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Básico Clínico
Comunitaria 1
2018
Contenidos
Bibliografía
- Blanco, A., & Blanco, G. Química biológica. (10° ed.). Buenos Aires: El Ateneo. (2016).
- Albert L. Lehninger. Principios de Bioquímica (2014). 6ta edición.
- Trudy Mckee. Bioquímica. Las bases moleculares de la vida. Editorial. (5ta edición)
Mcgraw-Hill Interamericana
- MJ. Noriega Borge, JM. Pérez. Fisiología General (2011). Open Course Ware,
Universidad de Cantabria. Disponible en https://ocw.unican.es/course/view.php?id=94
Las proteínas son constituyentes esenciales de todos los organismos. la mayoría de las
tareas que realizan las células requieren proteínas, las cuales tienen una asombrosa
diversidad de funciones. Además de servir como materiales estructurales en todos los
seres vivos (p. ej., como componentes estructurales en el músculo y en el tejido
conjuntivo de animales o como componentes de la pared celular de las procariotas), las
proteínas participan en funciones tan diversas como la regulación metabólica, el
transporte, la defensa y la catálisis. La diversidad funcional que exhibe esta clase de
biomoléculas está relacionada de forma directa con las posibilidades de combinación de
las unidades monoméricas, los 20 aminoácidos.
Aminoácidos
Los aminoácidos comunes tienen una estructura general similar para todos, formada por
un átomo de carbono central o átomo de carbono alfa (α), unido de forma covalente a
un grupo ácido o carboxílico (-COOH), un grupo básico o amino (-NH2) y un átomo de
hidrógeno. Su cuarta valencia se encuentra saturada por una cadena lateral (R), que es
el elemento que diferencia cada uno de los 20 aminoácidos.
Para construir un péptido o una proteína, los aminoácidos deben unirse a través de un
enlace covalente que permita su estabilidad y, como se podrá observar, también su
amplia versatilidad.
Puentes Disulfuro:
El grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común de este grupo
es una oxidación reversible que forma un disulfuro. La oxidación de dos moléculas de
cisteína forma cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro (Fig. 5.13). Cuando
dos residuos de cisteína forman uno de estos enlaces, éste se denomina puente
disulfuro. Este enlace puede producirse en una cadena individual para formar un anillo
Péptidos
Son las moléculas formadas por menos de 100 residuos de aminoácidos. Aunque sus
estructuras son menos complejas que las de las moléculas proteínicas más grandes, los
péptidos poseen actividades biológicas significativas
b) Oxitocina y Vasopresina: Dos nonapéptidos muy parecidos entre sí, que producidos
en la hipófisis, desarrollan diferentes acciones hormonales.
Funciones
De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las que
tienen las funciones más diversas.
1. Catálisis. Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis. Estas
moléculas tienen propiedades notables. Por ejemplo, pueden aumentar la velocidad de
reacción de ¹º⁶ a ¹º¹² veces.
Estructura
Las proteínas son moléculas, en general, muy grandes pudiendo llegar a tener miles de
aminoácidos, y por lo tanto sus miles de átomos pueden adoptar una variedad de
posiciones en el espacio extremadamente amplia.
Cada proteína presenta una estructura espacial característica y única, que se denomina
estructura o conformación nativa, y que resulta absolutamente necesaria para que
pueda desarrollar su función.
Estructura primaria
Estructura secundaria
La hélice α es una estructura rígida en forma de varilla que se origina cuando una
cadena polipeptídica se enrolla en una conformación helicoidal dextrógira. La lámina
plegada β se forma cuando se alinean dos o más segmentos de la cadena polipeptídica
uno al lado del otro. En lugar de estar enrollada, cada cadena está extendida por
completo.
Estructura Terciaria
Describe las relaciones espaciales entre todos los aminoácidos de la cadena peptídica,
proporciona una imagen tridimensional completa de la molécula.
Una proteína grande normalmente contiene varios tipos de estructura secundaria. Los
segmentos de la cadena peptídica plegada se mantienen en posición mediante una serie
de enlaces, de naturaleza débil en su mayoría, que se establecen entre residuos
aminoacídicos y entre éstos y el entorno. Los enlaces pueden ser puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, e incluso enlaces covalentes a
través de puentes disulfuro.
En cambio las proteínas globulares, que son las más abundantes, disponen de nivel de
estructuración terciaria donde se describe la posición y estructura de cada segmento
con una estructura secundaria característica. En éstas se describen diferentes regiones
denominadas Dominios, que son cadenas de 50 a 350 aminoácidos, formadas por una
combinación de hélices alfa y láminas beta, que adoptando diversas posiciones en el
espacio dan lugar a una unidad globular.
Estructura Cuaternaria
Muchas proteínas, en particular las que tienen pesos moleculares elevados, están
formadas por varias cadenas polipeptídicas. A cada componente polipeptídico se le
denomina subunidad. Las subunidades en un complejo proteínico pueden ser idénticas
o bastante diferentes. Las subunidades polipeptídicas se ensamblan y se mantienen
unidas por interacciones no covalentes, como el efecto hidrófobo, las interacciones
electrostáticas y los enlaces de hidrógeno, y por entrecruzamientos covalentes. Como
en el plegamiento proteínico, el efecto hidrófobo es claramente el más importante debido
a que las estructuras de las superficies de interconexión complementarias entre las
subunidades son semejantes a las observadas en el interior de los dominios de las
proteínas globulares. Aunque son menos numerosos, los entrecruzamientos covalentes
estabilizan de forma significativa determinadas proteínas con múltiples subunidades.
Entre los ejemplos más destacados se encuentran los puentes disulfuro de las
inmunoglobulinas.
Algunas condiciones desnaturalizantes son: los ácidos y bases fuertes, los solventes
orgánicos, detergentes, agentes reductores (urea, mercaptoetanol), la concentración
salina, los metales pesados, como el mercurio (Hg2+) y el plomo (Pb2+)
2) Proteínas conjugadas, en las que además de los aminoácidos, contienen otro tipo
de moléculas denominados grupos prostéticos, recibiendo la fracción peptídica el
nombre de apoproteína. Dependiendo de la naturaleza del grupo prostético, las
proteínas conjugadas se clasifican en: a) Glicoproteínas, si es de naturaleza glucídica.
b) Lipoproteínas, si es de naturaleza lipídica. c) Nucleoproteínas, asociadas a los ácidos
nucleicos. d) Cromoproteínas, el grupo prostético es una molécula orgánica, porfirina,
asociada normalmente con un átomo metálico. e) Fosfoproteínas: Su grupo prostético
es un éster fosfato. f) Otras, con grupos muy variados, metales, vitaminas o derivados
de las mismas, etc.
¿Cuáles son los efectos del plegamiento incorrecto de proteínas en la salud humana?