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Esta reacción puede ocurrir tanto en el citosol como en las mitocondrias

El glutamato es transformado en α cetoglutarato por desaminación oxidativa como ya se

ha descrito en este capitulocomo por transaminación el glutamato es convertido en ácido
α cetoglutaratopuede formar glucosa utilizando tres atomos de carbono

AMINOÁCIDOS NO POLARES EL SUCCINIL coA ES PUNTO DE ENTRADA

El succinil coA es púnto de entrada para alguno de los atomos de carbono de la metionina
MET)isoleucina n(ILE) y valina (VAL) el propionil coA y después el metil malonil coA son
intermediarios en la degradacion de estos tres aminoacidos no polares fig (2,652) el
mecanismo para la interconversion del propionil coA y del metil malonil coA es el mismo
que el que se emplea en la oxidación de los acidos grasos que tiene la cadena
hidrocarbonada impar .
METIONINA (MET)
La degradación de la metionina requiere de un donante de grupos metilo la 5 adenosil
metionina es el que actúa como donador de grupos metilos la metionina se convierte en
succinil coA en nueve reacciones fig. (2.652b) la primera de ellas es la adenilacion de la
(MET) para formar la s-adenosil metionina (SAM) un donante de metilos común de la
célula. la donación de metilos y la desadenilacion conduce la hemocisteina que se
convierta finalmente en 𝛼 ceto glutarato. el complejo enzimático α cetoácidos
deshidrogenasa descarboxila oxidativamente al α cetobutirato hasta propionil coA que se
transforma en succinil coA

La metionina es muy importante porque posee dos talvez tres vías metabólicas
principales además de su utilización en la biosíntesis de proteínas tisulares las dos vías
primarias involucran primero una transmetalación la porción remante es luego
neutralizado .fig.(1.383)y fig.(1.384)se considera que la transaminación el cetoácido
correspondiente es una vía relativamente menor las principales vías de metabolización de
la metionina es como se muestra en la fig.(1.383)y fig.(1.384) implican la transferencia de
5b
En conclusión, la acción de la quimotripsina tiene lugar en dos pasos en lazados mediante
un intermediario unidas covalentemente .la acción cinética de estas enzimas son
estudiadas sobre un análogo del sustrato que forme un producto coloreado para la
quimotripsina se usa el sustrato cromo génico que es el ESTER P-NITROFENILICO DEL N
ACETIL L FENILALANINA este sustrato es un éster en vez de una amina uno de los
productos formados por la ruptura de este sustrato por la quimiotripsina es el
nitrofenolato que tiene color amarillo fig.(2.230)

Con este sustrato en condiciones de estado estacionario la ruptura del sustrato obedece la
cinética de Michaels menten un km de 2d um y un k cat de 77 s .la fácil inicial de la
reacción se realiza utilizando la técnica de flujo determinado este método permite que la
enzima se mezcle rápidamente con el sustrato y favorece a la observación de la reacción
casi instantánea al comienzo de la reacción revelo una fase explosiva durante el cual
produce rápidamente el producto coloreado después cuando la reacción alcanza la fase
estacionaria el producto se genera mas lentamente .estos resultados sugieren que la
reacción de hidrolisis tiene lugar en dos pasos donde el primer paso es mucho más rápido
que el segundo.
Para formar el intermediario enzima sustrato enlazado covalentemente los pasos se explican
por qué la reacción del residuo nucleofílico de la serina con el sustrato este es muy rápido
donde se forma en primer lugar el intermediario Acil-enzima y se libera el alcohol p- nitrofenol
en segundo lugar este intermediario acil.enzima se hidroliza para liberar el componente acido
carboxílico del sustrato y regenerar la enzima libre y se necesita mas tiempo para que la
enzima pueda reiniciar un nuevo ciclo catalítico fig. (2.231b)

Posteriormente muchas otras enzimas que contienen triadas catalíticas similares a la

quimiotripsina su estructura en su conjunto son casi idénticos a algunas como la tripsina y la
quimiotripsina y la elastasa son homologas a la quimiotripsina estas enzimas con mecanismos
idénticos a la quimiotripsina sin embargo las especificidades por el sustrato muy diferentes la
secuencia de estas proteínas son aproximadamente 40 porciento idénticas ala quimiotripsina
existen otros m miembros de la familia de la quimiotripsina que son una serie de proteínas que
participan en la coagulación sanguínea también pertenecen una amplia gama de proteínas
encontradas en bacterias y virus un ejemplo particular bien caracterizado es la subtilisima una
proteína de la bacteria bacillus amiloliquefaciens el centro activo incluye familia una triada
catalítica y a cavidad de oxianion sin embargo una de las NH viene de la cadena lateral de la
ASN en vez de la his como en la quimiotripsina.