UNIVERSIDAD AUTÓNOMA

METROPOLITANA
DIVISIÓN DE CIENCIAS BIOLÓGICAS Y DE LA SALUD
UNIDAD IZTAPALAPA
Licenciatura en Ingeniería Bioquímica Industrial.
UEA: Laboratorio Integral de Ingeniería Bioquímica.
Dra. Anne –Claire Texier
Trimestre lectivo: 18-P.

Práctica 3.
Efecto de la temperatura sobre la actividad
enzimática.
Integrantes Equipo 3:
Blancas Ayora Tabatta Nahomi
Carrillo Martínez Uriel
Escudero Garrido Gina Shecid
Garcia Benítez José Martín
Villegas González Juana
 INTRODUCCIÓN
Si a una reacción enzimática se le aumenta la temperatura, aumenta la energía
cinética de las partículas. El aumento en la movilidad de estas moléculas
produce un aumento en el número de colisiones, aumentando la velocidad de
la transformación. Si la temperatura continúa aumentando, se comienzan a
romper algunas uniones intermoleculares responsables de la conformación de
la enzima y, así, comienza a disminuir paulatinamente su actividad. Si la
temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza perdiendo totalmente sus
propiedades catalíticas.
Un estudio del efecto de la temperatura sobre la cinética enzimática requiere
previamente una comprobación acerca de la estabilidad enzimática en el rango
de temperatura que se vaya a estudiar. El efecto de la desnaturalización
térmica se puede subsanar, pre incubando la enzima a las diferentes
temperaturas en estudio durante un periodo de tiempo. La actividad enzimática
es fuertemente dependiente de la temperatura, La velocidad a la que se
observa un valor máximo de velocidad se le conoce como temperatura óptima;
cuando la temperatura llega a cierto valor, la enzima empieza a
desnaturalizarse y la velocidad de la reacción comienza a disminuir. Cada
enzima presenta un comportamiento diferente a un aumento o disminución de
temperatura, pero un incremento o disminución en ella afectará la velocidad de
reacción de la enzima.
Los cambios de las temperaturas afectan: la estabilidad de las enzimas,
cambios de ionización de grupos en el sistema, pH del medio, actividad de las
enzimas por sus activadores e inhibidores, reacciones de competencia,
afinidad de la enzima por el sustrato, entre otros.

Figura 1.Representacion grafica de velocidad de reacción a diferentes

temperaturas.
Otro parámetro que se utiliza para cuantificar el efecto de la temperatura es el
coeficiente de temperatura (Q10), que se define, para una temperatura dada,
 como el factor de incremento de la velocidad de reacción cuando la
temperatura se incrementa 10°C.
OBJETIVOS
Objetivo general:
Que el alumno evalué el efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
de la invertasa empleando los resultados obtenidos en la practica 2.
Objetivos específicos :
 Conocer el método que ajusta mejor a los datos con cada una de las
temperaturas.

METODOLOGIA

Se recopilaron todos Se discutió acerca de la Se realizo una gráfica de

los resultados de diferencia de los valores la actividad enzimática vs
cada equipo, de la de los parámetros la concentración de
práctica anterior cinéticos al ser sustrato a todas las
(2),para todas las calculados a diferentes temperaturas.
temperaturas temperaturas. Calculando Vmax, Km
ensayadas. por el método diferencial
conveniente.

A partir de la ecuación de Se realizo una gráfica de

Arrhenius, se calculó la Vmax vs temperatura de
energía de activación, Q10 y incubación, señalando la
se compararon los temperatura óptima
resultados con los valores encontrada y además se
reportados en la literatura comparó con la reportada en
la literatura.

Se discutió acerca de la
diferencia de los valores de
los parámetros cinéticos al
ser calculados a diferentes
temperaturas.
 RESULTADOS

Para la realización de esta práctica, se recopilaron los diferentes resultados obtenidos

de todos los equipos para las diferentes temperaturas utilizadas; se compararon los
parámetros cinéticos de las tablas realizadas en la práctica anterior, además se
presentarán los resultados en tablas de cada uno de los diferentes resultados de cada
equipo. Todos datos que se obtienen y que se muestran en las tablas se calcularon de
igual manera que en la práctica anterior.

En las siguientes tablas se muestra como al aumentar la concentración de sustrato

también se ve afectada la densidad óptica, la concentración del azúcar reductor y la
actividad específica, además de que observamos que aumenta gradualmente.

Como primer lugar tenemos para una temperatura de 30°C.

Tabla 1. Producción de azúcares reductores en función de la concentración de sacarasa a T=30°C

y actividad específica (UIEI).

Sacarosa DO Promedio Dilución Az. Az. Sacarosa

(g/L) DO1 DO2 Reduc. Reduc. hidrolizada
(mg/L) (mmol/L) (mmol/L)
S1 1 0,159 0,132 0,1455 Sin diluir 379,8 2,1081963 1,05409816
S2 5 0,284 0,247 0,2655 Sin diluir 619,8 3,4403899 1,720194944

S3 10 0,354 0,361 0,3575 Sin diluir 803,8 4,4617383 2,230869145

S4 20 0,507 0,505 0,506 Sin diluir 1100,8 6,1103278 3,055163915

S5 30 0,801 0,882 0,8415 1:2 3543,6 19,669838 9,834919014
S6 40 0,952 0,993 0,9725 1:2 4067,6 22,578461 11,28923033
S7 50 0,835 0,87 0,8525 1:2 3587,6 19,914074 9,957036757
S8 70 0,84 0,863 0,8515 1:2 3583,6 19,89187 9,945935144

Concentración Concentración de Sacarosa Sacarosa sustrato

de sacarosa sacarosa (mmol/L) hidrolizada final consumido
inicial (g/L) (mg/L) (%)

1 2,921413964 0,3608178 0,6391822 36,08178

5 14,60706982 0,588822729 4,41117727 11,7764546
10 29,21413964 0,763626508 9,23637349 7,63626508
20 58,42827929 1,045782608 18,9542174 5,22891304
30 87,64241893 3,366492778 26,6335072 11,2216426
40 116,8565586 3,86430354 36,1356965 9,66075885
50 146,0706982 3,408293682 46,5917063 6,81658736
70 204,4989775 3,4044936 66,5955064 4,86356229
Concentración de Velocidad de
sacarosa (mmol/L) reacción (UIEI)
𝒎𝒎𝒐𝒍 𝒔𝒂𝒄. 𝒉𝒊𝒅𝒓.
[ ]
𝒎𝒈 𝒑𝒓𝒐𝒕 ∗ 𝒎𝒊𝒏
1,867315804 0,00421656
12,88687488 0,00688106
26,9832705 0,00892383
55,37311537 0,01222114
77,80749992 0,03934125
105,5673282 0,04515873
136,1136615 0,03982974
194,5530424 0,03978533

Concentración de sustrato (mmol/L)

Vel. Hidrolisis (UII) Vel. Hidrolisis (UIEI)
𝑚𝑚𝑜𝑙 𝑠𝑎𝑐. ℎ𝑖𝑑𝑟. 𝑚𝑚𝑜𝑙 𝑠𝑎𝑐. ℎ𝑖𝑑𝑟.
[ ] [ ]
𝐿 ∗ 𝑚𝑖𝑛 𝑚𝑔 𝑝𝑟𝑜𝑡 ∗ 𝑚𝑖𝑛

S1 0,070273211 0,004216561
S2 0,11467966 0,00688106
S3 0,14872461 0,00892383
S4 0,20367759 0,01222114
S5 0,655661268 0,03934125
S6 0,75261536 0,04515873
S7 0,66380245 0,03982974
S8 0,66306234 0,03978533
Tabla 2. Producción de azúcares reductores en función de la concentración de sacarasa
a T=40°C y actividad específica (UIEI).

Sacarosa DO DO prom Dilución Az. Az. Red. Sacarosa Sacarosa

(g/l) Red. (mmol/l) hidrolizada. hidrolizada.
DO1 DO2 (mg/l) (mmol/l) (mg/l)

S1 1 0.145 0.1575 0.17 01:01 430 2.39 1.19 408.86

S2 5 0.292 0.292 0.292 01:05 3831 21.28 10.64 3642.88
S3 10 0.046 0.0465 0.047 01:10 1525 8.47 4.24 1450.02
S4 20 0.017 0.021 0.025 01:25 2219 12.33 6.16 2109.66
S5 30 0.111 0.1125 0.114 01:25 7938 44.10 22.05 7547.24
S6 40 0.021 0.0735 0.126 01:50 11000 61.11 30.56 10459.17
S7 50 0.052 0.097 0.142 01:50 13938 77.43 38.72 13252.24
S8 70 0.185 0.2045 0.224 01:50 27375 152.08 76.04 26029.06

[Sacarosa] [Sacarosa Sacarosa Sustrato (UII) (UIEI)

0 (g/L) ] hidrolizada consumid 𝒎𝒎𝒐𝒍 𝒔𝒂𝒄. 𝒉𝒊𝒅𝒓. 𝒎𝒎𝒐𝒍 𝒔𝒂𝒄. 𝒉𝒊𝒅𝒓.
[ ] [ ]
(mmol/L) . (mg/l) o (%) 𝑳 ∗ 𝒎𝒊𝒏 𝒎𝒈 𝒑𝒓𝒐𝒕 ∗ 𝒎𝒊𝒏
1 2.921 408.86 40.89 0.0796 0.0048
5 14.607 3642.88 72.86 0.7095 0.0426
10 29.214 1450.02 14.50 0.2824 0.0169
20 58.428 2109.66 10.55 0.4109 0.0247
30 87.642 7547.24 25.16 1.4699 0.0882
40 116.856 10459.17 26.15 2.0370 0.1222
50 146.070 13252.24 26.50 2.5810 0.1549
70 204.498 26029.06 37.18 5.0694 0.3042

Tabla 3. Producción de azúcares reductores en función de la concentración de sacarasa

a T=50°C y actividad específica (UIEI).

Sacarosa DO DO Dilución AzReduc AzReduc Sacarosa

(g/L) prom (mg/L) (mmol/L) hidrolizada
DO1 DO2 (mmol/L)

1 0.032 0.08 0.056 01:01 53.2 0.296 0.148

5 0.032 0.029 0.0305 01:05 11 0.061 0.031
10 0.106 0.087 0.0965 01:10 1342 7.456 3.728
20 0.107 0.17 0.1385 01:20 4364 24.244 12.122
30 0.186 0.196 0.191 01:50 16160 89.778 44.889
40 0.175 0.21 0.1925 01:50 16310 90.611 45.306
50 0.17 0.18 0.175 01:50 14560 80.889 40.444
 70 0.169 0.165 0.167 01:50 13760 76.444 38.222

[Sacarosa] [Sacarosa Sacarosa sustrato (UII) (UIEI)

0 (g/L) ] hidrolizad consumido 𝒎𝒎𝒐𝒍 𝒔𝒂𝒄. 𝒉𝒊𝒅𝒓. 𝒎𝒎𝒐𝒍 𝒔𝒂𝒄. 𝒉𝒊𝒅𝒓.
[ ] [ ]
(mmol/L) a (%) 𝑳 ∗ 𝒎𝒊𝒏 𝒎𝒈 𝒑𝒓𝒐𝒕 ∗ 𝒎𝒊𝒏
(mmol/L)
1 2.921 0.148 5.0569555 0.00985185 0.000589931
6
5 14.607 0.031 0.2091222 0.00203704 0.000121978
2
10 29.214 3.728 12.756455 0.24851852 0.014881348
6
20 58.428 12.122 20.741122 0.80814815 0.048392105
2
30 87.642 44.889 51.203259 2.99259259 0.179197161
3
40 116.856 45.306 38.758902 3.02037037 0.180860501
8
50 146.070 40.444 27.680177 2.6962963 0.161454868
8
70 204.498 38.222 18.685206 2.54814815 0.152583721
3

Tabla 4. Producción de azúcares reductores en función de la concentración de sacarasa

a T=60°C y actividad específica (UIEI).

Sacarosa DO Promedio Dilución Az. Az. Sacarosa

(g/L) DO 1 DO 2 Reduc. Reduc. hidrolizada
(mg/L) (mmol/L) (mmol/L)
S1 1 0.004 0.012 0.008 1 63.70 0.35 0.18
S2 5 0.062 0.002 0.032 0.05 5.98 0.03 0.02
S3 10 0.059 0.073 0.066 0.2 39.72 0.22 0.11
S4 20 0.071 0.088 0.0795 0.1 23.00 0.13 0.06
S5 30 0.133 0.12 0.1265 0.04 13.57 0.08 0.04
S6 40 0.149 0.153 0.151 0.04 15.85 0.09 0.04
S7 50 0.141 0.111 0.126 0.04 13.52 0.08 0.04
S8 70 0.133 0.123 0.128 0.04 13.71 0.08 0.04

[Sacarosa]0 [Sacarosa Sacarosa Sustrato (UII) (UIEI)

(g/L) ] hidrolizad consumid 𝒎𝒎𝒐𝒍 𝒔𝒂𝒄. 𝒉𝒊𝒅𝒓. 𝒎𝒎𝒐𝒍 𝒔𝒂𝒄. 𝒉𝒊𝒅𝒓.
[ ][ ]
(mmol/L) a o (%) 𝑳 ∗ 𝒎𝒊𝒏 𝒎𝒈 𝒑𝒓𝒐𝒕 ∗ 𝒎𝒊𝒏
(mmol/L)
1 2.921 0.18 6.0513 0.0118 0.0007
5 14.607 0.02 0.1135 0.0011 0.0001
10 29.214 0.11 0.3773 0.0073 0.0004
 20 58.428 0.06 0.1092 0.0043 0.0003
30 87.642 0.04 0.0430 0.0025 0.0002
40 116.856 0.04 0.0376 0.0029 0.0002
50 146.070 0.04 0.0257 0.0025 0.0002
70 204.498 0.04 0.0186 0.0025 0.0002

CURVA DE M-M
0.35
0.3
0.25
0.2
UIEI

0.15
0.1
0.05
0
-0.05 0 50 100 150 200 250
[Sacarosa] (mmol/L)

(UIEI) 30°C (UIEI) 40°C (UIEI) 50°C (UIEI) 60°C

Gráfico 1. Curva de M-M, actividad específica a diferentes temperaturas

En el gráfico 1 se puede observar que a temperatura de 50°C se obtiene una mayor

actividad específica que el resto de las temperaturas, así también se puede analizar
que la velocidad de reacción es lenta en las primeras temperaturas (30°C y 40°C). En
la gráfica se muestran las barras de error para cada punto, lo cual nos puede indicar
que en el punto 6 del gráfico 1 parece que se sale del comportamiento de la curva y se
muestra que la barra de error es más grande en comparación con las demás. En el
cuál pudo haber un error en la realización del experimento.
Una vez obtenida la curva de M-M se debe determinar los parámetros cinéticos para
cada temperatura, por lo tanto, se escogió el método de la práctica pasada que se
ajustara mejor para la determinación de éstos.
En los cuales se puede apreciar cómo se ajusta la recta a los datos de las tablas
anteriores, así mismo también nos muestran los coeficientes obtenidos a partir de la
regresión, que nos servirán para determinar los parámetros cinéticos (Vmax y KM)
correspondientes a cada temperatura.
Métodos lineales que se ajustaron a las distintas temperaturas

 Temperatura 30°C
Tabla 5. Método de Lineweaver-Burk
Sacarosa UIEI (mmolSac/mg 1/S 1/V
(mmol/L) prot)
1.867315804 0.004216561 0.535528055 237.160076
12.88687488 0.006881055 0.077598332 145.326552
26.9832705 0.008923834 0.03706 112.059464
55.37311537 0.012221145 0.018059305 81.8253969
77.80749992 0.03934125 0.012852231 25.418613
105.5673282 0.045158728 0.009472628 22.1441137
136.1136615 0.03982974 0.007346801 25.1068672
194.5530424 0.039785332 0.005139986 25.1348914

Lineweaver-Burk
300
mg proteina/mmol sacarosa

250 y = 366.92x + 52.026

R² = 0.7435
200

150

100

50

0
0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6
L/mmol

Grafica 2. Muestra la regresión lineal ajustada por el método de Lineweaver-Burk

dando los valores de la m=366.92 min y b=52.026 mmol-1min así también el coeficiente
de correlación=.7435 Como se puede observar en la gráfica todos los valores están
distribuidos a través de la recta, en comparación al del gráfico, esto debido a que el
método es impreciso.
  Temperatura 40°C

Tabla 6. Método de Lineweaver-Burk

Sacarosa UIEI (mmolSac/mg 1/S 1/V
(mmol/L) prot)
1.867315804 0.004216561 0.535528055 237.160076
12.88687488 0.006881055 0.077598332 145.326552
26.9832705 0.008923834 0.03706 112.059464
55.37311537 0.012221145 0.018059305 81.8253969
77.80749992 0.03934125 0.012852231 25.418613
105.5673282 0.045158728 0.009472628 22.1441137
136.1136615 0.03982974 0.007346801 25.1068672
194.5530424 0.039785332 0.005139986 25.1348914

Grafica 3. Muestra la regresión lineal ajustada por el método de Lineweaver-Burk

dando los valores de la m=366.15 min y b=13.026 mmol-1min así también el coeficiente
de correlación=.9358 Como se puede observar en la gráfica todos los valores están
distribuidos a través de la recta, en comparación al del gráfico, esto debido a que el
método es impreciso
  Temperatura 50°C
Tabla 7. Método de Eadie-Hofstee

Sacarosa (mmol) UIEI (mmolSac/mg V/S V

prot)
1.867315804 0.000589931 0.000315925 0.00058993
12.88687488 0.000121978 9.46531E-06 0.00012198
26.9832705 0.014881348 0.000551503 0.01488135
55.37311537 0.048392105 0.000873928 0.0483921
77.80749992 0.179197161 0.002303083 0.17919716
105.5673282 0.180860501 0.001713224 0.1808605
136.1136615 0.161454868 0.001186177 0.16145487
194.5530424 0.152583721 0.000784278 0.15258372

Grafica 4. Muestra la regresión lineal ajustada por el método de Lineweaver-Burk

dando los valores de la m=93.92 min y b=0.0014 mmol-1min así también el coeficiente
de correlación=0.7155. Como se puede observar en la gráfica todos los valores están
distribuidos a través de la recta, en comparación al del gráfico, esto debido a que el
método es impreciso.
  Temperatura 60°C
Tabla8. Método de Hanes-Woolf

Sac (mmol/L) UIEI (mmolSac/mg S (mmol/L) S/V

prot)
2.921413964 0.000709979 2.921413964 4114.78926
14.60706982 6.66043E-05 14.60706982 219311.3015
29.21413964 0.000442681 29.21413964 65993.72165
58.42827929 0.000256334 58.42827929 227938.2705
87.64241893 0.000151265 87.64241893 579395.835
116.8565586 0.000176668 116.8565586 661447.7248
146.0706982 0.000150747 146.0706982 968980.654
204.4989775 0.00015282 204.4989775 1338164.979

Grafica 5 . Muestra la regresión lineal ajustada por el método de Hanes-Woolf dando

los valores de la m=6558.3 min y b=33091 mmol-1min así también el coeficiente de
correlación=0.9625. Como se puede observar en la gráfica todos los valores están
distribuidos a través de la recta, en comparación al del gráfico, esto debido a que el
método es impreciso.
 Tabla 9. Muestra los parámetros cinéticos determinados para cada temperatura
Temperatura m=pendiente b= ordenada Coeficiente de Vmax KM(mmol)
(˚C) (mg*min/mmol) al origen correlación (mmol/mg*min)
(mg*min) (R2)
30 366.92 52.026 0.7435 0.019221159 7.0526275
40 366.15 13.026 0.8499 0.051902216 93.605647
50 93.92 0.0014 0.9358 0.0767695 28.1091
60 6558.3 -33091 0.9625 0.00015248 -5.0456
Lo importante a resaltar en la tabla 9 es el valor de la Vmax y KM, el valor de velocidad
más alto de todos fue a la temperatura de 50°C obteniéndose 0.0767 mmol/mg*min
con un valor de KM de 28.10 mmol.

Gráfico 6. Actividad específica vs Temperatura.

El gráfico 8 corrobora que la temperatura óptima a la cual trabaja mejor la invertasa es

a 50°C.
Así mismo también se calculó Q10 y la energía de activación por medio de la ecuación
de Arrhenius. Para ello se realizó la siguiente tabla:

Tabla 10. La tabla muestra los datos calculados a partir de la linealización de la ecuación de
Arrhenius, y así poder determinar la Ea.
Temperatura Vmax Temperatura 1/T (K-1) Ln Vmax
(°C) (mmol/mg*min) (K)
30 0.01922116 303.15 0.0032987 -3.95174359
40 0.05190222 313.15 0.00319336 -2.95839379
50 0.0317 323.15 0.00309454 -3.4514386
60 0.00015248 333.15 0.00300165 -8.78847712
Ejemplo de cálculo 1/T (K-1) y Ln Vmax para T=30°C.

1 1
= = 0.0033°𝐾 −1
𝑇 30 + 273.15
𝐿𝑛(𝑉𝑚𝑎𝑥) = 𝐿𝑛(0.01922116) = −3.95174359

Para poder determinar la Ea (energía de activación) se utilizó la ecuación de Arrhenius

linealizada.
𝐸𝑎 1
𝐿𝑛 𝐾 = − ( ) + 𝐿𝑛 𝐴
𝑅 𝑇

Linearización Ec. Arrhenius

0
0.00295
-1 0.003 0.00305 0.0031 0.00315 0.0032 0.00325

-2
-3
-4 y = 32204x - 104.65
Ln V max

-5 R² = 0.8413

-6
-7
-8
-9
-10
1/T K-1

Gráfico 9. Muestra el ajusta de la recta para obtener los coeficientes de la ecuación de Arrhenius y
determinar la Ea.

En el gráfico 7 se muestra que se realizó la regresión con solamente tres puntos

correspondientes a los datos de las temperaturas 40°C, 50°C y 60°C de la tabla 10.
Por lo tanto, la ecuación queda de la siguiente manera:

𝐸
𝐿𝑛 𝐾 = 32204 ( 𝑎⁄𝑅 ) − 104.65
𝐸
𝑚 = − 𝑎⁄𝑅 = −(32204°𝐾)
𝑗
𝐸𝑎 = 𝑅 ∗ 𝑚 = 8.314 ⁄𝑚𝑜𝑙 °𝐾 (32204°𝐾) = 267744.056 𝑗/𝑚𝑜𝑙
Cálculo de Q10 (30-40°C)

Dónde:
K1= 7.0526275
T1=30°C =303.15°K
K2=93.605647
T2=40°C =313.15°K

Los datos se obtuvieron a partir de la tabla 7.

93.60510⁄40𝐾−30𝐾
𝑄10 = = 13.27
7.0526

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones enzimáticas: por un incremento

de 30 a 40 °C, la velocidad de reacción aumenta 13.27 veces [1].

Cálculo de Q10 (40-50°C)

Dónde:
K1=93.605647
T1=40°C =313.15°K
K2=12.067
T2=50°C =323.15°K

Los datos se obtuvieron a partir de la tabla 7.

12.06710⁄50𝐾−40𝐾
𝑄10 = = 0.1289
93.605647

Por un incremento de 40 a 50 °C, la velocidad de reacción aumenta 0.1289 veces [1].

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

La influencia de la temperatura sobre la actividad de la invertasa se determinó

mediante la incubación de la muestra de solución acuosa de enzimas a
diferentes temperaturas (30°C-60°C) y posteriormente se ensayó la actividad
de la invertasa.
En el gráfico 1 se puede observar que a temperatura de 50°C se obtiene una
mayor actividad específica que el resto de las temperaturas, así también se
puede analizar que la velocidad de reacción es lenta en las primeras
temperaturas (30°C y 40°C).

En la práctica, la Invertasa alcanza una actividad enzimática optima a 50°C,

obteniéndose valores de Km y Vmax de 28.1091 mmol/L y 0.0767.

CONCLUSIÓN
Cada enzima trabaja a diferentes temperaturas,por eso es importante conocer su
efecto en cada una de ellas.
Si a una reacción enzimática se le aumenta la temperatura, aumenta la energía
cinética de las partículas. El aumento en la movilidad de estas moléculas produce un
aumento en el número de colisiones, aumentando la velocidad de la transformación. Si
la temperatura continúa aumentando, se comienzan a romper algunas uniones
intermoleculares responsables de la conformación de la enzima y, así, comienza a
disminuir paulatinamente su actividad. Si la temperatura es excesiva, la enzima se
desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades catalíticas.

CUESTIONARIO

1.-¿Cómo se expresa matemáticamente la influencia de la temperatura sobre la

velocidad de reacción?

La velocidad de una reacción aumenta al elevar la temperatura (como valor

medio podemos decir que un aumento de 10 grados en la temperatura duplica
la velocidad de la reacción). Esto es debido a que el aumento de temperatura
incrementa la energía media y la velocidad de las moléculas reaccionantes,
aumentando el número de choques entre ellas y el número de moléculas que
alcanza o supera la energía de activación, necesario para que el choque entre
ellas sea eficaz. En 1889, Svanthe Arrhenius estableció empíricamente que las
constantes de velocidad de muchas reacciones varían con la temperatura
según la expresión:
−𝐸𝑎
𝐾 = 𝐴𝑒 𝑅𝑡
Donde k es la constante de velocidad de la reacción, Ea es la energía de
activación, y A es la constante de Arrhenius. Tomando logaritmos naturales en
ambos miembros de la ecuación, esta queda como
𝐸𝑎
𝐿𝑛𝐾 = − + 𝐿𝑛𝐴
𝑅𝑇
Así, si se representa gráficamente ln k frente a 1/T aparece una línea recta, lo
que permite determinar el valor de la energía de activación. Alternativamente,
esa ecuación puede escribirse para dos conjuntos de valores de k y de
temperatura, lo que permite eliminar la constante lnA. La ecuación resultante,
denominada ecuación de Arrhenius,

𝐾2 𝐸𝑎 1 1
𝐿𝑛 = [ − ]
𝐾1 𝑅 𝑇1 𝑇2
Donde T1 y T2 son dos temperaturas en grados Kelvin, k1 y k2 son las
constantes de velocidad a esas temperaturas, Ea es la energía de activación (J
mol-1 ) y R es la constante de los gases (8,3145 J mol-1 K-1 ).

2.- ¿Qué es el Q10 y qué significado tiene?

El coeficiente de temperatura Q10 es el factor mediante el cual la velocidad de
una reacción (como una reacción química) aumenta con un incremento de 10°
en la temperatura, medida en grados Celsius.

El Q10 se calcula como:

Donde:
R es la tasa
T es la temperatura .
Q10 es una cantidad sin unidades, ya que es el factor que expresa la variación
de una tasa, y es una manera útil de expresar la dependencia de la
temperatura que tiene un proceso determinado.

3.- ¿A qué temperatura es estable la invertasa, a qué temperatura se

desnaturaliza y a que temperatura pierde su actividad?

Temperaturas por debajo de los 25° C inactivan a la enzima reversiblemente ,

la invertasa es estable, a los 55° C, al aumentar la temperatura de la reacción
un incremento de la velocidad de reacción, donde se observa su máxima
actividad sin embargo al sobrepasa esta temperatura se desnaturaliza.

4.- ¿Qué es una enzima termoestable?

Una enzima o proteína que se llama termoestables cuando se define un alto
despliegue (de transición), temperatura (T m), o una larga vida media en un
grupo seleccionado de alta temperatura, es decir que pueden adaptarse a
altas temperaturas. Una alta temperatura debe ser una temperatura por encima
de la termófilo límite para el crecimiento [> 55 ° C].

5.- ¿Por qué es posible cuantificar proteína soluble aún en altas temperaturas
aunque la actividad disminuya?

Todas las enzimas trabajan en un rango de temperaturas específicas del

organismo al que pertenecen. Los aumentos de temperatura generalmente
provocan un incremento de la velocidad de reacción. Esto se debe a
alteraciones de la estructura de la proteína debidas a la interrupción de
uniones iónicas que resultan en la estabilización de la estructura
tridimensional de la enzima. La temperatura óptima de las enzimas
humanas se encuentra generalmente entre los 35 y los 40 °C; la
temperatura media del organismo del ser humano es 37 °C. Así, las
enzimas humanas comienzan a desnaturalizarse rápidamente a partir de los
40 °C. En cambio, las enzimas de las arqueas termófilas, que se encuentran
en manantiales calientes, son estables hasta a 100 °C.5 Sin embargo, la
idea de de una velocidad "óptima" para una reacción enzimática es
engañosa, ya que la velocidad observada a cualquier temperatura es el
producto de dos velocidades, la velocidad de reacción y la velocidad de
desnaturalización. Si se usase un ensayo para medir esta segunda
actividad por segundo, la velocidad sería alta a altas temperaturas, y
usando un ensayo para cuantificar la formación de producto ésta sería baja
a esas temperaturas.
 BIBLIOGRAFIAS

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Cinetica_Quimica_II_Influencia_de_la_Temperatura_y_de_la_Presencia_%
20de_un_Catalizador.pdf
 Gómez, M.; Matesanz, A.I.; Sánchez, A.; Souza, P. (2005)“Laboratorio de
Química. 2ª ed. Práctica 4”. Ed. Ediciones UAM

 Huerta Sergio. Planta Piloto De Fermentaciones Departamento De

Biotecnología UAMI. México. Recuperado el 14 de junio de 2018 de:
http://sgpwe.izt.uam.mx/files/users/uami/sho/Tema_5b_pH.pdf

 T. Manuel, V. Jesús . “Estudio cinético de la actividad invertasa de levadura

de panadería”. Campos universitario de Rabanales, Dpto de bioquímica y
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 (uvm, 2015)