1 PROTEÍNAS

Las proteínas son biomoléculas orgánicas de alto peso molecular que están formadas por
carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N), fósforo (P), azufre (S), y con cierta
frecuencia hierro (Fe) y magnesio (Mg), entre otros. Su nombre viene del griego “Protecos”,
que significa "lo primero", esto nos da una idea del papel que desempeñan en los seres vivos,
pues constituyen la mayor parte del peso seco de las células y son el producto final del
proceso de síntesis de proteínas, que se lleva a cabo de acuerdo a la información genética que
tiene la célula.

Las proteínas son largas cadenas constituidas por un gran número de subunidades
llamadas aminoácidos, los cuales están formados por un carbono asimétrico al que se le unen
un grupo amino (-NH2), otro carboxilo (-COOH) y un grupo R que le da las características
particulares a cada uno de ellos. Existen en la naturaleza un gran número de aminoácidos,
pero sólo veinte forman a las proteínas, nueve de estos no pueden ser sintetizados por las
células, por lo tanto, tienen que ser ingeridos en los alimentos y se les conoce
como aminoácidos esenciales, el resto son los no esenciales, ya que las células pueden
elaborarlos.

Ilustración 1

Por su conformación, las proteínas pueden ser:

Proteína fibrosa: (Por ejemplo el Colágeno)

Tienen una estructura alargada y compacta en forma de fibra o lámina muy resistente, con
pesos moleculares muy altos e insolubles en agua, como ejemplos están el colágeno, la
elastina y la queratina.

Ilustración 2: Representación de una fibra

Proteína globular: (Por ejemplo la hemoglobina)
Tienen formas esféricas o globulares muy compactas debido a los pliegues y torsiones que
posee la cadena de poli-péptidos y cierto grado de solubilidad en agua. Aquí se encuentran las
enzimas, los anticuerpos y la hemoglobina.

Ilustración 3

2 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas tiene una organización definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada
estructura informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Ilustración 4: Niveles estructurales de las

proteínas
2.1 ESTRUCTURA PRIMARIA

Esta estructura consiste en la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena y se halla

estabilizada por el enlace peptídico entre los aminoácidos. La primaria es la única estructura
que se encuentra codificada en los genes y de ella derivan los restantes niveles estructurales.
Es decir que dada la secuencia de aminoácidos, la cadena proteica toma las estructuras
secundaria, terciaria y en su caso cuaternaria que corresponde.

Esta secuencia nos indica que aminoácidos componen la cadena poli-peptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que está adopte.

Ilustración 5: Representación de una estructura

primaria

2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Consiste en el plegamiento de la cadena de aminoácidos para adquirir la forma del alfa-hélice,

las placas paralelas y anti-paralelas y el enredamiento libre, que son los tipos o motivos
principales de la estructura secundaria. El único enlace presente que estabiliza este nivel
estructural es el puente de hidrógeno, un enlace débil que se establece entre los componentes
del enlace peptídico, CO y NH. Este enlace es susceptible de ruptura por cambios en la
temperatura, el pH, la agitación mecánica y la concentración de sales.

En la estructura secundaria lo importante es la disposición de la secuencia de aminoácidos en

el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable. Existen dos tipos de estructura secundaria:

El alfa-hélice: está estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la

estructura primaria.
La formación beta: en esta disposición los aminoácidos no forman una hélice si no una
cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lamina plegada.

El alfa-hélice es el motivo más frecuente en la estructura secundaria y está formado por el

giro a la derecha de la cadena de suerte que todos los CO y todos los NH se ligan entre sí
mediante los puentes de hidrógeno.

Ilustración 6

2.3 ESTRUCTURA TERCIARIA

Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un poli-peptídico al plegarse sobre

sí misma originando una conformación globular

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el
interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización
por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1
(covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces
iónicos.

Ilustración 7
2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Informa sobre la unión, mediante enlaces débiles de varias cadenas poli-peptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas poli-
peptídicas recibe el no mire de protómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones
no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes
salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede
ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo
son.

Ilustración 8: Representación tridimensional de una

proteína
 3 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

3.1 COMPOSICIÓN QUÍMICA

A. Simples
B. Conjugadas
A. Simples u Holo-proteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas
son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas), albúminas, llamadas proteínas
simples
B. Conjugadas o Hetero proteínas: estas proteínas contienen cadenas poli-peptídicas y un
grupo prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético, estos
pueden ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son
la mioglobina y los citocromo.
Las proteínas conjugadas o hetero proteínas se clasifican conforme a la naturaleza de su grupo
prostético:
Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.
Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.
Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada que
contiene un metal).
Gluco-proteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.13
Fosfoproteínas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un
ácido nucleico o de un fosfolípido.

a) Proteínas globulares (esfero-proteínas):

Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación, protección.
(Ilustración 1)
Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de células y
tejidos. Todas las proteínas globulares están constituidas con un interior y un exterior
definidos. En soluciones acuosas, los aminoácidos hidrofóbicos están usualmente en el
interior de la proteína globular, mientras que los hidrofílicos están en el exterior,
interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

Ilustración 9
b) Proteínas fibrosas (esclero-proteínas):
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan un papel
estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su
vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoácidos
modificados. Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno. (Ilustración 2.)

Ilustración 10
3.2 BASADA EN LA COMPOSICIÓN:
a) Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas
peptídicas. (Ilustración 11).

Ilustración 11

b) Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico. En

estas proteínas, la porción polipeptídica se denomina apo-proteína y la parte no proteica se
denomina grupo prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo al tipo de grupo prostético, en:
 nucleoproteínas
 glycoproteínas
 flavoproteínas
 hemoproteínas, entre otros.

Ilustración 12: Cadenas peptídicas en rojo y azul. Grupos prostéticos (Hem) en verde.
3.3 DE ACUERDO CON SU VALOR NUTRICIONAL, LAS PROTEÍNAS PUEDEN
CLASIFICARSE EN:

a) Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Generalmente

provienen de fuentes animales.
b) Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más aminoácidos esenciales, los cuales
generalmente son de origen vegetal.
Un error común es suponer que una proteína completa debe tener todos los aminoácidos: la
falta de un amino acido no esencial no es significativa desde el punto de vista nutricional, ya
que podemos sintetizar los aminoácidos no esenciales). (Ilustración 5).

Ilustración 13
3.4 CLASIFICACIÓN DE ACUERDO CON SU FORMA.
a) Fibrosas: presentan cadenas poli-peptídicas largas y una estructura secundaria atípica.
Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas
son queratina, colágeno y fibrina.
b) Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares.
c) Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte
globular (en los extremos). (ilustración 6)

Ilustración 14
 4 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células
defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar
daños... Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: Por unión
selectiva a moléculas.

Así como los polisacáridos se reducen a ser sustancias de reserva o moléculas estructurales,
las proteínas asumen funciones muy variadas gracias a su gran heterogeneidad estructural.
Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los
fenómenos biológicos. Podemos destacar las siguientes:

4.1 FUNCIÓN ESTRUCTURAL:

Las células poseen un cito-esqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón
alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan
importantes como el transporte intracelular o la división celular.
El Cito-esqueleto está constituido por proteínas del citoplasma que polimerizan en estructuras
filamentosas. Es responsable de la forma de la célula y del movimiento de la célula en su
conjunto y del movimiento de orgánulos en el citoplasma.
Los filamentos intermedios se clasifican de acuerdo a la proteína que los compone. Algunos
de los tipos conocidos son:
 Queratinas
 Vimentina
 Desmina
 Proteína ácida fibrilar glial (GFAP)
 Neurofilamentos
 Láminas nucleares.
 Nestina

Ilustración 15
En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de
colágeno forman parte importante de la matriz extracelular (de color claro en la ilustración
15) y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la
compresión.

Algunas de las proteínas estructurales más importantes son:

Colágeno: proteína cuya función es mantener unidas las diferentes estructuras del organismo.

Queratina: Tipo de proteína que se encuentra en las células epiteliales que revisten las
superficies internas y externas del cuerpo. Las queratinas ayudan a formar los tejidos del
cabello, las uñas y la capa externa de la piel. También se encuentran en las células que
revisten los órganos, las glándulas y otras partes del cuerpo. En la piel cumple una función de
impermeabilización y de protección y ayuda a que la piel sea firme y elástica, al tiempo que
colabora en la regeneración celular.

La queratina de las uñas se diferencia de la de la piel en que ésta es blanda, mientras que las
uñas son duras. Este fenómeno se debe a que la queratina de las uñas es materia muerta, si
bien cumple una función de protección con respecto al entorno.

Elastina: Según la “wordreference” (diccionario online), la elastina es «la proteína que

constituye los tejidos conjuntivos; óseos y cartilaginosos; y que proporciona elasticidad a la
piel». Las fibras de elastina sujetan a las fibras de colágeno y las mantienen en su lugar; y a
diferencia del colágeno (que confiere dureza; resistencia o firmeza a los tejidos), aporta
flexibilidad y elasticidad como bien indica su nombre. De hecho, tiene una enorme capacidad
para estirarse.

Podemos decir que la elastina sirve para:

 Proporcionar elasticidad.
 Recuperar la forma normal de los tejidos del organismo.
 Dar resistencia a cartílagos, huesos y músculos.
 Función de extensión y relajación.

Las fibras de elastina no representan más que aproximadamente el 5 ó 10% del total de las
fibras dérmicas, pero resultan esenciales para garantizar las propiedades de elasticidad de la
piel.
4.2 FUNCIÓN ENZIMÁTICA
La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de
un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores
reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.

Ilustración 16

Funcionamiento de las enzimas:

Reconocimiento de la señal extracelular por su receptor es el comienzo de una serie de
eventos que llevan la información desde el exterior de la célula hasta su interior, hasta generar
la respuesta. La transferencia de la información hacia el interior de la célula se conoce como
mecanismo de transducción de señales.

Los eventos generados por el receptor activado estimulan la actividad catalítica de proteínas
destinarias del citoplasma. Estas proteínas pueden ser activadas directamente por la señal
originada en el receptor o a través de un efector cuyo producto es una pequeña molécula
conocida como segundo mensajero
Un segundo mensajero es una molécula pequeña que se genera rápidamente y de gran
cantidad en respuesta a la activación de un receptor y que se aleja pronto de su lugar de
síntesis llevando la señal a otras partes de la célula, donde interactúa con proteínas
específicas. El segundo mensajero produce la activación de enzimas como las proteincinasas y
de esta forma participa en la amplificación de la señal iniciada por el ligando, constituyendo
un intermediario en la generación de la respuesta biológica, (Curtis, Barnes, Schnek, 2008).
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de
activación de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente
la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el
proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control
de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.
Entre las enzimas más importantes están:

Amilasa: La amilasa es una enzima hidrolasa que se produce, sobre todo, en las glándulas
salivales y el páncreas, y que ayuda a descomponer los carbohidratos y los almidones en
azúcar. Esto es importante porque, con el tiempo, el azúcar se convierte en glucosa, la cual
estimula todos los procesos del organismo.
La sangre suele contener pequeñas cantidades de amilasa. Sin embargo, cuando la cantidad es
elevada, significa que el páncreas tiene una lesión, está inflamado o bloqueado.
Lisozima: La lisozima es una enzima presente en las lágrimas y la saliva en donde actúa como
una barrera frente a las infecciones. También es muy abundante en la clara del huevo, de
donde se extrae para su uso industrial, en particular para el control de las bacterias lácticas en
los vinos.
Su acción catalítica consiste en romper las paredes celulares de las bacterias, lo hace
hidrolizando enlaces glucosídicos (1 4) de ácido N-acetilmuránico (NAM) a N-
acetilglucosamina (NAG) en un polisacárido alternante de NAM-NAG.

Ilustración 17

Tripsina: La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces de las proteínas
mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es
producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial
para la digestión.
Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que
a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas, son aún
demasiado grandes para ser absorbidos en el íleo.
4.3 FUNCIÓN HORMONAL:

Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su
acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de
naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en
sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o
la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Ilustración 18

Las acciones celulares y sub-celulares de las hormonas requieren la fijación de una hormona a
su receptor específico. Los receptores tienen las características siguientes: muestran gran
afinidad por la hormona, el enlace revierte con facilidad, son saturables y altamente
específicos. Son responsables de dos funciones básicas: retienen la hormona y acoplan esta
hormona enlazada a la transducción de la señal.
Las hormonas pertenecen al grupo de los mensajeros químicos, que incluye también a los
neurotransmisores y las feromonas. A veces es difícil clasificar a un mensajero químico como
hormona o neurotransmisor.
La síntesis y liberación de varias hormonas es controlada de un modo escalonado, que implica
tres etapas continuas de las interacciones celulares hormona-blanco. Cuando el hipotálamo,
recibe mensajes nerviosos específicos, secreta hormonas llamadas factores liberadores, que
mediante las fibras nerviosas pasan a la glándula pituitaria anterior. Aquí, cada uno de los
factores liberadores puede desencadenar la liberación de una hormona específica por parte de
la glándula pituitaria anterior. Así mismo, el hipotálamo también secreta sustancias parecidas
a las hormonas llamadas factores inhibidores, que son capaces de inhibir la liberación de
algunas de las hormonas pituitarias. Las distintas hormonas liberadas de la pituitaria anterior
pasan por la sangre hasta las glándulas específicas que llevan a cabo sus objetivos. Estas
glándulas así como las glándulas objetivo de otras hormonas de la pituitaria anterior,
especialmente las gónadas, son estimuladas a producir sus hormonas características, que
actúan finalmente sobre varios tejidos que son sus blancos. Aparte de secretar varios factores
liberadores e inhibidores que actúan sobre la pituitaria anterior, el hipotálamo produce
también, dos hormonas, la oxitocina y la vasopresina (hormona antidiurética) importantes en
la secreción láctea y en el equilibrio del agua respectivamente.
Algunas de las hormonas más importantes son:

Insulina: Es una hormona natura producida y secretada por las células beta de los islotes de
Langerhans del páncreas. La insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de los
nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los glúcidos. Su función es la de favorecer la
incorporación de glucosa de la sangre hacia las células

La síntesis de la insulina pasa por una serie de etapas. Primero la preproinsulina es creada por
un ribosoma en el retículo endoplasmático rugoso (RER), que pasa a ser (cuando pierde su
secuencia señal) proinsulina. Esta es importada al aparato de Golgi, donde se modifica,
eliminando una parte y uniendo los dos fragmentos restantes mediante puentes disulfuro.

A pesar de que la insulina se destruye rápidamente (5-6 minutos) el efecto sobre las células
puede durar 1-1/2 horas. Cuando el cuerpo necesita más insulina, los niveles en sangre se
elevan rápidamente, y, al contrario, cuando necesita menos, los niveles en sangre caen
rápidamente.

Calcitonina: La Calcitonina es una hormona secretada por la glándula tiroides que reduce la
concentración de nivel del calcio de la sangre cuando ha subido a un nivel superior a lo
normal. Esta hormona del poli-péptido se compone de 32 aminoácidos y es producida
principal por las células para-follicular (también conocidas como células de C) de la glándula
tiroides. Específicamente, afecta los niveles sanguíneos de calcio en cuatro formas:

- Inhibe la absorción intestinal de Ca2+ (reduciendo la calcemia, o concentración de

calcio en sangre).
- Inhibe la resorción (pérdida) ósea (de nuevo reduciendo la calcemia).
- Inhibe la reabsorción de fosfato a nivel de los túbulos renales (reduciendo su
concentración en sangre).
- Aumenta la excreción de Ca2+ y Mg2+ por los riñones.

Adrenalina: Es una hormona y un neurotransmisor. Incrementa la frecuencia cardíaca,

contrae los vasos sanguíneos, dilata las vías aéreas, y participa en la reacción de lucha o
huida del sistema nervioso simpático. Químicamente, la adrenalina es una catecolamina,
una mono-amina producida solo por las glándulas suprarrenales a partir de
los aminoácidos fenilalanina y tirosina.

La adrenalina o epinefrina tiene varias funciones en nuestro cuerpo: Cuándo se libera al

torrente circulatorio (circulación sanguínea) actúa como hormona, y cuándo la adrenalina se
libere en el espacio sináptico (entre dos neuronas) actúa como neurotransmisor.

 Adrenalina como hormona: Viaja alrededor de nuestro organismo a través de la

circulación sanguínea y consigue llegar a diferentes células y zonas de nuestro cuerpo,
en donde inicia múltiples reacciones.
 Adrenalina como neurotransmisor: Actúa como mensajero químico. Se encarga de
enviar las señales del sistema nervioso. Esta sustancia es la responsable de transmitir
la información de una neurona a la siguiente. Su efecto está muy relacionado con
la atención, el estado de alerta y con el sistema de recompensa cerebral.
4.4 FUNCIÓN DE TRANSPORTE:

En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula
hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la
sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte
a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

Tipos de transportes:
- Transporte a través de los poros nucleares: las proteínas que se mueven desde el
citosol hacia el núcleo se transportan a través de los poros nucleares que penetran las
membranas nucleares interna y externa; los poros actúan como puertas selectivas que
transportan macromoléculas específicas en forma activa, pero que también permiten la
difusión libre de moléculas más pequeñas.
- Transporte a través de membranas: Las proteínas que se mueven desde el citosol al
RE (Retículo endoplasmatico), las mitocondrias, los cloroplastos, o los peroxisomas,
atraviesan la membrana del organelo por intermedio de tras-locadores proteicos
localizados en esta. A diferencia del transporte a través de los poros nucleares, la
molécula proteica debe desplegarse para cruzar sinuosamente la membrana.
- Transporte por vesículas: Las proteínas que se mueven desde el RE hacia un
compartimiento del sistema endomembranoso o desde el, lo hacen por medio de
vesículas de transporte, que se cargan de proteínas desde el espacio interior de un
compartimiento y se funden con la membrana. En el proceso se envían también lípidos
y proteínas de membrana desde el primer compartimiento hacia el segundo.

Son proteínas transportadoras las siguientes:

 Permeasas y bombas, que transportan iones y moléculas de un lado a otro de la

membrana.
 Lipoproteínas, que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo.
 Citocromos, proteínas transportadoras de electrones en la membrana celular de las
bacterias y en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos en la
respiración celular y en la fotosíntesis.
 Hemoglobina. Transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células en
la sangre de los vertebrados.
 Hemocianina. Realiza la misma función que la hemoglobina, pero en invertebrados.
 Mioglobina. Muy parecida a la hemoglobina, se encarga de almacenar y transportar
oxígeno en los músculos.
 Seroalbúmina. Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.
4.5 FUNCIÓN DE DEFENSA:

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo

extraño. En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer
moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células
del sistema inmunitario.
Las inmunoglobulinas o anticuerpos se producen en los linfocitos B. Son proteínas que se
forman en la respuesta inmune, para combinarse específicamente y con gran fuerza con el
antígeno. Después de esta combinación producen sus acciones biológicas, en las que
normalmente no modifican al antígeno y no presentan efectos enzimáticos.
Los anticuerpos están formados por cadenas ligeras (l) y pesadas (H), las cuales se unen
mediante puentes disulfuro.
La unión de un anticuerpo con un antígeno protege al huésped por medio de la marcación de
las células y moléculas extrañas para que los fagocitos y el complemento las destruyan. La
molécula de anticuerpo por sí misma no daña al antígeno. Los microorganismos extraños y las
toxinas son convertidos en elementos inofensivos por unos pocos mecanismos. Estos
mecanismos son la aglutinación, la opsonización, la neutralización, la citotoxicidad mediada
por células dependiente de anticuerpos y la activación del complemento que conduce a la
inflamación y a la citólisis.
- En la aglutinación los anticuerpos determinan que los antígenos se agrupen y no
puedan dispersarse para actuar.

Ilustración 19

- En la opsonización el antígeno, por ejemplo una bacteria, está recubierto por

anticuerpos que aumentan la eficiencia de los fagocitos para ingerirlo y lisarlo.

- Ilustración 20
 - La citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos se asemeja a la
opsonización porque el microorganismo diana queda cubierto por anticuerpos; sin
embargo, la destrucción de la célula diana está a cargo de las células del sistema
inmunitario que permanecen afuera de esta célula.

Ilustración 21

- En la neutralización los anticuerpos inactivan a los virus por medio del bloqueo de sus
uniones a las células huésped y neutralizan las toxinas de un modo similar.

Ilustración 22

Otras proteínas con función protectora son, por ejemplo, la trombina y el fibrinógeno, que
intervienen en la coagulación, impidiendo la pérdida de sangre en las heridas, o las mucinas,
con función bactericida, protectora de las mucosas y segregadas en los tractos digestivo,
respiratorio y urogenital.
4.6 RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS

La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de

señales químicas de muy diverso tipo. Existen receptores hormonales, de neurotransmisores,
de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el
receptor (hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

Ilustración 23

Por ejemplo, La partícula de reconocimiento de señal (en su sigla inglesa SRP, Signal
Recognition Particle) es una ribo-nucleoproteína implicada en la destinación intracelular
de proteínas.
La partícula reconoce un péptido-señal (constituido por unos 5 a 30 aminoácidos que están
colocados en un orden particular y que son los primeros que aparecen cuando se está
sintetizando la cadena poli-peptídica), compuesto por una secuencia de ocho o
más aminoácidos hidrofóbicos en el centro. La región del SRP que reconoce este péptido
señal está compuesta principalmente por metionina (aminoácido hidrófobo), dado que los
residuos de estas no presentan ramificaciones, son flexibles, permitiendo que el SRP pueda
reconocer señales hidrofóbicas de distinta secuencia.
Durante el proceso de traducción de ARNm en los ribosomas citoplasmáticos, la partícula se
une a una región del péptido señal presente en la secuencia de péptidos que
están polimerizando, parando el proceso de traducción. Esta pausa en la síntesis proteica
permite que el SRP sea captado por un receptor ubicado en la membrana del RE rugoso. Al
ocurrir esto el complejo SRP-ribosoma es transferido a un translocador de proteínas que
inserta el péptido en la bicapa lipídica, translocándolo en la membrana del RE rugoso y
continuando así su traducción.
4.7 FUNCIÓN REGULADORA:

Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación
desempeñado por proteínas como las ciclinas, que son una familia de proteínas que participan
en la regulación del ciclo celular.
Las ciclinas forman complejos con enzimas quinasas que dependen de las ciclinas, activando
en estas últimas su función quinasa. La concentración de las ciclinas varia a lo largo del ciclo
celular; cuando su concentración es baja la función de su correspondiente quinasa dependiente
de ciclina es inhibida. Las proteínas son materia prima para la formación de los jugos
digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a
cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
 ÍNDICE
1 PROTEÍNAS....................................................................................................................... 1
2 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ............................................................................ 2
2.1 ESTRUCTURA PRIMARIA ...................................................................................... 3
2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA ................................................................................ 3
2.3 ESTRUCTURA TERCIARIA ..................................................................................... 4
2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA ............................................................................. 5
3 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS ................................................................................. 7
3.1 COMPOSICIÓN QUÍMICA ....................................................................................... 7
3.2 BASADA EN LA COMPOSICIÓN: .......................................................................... 9
3.3 DE ACUERDO CON SU VALOR NUTRICIONAL: .............................................. 10
3.4 CLASIFICACIÓN DE ACUERDO CON SU FORMA. .......................................... 11
4 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS: ............................................................................. 12
4.1 FUNCIÓN ESTRUCTURAL: ................................................................................... 12
4.2 FUNCIÓN ENZIMÁTICA........................................................................................ 14
4.3 FUNCIÓN HORMONAL: ........................................................................................ 16
4.4 FUNCIÓN DE TRANSPORTE: ............................................................................... 18
4.5 FUNCIÓN DE DEFENSA: ....................................................................................... 19
4.6 RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS.................................................. 21
4.7 FUNCIÓN REGULADORA: .................................................................................... 22
 Bibliografía
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