UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

(Universidad del Perú. DECANA DE AMÉRICA)

FACULTAD DE MEDICINA
DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE CIENCIAS DINÁMICAS
ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE ENFERMERIA
CURSO DE BIOQUÍMICA
CODIGO: EO 1309E
2017 - II

Catálisis. Enzima. Vitaminas

Mg. José Enrique Olivera García

 REACCIONES ENDERGONICAS Y EXERGONICAS
• Una reacción endergónica es una reacción química que necesita o
utiliza energía.
• Fotosíntesis.
• Una reacción que libera energía se conoce como una reacción
exergónica.
• Respiración celular.
ENERGIA DE ACTIVACION

•Muchas reacciones exergónicas

necesitan calor (energía) para
comenzar.
•Ej.: Combustión de madera.
•Esta energía se conoce como energía
de activación.
•La cantidad de energía de activación es,
generalmente, mucho menor que la energía
que libera la reacción.
•¿Las células realizan reacciones
exergónicas?
•¿Cómo lo hacen sin sufrir daños?
 CATALIZADORES
• Las células poseen compuestos químicos que controlan las
reacciones que ocurren en su interior.
• La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una
reacción química sin que la célula sufra daño alguno ni se
destruya se conoce como un catalizador.
• Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores (o
biocatalizadores).

Los catalizadores aceleran

la velocidad de una
reacción al disminuir la
energía de activación.
 ENZIMAS
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica (excepto las
ribozimas) especializadas que catalizan reacciones bioquímicas,
siempre que sean termodinámicamente posibles.

¿Cuántas enzimas habrán en un organismo?

Casi todas las
reacciones
químicas de las
células son
catalizadas por
enzimas, con la
particularidad de
que cada enzima
solo cataliza una
reacción, por lo
que existirían
tantas enzimas
como reacciones.
 ENZIMAS Y SUSTRATOS

• La sustancia sobre la cual actúa una enzima (E) se conoce como

sustrato (S).
• El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más
productos nuevos.
• Las enzimas son reutilizables y cada una puede catalizar de 100 a
30,000,000 de reacciones /min.
• Pero, una enzima particular actúa solo sobre un sustrato específico.
• Cada enzima particular puede controlar solo un tipo de reacción.
Reacción catabólica
Reacción anabólica
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato
Se inactivan por desnaturalización
Pueden ser reguladas
• Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación.
• Cada enzima tiene una forma única con un
sitio o centro activo en el que se une al
sustrato (fijación estereoquímica
complementaria).
• Después de la reacción, enzimas y productos
se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han cambiado
después de participar en la reacción

En estas funciones participan:

• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores
 MODELOS UNION ENZIMA-SUSTRATO

La unión del sustrato al centro activo (O SITIO ACTIVO) es muy

especifica, tanto que ni siquiera sus isómeros pueden hacerlo.
En 1890, Fisher planteo el modelo de unión enzima-sustrato
como el de una llave-cerradura. Actualmente, el modelo mas
aceptado es del llamado ajuste inducido(Koshland 1958).
 Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,

de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera

insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición
enzimática
 Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su

estructura por el hecho físico de la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos
experimentales conocidos hasta el momento.
 Estabilización del Estado de Transición

Es una ampliación de la teoría del Ajuste Inducido.

En este modelo, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al estado de
transición entre ambos.
 TIPOS DE AMINOACIDOS EN LA CADENA
POLIPEPTIDICA DE UN ENZIMA

Como toda proteína, las enzimas están formadas por aminoácidos,

que cumplen funciones diferenciadas. Entre éstos tenemos:
•Aminoácidos no esenciales que pueden ser reemplazados, y en
algunos casos eliminados sin una pérdida significativa en la
función o conformación de una enzima.
•Aminoácidos estructurales que son vitales para la conformación
de la enzima, "forman su esqueleto".
•Aminoácidos de unión que participan en la asociación entre la
enzima y el sustrato.
•Aminoácidos catalíticos que participan activamente en la
transformación del sustrato.
La "estructura" de una enzima puede
explicarse en función de los residuos
de estos cuatro tipos de aminoácidos.
Obviamente, los residuos
estructurales, de unión y catalíticos
pueden considerarse esenciales y
cualquier modificación de éstos
disminuye o se pierde la actividad
enzimática.

El sitio donde se encuentra el conjunto

de aminoácidos de unión y catalíticos
se denomina centro activo de la
enzima, un lugar estratégico donde,
por medio de uniones
intermoleculares, la enzima "atrae" al
sustrato en una orientación que la
encaja correctamente.
 ESTRUCTURA DE UN ENZIMA
Apoenzimas:
La apoenzima es una proteína sin actividad que
se ubica en la holoenzima. Es la parte proteica de
la enzima que no tiene cofactores que pueden ser
necesarios para que la enzima sea
funcionalmente activa. La apoenzima es
catalíticamente inactiva. Para que la apoenzima
pueda catalizar debe haber una coenzima que
generalmente es un vitamina. tiene un relación
llave-cerradura.

Holoenzima:
Una holoenzima es una enzima que está formada
por la apoenxima y un cofactor, La holoenzima es
una enzima completa y catalíticamente activa.

Sitio Alostérico:
Las moléculas se unen al sitio alostérico y
cambiar la forma del sitio activo , pueden ser
inhibidores o sustratos.
Los cofactores pueden ser:
A) Inorgánicos : metales que se encuentran en
pequeñas cantidades.
Sirven de puente E-S

B) Orgánicos :
+Grupos prostéticos, que
están fuertemente unidos por
enlace covalente : pe. Hemo.
+Coenzimas que son
moléculas tipo vitaminas. No
son específicos del enzima,
pero sí del tipo de reacción,
transportando grupos
funcionales
 CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
EC 1.x  Oxidorreductasas
Las enzimas se EC 2.x  Transferasas
clasifican en seis EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
grupos:
EC 5.x  Isomerasas
EC 6.x  Ligasas
EC 1.1.x - Deshidrogenasas 3.1.-.-Esterasas (carboxilesterasas, 4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
EC 1.2.x - Oxidasas fosfoesterasas, sulfoesterasas) 4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
3.2.-.-Glicosidasas 4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
EC 1.3.x - Peroxidasas
3.3.-.-Éter hidrolasas 4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
EC 1.4.x - Oxigenasas 4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-
3.4.-.-Péptido hidrolasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas , Cl-, Br-, I- At-)
3.5.-.-Acil anhídrido hidrolasas
EC 1.6.x - Reductasas etc. 4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
etc. 4.99.x - Otras liases

CASO PERTICULAR: PEPTIDO 5.1.x - Rasemasas y Epimerasas

EC 2.1.x - Grupos monocarbonados HIDROLASAS 5.2.x - cis-Trans-Isomerasas
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto I. Según la situación del enlace atacado: 5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular
EC 2.3.x - Aciltransferasas - Exopeptidasas (extremos de la cadena) 5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutases)
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas (Peptidasas) 5.5.x - Liasas Intramoleculares
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas - Endopeptidasas (interior de la cadena) 5.99.x - Otras Isomerasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados (Proteinasas)
6.1.x - Forman enlaces C-O
EC 2.7.x - Grupos fosfato II. Según el mecanismo catalítico:
6.2.x - Forman enlaces C-S
EC 2.8.x - Grupos sulfato - Serin proteinasas
6.3.x - Forman enlaces C-N
EC 2.9.x - Grupos selenio - Tiol proteinasas
6.4.x - Forman enlaces C-C
- Aspartil proteinasas
6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos
- Metaloproteinasas
6.6.x - Actúan sobre enlaces N-metal
 CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Nombre sistemático:
Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada

Número Enzyme Commission: Grupos químicos

Enzyme
Comission
EC 2.7.1.1 Enzimas

Grupo Subgrupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa

 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

1. Oxido reductasas: Catalizan reacciones de

oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno
(H) o electrones (e-) de un sustrato a otro

2. Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo

químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a
otro.

3. Hidrolasas: Catalizan las reacciones de hidrólisis.

 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
4. Liasas: Catalizan reacciones en que se produce la
adición o sustracción de grupos químicos a dobles
acetacetato
enlaces. descarboxilasa

5. Isomerasas: Catalizan la interconversión de

isómeros

6. Ligasas: Catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la

energía de hidrólisis de nucleósidos trifosfatados, generalmente el
píruvato
ATP carboxilasa
 ISOENZIMAS O ISOZIMAS
• Son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos,
pero que catalizan la misma reacción química. En bioquímica,
las isoenzimas son isoformas (variantes estrechamente
relacionadas) de las enzimas
• Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos
(i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulación
diferentes.
• La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del
metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
determinado tejido o etapa del desarrollo.
• En muchos casos, son codificadas por genes homólogos que
han divergido con el tiempo.
• Las aloenzimas representan enzimas de diferentes alelos de
un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de
diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE
LOS ISOENZIMAS.
• Monoméricas
• Diméricas
• Triméricas
• ...
 ISOENZIMAS O ISOZIMAS

• Ejemplo: Lactato deshidrogenasa

• Lactato + NAD ==== Piruvato + NADH
• M 4 , M 3 H1 , M 2 H 2 , M 1 H3 y H 4
• Se diferencian por su movilidad electroforética
• Usadas en clínica: sueros normales y sueros con alguna
patología
 EFECTO DE LA TEMPERATURA Y EL pH
Al tratarse de sustancias de naturaleza proteica, los enzimas
presentaran una temperatura y un pH óptimos para su actividad.
Por un incremento de temperatura de 10 ºC, la velocidad de
reacción se duplica, hasta que se alcanza la temperatura
óptima de la actividad catalítica. Una vez alcanzado este valor,
la actividad disminuye debido a la desnaturalización térmica
del enzima.
Cambios bruscos de pH puede alterar el carácter iónico de los
grupos amino y carboxilo en la superficie proteica. A pH alto o
bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en
consecuencia su inactivación.
La fosfatasa ácida es más activa a pH = 5.0, mientras que la
fosfatasa alcalina lo es a pH = 9.0. Muchas enzimas tienen
máxima actividad cerca de la neutralidad en un rango de pH de
6 a 8.
El pH per se no afecta la actividad enzimática, sino la
concentración de H+. Los H+ alteran la estructura del enzima y
del substrato, y también pueden participar en la reacción como
substrato o producto, alterando al reacción enzimática.
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que

se encarga de la medición cuantitativa de los índices de
reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio
sistemático de factores que afectan estos índices.
Dos parámetros de suma importancia para las enzimas son el
estudio de la velocidad máxima (V max) a la que una enzima es
capaz de trabajar y la constante de afinidad (Km) para precisar la
relación de afinidad que tiene una enzima y su sustrato.
El estudio de los parámetros cinéticos de las enzimas nos
permiten explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su
papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la
célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o
venenos o ser potenciada por otro tipo de moléculas.
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

En el estudio cinético de las enzimas, las variables mas

importantes son:
• Concentración de enzima, sustratos y productos
(incluyendo inhibidores y/o activadores)
• pH
• Temperatura
 CONCEPTO DE VELOCIDAD INICIAL
E
S P

Se muestra la aparición del Producto (P) en

Función del Tiempo (t). En los primeros minutos,
la formación del producto es lineal. En esta
región se obtiene la velocidad inicial de
reacción.
Se dice que esta reacción es de primer orden porque la velocidad
de reacción es proporcional a la concentración de un reaccionante.
-d[S]
= k[S]
dt
Pero en tiempos más largos se desvía, se puede deber a que la concentración de sustrato
disminuye en forma apreciable, a que la enzima se inhibe con el producto conforme pasa
el tiempo. Por tanto, cuando se realiza un estudio de cinética enzimática, es fundamental
que las velocidades que se obtienen sean las iníciales.
Si hubieran dos reaccionantes, para forma un producto, la
velocidad inicial seria el producto de la concentración de los dos
reactantes, y eso se conoce como velocidad de segundo orden.

E -d[S1] -d[S2] d[P]

S1+ S2 P = = k[S1]
dt dt dt
E
2S P
= k[S]2
 L Michaelis y M.L. Menten desarrollaron en 1913 una teoría
general acerca de la acción y cinética de los enzimas, el cual fue
ampliada posteriormente por G.E. Brigs y J.B.S. Haldane.

La teoría supone que el enzima E se combina en primer lugar

con el sustrato para formar el complejo enzima-sustrato ES; a
continuación este ultimo se escinde en una segunda etapa,
para formar enzima libre E y producto P.

k+1 k+2
E+S ES E+P
k-1
- La primera parte del mecanismo,
k+1
ES vo = k+1 [E] [S]
E+S
k-1 vo = K-1 [ES]
Tiene lugar mucho más rápidamente que la segunda:
k+2 vo = K+2 [ES]
ES E+P
 Se observa:
Velocidad de formación de [ES] = k+1[E][S]
Velocidad de desaparición de [ES]=k+2[ES] + k-1[ES]

Por tanto: k+1[E][S]=k+2[ES] + k-1[ES]

k+1 [E][S]
k+1[E][S]=(k-1 + k+2 )[ES] [ES] =
(k-1 + k+2 )
Pero: [Et] = [ES] + [E]
y vo=k+2[ES] v0 alcanzara un Vmax cuando [ES] alcance un valor máximo

entonces vo max= Vmax= k+2[ES]=k+2[Et]

k+1 (k-1 + k+2 ) [E][S]
E+S ES
k+2
E+P Km = [ES] =
k+1 Km
k-1
vo vo = [E][S] k+2[Et][S] – k+2[ES][S]
[ES] = vo =
k+2 K+2 Km Km
 Efecto de la concentración de substrato

. . . .
v
.
. Baja
concentración
de sustrato

. ALTA
concentración

.
de sustrato
Vmax * s SATURACION
v=
Km + s

[s]
 ANALISIS DE LA ECUACION DE MICHAELIS - MENTEN
1. Si [S] es mucho menor que KM

Vmax[S] Vmax[S] La velocidad de reacción inicial es

v= v ~͌ v ~͌ k[S] directamente proporcional a [S].
KM + [S] KM

2. Si [S] es mucho mayor que KM

A grandes cantidades de [S].
Vmax[S] Vmax[S]
v= v ~͌ v ~͌ Vmax Mayor a Km, se alcanza la
KM + [S] [S] velocidad máxima

3. Si [S] es igual a KM
Se define que KM es aquel valor
Vmax[S] Vmax[S] de concentración de sustrato
v= v ~͌ v ~͌ 1/2 Vmax donde se alcanza la mitad de la
KM + [S] [S] + [S]
velocidad máxima
 RELACION ENTRE KM Y VMAX
Vmax
Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

La Km es la concentración de sustrato donde se

obtiene la mitad de la Vmax
 Vmax

Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato

A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
 Representación recíproca doble
(Lineweaver - Burk)
Representación Lineweaver-Burke

0.04

1/v
0.03

1/Vmax
0.02

1 Km 1 1
-1/Km   
0.01
v Vmx s Vmx

0.00
-0.4 -0.2 0.0 0.2 0.4 0.6

1/s
 Representación s -s/v
(Eadie - Hofstee)
Representación Hanes
1.2

s/v
1.0

0.8

0.6

s 1 Km
-Km
0.4
 s
v Vmx Vmx
0.2

0.0
-20 0 20 40 60 80 100 120

s
 Representación de Eadie-Hofstee
Representación v/s - v
(Wong - Hanes)
Vmax

v 100

v
v   Km   Vmx
80 s

60

40

20

v/s
0
0 2 4 6 8 10 12 14 16
 Métodos de linealización para determinación parámetros
cinéticos

Método Eje Y Eje X Intercepto Intercepto Pendiente

Eje Y Eje x
Lineweaver- 1/v 1/s 1/V -1/K K/V
Burke

Hanes s/v s K/V -K 1/V

Eadie- v v/s V V/K -K

Hofstee
 ANALISIS
CINETICO DE
LA
INHIBICION
ENZIMATICA
REVERSIBLE
 DETERMINACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Por lo general la actividad enzimática puede ser determinada

midiendo (a) la velocidad de desaparición de sustrato o (b) la
velocidad de formación de producto.
La medida de las actividades enzimáticas son vitales para el
estudio de las cinéticas enzimáticas y la inhibición enzimática.
Unidades enzimáticas
Se define como la cantidad de enzima que transforma un micromol de sustrato en un
minuto en condiciones estándar previamente establecidas. En cada técnica analítica se
define la unidad de actividad y sus unidades
En el Sistema Internacional de Unidades la unidad para la actividad catalítica es el katal
(kat), pero es una unidad demasiado grande y suele usarse la unidad de actividad
enzimática (UI).
1 kat = 1 mol sustrato convertido x s-1 = 6 x 107 UI
1 UI = 1 μmol sustrato convertido x min-1 = 16,67 nkat
Otra unidad comúnmente usada es la actividad específica. Ésta se refiere a la actividad
de una enzima por miligramo (mg) de proteína, y se suele expresar en: μmol x min-1 x
mg-1). La actividad específica da una idea de la pureza de la enzima.
 MÉTODOS ANALÍTICOS DE
DETERMINACIÓN ENZIMÁTICA
A grandes rasgos, hablamos de dos métodos de análisis:
- métodos a punto final: se mide la absorbancia tras un tiempo
determinado, en el cual se estima ha tenido lugar la reacción.
- método cinético: consisten en medir la absorbancia varias
veces, con intervalos de minutos; permiten comprobar que se
encuentra en la zona lineal de la curva, ideal para la
determinación; si se detectan desvíos de la linealidad, de
desprecian alguna de las medidas finales de absorbancia.
En los productos comerciales, se indican los pasos a seguir en
cada determinación para que el resultado sea fiable.
Muchos métodos de determinación se basan en la medida de
absorbancia de cofactores, que median en la reacción:
complejos NAD-NADH; o NADP-NADPH.
 REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Las enzimas llevan a cabo una serie de reacciones secuenciales

que constituyen las rutas metabólicas

A B C Y Z

Dichas rutas están perfectamente coordinadas entre sí y cada

una está regulada de forma muy precisa.

La velocidad de cada ruta está controlada para que refleje las

necesidades generales de la célula.

La primera enzima de la ruta suele ser limitante de la velocidad

(“enzima regulador”)
 REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

1. Control a nivel de sustrato

2. Inhibición reversible por productos

(retroalimentación)

3. Activación/inhibición alostérica (nivel celular)

4. Modificación covalente (supracelular):

• Reversible: fosforilación, metilación, acetilación,
ADP-ribosilación, etc.
• Irreversible: activación proteolítica
1.- CONTROL A NIVEL DE SUSTRATO

Mediante interacción de los sustratos y productos de cada

reacción con la enzima

hexoquinasa
Glucosa + ATP -------> Glucosa-6-fosfato + ADP
_
El propio producto de la reacción puede
inhibir competitivamente a la enzima
2.- CONTROL POR RETROALIMENTACIÓN (Negativa)
Un aumento de concentración del producto final de una ruta
metabólica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta
(generalmente la primera)

A ---> B ---> C ---> D ---> E

_
E actúa como inhibidor del primer enzima.
Ello impide:
• La utilización innecesaria del primer sustrato
• La acumulación del producto final
• Se evita la acumulación de intermedios (al ser la mayoría R.
Reversibles)
3. ENZIMAS ALOSTERICAS

- Son proteínas con múltiples subunidades (múltiples centros

activos y catalíticos)
- Presentan una cinética sigmoidal, indicativa de efectos
cooperativos en la unión del sustrato.
- Su actividad está regulada por otras moléculas efectoras.
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS
- Pueden mantener las
concentraciones de sus
sustratos en valores bastante
constantes:
Enzima * Existe una concentración
Enzima muy
ineficaz eficiente
crítica de sustrato ([S]c) por
debajo de la cuál la enzima es
prácticamente inactiva
* Un pequeño aumento de la
concentración de sustrato, por
encima de la ([S]c, da lugar a
un notable aumento de la
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
actividad enzimática
 Control de las enzimas alostéricas

Las enzimas alostéricas muestran dos tipos de control

diferentes: Heterotrópico y homotrópico, según la naturaleza
del modulador

ENZIMAS HOMOTRÓPICAS: El sitio de unión es a la vez el sitio activo y el

sitio regulador. El sustrato puede funcionar como modulador.

ENZIMAS HETEROTRÓPICAS: El modulador es un metabolito diferente del

sustrato. El sitio regulador es distinto del sitio regulador.
a) Curva sigmoidea característica de una
enzima homotrópica positiva. La unión de
las primeras moléculas de sustrato hace
que la velocidad aumente por el efecto
cooperativo.
b) Efectos de un modulador positivo y uno
negativo sobre una enzima alostérica
heterotrópica . Con línea punteada a color se
señala como, para la misma concentración
de sustrato, el modulador negativo produce
un descenso de la velocidad (respecto a la
situación en ausencia de modulador)
mientras que el modulador positivo provoca
un incremento de la velocidad.
La unión de inhibidores o activadores alostéricos no
afecta a la Vmax, pero si altera la Km

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

REGULACIÓN DE LA ASPARTATO CARBAMOILTRANSFERASA
(Regula la síntesis de pirimidinas)

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

4.- MODIFICACIONES COVALENTES
Existen enzimas que están inactivas hasta que se activan por
unión covalente con otras moléculas y viceversa.
Algunas modificaciones son reversibles y otras no.
 Cadena Cadena
lateral lateral
de Ser14 de Ser14

Fosforilasa b
(menos activa)

Fosforilasa Fosforilasa
fosfatasa quinasa

Fosforilasa a
(más activa)
5. PROTEOLISIS LIMITADA

EJEMPLO: Proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina,

carboxipeptidasa)

Se sintetizan en el páncreas de forma inactiva denominada

zimógeno (mayores que la enzima activa) para evitar que
digieran el tejido pancreático.

En el intestino se activan por ruptura protelítica y finalmente

son degradadas
 ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENOS POR PROTEOLISIS

INHIBIDOR

Autoactivación

ZIMÓGENOS PROTEASAS PROTEASAS

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

PROCESO EN CASCADA DE LA COAGULACIÓN DE
LA SANGRE

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

 ISOENZIMAS: Son formas diferentes (pero relacionadas) de una enzima que
catalizan la misma reacción. A menudo difieren en unas pocas sustituciones de
aminoácidos, afinidad por el sustrato, Vmáx y/o propiedades reguladoras.

Corazón Riñón Hematíe Cerebro Leucocito Músculo Hígado

COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS: Son asociaciones de enzimas.

 ANALISIS DE
CIERTAS
ENZIMAS
AYUDAN AL
DIAGNOSTICO
VITAMINAS
 Las vitaminas son sustancias
orgánicas, de naturaleza y
composición variada
 No aportan energía, ya que
no se utilizan como
combustible, pero sin ellas
el organismo no es capaz de
aprovechar los elementos
constructivos y energéticos
suministrados por la
alimentación
 Coenzimas
 La ingestión de cantidades
extras de vitaminas no eleva
la capacidad física, salvo en
el caso de existir un déficit
vitamínico (debido, por
ejemplo, a un régimen de
comidas desequilibrado y a
la fatiga)
 Las vitaminas deben ser
aportadas a través de la
alimentación, puesto que el
cuerpo humano no puede
sintetizarlas.
Terminología
• Avitaminosis: • Las Vitaminas se dividen en
• Hipovitaminosis dos grupos, LIPOSOLUBLES
que se disuelven en grasas y
• Hipervitaminosis aceites, e HIDROSOLUBLES
que se disuelven en agua.
Vitaminas
 LIPOSOLUBLES
 Vitamina A (Retinol)
 Vitamina D (Calciferol)
 Vitamina E (Tocoferol)
 Vitamina K (Antihemorrágica)
 HIDROSOLUBLES
 VITAMINA C. Ácido Ascórbico.
Antiescorbútica.
 VITAMINA B1. Tiamina.
Antiberibérica.
 VITAMINA B2. Riboflavina.
 VITAMINA B3. Niacina. Ácido
Nicotínico. Vitamina PP.
Antipelagrosa.
 VITAMINA B5. Ácido
Pantoténico. Vitamina W.
 VITAMINA B6. Piridoxina.
 VITAMINA B8. Biotina.
Vitamina H.
 VITAMINA B9. Ácido Fólico.
 VITAMINA B12. Cobalamina.
 Vitaminas liposolubles
• Vitamina A
• Retinol o Antixeroftálmica.
• provitamina A, en forma de
carotenos
Vitaminas liposolubles
• Vitamina D
• Calciferol o Antirraquítica
• Sirve para la absorción de nutrientes como el calcio y las proteínas.
 Vitaminas liposolubles
• Vitamina E
• Tocoferol o restauradora de la fertilidad
• Esta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos, músculos y otros
tejidos. Se necesita para la formación de las células sexuales masculinas y
en la antiesterilización.
• Tiene como función principal participar como antioxidante,
Vitaminas liposolubles
 VITAMINA K
 Antihemorrágica o filoquinona.
 Participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como coenzima, y también
forma parte de una proteína muy importante llamada protombina que es la proteína
que participa en la coagulación de la sangre.
 Tipos y fuente
 K1 : vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)
 K2 :derivados de pescados.
 K3 : flora bacteriana intestinal.
Vitaminas Hidrosolubles
• VITAMINA C
• Ácido Ascórbico o vitamina
Antiescorbútica
• Esta vitamina es necesaria para
producir colágeno que es una
proteína necesaria para la
cicatrización de heridas. Es
importante en el crecimiento y
reparación de las encías, vasos,
huesos y dientes,
Vitaminas Hidrosolubles
 El denominado complejo
vitamínico B incluye los
siguientes compuestos:
 Tiamina (B1)
 Riboflavina (B2)
 Äcido Pantoténico (B3)
 Äcido nicotínico (B5)
 Piridoxina (B6),
 Biotina (B7), y
 Cobalamina (B12)
 Vitamina B1
 Tiamina, Aneurina O
Antiberibérica
 Actúa como coenzima
 Desempeñan un papel
fundamental en el
metabolismo de los glúcidos y
lípidos
 Vitamina B2
 Riboflavina
 Actúa como coenzima
 Vitamina B3
 Vitamina PP o nicotinamida.
 Actua como coenzima
 Interviene en el metabolismo
de los hidratos de carbono,
las grasas y las proteínas
 Vitamina B5
 Ácido Pantoténico o vitamina
W
 Se encuentra en una gran
cantidad y variedad de
alimentos (pantothen en
griego significa "en todas
partes").
 Forma parte de la Coenzima
A.
 Vitamina B6
 Piridoxina.
 Actúa en la utilización de
grasas del cuerpo y en la
formación de glóbulos rojos.
 Es básica para la formación
de niacina (vitamina B3),
ayuda a absorber la vitamina
B12, a producir el ácido
clorhídrico del estómago e
interviene en el metabolismo
del magnesio
 VITAMINA B8
 Vitamina H o Biotina
 Es una coenzima que
participa en la transferencia
de grupos carboxilo (-COOH),
interviene en las reacciones
que producen energía y en el
metabolismo de los ácidos
grasos.
• Vitamina B12
• Cianocobalamina.
• Esta vitamina Interviene en la
síntesis de ADN, ARN.
• Falsas vitaminas.
• Son sustancias con una acción similar a la de las vitaminas, pero con la
diferencia de que el organismo las sintetiza por sí mismo. Entre ellas están:
• Inositol.
• Colina.
• Ácido fólico.
 Inositol:
 Forma parte del complejo B y está
íntimamente unido a la colina y la
biotina.
 Forma parte de los tejidos de
todos los seres vivos: en los
animales formando parte de los
fosfolípidos.
 Colina:
 También se le puede
considerar un componente
del grupo B.
 Actúa al mismo tiempo con el
inositol en la formación de
lecitina, que tiene
importantes funciones en el
sistema lipídico.
 La colina se sintetiza en el
intestino delgado por medio
de la interacción de la
vitamina B12 y el ácido fólico
con el aminoácido metionina
 Ácido Fólico:
 Se le llama ácido fólico por
encontrarse principalmente en las
hojas de los vegetales
 Junto con la vitamina B12 participa
en la síntesis del ADN
 Es imprescindible en los procesos
de división y multiplicación
celular, por este motivo las
necesidades aumentan durante el
embarazo
 Produce en los niños
detenimiento en su
crecimiento y disminución en
la resistencia de
enfermedades.
 En adultos, provoca anemia,
irritabilidad, insomnio,
pérdida de memoria,
disminución de las defensas,
mala absorción de los
nutrimentos debido a un
desgaste del intestino