1- El catalizador es una substancia que influye sobre la velocidad de reacción y puede

alterarse o no durante el proceso. En el caso de que se altere, la substancia se considera

como catalizador solamente si no existe relación estequiometria total entre su peso y el
peso de la substancia transformada.

Los catalizadores deben tener las siguientes características:

a. No debe ser ni reactivo ni producto, por lo tanto no aparecerá en la ecuación global

de la reacción química.
b. Son eficaces incluso si existe en muy pequeñas cantidades en el sistema químico.
c. Se recupera al final del proceso en el mismo estado en el que se ha introducido, es
decir, que podría volver a utilizarse de nuevo.
d. No altera las variables termodinámicas del proceso, porque el catalizador ni aporta
ni consume energía del sistema; no cambia ni ∆H ni ∆G ni ∆S de la reacción.
e. Un proceso que no sea espontáneo no será favorecido por la presencia de un
catalizador.
f. Acelera por igual la reacción directa e inversa. El catalizador conduce la reacción
más rápidamente al estado de equilibrio por ambos sentidos.
g. En general, los catalizadores son específicos, es decir, aceleran sólo una reacción
concreta y no el resto.
3- Catálisis homogénea: Donde todas las especies cinéticamente activas,
comprendido el catalizador, constituyen una misma fase, con una velocidad
de reacción similar en todos los puntos. Se considera también en esta
rama el caso en que uno de los reactivos es un gas y que los otros, con el
catalizador, pertenecen a una misma fase líquida.
Catálisis heterogénea: El catalizador es insoluble en los sistemas
químicos en los cuales provoca la transformación y forma una fase distinta
muy a menudo sólida. Existen dos fases y una superficie de contacto. La
reacción se lleva a cabo en esta superficie de contacto y el fluido es una
reserva de moléculas por transformar o que ya reaccionaron.
Catálisis enzimática: Que recibe su nombre del catalizador, que es una
mezcla o molécula orgánica que generalmente contiene una proteína que
forma un coloide liofílico. Dada la naturaleza particular del catalizador, la
catálisis enzimática no pertenece clara y definitivamente al dominio de la
catálisis homogénea. Está caracterizada por selectividad muy elevadas y
bajas temperaturas.

(4) A+B -> Productos

Constante de velocidad: k = ko e-Ea/R T (Ley Arrhenius)
k= constante de velocidad
k0= factor preexponencial
Ea= energía de activación
R= constante de los gases ideales
T= Temperatura en grados K
El catalizador no afecta la posición del equilibrio químico. Puesto que en el
equilibrio K=k1/k-1 ; entonces el catalizador aumenta la velocidad del
proceso directo o inverso exactamente en la misma cantidad.
(4)

El concepto de que un catalizador provee un mecanismo alterno para efectuar la reacción y que este
camino es más rápido, ha sido desarrollado en muchos casos individuales La característica común de
esta idea consiste en que el catalizador y uno o más de los reactantes forman un complejo intermedio, un
compuesto de unión débil que es inestable. Este complejo toma parte en reacciones subsecuentes, dando
por resultado los productos finales y la regeneración del catalizador. La catálisis homogénea puede
explicarse en muchos casos en términos de este concepto.

(8)
Todos los procesos metabólicos están catalizados por enzimas. La tecnología enzimática tiene
como objetivo la superación de todos aquellos inconvenientes que parecen retrasar la aplicación
de las enzimas en estos procesos a escala industrial, las enzimas son proteínas cuya función
biológica es catalizar las reacciones que suceden en las células.
Características de las Enzimas
Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
Son proteínas que catalizan al reducir la barrera energética de las reacciones químicas.
Influyen solo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
Actúan en pequeñas cantidades.
Forman un complejo reversible con el sustrato.
No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra ves.
Muestran especificidad por el sustrato.
Su producción está directamente controlada por genes.
Son solubles en agua y en alcoholes
Son precipitadas por sulfato amónico y alcohol concentrado
Tienen carácter coloidal
Son fácilmente absorbidos
 Son destruidos a 100 ºC y anulada su acción a 0 ºC. su mayor actividad se encuentra
entre 37 y 45 ºC
El pH influye notablemente en la acción de éstas, en general cada una tendrá un rango de
pH en el cual se encuentra activa

Modelos de Actuación de las Enzimas

Para explicar la actividad catalítica de las enzimas, se ha propuesto un mecanismo
general, en dos etapas, que se representa en la figura siguiente.

En la primera etapa, la enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S), para formar el
complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta dando
lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para reaccionar con
otra molécula de sustrato. Por lo general, la molécula de enzima es mucho mayor que la
del sustrato por lo que sólo una pequeña parte de la enzima está implicada en la
formación del complejo; esta región que interacciona con el sustrato y en la que tiene
lugar la reacción, se denomina sitio activo de la enzima.
El sitio activo es una región tridimensional específica con una única distribución de los
grupos que posibilitan la unión de la enzima al sustrato (estos grupos no tienen por qué
ser necesariamente consecutivos) y reciben el nombre centros catalíticos.
El modelo más conocido sobre el mecanismos de reacción de las enzimas, es el de
Fischer, quien propuso que la molécula de sustrato se adapta al centro activo de la
enzima del mismo modo que lo haría una llave al encajar en una cerradura.
No obstante, esta hipótesis tiene ciertas limitaciones:
Si el centro activo posee una estructura prediseñada para el sustrato, caso de que sea
reversible el proceso, a la vez debe estar perfectamente diseñada para que también
encaje el producto de la reacción.
Tampoco explica bien el fenómeno de la inhibición enzimática.

Otra hipótesis más aceptada actualmente es la de enzima flexible o de ajuste inducido (modelo de
Koshland), que sugiere que el sitio activo no necesita ser una cavidad previa geométricamente
rígida y preexistente, sino que debe tener una disposición espacial precisa y específica que se
induce y adapta al sustrato cuando interacciona con él. Independientemente del modelo, una vez
formado el complejo enzima sustrato, mediante un mecanismo de distorsión, se activan los
enlaces que hay que romper y se aproximan los grupos que hay que enlazar, favoreciendo la
formación del producto resultante de la reacción catalizada y quedando la enzima libre para
comenzar de nuevo el proceso catalítico.
(10)y (11)ver si esta la 11
Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato
([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos
etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo
enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también
reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que:

 v1 = k1 [E] [S]
 v2 = k2 [ES]
 v3 = k3 [ES]

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que la
concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:

[ET] = [E] + [ES]

Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado

estacionario, según la cual la concentración del complejo
enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la
reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de
formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la
de su disociación (v2+ v3):

v1 = v2 + v 3

Además, como [ES] es constante, la velocidad de

formación de los productos es constante:

v = v3 = k3 [ES] = constante.
Como v1=v2+v3, podemos decir que:

k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]

Despejando [ES], queda que: , siendo , en donde la expresión
(k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una
explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro cinético importante.

Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:

v = v3 = k3 [ES] =

Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar dos casos
extremos:

 A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los términos
entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva constante, kobs, de forma que la
expresión queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso cinético de
primer orden.
 A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de reacción es
independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético
de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo
parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que
se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato.

Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula recuadrada

anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten:
 Hay enzimas que no obedecen la ecuación de
Michaelis-Menten. Se dice que su cinética no es
Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas
alostéricos, cuya gráfica v frente a [S] no es una
hipérbola, sino una sigmoide (Figura de la derecha).
En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones en la
[S] en una zona crítica (cercana a la KM) se traduce en
grandes variaciones en la velocidad de reacción.

(13)