198 • Proteínas

Estabilidad de emulsión. Las emulsiones estabilizadas por proteínas a menudo son estables por días
y no se observa separación de la crema o de alguna fase aun si las emulsiones se encuentran almace-
nadas en condiciones ambientales. Para evaluar la capacidad de la proteína como estabilizadora de
emulsiones se somete la emulsión a diferentes condiciones drásticas, como altas temperaturas o a una
fuerza centrífuga. Si se utiliza la centrifugación, la estabilidad se expresa como la disminución del
área interfacial de la emulsión, o como el porcentaje de crema separada, o bien, por la cantidad de
aceite coalescido.25

Factores que influyen en la emulsificación

Las emulsiones estabilizadas por proteínas se ven afectadas tanto por las propias características mo-
leculares de la proteína como por factores intrínsecos, como el pH, la fuerza iónica, la temperatura,
la presencia de surfactantes de bajo peso molecular, de azúcares, el volumen de la fase oleosa, el ti-
po de proteína, el punto de fusión del aceite empleado, así como los factores extrínsecos, como el tipo
de equipo utilizado para formar la emulsión, velocidad de incorporación del aceite y el nivel de agi-
tación. Esto dificulta la estandarización de los métodos y la comparación de resultados entre labora-
torios.
Una propiedad que incide en las propiedades emulsificantes es la solubilidad, pero no se requie-
re una solubilización total de la proteína para lograr la emulsificación: se pueden tener buenos resul-
tados en un rango de solubilidad desde un 25 hasta un 80%, aunque las proteínas altamente insolubles
no funcionan como buenos emulsificantes. En emulsiones cárnicas, como salchichas, la solubiliza-
ción de las proteínas miofibrilares en NaCl 0.5 M favorece sus propiedades emulsificantes.
El pH influye también pues se relaciona directamente con la solubilidad, y a un determinado pH
algunas proteínas como la albúmina sérica, la gelatina y la clara de huevo presentan su máxima acti-
vidad emulsificante y su máxima solubilidad.

Hidrofobicidad. Las propiedades emulsificantes de las proteínas tienen una baja correlación con la
hidrofobicidad superficial de las proteínas. Se han relacionado los valores de hidrofobicidad de la su-
perficie de las proteínas y su capacidad para reducir la tensión superficial en las interfases aceite-agua
así como para incrementar el índice de actividad emulsificante, y no se puede afirmar que mientras
más hidrofóbica sea la proteína será mejor agente emulsificante. Los casos de proteínas como b-lac-
toglobulina, a-lactoalbúmina, proteínas de la soya y el gluten de trigo hidrolizado enzimáticamente
resultan interesantes.75, 129 Estas proteínas presentan un buen IAE, por lo que se ha creído más im-
portante conocer su flexibilidad molecular ya que la proteína debe ser capaz de hacer contacto con
las dos fases, aceite y agua, modificando su conformación rápidamente para quedar colocada en la
interfase. Si se desnaturaliza parcialmente la proteína sin llegar a la insolubilización, se logrará una
mejora de las propiedades emulsificantes pues se incrementan la flexibilidad molecular y la hidrofo-
bicidad superficial lo que favorece la formación de películas altamente viscoelásticas en la interfase
aceite-agua.36, 128

Propiedades espumantes. Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa
gaseosa (aire). Muchos alimentos procesados son productos tipo espumas: crema batida, helados de
crema, pasteles, merengues, pan, soufflés, mousses y malvaviscos. Las propiedades de textura son
únicas debido a la dispersión de numerosas burbujas de aire pequeñas y a la formación de una pe-
lícula delgada en la interfase líquido-gas llamada frecuentemente lamela. En la mayoría de estos pro-
 3.8 Propiedades funcionales de las proteínas • 199

ductos, las proteínas son los principales agentes con actividad superficial que ayudan en la formación
y estabilización de la fase gaseosa dispersa. Generalmente, las espumas estabilizadas por proteínas
se forman por burbujeo, batido, o agitación de una solución proteínica.
Las propiedades espumantes son evaluadas por diferentes principios. La capacidad espumante
de una proteína se refiere a la cantidad de área interfacial que puede ser creada por la proteína, que
se puede expresar en diversas formas, como sobrerrendimiento o poder de espumado.77, 79

Volumen de espuma – Volumen del líquido inicial

Sobrerrendimiento
3 100 [Ec. 32]
Volumen del líquido inicial

El poder espumante, FP, se expresa como:

Volumen del gas incorporado

FP
3 100
Volumen del líquido [Ec. 33]

El poder espumante generalmente aumenta con la concentración de proteína hasta un valor má-
ximo. Esto se ve afectado por el método que se utilice para formar la espuma. Al igualar las concentra-
ciones de diversas proteínas se obtiene su FP y así se pueden comparar sus propiedades espumantes,
que se ilustran en el cuadro 3.15.

CUADRO 3.15 Comparación del poder espumante de proteínas en solución

Poder espumante a una concentración
Tipo de Proteína de proteína al 0.5% (w/v)

Albúmina Sérica Bovina 280 %

Aislado proteínico de Suero 600 %
Albúmina de huevo 240 %
Ovoalbúmina 40 %
Plasma bovino 260 %
b-Lactoglobulina 480 %
Fibrinógeno 360 %
Proteína de Soya (hidrolizada enzimáticamente) 500 %
Gelatina (obtenida por proceso ácido de piel de puerco) 760 %
Cálculos realizados con base en la ecuación [32].127

Estabilidad de la espuma. Se refiere a la capacidad de la proteína para estabilizar la espuma contra

la gravitación y el estrés mecánico y se expresa como el tiempo necesario para que se drene el 50%
de líquido de una espuma o para la reducción del 50% del volumen de la espuma. Estos métodos son
empíricos y no proporcionan información fundamental sobre los factores que afectan la estabilidad
de la espuma. La medición más directa de la estabilidad de una espuma es la reducción del área in-
terfacial de la espuma en función del tiempo. Los métodos están descritos por Yu (1991)176 y Zhu
(1984).179
200 • Proteínas

Factores ambientales que influyen en la formación y estabilidad de la espuma

pH. Diversos estudios han mostrado que las proteínas que estabilizan espumas son más estables en
el pH isoeléctrico de la proteína que en cualquier otro pH, si no hay insolubilización. La clara de hue-
vo presenta buenas propiedades espumantes en un pH de 8-9 y su punto isoeléctrico es en el pH de
4-5. En el pH isoeléctrico o cerca de éste, la reducida presencia de interacciones de repulsión pro-
mueven interacciones favorables proteína-proteína y la formación de una película viscosa en la inter-
fase, lo que favorece tanto la capacidad de espumado como la estabilidad de la espuma. Si la proteína
es poco soluble en su pI, como la mayoría de las proteínas en alimentos lo son, entonces sólo la frac-
ción soluble de la proteína se verá involucrada en la formación de la espuma, y aunque la cantidad
de espuma formada sea baja la estabilidad será alta. Aunque la fracción insoluble no contribuye a la
capacidad de espumado, la adsorción de las partículas de proteína insoluble pueden estabilizar la es-
puma, probablemente por un aumento en las fuerzas de cohesión en la película de proteína.

Sales. El efecto de las sales sobre las propiedades espumantes de las proteínas depende del tipo de
sal y las características de solubilidad de la proteína en esa solución salina. La capacidad de espuma-
do y la estabilidad de la espuma de la mayoría de las proteínas globulares, como albúmina sérica bo-
vina, albúmina de huevo, gluten y proteínas de soya, aumentan conforme se incrementa la concen-
tración de NaCl. Este comportamiento se atribuye generalmente a la neutralización de las cargas por
los iones salinos. Sin embargo algunas proteínas, como las del suero, presentan el efecto opuesto.
Tanto la capacidad de espumado como la estabilidad de la espuma disminuyen conforme se incre-
menta la concentración de la sal por efecto “salting-in”, especialmente la b-lactoglobulina por NaCl.
Las proteínas que son “salting-out” de una solución salina dada, generalmente presentan mejores pro-
piedades espumantes, mientras que las que son “salting-in”, generalmente presentan propiedades
espumantes pobres. Los cationes divalentes como el Ca 21 y el Mg 21, mejoran notablemente la ca-
pacidad de espumado y estabilidad de la espuma en un rango de concentración de 0.02-0.4 M., ya
que favorecen el entrecruzamiento de las moléculas de proteína en la formación de la película con
mejores propiedades viscoelásticas.179

Azúcares. La adición de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas pueden perjudicar la capacidad

espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma, pues incrementan la viscosidad de la fase
“bulk” y se reduce la velocidad de drenado del fluido de la lamela. En alimentos tipo postres-espu-
mas, como los merengues, soufflés y pasteles, es adecuado agregar azúcar después del batido, ya que
entonces se permite la adsorción de la proteína debido a que se despliega para formar una película
estable. Así mismo, la adición de azúcar incrementa la estabilidad al aumentar la viscosidad del lí-
quido en la lamela.

Lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos, cuando se presentan en una concentración ma-
yor al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes de las proteínas, debido a que su
superficie es más activa que la de las proteínas, se adsorben en la interfase aire-agua compitiendo con
las proteínas e inhiben su adsorción durante la formación de la espuma. La película de lípidos no es
cohesiva ni viscoelástica, por lo que no puede resistir la presión interna de las burbujas de aire, las
que se expanden y se colapsan durante el batido.

Concentración de proteína. Una mayor concentración de proteína da firmeza a la espuma. Esta fir-
meza se logra con un tamaño menor de burbuja y una mayor viscosidad. Al aumentar la viscosidad
 3.8 Propiedades funcionales de las proteínas • 201

se facilita la formación de multicapas cohesivas de la película de proteína en la interfase.17 La albú-

mina sérica fácilmente forma espumas y las estabiliza a concentraciones de proteína tan bajas como
1%, en tanto que el aislado proteínico de suero y la conglicina de soya requieren un mínimo de 2 al
5%, y los aislados de ajonjolí de 2-3% (datos no publicados por las autoras) para formar espumas re-
lativamente estables. La mayoría de las proteínas presentan capacidad de espumado en un rango de
concentración del 2 al 8%. La concentración interfacial de las proteínas en la espuma es aproxima-
damente de entre 2-3 mg/m2.

Temperatura. Una desnaturalización parcial de las proteínas puede favorecer las propiedades espu-
mantes hasta cierto punto, ya que si se sobrecalientan pueden perderse al ocurrir reacciones proteí-
na-proteína vía intercambio de disulfuro, o su reversión a sulfhidrilos.111 Esto aumenta el peso mo-
lecular y tamaño del polímero, lo que impide la adsorción en la interfase. Algunos alimentos tipo
espuma como los malvaviscos, pasteles y pan, se calientan después de que se forma la espuma y el
calor provoca una expansión del aire y una disminución de la viscosidad, lo que puede ocasionar rup-
tura y colapso de la espuma. En estas circunstancias la integridad de la espuma depende de la gela-
ción de la proteína en la interfase, lo que permite desarrollar suficiente fuerza mecánica para estabi-
lizar la espuma. La gelatina, el gluten y la clara de huevo tienen tanto la capacidad de espumado
como gelificante, por lo que son ingredientes adecuados para la aplicación en estos alimentos.

3.8.3 Unión de sabores

Las proteínas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por lo tanto, afectar las propie-
dades sensoriales de los alimentos. Varias proteínas, especialmente las proteínas de oleaginosas y los
concentrados proteínicos de suero, presentan sabores indeseables, lo cual limita su uso en aplicacio-
nes de alimentos. Los aldehídos, cetonas y alcoholes generados por la oxidación de los ácidos grasos
insaturados son los principales responsables de sabores indeseables al unirse a las proteínas. Por
ejemplo el sabor “afrijolado” y a hierba de las preparaciones de proteína de soya se atribuyen a la
presencia del hexanal. La afinidad de esta unión es tan fuerte que resiste la extracción con solventes.
La propiedad de las proteínas de ligar sabores tiene aspectos deseables, porque pueden utilizar-
se como acarreadores de sabor o modificadores del sabor en alimentos procesados. Esto es particu-
larmente útil en los análogos de carne que contienen proteínas vegetales. Para que la proteína funcio-
ne como un buen acarreador de sabor, además de unir fuertemente los sabores, debe poder retenerlos
durante el proceso y liberarlos durante la masticación. La afinidad por los compuestos del sabor va-
ría de acuerdo al tipo de proteína y a los cambios que sufra durante el procesamiento del alimento.29

Interacciones termodinámicas de las proteínas y los sabores

El mecanismo de unión del sabor a las proteínas depende del contenido de humedad de la muestra de
proteína, estas interacciones son normalmente no covalentes. Las proteínas en polvo se ligan a los sa-
bores mediante interacciones de Van der Waals, puentes de hidrógeno e interacciones electroestáti-
cas. El atrapamiento fisico entre los capilares y hendiduras de la matriz sólida del polvo, puede tam-
bién contribuir a las propiedades de sabor. En alimentos líquidos o con alta humedad, el mecanismo
de unión al sabor primero involucra interacciones no polares del ligando con las zonas hidrofóbicas
o hendiduras sobre la superficie de las proteínas. Además de las interacciones hidrofóbicas, los com-
puestos de sabor con cabezas polares, como los grupos hidroxilo y carboxilo, también pueden inte-