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Estructura tridimensional
de las proteínas
Niveles de organización
en la
estructura proteica
• Primaria
• Secundaria
• Terciaria
• Cuaternaria (* no en todas)
Estructura primaria
La mutante R408W de la
enzima PAH (fenilalanina
hidroxilasa ), se produce
cuando el codón 408,
codificante para arginina
(R), es mutado ya que se
introduce T en el lugar de
C.
Esto hace que el codón
cambie y codifique para
triptófano (W).
El cambio en este
aminoácido hace que la
enzima resultante no
tenga actividad PAH
Determinación de la secuencia proteica
Frederick Sanger y sus
colaboradores, son los primeros
en secuenciar una proteína a
principios de 1950.
La proteína estudiada fue insulina
de ternera, la que está formada
por 2 cadenas de polípéptidos de
21 y 30 aminoácidos.
El aporte de Sanger marca un hito
en la biología molecular
permitiendo revelar la
especificidad en la estructura
proteica dada por la secuencia de
aminoácidos que estas poseen.
Obtuvo dos veces el premio Nobel
de Química
Los primeros ordenadores
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria de
una proteína revela la
conformación (arreglo
tridimensional, organización
espacial) de fragmentos de la
proteína, de aminoácidos
próximos en la cadena.
Los estudios originales
realizados por Pauling y
Corey, postularon que los
polipéptidos presentan
conformaciones
características en las que se
produce el máximo número
posible de interacciones por
puentes de hidrógeno.
Se propuso 2 tipos de
conformaciones:
- hélice alfa
-lámina beta plegada
Conformaciones de estructura secundaria
posible
La estructura del colágeno es especial, ya que sus cadenas son hélices levógiras
Los monómeros de colágeno se organizan de forma escaliforme para formar
microfibrillas, y estas a su vez dan origen a fibras de mayor calibre con un patrón de
bandas característico al microcopio electrónico
Estructura tridimensional del
colágeno
El colágeno
La composición de
aminoácidos en la cadena
polipetídica también es
poco común.
Cada cadena está formada
por aproximadamente 1000
aminoácidos, donde glicina
constituye casi un tercio.
Normalmente se tiene la
relación:
35 % glicina
11 % de de alanina
21 % de prolina y de 4-
hidroxiprolina.
La secuencia suele ser la
repetición del tripéptido:
Gly-X-Y (donde X es a
menudo prolina, e Y es a
menudo 4-Hyp.
Los residuos de glicina
pueden acomodarse a las
uniones estrechas
Los residuos de glicina
pueden acomodarse a las
uniones estrechas
Los residuos de prolina
permiten el marcado
enrollamiento
Las cadenas alfa del colágeno y
las moléculas de fibrilla se
entrecruzan por enlaces
covalentes no habituales en los
que participan residuos de
lisina, hidroxilisina o histidina
presentes en algunas de las
posiciones x o y
Biosíntesis de Colágeno
El colágeno es una proteína
que experimenta importantes
modificaciones en su
estructura:
1. La cadenas son sintetizadas
2. Residuos de prolina y lisina
son hidroxilados,
3. se añaden residuos
glicosídicos (procolágeno)
4. Tres moléculas de
procolágeno se enrollan y
forman una triple hélice, se
pliegan los dominios
globulares
5. Secreción al exterior
6. Se remueven las regiones N y
C terminal
7. Desaminación de residuos de
lisina para formar aldehídos y
Fibroína de la seda
Queratinas
Proteínas Globulares
Los dominios
representan regiones
individuales que están
unidos entre sí
mediante porciones
flexibles, y que suelen
actuar de forma
independiente.
Los motivos
representan
subestructuras, por
ejemplo, la espiral
enrollada o barril α/β
La Mioglobina
La mioglobina es
una proteína que
funciona en el
tejido muscular
para almacenar
oxígeno
La molécula de
oxígeno se une al
grupo HEMO
Presenta ocho
fragmentos de alfa
hélice
La Mioglobina