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Aminoácidos, peptídeos,
proteínas
1
Aminoácidos
1
21/10/2018
Aminoácidos
Aminoácidos
2
21/10/2018
20 são L-a-aminoácidos
3
21/10/2018
Aminoácidos
Se no lugar do S da cisteína
4
21/10/2018
Aminoácidos
Algumas modificações com ocorrência natural formam
novos a.a.
Aminoácidos tóxicos
10
5
21/10/2018
11
12
6
21/10/2018
13
14
7
21/10/2018
15
16
8
21/10/2018
pI
Ex: alanina tem pKa 2,35 para a desprotonação de
R-COOH e 9,69 para R-NHœ
2,35 + 9,69
pI = = 6,02
2
17
A-
pH = pK a + log
HA
18
9
21/10/2018
19
20
10
21/10/2018
Ligação peptídica
21
Conformação
22
11
21/10/2018
Classificações de proteínas
23
Classificações de proteínas
Globulares Fibrosas
24
12
21/10/2018
Classificações de proteínas
25
Estrutura primária
26
13
21/10/2018
Estrutura secundária
Dobramento de pequenos segmentos (3-30 a.a.)
contíguos de um polipeptídeo em unidades
geometricamente ordenadas
Hélice a Folha b
27
Hélice a
28
14
21/10/2018
Hélice a
29
Hélice a
Grupos hidrofóbicos para um lado do eixo e hidrofílicos
para o outro – carácter anfipático
30
15
21/10/2018
Folha b
Estruturas mais estendidas, com um
padrão em zigue-zague
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Folha b
Paralelas
Antiparalelas
32
16
21/10/2018
Folha b
Núcleo de várias proteínas globulares constituídos por
grupos de filamentos torcidos de folha b
33
Estrutura secundária
34
17
21/10/2018
Estrutura secundária
35
Estrutura secundária
36
18
21/10/2018
Estrutura terciária
Reunião das unidades secundárias em unidades
funcionais maiores - domínios
37
Estrutura terciária
38
19
21/10/2018
Estrutura quaternária
Unidades de proteínas oligoméricas e seus arranjos
espaciais
39
40
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21/10/2018
http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do
41
42
21
21/10/2018
Intrapolipeptídicas
Interpolipeptídicas
estabilizam
Ligações covalentes estabilizam estruturas
conformação dobrada
quaternárias
de um peptídeo
43
44
22
21/10/2018
Dobramento proteico
45
Dobramento proteico
pH Detergentes Solventes
46
23
21/10/2018
Dobramento proteico
Chaperonas
47
Isomerização cis-trans
48
24
21/10/2018
Proteínas nativas
49
Perturbações da conformação
proteica
Doenças por
Alzheimer b-talassemias
priões
Proteínas
alteradas capazes Alteração da b- Alteração da
de replicação amiloide hemoglobina
50
25
21/10/2018
Proteínas fibrosas
Insolúveis em água
51
Proteínas fibrosas
52
26
21/10/2018
Proteínas fibrosas
53
54
27
21/10/2018
Proteínas globulares
55
Proteínas globulares
56
28
21/10/2018
Proteínas globulares
Mioglobina e hemoglobina
Contêm hemo
57
Proteínas globulares
58
29
21/10/2018
Mioglobina
59
Mioglobina
60
30
21/10/2018
Mioglobina
61
Mioglobina
62
31
21/10/2018
Mioglobina
63
Hemoglobina
Bom transportador de O2
64
32
21/10/2018
65
Hemoglobina
66
33
21/10/2018
Hemoglobinas principais
HbA – hemoglobina adulta normal
67
Hemoglobina
Liga 4 moléculas de O2
68
34
21/10/2018
Hemoglobina
69
Hemoglobina
Transporta CO2 ligado aos amino terminais das
cadeias polipeptídicas
70
35
21/10/2018
Efeito Bohr
71
Efeito Bohr
72
36
21/10/2018
Efeito Bohr
Desoxi-hemoglobina liga-se a H+ e
liberta-os nos pulmões
Efeito tampão
73
Efeito Bohr
74
37
21/10/2018
Enzimas
75
Enzimas
Estereoespecíficas
76
38
21/10/2018
Classificação de enzimas
77
Classificação de enzimas
Liases – catalisam clivagem de ligações C-C, C-O, C-N,
… por eliminação de átomo, originando ligações duplas
78
39
21/10/2018
Grupos prostéticos
79
80
40
21/10/2018
Metaloenzimas
81
Cofactores
82
41
21/10/2018
Exemplos de cofactores
83
Coenzimas
Transportadores recicláveis
84
42
21/10/2018
Exemplos de coenzimas
Vitaminas B
S-adenosil metionina
85
86
43
21/10/2018
Sítio activo
87
Mecanismos de catálise
Por proximidade
Acidobásica
Por tensão
Covalente
88
44
21/10/2018
89
90
45
21/10/2018
Catálise acidobásica
91
92
46
21/10/2018
93
Sobretudo em ligases
94
47
21/10/2018
Catálise covalente
95
Catálise covalente
96
48
21/10/2018
Catálise covalente
97
98
49
21/10/2018
99
Isoenzimas
100
50
21/10/2018
Isoenzimas
101
Endonucleases de restrição
102
51
21/10/2018
103
104
52
21/10/2018
Ribozimas
105
Ribozimas
106
53
21/10/2018
Termodinâmica enzimática
107
DG = DGP − DGS
108
54
21/10/2018
109
110
55
21/10/2018
111
Para a reacção A + B ∏ P + Q K eq =
P Q
A B
DG 0 = - RT ln K eq
R = 8,31 J/mol K
112
56
21/10/2018
Estado de transição
DG = DGF + DGD
114
57
21/10/2018
115
Cinética enzimática
116
58
21/10/2018
117
vel e − Eact / RT
118
59
21/10/2018
Temperatura
Concentração do reagente
119
Temperatura
120
60
21/10/2018
Concentração de reagente
vel A B
121
Cinética de reacção
Para a reacção nA + mB ↓ P
122
61
21/10/2018
Cinética de reacção
vel = k1 A B
n m
123
Cinética de reacção
DG 0 = − RT ln K eq
124
62
21/10/2018
Temperatura
Concentração de H+
125
Temperatura
126
63
21/10/2018
Temperatura
Q10 = 2
127
Concentração de H+
128
64
21/10/2018
129
Variação correspondente de vi
130
65
21/10/2018
131
Equação de Michaelis-Menten
Vmax S
vi =
K m + S
132
66
21/10/2018
Equação de Michaelis-Menten
1) [S] ̧ Km
Km + [S] ≈ Km
Vmax S
vi
Km
133
Equação de Michaelis-Menten
Vmax S
1) [S] ̧ Km vi
Km
134
67
21/10/2018
Equação de Michaelis-Menten
2) [S] ̪ Km
[S] ≈ Km
vi Vmax
135
Equação de Michaelis-Menten
2) [S] ̪ Km vi Vmax
136
68
21/10/2018
Equação de Michaelis-Menten
2) [S] = Km
Vmax
vi
2
137
Gráfico de Lineweaver-Burk
1 K 1 1
m +
vi Vmax S Vmax
138
69
21/10/2018
Constante catalítica
Vmax
kcat =
St
139
Constante de dissociação
Para a reacção
k−1
Kd =
k1
140
70
21/10/2018
Ligação cooperativa
141
Ligação cooperativa
Equação de Hill
log vi
= n log S − log k '
Vmax − vi
142
71
21/10/2018
Equação de Hill
143
Equação de Hill
n=1
144
72
21/10/2018
Equação de Hill
n>1
145
Inibidores enzimáticos
Inibição competitiva
146
73
21/10/2018
Inibidores competitivos
147
Inibidores competitivos
148
74
21/10/2018
Inibidores competitivos
ki
Ki =
k-i
−1 I
Intersecção no eixo dos x é 1 +
K m Ki
149
150
75
21/10/2018
151
152
76
21/10/2018
153
IC50
154
77
21/10/2018
Inibidores irreversíveis
155
Inibidores suicidas
Análogos do substrato
156
78
21/10/2018
157
Reacções sequenciais
Reacções pingue-pongue
158
79
21/10/2018
Reacções sequenciais
Complexo ternário
159
160
80
21/10/2018
161
Reacções pingue-pongue
162
81
21/10/2018
Reacções BiBi
pingue-pongue
163
Aplicações de inibidores
164
82
21/10/2018
Regulação metabólica
165
Metabolismo
166
83
21/10/2018
Mecanismo passivo
Mecanismos activos
167
Mecanismo passivo
Resposta diferente a um
aumento de [S]
próximo ou distante de Km
168
84
21/10/2018
169
170
85
21/10/2018
Compartimentalização
171
172
86
21/10/2018
173
Turnover proteico
174
87
21/10/2018
175
Via da ubiquitina-proteossomo
176
88
21/10/2018
177
Competitiva
Não competitiva
Parcialmente competitiva
Mista
178
89
21/10/2018
179
180
90
21/10/2018
181
182
91
21/10/2018
Mensageiros secundários
183
184
92
21/10/2018
185
Proteólise selectiva
186
93
21/10/2018
187
a.a. nutricionalmente
essenciais
188
94
21/10/2018
Fenilalanin
Treonina Triptofano Valina Arginina*
a
189
Arginina é semiessencial
190
95
21/10/2018
191
Kwashiorkor
192
96
21/10/2018
Marasmo
193
194
97
21/10/2018
Catabolismo
195
Renovação proteica
196
98
21/10/2018
Renovação proteica
197
Renovação proteica
198
99
21/10/2018
Ubiquitina
199
Renovação proteica
200
100
21/10/2018
201
Ala – alanina
Val – valina
Ser – serina
Gln - glutamina
101
21/10/2018
Ciclo glucose-alanina
203
Ciclo glucose-alanina
204
102
21/10/2018
Biossíntese da ureia
Desaminação
Transporte de Reacções do
Transaminação oxidativa do
amónia ciclo da ureia
glutamato
205
Biossíntese da ureia
206
103
21/10/2018
Biossíntese da ureia
207
Biossíntese da ureia
208
104
21/10/2018
209
210
105
21/10/2018
211
Incorporação da Estabilização do
Ligação de Ca2+ prolina hidroxilada colagénio durante
no colagénio maturação
212
106
21/10/2018
213
Neurotransmissores
214
107
21/10/2018
215
216
108
21/10/2018
Porfirinas
Clorofila Hemo
217
Hemoproteínas
218
109
21/10/2018
Biossíntese do hemo
219
Biossíntese do hemo
220
110
21/10/2018
Porfirinas
Coloridas e fluorescentes
221
Porfirias
Genéticas ou adquiridas
222
111
21/10/2018
Bilirrubina
223
Bilirrubina
224
112
21/10/2018
Bilirrubina
225
113