BIOTECNOLOGÍA

UNIDAD 1 ETAPA 2
DEBATE Y CONSENSO CIENTÍFICO
DE LA UNIDAD 1
305689A_474

PRESENTADO POR:
YENNY MARCELA ESTRELLA.
Cod:1087412777
ROMAN YAMITH SALAZAR
Cod:
RICHARD HARVEY CUARAN SALAZAR
Cod:
DAISSY JANNETH ORDOÑEZ TORO
Cod:1089478296
EMIL DEIBY DIAZ
Cod: 1085905827

GRUPO: 305689_13

PRESENTADO A:
FEDRA LORENA ORTIZ.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS TECNOLOGÍA E INGENIERÍA
INGENIERÍA DE ALIMENTOS
OCTUBRE-2018
CEAD PASTO.
 INTRODUCCIÓN

En el presente trabajo se realiza mediante un debate científico y argumentativo de lo realizado en

la etapa 1 del trabajo individual, donde se estudian y argumentan científicamente el desarrollo de
las biotecnologías de fermentación en sus diversas modalidades y usos, mediante el apoyo de las
herramientas expuestas tanto por el tutor, estudiantes y temáticas del curso, mediante artículos
científicos, laboratorio virtual y las ovas relacionadas en esta actividad en temas como
biotecnología de las fermentaciones, sistemas de fermentaciones, biotecnología enzimas y
microorganismos.
 PONENCIAS CIENTÍFICAS.

En el análisis que se realizó en el laboratorio virtual de biotecnología, en el cual se obtuvo y se

determinó la cepa más eficiente en la degradación del almidón mediante el cultivo y análisis de
espectrofotometría se pretende optimizar las condiciones para esta producción. Para ello es
necesario comparar dos medios de cultivo, los cuáles se prepararon así:

SUSTRATO MEDIO 1 MEDIO 2

FUENTE DE CARBONO Harina de Yuca (10 g.L-1) Harina de trigo (10 g.L-1)
FUENTE DE NITRÓGENO Harina de Frijol (5 g.L-1) Harina de Sangre (5 g.L-1)
Mezcla de micronutrientes K(1 ml .L-1) K(1 ml .L-1)

Las Condiciones de cultivo en los dos casos fueron: 5 días de fermentación en medio líquido y
agitación constante de 120 rpm. Se realizó un experimento, en los cuales cada medio de cultivo
se incubo a dos temperaturas diferentes (300C y 35 0C), con tres replicas. No se controló el pH
durante la fermentación.

Al finalizar el experimento se obtuvieron los resultados que se muestran en la tabla adjunta, los
valores de pH final y UA/enzimática, corresponden al promedio de las tres replicas.

Medio Temperatura PH final medio de UA/enzimática

de de cultivo
Cultivo Incubación.
M1 5,4
30 5,9
M1 35 5,4 4,6
M2 30 5,9 13,3
M2 30 5,2 14,2

De lo anterior parten las hipótesis de estudio, para el respectivo análisis así:

Hipótesis 1: Las variaciones en la actividad enzimática se debe a las diferencias en las

concentraciones de almidón en las fuentes de carbono.

Establezca la garantía: Respalde su hipótesis con la teoría científica que corresponda y explique
la hipótesis planteada. En este caso debes hablar sobre inhibición enzimática.
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.
Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un
desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También
son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las
enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su
actividad. La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del
inhibidor puede ser reversible o irreversible.

Respalde la Garantía: Una vez analizados los datos de los laboratorios y los artículos
científicos, relaciónelos con la garantía, busca artículos científicos sobre inhibición enzimática en
procesos fermentativos que te ayuden a soportar tu hipótesis.

Se estudió la cinética de producción de biomasa y de renina a partir del moho Mucor miehei,
utilizando medios de cultivo con sustratos alternativos como fuente de carbono y de nitrógeno,
que favorecieran la actividad enzimática. Inicialmente se realizó un tamizaje para determinar la
viabilidad de cada uno de los subproductos utilizados y a partir de estos resultados se evaluaron
los efectos cruzados de las mejores fuentes de carbono y nitrógeno sobre la productividad
enzimática, mediante un diseño experimental factorial; lo cual permitió proponer un medio de
cultivo alternativo viable para la producción de renina a nivel industrial. Las fermentaciones se
realizaron en un reactor por lotes a escala laboratorio, temperatura de 37 ºC, pH inicial entre 6,3 -
6,5, y agitación de 250 rpm. Finalmente, se establecieron como mejores medios de cultivo los
que tenían suero de leche tanto como fuente de carbono y nitrógeno y suero de leche como fuente
de carbono y harina de maíz como fuente de nitrógeno en los cuales se lograron fuerzas de cuajo
(FC) máximas de 1.333,704 a las 90 h y de 1.069,71 FC a las 85 h, respectivamente.

Efecto de la interacción de las fuentes de carbono y nitrógeno sobre la actividad enzimática

Las actividades enzimáticas obtenidas al trabajar con los medios 1 y 2 presentaron fuerzas de
cuajo mayores a la exhibida por el medio estándar, mientras los medios 3 y 4 mostraron fuerzas
de cuajo insignificantes comparadas con el medio estándar. Estos resultados corroboran
nuevamente que, bajo las condiciones operacionales utilizadas, la melaza no es una fuente de
nutriente que favorezca la producción de la enzima. El medio 1 reportó una fuerza de cuajo
máxima de 1.333,70 a 90 h, el medio 2 alcanzó su máximo de 1.069,71 FC a 85 h, el medio 3
mostró evidencias de coagulación solo en dos ocasiones, 70 y 85 h con valores muy bajos, 36,84
y 38,48 FC respectivamente, finalmente se notó un comportamiento muy similar entre los medios
3 y 4, con mayores puntos de coagulación, pero con fuerzas de cuajo de magnitudes parecidas. El
máximo fue de 39,9 FC a 85 h.

Análisis estadístico: los datos de productividad se obtienen al analizar los datos experimentales
de los cuatro medios de cultivo con su réplica mediante el programa estadístico Stat Graphics.
Con los medios 1 y 2 se pueden obtener productividades muy similares a las del medio estándar,
o sea que el suero de leche resultó ser muy buena fuente, tanto de carbono como de nitrógeno, al
emplearse sólo o con harina de maíz como fuente de nitrógeno. Los medios 2 y 3, que utilizan
melaza, no favorecen la producción de renina. Los bajos resultados obtenidos para estos medios y
de acuerdo a lo observado experimentalmente en cuanto a la fisiología del hongo, muestran que
la formación de pellets es muy importante para lograr la producción de la enzima. Las fuentes de
nitrógeno evaluadas en el diseño experimental no afectan la productividad, mientras que la fuente
de carbono si presenta una gran incidencia, viéndose desfavorecida por el uso de la melaza

Efecto de las interacciones de las fuentes de carbono y nitrógeno alternas sobre la actividad
enzimática

Cuando se hacen los reemplazos de las fuentes de carbono y nitrógeno, los medios que más
favorecieron la actividad enzimática son los que contienen suero de leche (como fuente de
carbono y de nitrógeno) y harina de maíz (como fuente de nitrógeno). Esto favorece la
elaboración de los medios de cultivo a nivel económico, debido a que el suero de leche es un
subproducto de la industria láctea y para muchas empresas estos residuos representan altos costos
por los tratamientos que deben realizar para minimizar los impactos ambientales. Con respecto a
la harina de maíz, es un subproducto del proceso de trillado del maíz que presenta un bajo costo.

Hipótesis 2. La diferencia en la actividad enzimática se debe a la presencia de inhibidores

en el medio de cultivo 1.

Garantía: existen factores que afectan la actividad enzimática que son: Temperatura, p H,
Concentración de sustrato.

Es esta hipótesis el factor que afecta es el p H donde las enzimas tienen su máxima actividad
siendo diferente para cada una de ellas, esto dependiendo del orden de los aminoácidos que
hacen parte de las enzimas, es decir que entre mayor p H menor será la actividad enzimática.

MEDIO 1
p H final Actividad enzimática

5.7 4.6

Respaldo de Garantía: en el frijol están presentes las antocianinas con testa de color rojo, rosa y
negro que contribuyen a determinar sus diferentes coloraciones, estas antocianinas tienen una
gran actividad antioxidante que inhibe los radicales libres. La presencia de estos antioxidantes en
el frijol negro lo hace un producto potencial para el suministro de colorantes y antioxidantes
naturales, siendo de gran interés para el estudio de sus pigmentos.
En el medio de cultivo 1 es preparado con harina de yuca y de frijol donde podemos diferenciar
la actividad enzimática, y los resultados del experimento del medio 1 se utiliza la harina de frijol
siendo la principal diferencia de la variación enzimática.
De acuerdo a los resultados del laboratorio 2 se puede observar que la hipótesis es respaldada y se
puede soportar con los siguientes artículos científicos:

Un inhibidor enzimático se puede unir a una enzima y bloquear su unión al sustrato,

generalmente uniéndose al sitio activo, a lo que se llama inhibición competitiva, porque el
inhibidor "compite" con el sustrato la enzima. (Es decir, solo el inhibidor o el sustrato se pueden
unir en un momento dado.). En cambio en la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea
la unión del sustrato con el sitio activo, si no que se une a otro sitio y modifica la actividad de la
enzima, impidiendo la catálisis eficientemente su reacción. Se dice que esta inhibición es "no
competitiva" porque el inhibidor y sustrato no compiten por unirse a la enzima. (KhanAcademy,
2017).
Algunos inhibidores de α-amilasas inhiben la actividad tanto en insectos como en mamíferos,
otros inhiben solamente las α-amilasas de insectos como los aislados de trigo, maíz y Amaranthus
spp., entre otros. (Beatriz E. Padilla & José D. Rubio 2006).

Evidencia: optimizamos las condiciones para la anterior cepa, que es más eficiente en degradar
el almidón, donde se comparan dos medios de cultivo preparados de la siguiente manera:

SUSTRATO MEDIO 1 MEDIO 2

FUENTE DE CARBONO Harina de Yuca (10 g.L-1) Harina de trigo (10 g.L-1)
FUENTE DE NITRÓGENO Harina de Frijol (5 g.L-1) Harina de Sangre (5 g.L-1)
Mezcla de micronutrientes K(1 ml .L-1) K(1 ml .L-1)

Actividad Enzimática para cada medio:

MEDIO DE TEMPERATURA PH FINAL UA/ENZIMÁTICA

CULTIVO
M1 30 5,9 5,4
M1 35 5,4 4,6
M2 30 5,9 13,3
M2 30 5,2 14,2
Análisis:

MUESTRAS TEMPERATURA PH FINAL ANÁLISIS

MEDIO DE
CULTIVO
M1 Medio 1: 5.9 Las muestras de los
dos medios presentan
M2 30ºC Medio 2: 5.9 igual temperatura.
M1 Presentan la misma
temperatura, su p H
35ºC Medio 1: 5.4
final es diferente en
M2 Medio 2: 5.2 cada medio siendo
una variación
enzimática alta.

Una molécula de enzima puede estar modulada por varios factores como:

 Cambios en el pH
 Cambios en la temperatura
 Presencia de cofactores
 Las concentraciones del sustrato y de los productos finales
 Presencia de inhibidores
 Modulación alostérica
 Modificación covalente
 Activación por proteólisis
 Isoenzimas

El nitrógeno es un elemento que se debe controlar, puesto que si se utilizan concentraciones altas,
lo que sucede es que la enzima se desactive por la presencia de metabolitos que son producidos
como ácido acético y láctico, lo que genera una disminución del pH, para que haya buenos
resultados el pH óptimo debe estar en 5.5.

Cualificador Modal: los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no
covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces
iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para
producir una unión fuerte y específica. Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los
inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones
químicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por
diálisis.
Posibles excepciones: las enzimas inducibles como la alfa amilasa se producen solo cuando el
medio donde se encuentra el inductor el sustrato.
Las enzimas se producen en pequeñas cantidades durante la fase de crecimiento activo, pero se
acumulan en grandes cantidades en la fase estacionaria de crecimiento.

Hipótesis 3. La variación en la actividad enzimática se debe a las diferencias del pH final

del medio de cultivo.

Establezca la garantía: la variación en la actividad enzimática se debe a las diferencias en las

concentración de pH y la temperatura en un medio de cultivo; cada enzima tiene un pH en el cual
su actividad es máxima, este valor corresponde a un pH optimo el cual poseen la mayoría de las
enzimas, pero no necesariamente coinciden con el pH intracelular, lo que significa que en
condiciones fisiológicas algunas enzimas no actúan al máximo de su capacidad. Las enzimas alfa
amilasa Se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza, donde juegan un rol muy
importante en la degradación de almidón, en diversas especies como hongos y bacterias, donde se
caracterizan pH óptimo y la sensibilidad a la temperatura.

El pH óptimo de las enzimas puede variar a causa de diferentes factores como:

El origen de la enzima: en las enzimas que modifica el mismo sustrato pero que por provenir de
diferentes fuentes difirieron en su pH optimo, pl, KM, velocidad de inactivación térmica, reciben
el nombre de isoenzimas, en ellas la variación del pH puede ser hasta de 2,5 a 3 unidades de pH.

Origen del sustrato: la variación del pH es menor de 0,5 unidades de pH; Concentración de
sustrato: a bajas concentraciones de sustrato, KM varía con el pH y el pH óptimo se desplaza
hacia la zona donde Km aumenta al aumentar el pH.

Presencia de sustancias asociadas: las impurezas modifican el pH óptimo. Las variaciones de

actividad con cambios de pH, indican la necesidad de usar tampones al estar trabajando con
enzimas.
En cuanto a la Temperatura las enzimas presentan un comportamiento dual en el rango de 5°C-
50°C la actividad aumenta ya que la velocidad de reacción se incrementa. A temperaturas
superiores 60°C-80°C, la gran mayoría de las enzimas se inactivan debido a la desnaturalización
que sufren.

Analice la evidencia: la actividad alfa-amilasa de acuerdo a resultados arrojados en la práctica

de laboratorio se trabajó con 3 muestras de bacterias productoras de amilasa, a, b, c, donde los
caldos del medio de cultivo estaban estériles, los microorganismos más efectivos en el
crecimiento fueron los de pH óptimo y a temperatura adecuada, es decir sin que la actividad de la
enzima amilasa se inactivara, fue la muestra b.
Al mezclar 1gr de tierra seca y diluirlo en 15 ml de agua destilada, luego sembrar en la superficie
de una placa de agar nutritivo, almidón y extender la muestra por toda la superficie de la caja de
Petri; se incuba a 30°C durante 48 horas, pasado el tiempo se realizó el conteo de todas las
colonias. Se vierte la dilución de yodo sobre las placas hasta que se cubrió completamente la
superficie del agar. Las zonas que quede almidón se tiñen de color entre azul y negro. Los
microorganismos han degradado el almidón debido a que aparecen zonas de color marrón de
acuerdo a lo observado.

La actividad alfa-amilasa intestinal fue medida y caracterizada en cinco especies de aspirados que
habitan en el mar mediterráneo: pagrus pagrus (linnaeus 1758), pagellus erytrhinus (Linnaeus
1758), pagellus bogaraveo (Brunnich, 1978) Boops boops (Linnaeus, 1758) y Diplodus annurlaris
(Linnaeus 1758). Las principales evidencias fueron observadas en el pH óptimo y en la
sensibilidad a la temperatura. Los animales usados fueron diseccionados y sus intestinos
extraídos sobre un lecho de hielo picado, inmediatamente se prepararon los extractos intestinales
homogenizándolos en tampón fosfato 10mM, pH 8,0, en un vaso potter, a razón de 200mg de
tejido por ml del tampón. Todo el procedimiento se realizó manteniendo el materia en un baño de
hielo, a continuación se centrifugo el homogenizado (16000G, 30min, 4°C, descartando el
precipitado y dejando el sobrante como enzima para los ensayos. La actividad amilasa en B
boops, resulto ser poco resistente a las altas temperaturas a diferencia de la D, annularis que
resulto muy resistente. La separación electroforética en condiciones nativas (PAGE) e
isoelectoenfoque (IEF) revelaron la existencia de un numero de isoformas de la alfa-amilasa, que
osilo entre una y tres fracciones activas en las especies estudiadas. Estas diferencias posiblemente
estén relacionadas con los distintos hábitos alimentarios de las especies estudiadas. (I, 2002)

Respalde la Garantía: los óptimos de pH para la actividad amilasa mostraron modelos

diferentes: un máximo a pH 7,0 P. pagrus y B.boops; dos máximos P.erytrhinus (pH 7,0 y 9,0) y
D. annularis (pH 6,0 y 9,0), mientras que para P. bogaraveo se detectaron tres optimos a pH 4,0
6,0 y 8,0. La actividad residual a diferentes pH, mostro que las amilasas son poco estables en
medio ácido, reduciéndose su actividad en más de un 70% después de 30 minutos de incubación
en todas las especies estudiadas, a ecepción de D annularis. El pH alcalino o neutro no redujo la
actividad amilasa, que se mantuvo por encima del 80% después del mismo tiempo. Con relación
a los óptimos de temperatura, se detectó en general un comportamiento unimodal (30°C-45°C) y
bimodal para D.annularis y P. pagruss. La actividad amiasa de B.boops mostro poca estabilidad
a la temperatura, en contraste con el comportamiento de P.pagrus y D. annularis, cuya actividad
amilasa resulto ser resistente al calentamiento.

Encuentre las posibles excepciones: el origen de la enzima que modifica el mismo sustrato
pero que por provenir de diferentes fuentes difirieron en su pH optimo, pl, KM, velocidad de
inactivación térmica, reciben el nombre de isoenzimas, en ellas la variación del pH puede ser
hasta de 2,5 a 3 unidades de pH.
En la Presencia de sustancias asociadas: las impurezas modifican el pH óptimo. Las variaciones
de actividad con cambios de pH, indican la necesidad de usar tampones al estar trabajando con
enzimas.

La Temperatura las enzimas presentan un comportamiento dual en el rango de 5°C-50°C la

actividad aumenta ya que la velocidad de reacción se incrementa. A temperaturas superiores
60°C-80°C, la gran mayoría de las enzimas se inactivan debido a la desnaturalización que sufren.
Que se puedan presentar sobre la hipótesis escogida, adelántese a las posibles refutaciones que
pueda recibir sus argumentos.

Concluya. Ratifique la Hipótesis escogida: los resultados obtenidos en el presente estudio, con
la experiencia de más de un óptimo de pH, en la mayoría de las especies consideradas, apunta a la
posible existencia de isoformas de la alfa-amilasa, con valores de pH optimo más alcalinos (8,0 y
9,0), hecho que se corresponde con la alta sensibilidad a valores de pH ácidos. Estos resultados
indican que la digestión de los carbohidratos ocurre fundamentalmente en medio alcalino. No
obstante la reducción de la actividad amilasa a pH 5,0 observada en B.boops podría estar
asociada a la inexistencia de un estómago bien definid.

De acuerdo a estas hipótesis la de mayor asertividad.

Hipótesis 2. La diferencia en la actividad enzimática se debe a la presencia de inhibidores

en el medio de cultivo 1.

Garantía: existen factores que afectan la actividad enzimática que son: Temperatura, p H,
Concentración de sustrato.
La actividad de una enzima puede ser disminuida o eliminada completamente por la acción de
ciertas sustancias a las cuales se las conoce con el nombre genérico de inhibidores enzimáticos.
Debemos aclarar que no deben ser incluidos en este grupo de sustancias, aquellos agentes que
producen simplemente una destrucción irreversible de la enzima, como podrían ser todos aquellos
que conducen a su desnaturalización, como por ejemplo los ácidos fuertes
https://ocw.unican.es/pluginfile.php/1327/course/section/1638/Tema6_Enzimas.pdf/ BIOQUÍMICA-
1º de Medicina Dpto. Biología Molecular Jesús Navas

Es esta hipótesis el factor que afecta es el p H donde las enzimas tienen su máxima actividad
siendo diferente para cada una de ellas, esto dependiendo del orden de los aminoácidos que
hacen parte de las enzimas, es decir que entre mayor p H menor será la actividad enzimática.

MEDIO 1
p H final Actividad enzimática

5.7 4.6

Respaldo de Garantía: en el frijol están presentes las antocianinas con testa de color rojo, rosa y
negro que contribuyen a determinar sus diferentes coloraciones, estas antocianinas tienen una
gran actividad antioxidante que inhibe los radicales libres. La presencia de estos antioxidantes en
el frijol negro lo hace un producto potencial para el suministro de colorantes y antioxidantes
naturales, siendo de gran interés para el estudio de sus pigmentos.
En el medio de cultivo 1 es preparado con harina de yuca y de frijol donde podemos diferenciar
la actividad enzimática, y los resultados del experimento del medio 1 se utiliza la harina de frijol
siendo la principal diferencia de la variación enzimática.

De acuerdo a los resultados del laboratorio 2 se puede observar que la hipótesis es respaldada y se
puede soportar con los siguientes artículos científicos:

Un inhibidor enzimático se puede unir a una enzima y bloquear su unión al sustrato,

generalmente uniéndose al sitio activo, a lo que se llama inhibición competitiva, porque el
inhibidor "compite" con el sustrato la enzima. (Es decir, solo el inhibidor o el sustrato se pueden
unir en un momento dado.). En cambio en la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea
la unión del sustrato con el sitio activo, si no que se une a otro sitio y modifica la actividad de la
enzima, impidiendo la catálisis eficientemente su reacción. Se dice que esta inhibición es "no
competitiva" porque el inhibidor y sustrato no compiten por unirse a la enzima. (KhanAcademy,
2017).
Algunos inhibidores de α-amilasas inhiben la actividad tanto en insectos como en mamíferos,
otros inhiben solamente las α-amilasas de insectos como los aislados de trigo, maíz y Amaranthus
spp., entre otros. (Beatriz E. Padilla & José D. Rubio 2006).

Evidencia: optimizamos las condiciones para la anterior cepa, que es más eficiente en degradar
el almidón, donde se comparan dos medios de cultivo preparados de la siguiente manera:

SUSTRATO MEDIO 1 MEDIO 2

FUENTE DE CARBONO Harina de Yuca (10 g.L-1) Harina de trigo (10 g.L-1)
FUENTE DE NITRÓGENO Harina de Frijol (5 g.L-1) Harina de Sangre (5 g.L-1)
Mezcla de micronutrientes K(1 ml .L-1) K(1 ml .L-1)

Actividad Enzimática para cada medio:

MEDIO DE TEMPERATURA PH FINAL UA/ENZIMÁTICA

CULTIVO
M1 30 5,9 5,4
M1 35 5,4 4,6
M2 30 5,9 13,3
M2 30 5,2 14,2
Análisis:

MUESTRAS TEMPERATURA PH FINAL ANÁLISIS

MEDIO DE
CULTIVO
M1 Medio 1: 5.9 Las muestras de los
dos medios presentan
M2 30ºC Medio 2: 5.9 igual temperatura.
M1 Presentan la misma
temperatura, su p H
35ºC Medio 1: 5.4
final es diferente en
M2 Medio 2: 5.2 cada medio siendo
una variación
enzimática alta.

Una molécula de enzima puede estar modulada por varios factores como:

 Cambios en el pH
 Cambios en la temperatura
 Presencia de cofactores
 Las concentraciones del sustrato y de los productos finales
 Presencia de inhibidores
 Modulación alostérica
 Modificación covalente
 Activación por proteólisis
 Isoenzimas

El nitrógeno es un elemento que se debe controlar, puesto que si se utilizan concentraciones altas,
lo que sucede es que la enzima se desactive por la presencia de metabolitos que son producidos
como ácido acético y láctico, lo que genera una disminución del pH, para que haya buenos
resultados el pH óptimo debe estar en 5.5.

Cualificador Modal: los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no
covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces
iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para
producir una unión fuerte y específica. Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los
inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones
químicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por
diálisis.

Posibles excepciones: las enzimas inducibles como la alfa amilasa se producen solo cuando el
medio donde se encuentra el inductor el sustrato.
Las enzimas se producen en pequeñas cantidades durante la fase de crecimiento activo, pero se
acumulan en grandes cantidades en la fase estacionaria de crecimiento.
 CONCLUSIONES

 Se puede concluir que las fuentes de carbono sobre el crecimiento de

microorganismos respecto al medio de cultivo estándar se incrementa el
crecimiento en los medios de cultivo que de manera general modificando su
crecimiento lo cual nos permite asegurar que es un mejor medio.

 Las enzimas son catalizadores biológicos que permiten que las reacciones
metabólicas ocurran a gran velocidad, siendo proteínas globulares, y para que
estas cumplan su función deben conservar su estructura nativa.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS.

Basado de: Evaluación de diferentes fuentes de carbono y de nitrógeno para la producción de

renina a partir del moho Mucor miehei, obtenido de:

http://www.scielo.org.co/pdf/rfiua/n45/n45a02.pdf