CATALAZA

“Año del Dialogo y la Reconciliación Nacional”
UNIVERSIDAD NACIONAL DE UCAYALI

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL
CURSO: BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL
TEMA: La enzima catalasa y su acción en los alimentos
ALUMNOS  Nunjar Aliaga, Darren Augusto

 Borges Cordova Rony
 Aguilar Valderrama Francis
 Ushñahua Chavez Fernando
 Bernardo Lao Jean Lee
 Tucto Alata Rodrigo
 Saavedra Chota Dennis
DOCENTE : Ing. James Silva Diaz
PUCALLPA-PERÚ
2018
Universidad Nacional de Ucayali
Biotecnología Industrial
I. Introducción
La catalasa en una enzima que la podemos encontrar en muchos organismos
vivos, y cataliza la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno (agua
oxigeada) en agua y oxígeno.
Además, la catalasa cumple una función protectora contra determinados

microorganismos patógenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias,
mueren al estar en contacto con oxígeno, es por esta razón que el oxígeno
producido por esta enzima tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos.
Tanto es así, que la ausencia de dicha enzima por defectos genéticos, llamada
acatalasemia o enfermedad de Takahara, causa importantes infecciones en la
mucosa bucal, pudiendo llegar a causar la pérdida de dientes y graves lesiones
en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal.
La industria alimentaria evita la oxidación de los alimentos mediante diferentes

técnicas, como el envasado al vacío, y también utilizando antioxidantes.
Hay antioxidantes naturales, presentes en el organismo, o sintéticos. Los

antioxidantes en alimentos se definen como preservantes que retardan el
deterioro, rancidez o decoloración debida a la oxidación. Después de que el
antioxidante se une al agente oxidante, éste no está libre para reaccionar con
algunos compuestos de los alimentos y por lo tanto no puede causar su
oxidación.
Los antioxidantes pueden ser enzimas que aumentan la velocidad de ruptura de

los agentes oxidantes (radicales libres). Entre ellas se encuentran las enzimas
superóxido dismutasa, glutatión peroxidasa y la catalasa.
La catalasa se obtiene fundamentalmente a partir de microorganismos y su

función es convertir el agua oxigenada (H2O2) en agua (H20) y oxígeno (O2)
1
II. Objetivos
2.1 General
 Observar la acción física de la enzima de la catalasa en los
alimentos.
2.2 Específicos
 Conocer la reacción de la catalasa con el peróxido de hidrogeno, del
hígado de pollo.
 Conocer la reacción de la catalasa con el peróxido de hidrogeno, del

tomate.
2
III. Revisión bibliográfica:

3.1. LAS ENZIMAS
Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la
velocidad de reacción hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de
proteínas más numeroso y especializado y, actúan como catalizadores
de reacciones químicas específicas en los seres vivos o sistemas
biológicos. Muchas de las enzimas no trabajan solas, se organizan en
secuencias, también llamadas rutas metabólicas, y muchas de ellas
tienen la capacidad de regular su actividad enzimática. Son proteínas
globulares formadas por una o más cadenas polipeptídicas plegadas,
creando una “hondonada” donde encaja el sustrato y tiene lugar la
reacción. Esta zona de la enzima se denomina centro activo y sólo unos
pocos aminoácidos están implicados en él. La proximidad de los
aminoácidos en el centro activo está determinada por la estructura
terciaria, aunque también pueden ocupar posiciones adyacentes en la
estructura primaria. En una enzima con estructura cuaternaria, los
aminoácidos del centro activo pueden encontrarse incluso en diferentes
cadenas (Álvarez, 2010).
Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y

otra vez repetidamente. Una enzima puede catalizar miles de reacciones
en cada segundo. Tanto los valores de pH como de la temperatura a los
que trabaja la enzima son extraordinariamente importantes. La mayoría
de los organismos tienen un intervalo de temperatura preferente en el
cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de dicho intervalo
de temperatura. Si el ambiente donde se encuentra la enzima es
demasiado ácido o demasiado básico, la enzima puede desnaturalizarse
de forma irreversible o transformarse de modo que su forma no le
permita más realizar su funcionamiento apropiado. El H2O2 es tóxico
para la mayoría de los organismos vivos. Muchos organismos son
capaces de destruir el H2O2 mediante la acción de enzimas antes de
que pueda realizar mucho daño. Aunque esta reacción ocurre
espontáneamente, las enzimas incrementan la velocidad de reacción de
forma considerable. Se conoce que al menos dos enzimas diferentes
3
catalizan esta reacción: La catalasa, que se encuentra en animales y

protistas; la peroxidasa, que se encuentra en las plantas. Mucho se
puede aprender sobre las enzimas mediante el estudio de la rapidez de
reacciones catalizadas por enzimas (Álvarez, 2010).
3.1.1. Tipos de enzimas

Según (Álvarez, 2010) existen diferentes tipos de enzimas, una
de las más importantes es la catalasa.
La catalasa: Es una enzima que se encuentra en organismos

vivos y cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en
oxígeno y agua. El peróxido de hidrógeno es uno de los
productos del metabolismo celular en diversos organismos, pero
dada su potencial toxicidad, es transformado enseguida por la
enzima catalasa.
Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las

reducciones y oxidaciones biológicas que intervienen en los
procesos de fermentación y de respiración. Estas son esenciales
en ciertas cadenas metabólicas como por ejemplo la escisión
enzimática de la glucosa y en la producción de ATP.
Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la

transferencia de una porción de molécula a otra. Además, estas
enzimas son las que actúan sobre distintos sustratos,
transfiriendo glucosilo, sulfató, amina, aldehído, entre otros
grupos.
Hidrolasas: Estas enzimas actúan sobre las moléculas de

protoplasma, tales como las de grasas, de glicógeno y de
proteínas. El acto de catalizar es realizado en la escisión de los
enlaces de los átomos de nitrógeno y carbono o bien, de carbono
y oxígeno. Al mismo tiempo se adquiere la hidrólisis de las
moléculas de agua de la que devienen las moléculas de
hidrógeno y oxidrilo, que se unen a las moléculas resultantes de
4
la ruptura de enlaces de las moléculas mencionadas. Dentro de

estas enzimas se encuentran proteínas como la quimiotripsina,
la tripsina y la pepsina que son esenciales en la digestión ya que
son las que hidrolizan enlaces estéricos, glucosídicos y pépticos.
Isomerasas: Estas son las que actúan sobre ciertas sustancias

a las que transforman en otras isómeras, lo que significa que
tienen la misma fórmula empírica pero un desarrollo diferente.
Liasas: estas enzimas son las que actúan sobre los enlaces
entre los átomos de carbono, carbono y oxígeno, carbono y
azufre o carbono y nitrógeno, escindiéndolos.
Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que

dos moléculas se unan. Esto se da al mismo tiempo en que el
ATP se degrada y libera energías que son las necesarias para
que dichas moléculas puedan unirse.
3.2. LA CATALASA
La catalasa es una enzima antioxidante presente en la mayoría de los
organismos aerobios, se encuentra en las células de los tejidos animales
y vegetales. La función de esta enzima en los tejidos es necesaria
porque durante el metabolismo celular, se forma una molécula tóxica que
es el peróxido de hidrógeno, H2O2(agua oxigenada). Cataliza la
dismutación del peróxido de hidrógeno (H2O2) en agua y oxígeno. La
mayoría de estas enzimas son homotetrámeros con un grupo hemo en
cada subunidad. Se ha determinado la estructura cristalográfica de
nueve catalasas. Algunas catalasas tienen subunidades pequeñas
(masa molecular ≈ 60 kDa) y otras grandes (masa molecular > 80 kDa).
Entre estos dos tipos de catalasas existen diferencias estructurales
importantes. Las catalasas pequeñas son menos resistentes a la
desnaturalización, unen NADPH, tienen hemo b y se inhiben e inactivan
por sustrato. En cambio, las catalasas grandes tienen un dominio extra
en el C-terminal que es semejante a la flavodoxina, son muy resistentes
5
a la desnaturalización, tienen hemo d, presentan enlaces covalentes

inusuales cercanos al sitio activo y son resistentes a concentraciones
molares de H2O2. Aquí revisamos los aspectos estructurales de las
catalasas y sus posibles implicaciones funcionales. La catalasa en una
enzima que la podemos encontrar en muchos organismos vivos,
y cataliza la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en
agua y oxígeno. El peróxido de hidrógeno es uno de los productos del
metabolismo celular en diversos organismos, pero dada su potencial
toxicidad, es transformado enseguida por la enzima catalasa (Ferreras,
2013).
El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de

muchos organismos vivientes y tiene entre otras funciones la de proteger
contra microorganismos patógenos, principalmente anaerobios, aunque
dada su toxicidad, ésta debe transformarse a compuestos no peligrosos.
Esta función de descomposición la lleva a cabo esta enzima que cataliza
la descomposición hacia oxígeno y agua. Además, la catalasa se utiliza
en muy diversos procesos de tipo industrial, de diagnóstico químico,
clínico, veterinario, agropecuario, etc. Se puede ver en la industria textil
para la eliminación de peróxidos del blanqueado de telas, así como en
casos detallados de limpieza de lentes de contacto que hayan sido
esterilizados con agua oxigenada o en diagnósticos clínicos como la
prueba de Elisa, o en la denominada acatalasemia, que es la ausencia
congénita de catalasa en sangre (conocida como enfermedad de
Takahara caracterizada por fuertes infecciones gangrenosas en encías
causantes de destrucción de los maxilares), determinación de la
actividad microbiana como el caso de penicilium y otras bacterias
anaerobias que al estar en contacto del oxígeno producido por la
reacción tiene efecto bactericida. En la industria, se también se utiliza la
enzima catalasa, para diferentes fines. Por ejemplo, se usa en la
industria textil, para eliminar residuos de peróxido de hidrógeno.
Además, la catalasa cumple una función protectora contra determinados
microorganismos patógenos, sobre todo anaerobios (Alfaro, 2012).
6
Las bacterias anaerobias, mueren al estar en contacto con oxígeno, es

por esta razón que el oxígeno producido por esta enzima tiene efecto
bactericida sobre estos microorganismos. Tanto es así, que la ausencia
de dicha enzima por defectos genéticos, llamada acatalasemia o
enfermedad de Takahara, causa importantes infecciones en la mucosa
bucal, pudiendo llegar a causar la pérdida de dientes y graves lesiones
en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal (Alfaro, 2012).
3.2.1. Función de la catalasa

Las especies de oxígeno reactivas como el radical superóxido, el
radical hidroxilo y el peróxido de hidrógeno (H2O2) se forman
durante la reducción del dioxígeno en agua. Estas especies
pueden dañar las proteínas, los lípidos y los ácidos nucleicos, por
lo que se requieren sistemas antioxidantes eficientes, entre los
que se incluyen ciertas enzimas. El peróxido de hidrógeno se
forma por la dismutación del radical superóxido y también en la
reacción de algunas oxidasas. Hay varias enzimas capaces de
degradar el peróxido de hidrógeno: las catalasas, las peroxidasas
y las peroxirredoxinas. Las peroxidasas eliminan el H2O2
usándolo para oxidar otros sustratos. A diferencia de las otras
enzimas, que requieren de un sustrato reducido, las catalasas
dismutan el peróxido de hidrógeno. Se han identificado tres
grupos de catalasas:
i) las catalasas monofuncionales, que contienen hemo y

están presentes tanto en los organismos procariotos como
en los eucariotos.
ii) Las Mn-catalasas, que son enzimas hexaméricas que no
tienen hemo, tienen Mn en el sitio activo y sólo están
presentes en algunos organismos procariotos anaerobios.
iii) Las catalasas-peroxidasas, que tienen actividad de
catalasa y de peroxidasa, contienen hemo y sólo están
presentes en las bacterias y los hongos.
7
La mayoría de los organismos aerobios tienen catalasas

monofuncionales. Las catalasas catalizan la dismutación del
peróxido de hidrógeno en agua y dioxígeno evitando así que se
forme el radical hidroxilo y el oxígeno singulete, especies de
oxígeno que son muy reactivas. En el hombre, la catalasa protege
la hemoglobina del peróxido de hidrógeno que se genera en los
eritrocitos. También tiene un papel de protección en la
inflamación, en la prevención de mutaciones, evita el
envejecimiento y cierto tipo de cáncer (Díaz, 2013).
3.2.2. Mecanismo de reacción

En la reacción de la catalasa ocurre la transferencia de dos
electrones entre dos moléculas de peróxido de hidrógeno en la
cual una funciona como donador y otra como aceptor de
electrones. El mecanismo de reacción se lleva a cabo en dos
pasos. En el primero la catalasa se oxida por una molécula de
peróxido formando un intermediario llamado compuesto I. El
compuesto I se caracteriza por tener un grupo ferroxilo con FeIV
y un radical catiónico de porfirina. En esta reacción se produce
una molécula de agua. En el segundo paso de la reacción, el
compuesto I es reducido por otra molécula de peróxido
regresando la catalasa a su estado inicial y produciendo agua y
dioxígeno (Díaz, 2013).
3.3. Enzimas del hígado de pollo

En el hígado existe un grupo de organelos similares en estructura a los
lisosomas, pero más pequeños, son los peroxisomas´(Tortora. 2007. p
65)
El hígado contiene varias oxidasas, enzimas que pueden oxidar H de

diversas sustancias orgánicas. Los aminoácidos y los ácidos grasos
pueden ser oxidados en los peroxisomas en el metabolismo natural.
Además, lasenzimas de los peroxisomas oxidan sustancias tóxicas
como el alcohol. Por ello, son muy abundantes en el hígado, donde se
tiene que petoxificar del alcohol y otras sustancias nocivas. Un producto
8
intermedio de las reacciones de oxidación del metabolismo es el H2O2,

un compuesto potencialmente tóxico. Sin embargo, los peroxisomas
contienen catalasa que descompone el H2O2 en compuestos menos
peligrosos.
3.4. Desnaturalización de las proteínas

Nos dice Tortora (2007), que existe un proceso en el cual, las proteinas
pierden sus propiedades fundamentales, llamado desnaturalización.
La desnaturalización en un sentido termodinámico se refiere al cambio

de un estado ordenado de moléculas a otro desordenado, lo que trae
consigo un incremento en la entropía del sistema. En la
desnaturalización se pierden las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, sin que haya una hidrólisis del enlace peptídico; es decir,
los enlaces principalmente afectados son los de hidrógeno, los
hidrófobos y también iónicos. Generalmente las proteínas que tienen
una actividad biológica presentan un alto grado de estructuración y de
orden conformacional necesarios para llevar acabo su función
IV. MATERIALES Y METODOS

4.1. MATERIALES
MATERIALES REACTIVO INSUMOS INDUMENTARIA MATERIALES
DEL ALUMNO DE LIMPIEZA
9
Gradilla Agua Hígado Cofia Cloro

Tubo de oxigenada de pollo Guardapolvo Lejía
ensayo Tomate Mascarilla Alcohol
Mechero Lapicero Lava vajilla
Pipeta Cuaderno Detergente
Cuchillo Cámara Papel
Mortero toalla
Franela
4.2. METODOLOGÍA
La práctica de la enzima catalasa y su acción en los alimentos se realizó el

25/07/18 a las 09:10 am en el Laboratorio de tejidos.
La primera acción que se hizo fue desinfectar la mesa de trabajo y los utensilios
requeridos, también se procedió a lavar el tomate.
En la práctica de la catalasa se utilizó tejido vegetal y tejido animal y con la acción
de la temperatura se observó la actividad de las enzimas.
10
V. PROCEDIMIENTO
5.1. Procedimientos para observar la presencia de enzima
catalasa en tejido animal y tejido vegetal.
Tejido Animal (hígado de pollo)
Se procede a cortar el hígado de

pollo en pequeños trozos
Se coloca en un tubo de ensayo,

trozos de hígado de pollo
Luego se añade 5ml de agua

oxigenada
Se observó la reacción que hubo al

agregar el agua oxigenada.
11
Tejido Vegetal (tomate)
Se cortó el tomate en pequeños

trozos
Los trozos de tomate se colocó en un

tubo de ensayo
Se añadió 5ml de agua oxigenada
Se observó la reacción
12
5.2. Desnaturalización de la enzima catalasa.
Tejido animal (hígado de pollo)
Colocar en un mortero varios trocitos de

hígado de pollo
Luego se añadió agua hasta cubrir

la muestra y machacar en un
mortero hasta degradar las células
y liberar su contenido.
Filtramos la mezcla y lo separamos en

dos tubos de ensayo (A y B).
En el tubo de ensayo (A) agregamos

5ml de agua oxigenada y observar.
Se calentó el tubo de ensayo (B) sobre

un mechero durante un minuto hasta
que hierva (colocar el tubo en posición
oblicua cuidando que su abertura se
dirija hacia el lado opuesto).
13
Se añadió el agua oxigenada y se

observó.
Tejido vegetal (tomate)
Colocar en un tubo de ensayo varios

trocitos de tomate, se añadir agua hasta
cubrir la muestra y machacar en un
mortero para degradar las células y
liberar su contenido
Filtrar la mezcla y separar la muestra en

dos tubos de ensayo (A y B).
Al tubo A se le agrega 5ml de agua

oxigenada
Calentar el tubo B sobre un mechero

durante un minuto hasta que hierva (se
colocar el tubo de ensayo en posición
oblicua cuidando).
Se añadió el agua oxigenada y observó

si hay reacción o no.
14
VI. RESULTADOS Y DISCUSIONES

6.1. RESULTADOS
TRATAMIENTOS SOMETIDOS A CALOR OBSERVACIONES
Hígado en trozos Hubo reacción
Tomate en trozos Hubo reacción
Solución de hígado Hubo reacción

triturado (Tubo A)
Solución de hígado x No hubo reacción

triturado (Tubo B)
Solución de tomate Hubo reacción

Molido (Tubo A)
Solución de tomate x No hubo reacción

molido (Tubo B)
En el primer experimento cortamos en trozos pequeños el hígado de pollo (célula

animal) y un tomate (tejido vegetal) y al añadir agua oxigenada en sus tubos
respectivos observamos la acción de la enzima catalasa formando una parte
líquida que sería el agua y en la parte superior una capa de burbujas de oxígeno.
La acción de la enzima catalasa fue mayor en el tejido animal; sin embargo en el

tejido vegetal sí observamos su actividad pero fue menor.
15
En los tratamientos de la solución filtrada del hígado triturado obtuvimos dos

tubos A y B, de los cuales observamos reacción de la enzima en el tubo A y no
hubo reacción en el tubo B; debido a que fue expuesto a temperatura de
ebullición.
En el tratamiento de la solución filtrada del tomate molido obtuvimos también dos

tubos A y B de los cuales solo reaccionó el tubo A que no fue expuesto a altas
temperaturas.
16
6.2. DISCUSIONES
Al hacer una observación y análisis, podemos deducir lo siguiente:
En el hígado crudo, hubo una reacción rápida, en la cual hubo una producción
moderada de burbujas, las cuales representan el O2 liberado a partir de la
descomposición del H2O2.
En el hígado machacado hubo una mayor producción de O2 representado

visiblemente por el burbujeo experimentado, esto fue debido a que hubo más
espacios libres fáciles de penetrar para el H2O2, y esto también dio como
resultado una producción más acelerada.
En el hígado cocido, no pudimos observar una generación de O2, debido que al

hervir el hígado, se presentó la desnaturalización de proteínas provocada por la
exposición a altas temperaturas, pues al perder su estructura terciaria, perderá
también la función, y como consecuencia su función catalítica, por ello no pudo
descomponer el H2O2.
Respecto al tomate crudo, hubo también una reacción rápida, pero moderado
producción de O2. En el tomate picado una mayor producción de O2 debido al
área de reacción, y finamente no hubo reacción enzimática con el tomate
sometido a calor.
17
VII. CONCLUSION
 La actividad de la catalasa puede medirse por diversos procedimientos,
sin embargo hay que procurar operar con la menor concentración
posible de sustrato, agua oxigenada, a temperatura baja (baño de hielo),
para evitar la inactivación de la enzima por el sustrato.
 Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan
reacciones químicas.
 La enzima actúa sobre un sustrato definido. El sustrato es una molécula
y esto se convierte luego en moléculas diferentes llamadas productos al
haber actuado con la enzima.
 La catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y
cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en oxígeno y agua.
18
VIII. CUESTIONARIO
1. ¿Cuál es la fuente de la que se extrae la enzima catalasa?
Esta enzima se encuentra en tejidos animales y vegetales.
2. ¿Cuál será la función de esa enzima en el organismo?
Las más comunes trabajan en el proceso de digestión, separando las

moléculas de los alimentos en piezas más pequeñas para que el cuerpo
pueda absorberlas. Otras veces, las enzimas actúan para permitir que
moléculas se unan para producir una nueva. Cada enzima tiene un trabajo
específico y son muy selectivas. La función de esta enzima es de
desintoxicar, es decir, su función es la de transformar productos tóxicos
para el organismo (como el agua oxigenada), en oxígeno y agua, nada
perjudiciales.
3. ¿Cuál es el sustrato sobre el que actúa esta enzima?
El sustrato sobre el que actúa esta enzima es el peróxido de hidrógeno o

agua oxigenada.
4. ¿Cuál es el producto que se obtiene de su actividad?
Como producto se obtiene agua y oxígeno.
5. ¿Cuál es el efecto del tratamiento térmico en la estructura

enzimática?
Dado que todas las enzimas son proteínas, el efecto del calor, la presión,
cambios en la concentración salina o cambios de pH, provocará la
desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de todas las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),
19
quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. La

desnaturalización comporta, a su vez, la pérdida de la conformación
nativa, es decir, la pérdida de la estructura tridimensional estable que le
proporciona su función; a su vez, esta precipita al perder su solubilidad.
6. Comparar y justificar los resultados obtenidos en los tubos A

y B de la segunda parte de la experiencia.
Realizamos los mismos pasos que en el caso anterior pero calentamos

ambos tubos con un mechero Bunsen hasta llevarlos a ebullición, antes
de verter el agua oxigenada. Esperamos a que los tubos se enfriaran y
depositamos esta sustancia. Como resultado, no obtuvimos el burbujeo
anterior (asociado a la liberación de oxígeno) debido a que se había
producido la desnaturalización de la enzima catalasa, debido al calor que
se había aplicado. Esto ocurre debido a que al aplicar calor, se pierde la
conformación nativa de la proteína, es decir, se produce la pérdida de
todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), perdiéndose su función y su solubilidad y quedando reducida
a un polímero con estructura primaria.
IX. BIBLIOGRAFÍA
 Alfaro, Y. (2012). Control de la actividad enzimática. España: Universidad

Complutense.
 Álvarez, A. (2010). Identificación y caracterización de las enzimas .
Argentina : Universidad de Buenos Aires.
 Díaz, A. (2013). Función y mecanismo de reacción de la catalasa. Cuba:
Universidad Icesi.
 Ferreras, M. (2013). Estructuras de las catalasas. España: Universidad
Complutense de Madrid.
20

CATALAZA

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

CATALAZA

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

“Año del Dialogo y la Reconciliación Nacional”

UNIVERSIDAD NACIONAL DE UCAYALI

CURSO: BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL

TEMA: La enzima catalasa y su acción en los alimentos

ALUMNOS  Nunjar Aliaga, Darren Augusto

DOCENTE : Ing. James Silva Diaz

Además, la catalasa cumple una función protectora contra determinados

La industria alimentaria evita la oxidación de los alimentos mediante diferentes

Hay antioxidantes naturales, presentes en el organismo, o sintéticos. Los

Los antioxidantes pueden ser enzimas que aumentan la velocidad de ruptura de

La catalasa se obtiene fundamentalmente a partir de microorganismos y su

 Conocer la reacción de la catalasa con el peróxido de hidrogeno, del

III. Revisión bibliográfica:

Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y

catalizan esta reacción: La catalasa, que se encuentra en animales y

3.1.1. Tipos de enzimas

La catalasa: Es una enzima que se encuentra en organismos

Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las

Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la

Hidrolasas: Estas enzimas actúan sobre las moléculas de

la ruptura de enlaces de las moléculas mencionadas. Dentro de

Isomerasas: Estas son las que actúan sobre ciertas sustancias

Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que

a la desnaturalización, tienen hemo d, presentan enlaces covalentes

El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de

Las bacterias anaerobias, mueren al estar en contacto con oxígeno, es

3.2.1. Función de la catalasa

i) las catalasas monofuncionales, que contienen hemo y

La mayoría de los organismos aerobios tienen catalasas

3.2.2. Mecanismo de reacción

3.3. Enzimas del hígado de pollo

El hígado contiene varias oxidasas, enzimas que pueden oxidar H de

intermedio de las reacciones de oxidación del metabolismo es el H2O2,

3.4. Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización en un sentido termodinámico se refiere al cambio

IV. MATERIALES Y METODOS

Gradilla Agua Hígado Cofia Cloro

La práctica de la enzima catalasa y su acción en los alimentos se realizó el

Se procede a cortar el hígado de

Se coloca en un tubo de ensayo,

Luego se añade 5ml de agua

Se observó la reacción que hubo al

Tejido Vegetal (tomate)

Se cortó el tomate en pequeños

Los trozos de tomate se colocó en un

Se añadió 5ml de agua oxigenada

5.2. Desnaturalización de la enzima catalasa.

Tejido animal (hígado de pollo)

Colocar en un mortero varios trocitos de

Luego se añadió agua hasta cubrir

Filtramos la mezcla y lo separamos en

En el tubo de ensayo (A) agregamos

Se calentó el tubo de ensayo (B) sobre

Se añadió el agua oxigenada y se

Tejido vegetal (tomate)

Colocar en un tubo de ensayo varios

Filtrar la mezcla y separar la muestra en

Al tubo A se le agrega 5ml de agua

Calentar el tubo B sobre un mechero

Se añadió el agua oxigenada y observó

VI. RESULTADOS Y DISCUSIONES

Hígado en trozos Hubo reacción

Tomate en trozos Hubo reacción