UNIVERSIDAD AGRARIA LA MOLINA MESA N°6

FACULTAD DE CIENCIAS
DEPARTAMENTO ACADEMICO DE QUIMICA

LABORATORIO DE BIOQUIMICA
PRACTICA N°10
Propiedades catalíticas de la Catalasa

1. INTRODUCCIÓN

(Plummer ,1981) Muchos organismos pueden descomponer el peróxido de hidrógeno

(H2O2) por la acción de las enzimas. Las enzimas son proteínas globulares responsables de
la mayor parte de la actividad química de los organismos vivos. Actúan como catalizadores,
que son sustancias que aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas
durante el proceso. Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y
otra vez repetidamente. Una enzima puede catalizar miles de reacciones en cada segundo.
Tanto los valores de pH como de la temperatura a los que trabaja la enzima son
extraordinariamente importantes. La mayoría de los organismos tienen un intervalo de
temperatura preferente en el cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de
dicho intervalo de temperatura. Si el ambiente donde se encuentra la enzima es demasiado
ácido o demasiado básico, la enzima puede desnaturalizarse de forma irreversible o
transformarse de modo que su forma no le permita más realizar su funcionamiento
apropiado.

El H2O2 es tóxico para la mayoría de los organismos vivos. Muchos organismos son capaces
de destruir el H2O2 mediante la acción de enzimas antes de que pueda realizar mucho daño.
El H2O2 se convierte en oxígeno y agua según la siguiente reacción:

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Aunque esta reacción ocurre espontáneamente, las enzimas incrementan la velocidad de

reacción de forma considerable. Se conoce que al menos dos enzimas diferentes catalizan
 esta reacción: a) catalasa, que se encuentra en animales y protistas; b) peroxidasa, que se
encuentra en las plantas. Mucho se puede aprender sobre las enzimas mediante el estudio
de la rapidez de reacciones catalizadas por enzimas. La rapidez de una reacción puede
estudiarse de muy diversas formas como:
• Midiendo la presión de los productos que aparecen (en este caso, O2)
• Midiendo la velocidad de desaparición del substrato (en este caso, H2O2)
• Midiendo la velocidad de aparición del producto (en este caso, O2 que se desprende como
gas) .

2. OBJETIVOS

 Reconocer las diferentes reacciones de la actividad de la enzima de la catalasa.

 Comparar las velocidades de las reacciones químicas con catalizador y sin
catalizador en la enzima.
 Diferenciar de las propiedades catalíticas de la enzima catalítica con un catalizador
inorgánico.

3. RESULTADOS

4. DISCUSIONES

5. CONCLUSIONES

 Reconoció las diferentes reacciones sin catalizador y con catalizador (inorgánico y

orgánico)
 Se diferenció sus velocidades de reacción según du volumen desplazado del
agua.
 Se observó que el catalizador orgánico tenía mayor velocidad de reacción y liberó
una gran cantidad de O2.}
 Se determinó la eficiencia de la actividad catalítica de la catalasa con el catalizador
(inorgánico y orgánico) y se observó que con el catalizador orgánico era más
eficiente.

6. CUESTIONARIO

1. ¿Cuál de las tres reacciones realizadas es más efectiva y por qué?

Se realizó la siguiente reacción:

H2O2 2 H2O + O2
En el primer experimento se hizo sin catalizador, en el segundo se usó un catalizador inorgánico:
sulfato ferroso; al último se utilizó catalasa, un catalizador orgánico (enzima). La reacción más
efectiva fue la última ya que se liberó mayor cantidad de O2 en un tiempo de 1 minuto.

2. Exprese los resultados obtenidos con sangre en términos de unidades de catalasa.

En 24 segundos el oxígeno desplazo 37ml de agua, por lo tanto en un minuto desplazó
92.5ml, al realizar los cálculos respectivos 92.5ml equivalen a 3889.3 µmol de oxígeno
liberado.

3. ¿Sería importante el uso de algún buffer adicional en esta práctica?

Sí, al utilizar la catalasa, la cual es una enzima, la mayoría de estas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo
pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o
menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

4. ¿Por qué o con qué objetivo mediría la actividad enzimática de catalasa?

La disminución de catalasa es responsable de la pérdida de color y olor de vegetales
congelados, así como en las frutas, la catalasa disminuye con el tiempo, por lo tanto se
puede utilizar para calcular la edad de un alimento.

5. ¿Qué unidades de expresión de actividad-enzimáticas conoce? Explíquelas

Unidad de actividad enzimática (símbolo U) es la cantidad de enzima que en una reacción
enzimática cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato por minuto.
El katal (símbolo kat) es definido como la actividad catalítica responsable de la
transformación de un mol de compuesto por segundo.

6. ¿Cuál es la clasificación de la catalasa y de la peroxidasa? Explíque las diferencias entre estas

dos enzimas.
Catalasa 1.11. 1. 6
Significado: Es una óxido-reductasa (clase 1), que usa H2O2 como aceptor de electrones
(subclase 11), y como donador a otra molécula de H2O2 (subsubclase 1). Le tocó el sexto
lugar en la lista de enzimas.
Peroxidasa 1.11.1.7
Significado: Es una óxido-reductasa (clase 1), que usa H2O2 como aceptor de electrones
(subclase 11), y como donador a otra molécula de H2O2 (subsubclase 1). Le tocó el sétimo
lugar en la lista de enzimas.
Las diferencias son las siguientes:
 La Catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y cataliza la
descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en oxígeno y agua, por otro lado las
peroxidasas son un tipo de enzimas muy extendidas en toda la escala filogenética.
Catalizan reacciones bisustrato de carácter redox, utilizando un peróxido como oxidante (a
lo que deben su nombre) y un segundo sustrato de características reductoras que es
oxidado por el peróxido.

7. BIBLIOGRAFIA

 Plummer, David. Bioquímica práctica. Mc Graw Hill. 1981.