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PROTENAS
Propiedades funcionales.
El enlace peptdico que asocia dos aminocidos es un enlace amida sustituida que est
estabilizado por resonancia. Por un lado el enlace C-N posee un carcter parcial de
doble enlace y el enlace C=O de enlace simple. Esto tiene dos consecuencias: el grupo
N-H no se protonar entre pH 0 y 14 y no se puede producir una rotacin libre del
enlace CO-NH- . Los 4 tomos implicados en el enlace peptdico (C, O, N e H) y los
dos tomos de carbono estn en un mismo plano. Los tomos de oxgeno e hidrgeno
del grupo CO-NH estn en posicin trans (consecuencia de la estabilizacin por
resonancia). Por lo tanto la cadena polipeptdica puede representarse por una serie
de planos rgidos separados por los grupos HCR- Los enlaces covalentes simples
entre tomos de carbono son los nicos que poseen una rotacin libre (ngulos , psi y
,fi). El enlace peptdico C-N es muy estable.
Estructura secundaria: Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en
el espacio. Por ejemplo la estructura helicoidal se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre el C=O de un aminocidos y el -NH del cuarto aminocido
que le sigue.
Alfa hlice
Beta plegada
Beta plegada
Enrollamiento
al azar.
Alfa hlice
Lisozima de la clara de huevo: ejemplo de
protena globular en donde se alternan
segmentos regulares con los irregulares con
arrollamiento al azar
Enlaces que estabilizan las estructuras secundarias y
terciarias de las protenas.
CH2OH
Interaccin dipolo dipolo inducido o
CH2OH fuerzas de van der Waals
Estructura cuaternaria
Unin de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de
subunidad. Se producen fundamentalmente interacciones no covalentes, como
puentes de hidrgeno, interacciones hidrfobas e interacciones electrostticas.
Hemoglobina
Micela de casena
Estabilidad conformacional y adaptabilidad de las protenas
Sin embargo las protenas no estn diseadas como molculas rgidas. Son
muy flexibles. Su estado nativo es metaestable y la ruptura de uno a tres
enlaces de hidrgeno o unas pocas interacciones hidrofbicas puede
modificar fcilmente la conformacin de las protenas. La adaptabilidad
conformacional al cambiar las condiciones de la disolucin en que se
encuentran les permite llevar a cabo funciones biolgicas crticas.
Por ejemplo la fijacin de sustratos o ligandos prostticos a las enzimas
implica la reorganizacin de segmentos polipeptdicos en los puntos de
fijacin.
DESNATURALIZACION PROTEICA
Consecuencias
-Descenso de la solubilidad
- Modificacin de la capacidad de fijar agua
-Prdida de actividad biolgica
-Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas (aumento de la digestibilidad).
-Incremento de viscosidad intrnseca
DESNATURALIZACION PROTEICA
Ej: aumento de
Y YD
YN actividad espumante o
emulsionante, aumento
de digestibilidad, etc.
Ej: prdida de
YN YD
actividad biolgica,
descenso de
solubilidad, etc.
- Fsicos
Calor
Fro
Tratamientos mecnicos : amasado, batido,
agitacin.
- Qumicos
cidos y lcalis
Disolventes orgnicos
Disoluciones acuosas de compuestos orgnicos
(urea, detergentes, agentes reductores).
PROPIEDADES FUNCIONALES
Son caractersticas fsico qumicas intrnsecas de cada protena que
determinan las caractersticas de los alimentos en los cuales se encuentran o
a los cuales son agregados
El estado final de la protena soluble o insoluble est relacionado tambin con propiedades
funcionales importantes como la solubilidad o solubilidad instantnea, en las que las 5 primeras
etapas ocurren rpidamente.
2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 pH
Albminas
solubles en agua (pH 6,6)
Globulinas
solubles en soluciones salinas diluidas (pH 7)
Glutelinas
solubles en soluciones
cidas (pH 2)
Alcalinas (pH 12)
Prolaminas
solubles en etanol 70 %
Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica
pH:
Capacidad de
retencin de
agua
Fuerza inica:
a valores bajos (cc < 0,5M) solubilizacin por salado
(debido a una disminucin en las interacciones protena-protena).
a valores ms elevados (cc > 1M) precipitacin por salado
(aumentan las interacciones protena-protena)
Temperatura:
entre 0 40C aumenta la solubilidad (excepto las
muy hidrofbicas como beta casenas y algunas prot. de cereales).
> 40C disminuye la solubilidad proteica
(desnaturalizacin, exposicin de grupos apolares, agregacin y
precipitacin).
Solubilidad
Los datos de solubilidad resultan muy tiles para determinar las condiciones
ptimas para la extraccin y purificacin de protenas, a partir de sus
fuentes naturales y para separar fracciones proteicas.
q = Qt / (B + t)
dq/dt = [1/BQ](Q-q)^2
APLICACIONES Y LIMITACIONES
b) hidrlisis enzimtica
Protelisis limitada quimosina (cuajo) gel tipo cogulo
(micelas de casenas)
Protenas gelificantes
Protenas del msculo
Clara de huevo
Casenas de la leche
Protenas del lactosuero
Protenas de soja
Formacin de masa
Protenas Albminas
de cereales 15 %
Globulinas
Estas dos medidas reflejan las dos funciones que desempean las
protenas en las emulsiones: facilitar su formacin (principalmente
por rebajar la tensin interfasial) y contribuir a estabilizar la
emulsin formando una barrera fsica en la interfase.
Factores que afectan la capacidad de emulsificacin y la
estabilidad de la emulsin
Solubilidad (juega un papel importante pero no se requiere 100 % de
solubilidad).
Formacin de espuma
Burbujeo (baja cc de prot.
0,01 2 % p/v) burbujas +
grandes
Batido (alta cc de prot. 1
40 % p/v) espuma + suave
Despresurizacin: consiste
en liberar repentinamente
la presin de una disolucin
previamente presurizada.
ej: cremas en aerosol.
Propiedades espumantes
Desestabilizacin
- Drenaje del lquido entre las laminillas bajo la accin de la
gravedad, por diferencias de presin o por evaporacin.
- Difusin de gas desde las burbujas
El drenaje y la ruptura son
mas pequeas a las mas grandes. interdependientes, ya que la
- Ruptura de laminillas lquidas que ruptura incrementa el drenaje
y ste disminuye la resistencia
separan las burbujas de gas. de las laminillas.
Estabilizacin
Disminucin de tensin entre fases y repulsin de laminillas
Elasticidad de protenas adsorbidas
Aumento de viscosidad
a) Capacidad de formacin de espuma: 1 Vol de espuma= 100.E/A
2 Overrun o incremento de volumen = 100.B/A
3 Potencia espumante= 100.B/D
b) Estabilidad espuma 1) se determina la intensidad de drenaje del lquido o
del colapso de la espuma (reduccin de volumen) al cabo de un tiempo.
2) tiempo necesario para drenaje total o semitotal o para un colapso
total o semitotal. 3) el tiempo preciso para que el drenaje comience.
Factores que afectan las propiedades espumantes de las protenas
Hilado
Extrusin termoplstica
Fraccin soluble
Tratamiento cido y
Fraccin soluble
separacin
Harina de soja +
sustancias amilceas
ESPUMADO
Helados
Crema batida
Panes leudados
Merengues
Souffles
Papeles funcionales de las protenas alimentarias en los sistemas
alimenticios.
Protenas utilizadas en la industria de alimentos
Productos lcteos:
caseinato, leche en
polvo, suero lcteo o Derivados de
suero de queso (WPC huevo:
80, WPC 35, ovoalbmina,
Productos de suero dulce con 13 % huevo en polvo.
soja: aislados, de protenas)
concentrados,
Otras protenas crnicas:
texturizados.
Protenas de cerdo, que
provienen de recortes grasos,
Plasma bovino, deshidratadas; fibra de
plasma porcino colgeno; emulsin de cuero;
gelatina vacuna.
Protena Hidrolizada:
protenas hidrolizadas de Trigo: harinas,
trigo, de cerdo, gelatinas gluten y aislado
hidrolizadas. de gluten
BIBLIOGRAFIA
Qumica de los alimentos. 2da Edicin. Owen Fennema.
Editorial Acribia. 2000.
Qumica de los alimentos. 2da Edicin. Belitz - Grosch.
Editorial Acribia SA. 1997.
Protenas alimentarias. Bioqumica, Propiedades funcionales.
Valor nutritivo. Modificaciones qumicas. Cheftel, Cuq,
Lorient. Editorial Acribia SA. 1989.
Qumica de los alimentos. 4ta Edicin. Salvador Badui
Dergal. Pearson Educacin. 2006.
Curso: Aplicaciones de protenas en la industria de
alimentos. Ing. Mara Laura Aparicio. AATA. 29/4/09.