismo puede construir con esta
base de 20 aa diferentes protenas

Enzimas venenos

Hormonas colgeno(piel, huesos)

Anticuerpos receptores

Transportadores hemoglobina

Protenas de leche

Queratina (cuernos, escamas, pelos, lana, uas)

 Funciones
Desempean papeles claves en casi todos los procesos
biolgicos:

Catlisis enzimtica (enzimas)

Transporte y almacenamiento (de iones y sust.
pequeas, ej. hemoglobina)
Movimiento coordinado (contraccin muscular, mov.
cromosmico, de esperma)
Soporte mecnico (ej. colgeno)
Proteccin inmune (anticuerpos)
Generacin y transmisin de impulsos nerviosos
(receptores: responsables de la transmisin de los
impulsos en las sinapsis)
Control del crecimiento y la diferenciacin (control
secuencial de la expresin: represores)
 Aminoacidos = iones dipolares
Aa casi siempre se encuentran disociados, con
cargas positivas y negativas sobre la misma molcula.

El grupo carboxilo se comporta como cido o dador de

protones: -COOH COO- + H+

El grupo amino se comporta como base o aceptor de

protones: -NH2 + H+ -NH3+
ABSORCIN DE AMINOCIDOS Y PPTIDOS

Mecanismos de absorcin:

1. Difusin pasiva.

2. Transporte independiente de Na.

3. Transporte dependiente de Na Aminocidos y pptidos

pequeos:

Los aminocidos L se absorben ms rpidamente que los

isomeros D.
Las plantas superiores sintetizan todos los aa necesarios, en tanto
que los animales no tienen esa capacidad.
Para formar sus protenas debe incorporarlos de la dieta.

ESENCIALES NO ESENCIALES
Arginina Alanina
Histidina Aspartato
Isoleusina Asparagina
Leusina Cistena
Lisina Glutamato
Meteonina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
 Clasificacin por carga

aromticos

NO POLARES

alifticos

positivametne
POLARES cargados
negativamente
Clasificacin por su participacin metablica

GLUCOGNICOS Y
GLUCOGNICOS CETOGNICOS
CETOGNICOS

Asparagina Arginina Isoleusina Leucina

Cistena Aspartato Fenilalanina Lisina

Glutamina Glutamato Triptofano

Histidina Glicina Tirosina

Prolina Meteonina

Treonina Serina

Alanina Valina
Destino de los esqueletos
carbonados de los AA

Stryer, 1988
 Unin peptdica

Dos aa pueden unirse

entre si mediante enlaces
covalentes entre el grupo
carboxlico de uno (pierde
el OH) y el grupo amino
de otro (pierde el H)
dipptido + agua.
CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

doble enlace dipolo elctrico posicin trans

Los 6 tomos estn en el mismo plano

 PROTENAS

PPTIDO: UNIN DE DE AA

OLIGOPPTIDO: MENOR A 10 AA

POLIPPTIDO: MAYOR A 10 AA

PROTENA: MS DE 50 AA
Estructura de las protenas
 Estructura 1ria

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la

protena.
La funcin de una protena depende de su secuencia y
de la forma que sta adopte.
A partir de la cadena principal
o "esqueleto emergen las
cadenas laterales de los AA

La unidad repetitiva bsica que aparece en la

cadena principal de una protena es:

(- NH C CO - )
 Estructura 2ria

Hlice
la cadena se enrolla regularmente alrededor de un eje
(semejante a un cilindro). C/vuelta comprende casi 4 restos
aa. Se mantiene por puentes H entre los N (resto de una
funcin amina) y el O (del resto carboxilo de la unin
peptdica) de aa ubicados en vueltas contiguas de la hlice
(misma cadena polipeptdica).
Lmina
2 o mas cadenas totalmente extendidas se
aparean y establecen enlaces H (entre esos
distintos filamentos) formando estructuras
laminares plegadas en zigzag.
 Confromacin
hoja plegada

Puentes de H entre grupos NH y

CO de distintas cadenas
polipeptdicas

Antiparalela

Paralela
 Turns (giros)
1/3 de los aminocidos se encuentran en turns o
loops donde las CADENAS INVIERTEN su
direccin

El grupo C=O de un
residuo n enlazado
por puente de H con
el grupo NH del
residuo (n+3)
 Estructura 3ria

Se refiere al modo en que la cadena

polipeptdica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada
o compacta de las protenas solubles
 Estructura 4ria

Solo la alcanzan las protenas que poseen ms de

una cadena polipeptdica

Pueden intervenir enlaces

covalentes y no covalentes
 Estructura jerrquica

Secuencia de aa Describe el ordenamiento

del esqueleto del Arreglo / tridimensional de las
peptdico y S-S distribucin/ordenamiento protenas
del esqueleto y las
cadenas laterales de la
protena en el espacio
Protenas que ayudan plegar protenas
 Clasificacin de Protenas
Tamao:
Pptidos (Unos pocos Aminocidos)
Polipptidos (Algunas decenas de Aminocidos)
Protenas (50 a 50,000 Aminocidos)
Composicin:
Simples (Solo aminocidos)
Conjugadas (Otros componentes, grupo prosttico)
Funcin:
Enzimas (Oxidasas, liasas, trasnferasas, etc)
Almacenamiento (Ferritina, albumina, caseina, etc)
Estructurales (Colagenos, queratinas, etc)
Mecnica (Tubulinas, actinas, miosinas, etc)
Transporte (hemoglobina, citocromos, etc)
Hormona (Insulina, prolactina, etc)
Defensa (anticuerpos, proteoreceptores, etc)
 - 21 aa Clasificacin por tamao
- 30 aa

468 aa
 Clasificacin por composicin
Holoprotenas o simples

Formadas solamente por aminocidos

Heteroprotenas o compuestas

Formadas por una fraccin protenica

y por un grupo no protenico, que se
denomina grupo prosttico.
 Protenas simples (holoprotenas)

Albminas. Protenas globulares cidas, de origen animal o vegetal,

solubles en agua y de cadena nica (ovoalbmina, lactoalbmina,
legumelina).

Globulinas. Protenas globulares de origen animal o vegetal,

insolubles en agua pura, generalmente de varias cadenas
(ovoglobulinas, lactoglobulinas).

Histonas. Protenas bsicas, asociadas al ADN, con alta proporcin de

lisina, arginina e histidina.

Glutelinas y gliadinas. Granos de cereales (zena).

Escleroprotenas. Protenas fibrosas componentes de tejidos animales

de sostn (queratina, colgeno, elastinas).
 Protenas conjugadas (heteroprotenas)

Nucleoprotenas (GP: cidos nucleicos).

Cromoprotenas (GP coloreado; hemoglobina,

citocromos- procesos de oxido-reduccin; rodopsina).

Glicoprotenas (GP: hidratos de C).

Fosfoprotenas (GP: fosfatos; casena de la leche,

vitelina de la clara del huevo).

Lipoprotenas (GP: lpidos, en el plasma sanguneo

transportan lpidos insolubles en medio acuoso).

Metaloprotenas (GP: metales como Fe, Cu, Mg, Mn)

 Clasificacin por funcin

ESTRUCTURALES

- Como las glucoprotenas que forman parte de las

membranas.
- Las histonas que forman parte de los cromosomas
- El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
- La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
- La queratina de la epidermis
ENZIMTICAS
- Gastrina: jugo gstrico
- Ppsina: Jugo gstrico
- Amilasa: Jugo pancretico y saliva

DEFENSA TRANSPORTE
- Inmunoglobulinas - Hemoglobina
- Fibringeno - Mioglobina
- Trombina - Citocromos

RESERVA
- Ovoalbmina, de la clara de huevo
- Gliadina, del grano de trigo
- Lactoalbmina, de la leche
 Desnaturalizacin-Hidrlisis

Desnaturalizacin de una
protena: prdida de la
conformacin nativa y de sus
propiedades originales (ej.
coagulacin por calor de las
protenas de la clara del
huevo).

Hidrlisis de una protena:

escisin en aminocidos
(ruptura de un enlace
covalente por adicin de
agua). Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimtica
PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTAN SOBRE LAS PROTEINAS

NOMBRE ORIGEN SUSTRATO ACCIN

Pepsina Mucosa gstrica Protenas y Endopeptidasas
peptidos
Tripsina Pncreas

Quimotripsina Pncreas

Elastasa Pncreas

Carboxipeptidasa A Intestino delgado Pptidos Exopeptidasas

Carboxipeptidasa B Intestino delgado

Aminopeptidasas Intestino delgado

Dipeptidasas Intestino delgado Dipptidos Exopeptidasa

 ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES

En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre

s, bien con otros grupos de biomolculas para formar
estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carcter permanente
1. ASOCIANES ENTRE PROTENAS

Las protenas y -tubulina forman unos dmeros que se

ensamblan formando filamentos huecos enormemente
largos llamados microtbulos, cuya funcin es
fundamentalmente estructural, ya que forman parte del
citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a
las clulas), del centriolo (que participa en la mitosis), y de
los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular).
2. ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y AZCARES

Cuando las protenas se asocian con azcares pueden

originar asociaciones supramoleculares como los
peptidoglicanos
3. ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y LPIDOS

Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar

asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del
plasma sanguneo y las membranas biolgicas.
4. ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y CIDOS
NUCLEICOS

Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos

pueden originar asociaciones supramoleculares como los
ribosomas, nucleosomas o virus

RIBOSOMA NUCLEOSOMA VIRUS

 Enfermedades asociadas a Protenas
Defectuosas

Entre las ms comunes podemos sealar: hemofilia, Anemia

falciforme, fibrosis cstica, albinismo y retinoblastoma.

Hemofilia: Llamada enfermedad de la realeza por su elevada

incidencia entre los descendientes de sexo masculino de la reina
Victoria de Inglaterra. Caracterizada por la falta de un factor de
coagulacin sangunea de naturaleza proteca.
Anemia falciforme: Frecuente en personas de ascendencia
africana. Su causa es la formacin de un tipo de hemoglobina
defectuosa causado por la sustitucin de un aa por otro en la
posicin #6 de la cadena (estructura) primaria de la protena.
 Fibrosis qustica: Comn en nios de ascendencia europea.
Se caracteriza por la produccin anormal secrecines
corporales. Generalmente moco que se acumula en el tracto
respiratorio. Relacionado a una protena que controla el
transporte de iones cloruro a travs de las membranas
celulares. Se produce moco inusualmente espeso.
Albinismo: Carencia de las protenas (enzmas) necesarias
para producir melanina, mientras que otros, producen la
enzima pero sta es incapaz de penetrar las clulas
pigmentarias en donde se producen los precursores de la
melanina
Retinoblastoma: Enfermedad (cncer) que puede ser
hereditaria. Consiste en una alta susceptibilidad a tumores
cancerosos en uno o ambos ojos. Histricamente fue el
primer tipo de cncer cuyo gen se localiz en los
cromosomas
Degradacin de las protenas en el tracto
gastrointestinal
cidos Nucleicos