ACARA II

UJI KUALITATIF PROTEIN

A. PELAKSANAAN PRAKTIKUM
1. Tujuan Praktikum
Untuk mengidentifikasi protein secara kimia dengan mengenal sifat pengendapan
dan perubahan warna yang terjadi bila ditambahkan dengan senyawa kimia tertentu.
2. Waktu Praktikum
Senin, 22 Oktober 2018
3. Tempat Praktikum
Lantai II, Laboratorium Kimia Dasar, Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan
Alam, Universitas Mataram.

B. LANDASAN TEORI

Protein merupakan persenyawaan kompleks yang dihasilkan dari polimerisasi

asam asam amino yang terikat satu sama lain melalui ikatan peptide(-CO-NH-). Protein
merupakan senyawa yang sangat penting dalam sistem kehidupan karena protein
memainkan peran yang sangat vital dalam semua aktivitas sel-sel tubuh makhluk hidup.
Protein dignakan untuk dukungan struktural, penyimpanan, transport substansi lain,
pergerakan dan pertahanan melawan substansi asing. Sebagai contoh, fibrosa mempunyai
peran yang sangat penting dalam menyangga atau melindungi tubuh, sedangkan protein
globuler seperti albumain memiliki peranan dalam aliran darah untuk penahan tekanan
osmosis. Semua protein terdiri dari rantai polipeptida yang memiliki struktur tertentu
dalam tiga dimensi. Struktur protein terdiri dari 3 macam yaitu sekunder, tersier, dan
kuartener. Pada struktur tersier, terdapat ikatan hidrogen, ikatan disulfida atau ikata ionik.
Struktur pada protein menentukan sifat-sifat protein baik daya larutnya maupun
peranannya sebagai enzim suatu reaksi. Jika dari ketiga ikatan itu pecah maka rantai
polipeptida akan diubah bentuknya yang mempunyai sifat berbeda. Proses yang terjadi ini
disebut dengan dinaturasi dan disebabkan oleh pemanasan, larutan asam atau basa atau
dengan molekul polar. Berdasarkan bentuk molekulnya protein dibagi menjadi dua,
yaitu protein fibrosa, adalah protein yang bentuknya memanjang, misalnya kolagen
fibrin, miyosin dan keratin; dan protein globuler, yaitu protein yang rantai
polipeptidanya melinhkar sehingga membentuk molekul membulat, misalnya albumin,
globulin, protein, enzim dan protein hormon. Berdasarkan elemen penyusunnya, terbagi
menjadi dua yaitu protein sederhanaadalah protein yang apabila terhidrolisis sempurna
menghasilkan alfa asam amino saja; dan protein majemuk adalah protein ynang
mengandung gugus non protein atau prostetik di dalamnya. Uji kualitatif protein dapat
dilakukan berdasarkan uji warna atau melalui ujiendapan. Uji warna meliputi Ninhidrin,
Biuret, Reduksi Sulfur, Xantroprotein, dan Millon Nasse. Sedangkan untuk uji
pengendapan biasanya menggunakan garam logam (Elizabeth, 2010: 24).

Protein termasuk senyawa yang terpenting dalam organisme hewan. Sesuai

dengan peranannya protein berasal dari kata proteos yang yang artinya pertama.
“protein”adalah poliamina dan jika dihidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino
yang hanya 20 asam amino yang lazim kita jumpai dalam protein tumbuhan dan hewan.
Namun ke-20 asam amino ini dapat dihubungkan dengan berbagai cara membentuk otot,
enzim dan lainnya. Asam asam amino yang terdapat pada protein adalah asam amino
karboksilat. Variasi dalam struktur monomer –monomer ini terjadi dalam rantai samping.
Asam amino tidak selalu bersifat seperti senyawa organic. Titik leleh diatas 200 0C,
sedangkan kebanyakan senyawa organik dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan
pada temperaturekamar, asam amino larut dalam pelarut air dan organic, tetapi tidak larut
dalam pelarut nonpolar. Asam amino memiliki momen dipole yang besar, juga mereka
bersifat kurang asam dibandingkan sebagian besar asamkarboksilat dan kurang basa
dibandingkan sebagian besar senyawa amina yang lain (Fessenden, 1989: 178).

Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Suatu

protein memiliki arti bagi tubuh jika melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang
bagi kebutuhan tubuh. Aktifitas ini mengandung struktur dan konformasi protein yang
tepat apabila konformasi protein berubah. Misalnya karena perubahan suhu, pHatau
karena reaksi dengan senyawa lain, ion-ion logammaka aktifitas biokimianya akan
berkurang. Enzim merupakan salah satu contoh protein yang memiliki aktivitas katalis
reaksi didalam tubuh. Ion logam berat yang masuk ke dalam tubuh akan bereasi dengan
sebagian enzim ditubuh sehingga menyebabkan koagulasi atau penggumpalan (Poedjiadi,
1994: 116).

Peptide sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam amino,
masing-masing disebut dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, dan seterusnya. Peptide
didapatkan dari hidrolisis rantai panjang suatu polipeptida (protein). Sebagaimana asam
amino, peptide memiliki pH isolistrik (pHI). Reaksi kimia peptide disebabkan karena
adanya gugus junh –NH2, R, dan –COOH. Seperti pada asam amino, gugus -NH2 pada
peptide dapat direaksikan dengan 2,4 dinitrofenil florobenzene fenilisotianat dan gugus –
COOH. Dapat diesterfikasi dengan dan direduksi. Caa reaksi berwarna yang lain untuk
pepetida dan protein tetapi tidak untuk asam amino bebas, adalah reaksi biuret. Reaksi ini
terjadi antara peptida atau protein dengan CuSO4 dan alkali, yang menghasilkan senyaw
kompleks berwarna ungu (Wirahardikusumah, 2008: 176).

Kapang Rhizopus sp merupakan salah satu mikroorganisme yang memiliki

kemampuan tinggi untuk menghasilkan enzim selulase.Enzim selulase merupakan enzim
yang dapat menghidrolisis selulosa. Hidrolisis meliputi proses pemecahan polisakarida di
dalam biomassa lignoselulosa, yaitu: selulosa dan hemiselulosa menjadi monomer gula
penyususnnya. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui produksi dan aktivitas enzim
selulase terhadap aktivitas crude enzim selulase dari kapang Rhizopus sp dengan subsrtat
ampas tebu (bagase). Metode penelitian menggunakan kuantitatif eksperimen dengan
pola rancangan acak lengkap (RAL) dua faktorial. Perlakuan penelitian meliputi perbedan
inokulum (K) yaitu 5% (K1), 15% (K2), 25% (K3) dan lama fermentasi (T) yaitu 3hari
(T1), 6hari (T2), 9hari (T3), dan 12hari (T4). Data yang diambil dari perlakuan tersebut
adalah kadar protein dengan metode brownstead lowry. Analisis data menggunakan
variansi anava dua jalur dengan taraf signifikansi 5% setelah itu dilanjutkan dengan uji
Beda Nyata Terkecil (BNT ). Hasil penelitian menunjukkan bahwa: Fhit > Ftab sehingga
ada pengaruh antara konsentrasi inokulum dan lama fermentasi terhadap aktivitas crude
enzim selulase dari kapang Rhizopus sp, Perlakuan perbedaan konsentrasi dan lama
fermentasi mendapatkan kadar protein tertinggi 0,715 dengan konsentrasi 25% dan lama
fementasi 25% (Pujiati,dkk, 2017).

Analisa profil protein dari sarang burung walet dilakukan menggunakan

sodium dodecyl sulfat poliakrilamid gel elektroforesis (SDS-PAGE). Metode ini
merupakan metode yang banyak digunakan. Pada penelitian ini digunakan 2 jenis gel,
yaitu gel penahan (stacking gel) dan gel pemisah (separating gel). Gel tersebut
mengandung akrilamida, sodium dodesil sulfat (SDS), amonium persulfat (APS) dan
TEMED. Gel akrilamid diperoleh dengan cara polimerisasi akrilamida dengan sejumlah
crosslinking agent metilen bis akrilamid dan amonium persulfat (APS) sebagai
katalisator. Radikal bebas yang terbentuk dari pelarutan APS dalam air akan bereaksi
dengan akrilamid membentuk akrilamid aktif yang dapat bereaksi satu dengan yang lain
membentuk polimer. Penambahan SDS bertujuan agar bagian hidrofob dari molekul
protein terikat dengan SDS sehingga molekul terurai dari lipatannya. Dengan demikian
proses pemisahan protein hanya berdasarkan perbedaan bobot molekul. Disamping itu ke
dalam buffer sampel ditambahkan agen pereduksi yaitu beta-mercaptoetanol untuk
memutuskan ikatan disulfida dari protein. Pada proses elektroforesis molekul protein
yang berukuran kecil akan bergerak lebih cepat melintasi gel, sedangkan molekul protein
yang berukuran besar akan bergerak lebih lambat. Pada akhirnya protein dengan berat
molekul yang rendah akan mempunyai Rf (jarak tempuh) yang lebih tinggi dibandingkan
dengan yang berukuran lebih besar (Elfita, 2014).

Limbah industri filet ikan patin terutama kepala dan tulang memiliki potensi
sebagai bahan baku pembuatan hidrolisat protein. Hidrolisat protein merupakan hasil
hidrolisis protein dan diketahui memiliki manfaat bioaktif. Tujuan penelitian ini untuk
membuat hidrolisat protein dari limbah industri filet ikan patin dan menentukan aktivitas
pengikatan kalsiumnya. Penelitian ini terdiri dari dua tahap, tahap pertama terdiri dari
pembuatan hidrolisat protein secara enzimatis menggunakan konsentrasi enzim papain
yang berbeda (4%, 5% dan 6%). Hidrolisat protein tersebut dianalisis derajat
hidrolisisnya dan aktivitas pengikatan kalsium dengan menggunakan AAS. Tahap kedua
yaitu analisis UV scanning untuk melihat penyerapan maksimum hidrolisat protein dan
analisis komposisi asam amino. Derajat hidrolisis yang dihasilkan dari penelitian ini
berbanding lurus dengan konsentrasi enzim yang digunakan. Hidrolisat protein tersebut
memiliki derajat hidrolisis 43,13% pada konsentrasi enzim 6% (v/v). Aktivitas
pengikatan kalsium tertinggi oleh hidrolisat protein yaitu 122,73 mg L-1. Intensitas
serapan pada hidrolisat protein dengan penambahan kalsium lebih rendah apabila
dibandingkan dengan intensitas absorpsi hidrolisat protein tanpa penambahan kalsium,
hal ini mengindikasikan adanya aktivitas pengikatan kalsium oleh hidrolisat protein.
Komposisi asam amino tertinggi pada hidrolisat protein limbah filet ikan patin yaitu asam
glutamat (Nurilmala, 2018).

Sebuah sering dikutip masalah potensial dengan diet protein tinggi adalah
risiko potensial diet tersebut dapat menimbulkan bagi kesehatan ginjal. Sangat mungkin
bahwa komentar ini dibuat dalam terang pengetahuan bahwa orang di ginjal gagal
memperoleh manfaat dari diet proteinrestricted. Meskipun bukti ini, Argumen melingkar
mengenai protein yang lebih tinggi dan kesehatan ginjal pada orang dengan fungsi ginjal
normal tidak dapat dibuat; yaitu, karena orang dengan miskin ginjal fungsi manfaat dari
asupan protein yang lebih rendah tidak berarti bahwa atlet dengan fungsi ginjal normal
yang mengonsumsi protein tinggi akan memiliki masalah dengan kesehatan ginjal mereka
.Bahkan, pemeriksaan pernyataan yang dibuat oleh kedua Institute of Medicine dalam
menetapkan RDA protein di Amerika Utara , Serta (WHO) Laporan Organisasi
Kesehatan Dunia pada intake protein, Menunjukkan tidak ada bukti yang
menghubungkan diet protein tinggi untuk penyakit ginjal. Seperti laporan WHO Negara,
'' ... saran bahwa penurunan glomerular tingkat filtrasi fi yang terjadi ... pada subyek sehat
... dapat dilemahkan dengan mengurangi protein dalam diet tampaknya tidak memiliki
dasar ''. Dalam perjanjian dengan kesimpulan WHO, panel pengaturan Nilai Referensi
Australia dan Selandia Baru Gizi Menyimpulkan '' Tidak ada bukti yang dipublikasikan
yang diet mengandung sampai 2,8 g protein / kg / hari menghasilkan efek yang
merugikan pada metabolisme ginjal pada atlet. Selain itu, tidak ada hubungan yang
diketahui dari asupan protein dengan progresif ginjal insufisiensi telah ditentukan''
(Phillips, 2014).

Perdebatan berlanjut tentang apakah jumlah batas per-makan asupan protein

yang dibutuhkan untuk merangsang sintesis protein pada orang dewasa yang lebih tua
atau apakah sintesis protein berhubungan linier dengan asupan protein. Either way, bukti
menunjukkan bahwa orang dewasa yang lebih tua yang mengkonsumsi lebih protein
mampu mempertahankan massa otot dan kekuatan. orang dewasa yang mengkonsumsi
1,1 g protein / kg berat badan / hari hilang massa tubuh kurang ramping (otot) daripada
mereka yang mengonsumsi hanya 0,7 sampai dengan 0,9 g protein / kg berat badan / hari.
di antara pasien yang lebih tua di rumah sakit, setidaknya 1,1 g protein / kg berat badan /
hari diperlukan untuk mencapai keseimbangan nitrogen, dan asupan aman naik ke 1,6 g
protein / kg berat badan / hari. rekomendasi diet baru untuk orang dewasa yang lebih tua
sekarang termasuk asupan protein yang lebih tinggi daripada orang dewasa muda. (7, 44)
The PROT-AGE kelompok studi internasional direkomendasikan 1,0-1,5 g protein / kg
berat badan / hari untuk orang yang lebih tua dari 65 tahun dengan atau tanpa penyakit,
dan Rekomendasi Nutrisi Nordik baru menyarankan menargetkan 1,2-1,4 g protein / kg
berat badan / hari dengan protein 15-20 % dari total asupan energi untuk orang dewasa
yang lebih tua yang sehat (Deutz,dkk, 2014).
C. ALAT DAN BAHAN
1. Alat-alat Praktikum
a. Gelas kimia 600 mL
b. Penangas air
c. Penjepit besi
d. Penjepit kayu
e. Pipet tetes
f. Pipet volume 2 mL
g. Pipet volume 5 mL
h. Rak tabung reaksi
i. Rubber bulb
j. Tabung reaksi

2. Bahan-bahan Praktikum
a. Aquades (H2O)(l)
b. Gelatin(l)
c. Kasein(l)
d. Larutan α-naftol (molisch 10%)
e. Larutan CuSO4 1 %
f. Larutan formaldehid encer
g. Larutan H2SO4 pekat
h. Larutan HNO3 pekat
i. Larutan NaNO3 1%
j. Larutan NaOH 40%
k. Larutan NH3
l. Larutan Pb asetat 1 %
m. Larutan putih telur
n. Larutan ZnSO4 encer
o. Reagen merkuri sulfat (HgSO4 1% dilarutkan dalam H2SO4 10%)(aq)
p. Tirosin(l)
D. SKEMA KERJA
1. Uji Protein dengan Pengendapan
a. Pengendapan dengan logam berat

Larutan putih Larutan Larutan Larutan

telur Kasein Gelatin Tirosin

 Masing –masing Dimasukkan

kedalam tabung reaksi
 + 1 tetes ZnSO4 encer

Hasil
(Susu Sapi
danHasil
Susu
Kedelai)
 Bila terjadi endapan, setiap
larutan dibagi ke dalam 2
tabung reaksi
Hasil

Tabung 1 Tabung 2

 + ZnSO4 pekat
tetes demi tetes
pelarut berlebih

Hasil
 b. Pengendapan oleh Asam

3 mL HNO3 pekat
 Dimasukkan ke dalam tabung
reaksi 4 tabung reaksi

+ Larutan + Kasein + Gelatin + Tirosin

putih telur
(Susu (Susu Sapi (Susu Sapi
(Susu Sapi Sapi dan dan Susu dan Susu
dan Susu Susu Kedelai) Kedelai)
Kedelai) Kedelai)
Hasil
c. Pengendapan oleh asam (Susu
Sapi
2mL asam asetat
dan
Susu Dimasukkan ke dalam tabung reaksi 4
Kedelai
) tabung reaksi

+ 2mL + 2mL + 2mL + 2mL

Larutan Kasein Gelatin Tirosin
putih telur

SuKedelai
)
Hasil
2. Uji Warna Protein (Susu
Sapi
a. Reaksi Biuret (untuk ikatan peptida)
dan
Susu
2 mL Larutan 2 mLLarutan Kedelai 2 mL Larutan 2 mL Larutan
putih telur Kasein ) Glutamin Tirosin

 Dimasukkan ke dalam tabung reaksi

yng berbeda
 Masing – masing ditambahkan + 2
mL larutan NaOH 40%
 + 1 tetes CuSO4 1%
Hasil
(warna merah muda atau ungu)
 b. Reaksi Millon-Narse (untuk tirosin)

2 mL Larutan 2 mLLarutan 2 mL Larutan 2 mL Larutan

putih telur Kasein Gelatin Tirosin

 Dimasukkan ke dalam tabung reaksi berbeda

 + 1 mL reagen Merkuri sulfat 1% ( HgSO4
1% dilarutkan dalam H2SO4 10%)
 + beberapa tetes NaNO2 1%
 (sampai larutan menjadi merah)
Hasil

(Susu triptofan)
c. Reaksi Hopkins-Cole (untuk
Sapi dan
2 mL Larutan 2 ml Susu
Larutan 2 mL Larutan 2 mL Larutan
putih telur Kedelai)
Kasein Gelatin Tirosin

 Dimasukkan ke dalam tabung reaksi

berbeda
 + 2 tetes formaldehid encer
 + 2 tetes reagen Merkuri sulfat 1%
Hasil
(Susu Sapi  Digojog
dan Susu  + 1 mL H2SO4 pekat perlahan-lahan
Kedelai) melalui dinding tabung
 digojog
Hasil
(Susu
d. Reaksi Xanthoprotein (untuk asam amino dengan inti benzena)
Sapi dan
Susu
2 mL Larutan 2 mLarutan 2 mL Larutan 2 mL Larutan
Kedelai)
putih telur Kasein Gelatin Tirosin

 Dimasukkan ke dalam tabung reaksi

berbeda
 + 1 mL HNO3 pekat
 dengan penangas air (hingga

Hasil kuning)
(Susu  Didinginkan di bawah air keran
Sapi dan
 + 2 tetes amonia
Susu
Kedelai)
Hasil
(Susu Sapi
 e. Reaksi uji sulfur

2 mL Larutan 2 mLLarutan 2 mL Larutan 2 mL Larutan

putih telur Kasein Gelatin Tirosin

 Dimasukkan ke dalam tabung reaksi

berbeda
 + 1 mL larutan NaOH 40 %
 ∆ ± selama 1 menit(untuk mengubah S
organik menjadi Na-Sulfida)

Hasil
(Susu + 1 teteslarutan Pb asetat
Sapi dan
Susu
Hasil
Kedelai)
(Terbentuk PbS yang berwarna hitam atau cokelat)

(Susu Sapi dan Susu Kedelai)

f. Reaksi Molisch

2 mL Larutan 2 mLarutan 2 mL Larutan 2 mL Larutan

putih telur Kasein Gelatin Tirosin

 Dimasukkan ke dalam tabung reaksi

berbeda
 + 2 tetes larutan α-naftol atau pereaksi
Molisch
 Dikocok
Hasil
(Susu + 1 mL H2SO4 pekat perlahan-lahan
Sapi melalui dinding tabung hingga
dan
Susu membentuk lapisan di bawah campuran
Kedelai
)
Hasil
(Susu
Sapi dan
Susu
Kedelai)
E. HASIL PENGAMATAN
1. Uji Protein dengan Pengendapan
a. Pengendapan dengan logam berat
 Sampel putih telur
Prosedur Percobaan
2mL larutan putih telur encer + Warna awal ZnSO4 encer/pekat =
ZnSO4 encer
Endapan + ZnSO4 berlebih
 Sampel Gelatin
Prosedur Percobaan
2mL larutan Gelatin + ZnSO4 encer
. Endapan + ZnSO4 berlebih
 Sampel Kasein
Prosedur Percobaan
2mL larutan Kasein + ZnSO4 encer
Endapan + ZnSO4 berlebih
Hasil Pengamatan
bening, larutan putih telur = putih
kekuningan agak kental
Saat larutan putih telur ditambahkan
ZnSO4 encer tidak ada endapan
Ada endapan
Hasil Pengamatan
Warna awal ZnSO4 encer/pekat =
bening, larutan
Saat larutan gelatin ditambahkan ZnSO4
encer tidak ada endapan
Tidak terjadi perubahan
Hasil Pengamatan
Warna awal ZnSO4 encer/pekat =
bening, larutan
Saat larutan kasein ditambahkan ZnSO4
encer tidak ada endapan
Terdapat sedikit endapan
  Sampel Tirosin
Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan
2mL larutan Tirosin + ZnSO4 encer Warna awal ZnSO4 encer/pekat =
bening, larutan
Saat larutan Tirosin ditambahkan
ZnSO4 encer tidak ada endapan

Endapan + ZnSO4 berlebih Terbentuk endapan

a. Pengendapan oleh Asam

 Sampel Putih Telur
Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan
a. Pengendapan oleh asam nitrat  Warna awal HNO3 pekat =
 2 mL larutan putih telur + 3 mL bening, warna mula mula putih
HNO3 pekat telur = kuning bening
 Setelah HNO3 pekat ditambahkan
dalam larutan putih telur
terbentuk 3 lapisan yaitu bening
keruh,putih(terbentuk cincin
kuning dibawah), bening.
b. Pengendapan oleh asam asetat
 2 mL larutan putih telur + 2  Warna awal CH3COOH =
tetes CH3COOH bening, warna awal sampel putih
telur = kuning bening
 Setelah CH3OOOH ditambahkan
dalam larutan putih telur tidak
terbentuk endapan putih hanya
saja keruh dan terdapat
gelembung
 Sampel Gelatin
Prosedur Percobaan
a. Pengendapan oleh asam nitrat
 2 mL larutan gelatin + 3 mL
HNO3 pekat
b. Pengendapan oleh asam asetat
 2 mL larutan gelatin + 2 tetes
CH3COOH
Hasil Pengamatan
 Warna awal HNO3 pekat = bening,
warna mula mula gelatin = bening
 Setelah HNO3 pekat ditambahkan
dalam larutan gelatin terbentuk
larutan bening(terdapat minyak
pada tengah larutan)
 Warna awal CH3COOH = bening,
warna mula mula gelatin kuning
 Setelah CH3OOOH ditambahkan
dalam larutan gelatin larutan kuning
pekat

 Sampel Kasein
Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan
c. Pengendapan oleh asam nitrat
 2 mL larutan kasein + 3 mL  Warna awal HNO3 pekat =
HNO3 pekat bening, warna awal kasein
bening
 Setelah HNO3 pekat
ditambahkan dalam kasein
,larutan menjadi benig dengan
asap putih
d. Pengendapan oleh asam asetat
 2 mL larutan kasein + 2 tetes  Warna awal CH3COOH =
CH3COOH bening, warna awal kasein =
bening
 Setelah CH3OOOH
ditambahkan dalam larutan
kasein warna larutan menjadi
putih keruh
  Larutan Tirosin
Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan
e. Pengendapan oleh asam nitrat
 2 mL larutan tirosin + 3 mL  Warna awal HNO3 pekat =
HNO3 pekat bening, warna awal tirosin =
pink bening
 Setelah HNO3 pekat
ditambahkan dalam larutan
tirosin larutan tetap bening
f. Pengendapan oleh asam asetat
 2 mL larutan tirosin + 2 tetes  Warna awal CH3COOH =
CH3COOH bening, warna awal tirosin =
pink bening

 Setelah CH3OOOH
ditambahkan dalam larutan
tirosin , larutan tetap bening

2. Reaksi-reaksi Warna Protein

Langkah Kerja Hasil Pengamatan
Reaksi Biuret  Warna awal NaOH = bening, warna
1. Larutan putih telur awal putih telur = kuning bening
 2mL larutan putih telur + NaOH Setelah keduanya dicampurkan,
40% terbentuk 2 lapisan,kuning bening dan
putih bening
 + CuSO4 1 %  Terbentuk 3 lapisan, (ungu, kuning
bening dan putih)

2. Larutan Gelatin
 Warna awal NaOH = bening, warna
 awal gelatin = kuning
 2mL larutan gelatin + NaOH 40% Setelah keduanya dicampurkan,
terbentuk 2 lapisan (kuning dan
kuning bening
 Terbentuk 3 lapisan ( ungu bening,
kuning bening, dan bening)
 + CuSO4 1 %

3. Larutan Kasein  Warna awal NaOH = bening, warna

 2mL larutan kasein + NaOH 40% awal kasein = bening
Setelah keduanya dicampurkan,
terbentuk 2 lapisan ( kuning bening
 + CuSO4 1 % dan bening
 Trebentuk 2 lapisan ( ungu bening dan
bening)

4. Larutan Tirosin  Warna awal NaOH = bening ,warna

 2mL larutan kasein + NaOH 40% awal tirosin = pink bening
Setelah keduanya dicampurkan,
terbentuk 2 lapisan ( kuning bening
dan bening)
 Terbentuk 2 lapisan ( ungu dan
 + CuSO4 1 % bening)

Uji Millon-Nasse

1. Larutan Putih Telur

 2mL larutan putih telur + reagen  Warna awal reagen merkuri = bening
merkuri sulfat 1% Putih telur + reagen merkuri =
terbentuk endapan putih

 + Beberapa tetes NaNO2 1%

 Ditambahkan 10 tetes NaNO2,warna
 larutan menjadi bening dengan
 Dipanaskan endapan putih
 Terbentuk larutan berwarna merah
2.Larutan Gelatin muda (pink)

 2mLarutan gelatin + reagen merkuri

sulfat 1%  Warna awal reagen merkuri = bening
gelatin + reagen merkuri = bening

 + Beberapa tetes NaNO2 1%  Ditambahkan 10 tetes NaNO2, warna

larutan tetap bening

 Dipanaskan  Terbentuk larutan berwarna merah

muda (pink)
3.Larutan Kasein

 2mL larutan Kasein + reagen  Warna awal reagen merkuri = bening

merkuri sulfat 1% kasein + reagen merkuri = putih keruh

 Ditambahkan 10 tetes NaNO2, warna

 + Beberapa tetes NaNO2 1%
larutan putih keruh
 Terbentuk larutan berwarna merah
 Dipanaskan
muda (pink)

4. Larutan Tirosin
 2mL larutanTirosin + reagen  Warna awal reagen merkuri = bening
merkuri sulfat 1% tirosin + reagen merkuri = bening

 + Beberapa tetes NaNO2 1%  Ditambahkan 10 tetes NaNO2, warna

 Dipanaskan larutan tetap bening
 Terbentuk larutan berwarna merah
muda (pink)
Reakis Hopkins-Cole
1.Larutan Putih Telur  Larutan berwarna bening
 2mL larutan putih telur +  Terdapat endapan putih
formaldehid encer
 Terdapat endapan putih di dasar
 + Reagen HgSO4 dan digojok
tabung

 + H2SO4 pekat perlahan-lahan

 Terbentuk 2 lapisan, lapisan atas
melalui dinding tabung dan digojog
endapan putih dan lapisan bawah
merah pekat dantabung reaksi terasa
panas

2.Larutan Gelatin
 Larutan berwarna bening
 2mL larutan gelatin + formaldehid
encer
 Tetap bening

 + Reagen HgSO4dan Digojog  Larutan tetap bening, tabung reaksi

 + H2SO4 pekat perlahan-lahan terasa panas

melalui dinding tabung dan digojog

3.Larutan Kasein
 Larutan berwarna kruh
 2mL larutan kasein + formaldehid  Larutan tetap keruh
encer
 + Reagen HgSO4 dan Digojog  Larutan menjadi berwarna ungu
beningt,dan tabung reaksi terasa panas
 + H2SO4 pekat perlahan-lahan
melalui dinding tabung dan digojog

4.Larutan Tirosin  Larutan berwarna bening

 Larutan tetap bening
 2mL larutan tirosin + formaldehid
 Larutan menjadi berwarna bening dan
encer
tabung reaksi terasa panas
 + Reagen HgSO4 dan Digojog
 + H2SO4 pekat perlahan-lahan
melalui dinding tabung dan digojog

Reaksi Xanthoprotein
1.Larutan Putih Telur
 2mL larutan putih telur + HNO3
pekat
 Dipanaskan
 Didinginkan dan + ammonia
2. Larutan Gelatin
 2mL larutan gelatin + HNO3 pekat
 Dipanaskan
 Didinginkan dan + ammonia
3. Larutan Kasein
 2mL larutan kasein + HNO3 pekat
 Dipanaskan
 Didinginkan dan + ammonia
 Larutan terdapat endapan putih
 Larutan menjadi berwarna kuning
bening
 Larutan mengeluarkan asap berbau
dan terbentuk 3 lapisan, lapisan atas =
kuning keruh, lapisan tengah =
endapan kuning, lapisan bawah =
berwarna kuning bening
 Larutan bening
 Larutan tetap bening
 Larutan mengeluarkan asap berbau
dan larutan tatap bening
 Larutan berwarna putih keruh
 Larutan tetap putih keruh
 Larutan mengeluarkan asap berbau
dan terbentuk larutan putih keruh

4.Larutan Tirosin
 2mL larutan tirosin+ HNO3 pekat
 Dipanaskan
 Didinginkan dan + ammonia
 Larutan terdapat kuning bening
 Larutan menjadi berwarna kuning
bening
 Larutan mengeluarkan asap berbau
dan larutan kuning

Reaksi Uji Sulfur Terdapat endapan putih di dasar tabung

1.Larutan putih telur reaksi dan gel bening di lapisan atas
 2mL larutan putih telur + NaOH  Terbentuk 2 lapisan, lapisan atas =
40% berwarna kuning bening, lapisan
bawah = endapan putih
 Dimasak (± 1 menit)  Larutan campuran berwarna hitam
kecoklatan
 + 1 tetes larutan Pb asetat

2.Larutan gelatin  Terdapat endapan putih

 2mL larutan gelatin + NaOH 40%  Tetap terbentuk endapan putih
 Dimasak (± 1 menit)  Larutan campuran berwarna hitam
 + 1 tetes latutan Pb asetat kecoklatan

3.Larutan kasein  Larutan tercampur

 2mL larutan kasein + NaOH 40%  Tidak ada perubahan
 Dimasak (± 1 menit)  Tidak ada perubahan
 + 1 tetes latutan Pb asetat

4.Larutan Tirosin
 2mL larutan tirosin + NaOH 40%  Larutan tercampur
 Dimasak (± 1 menit)  Tidak ada perubahan
 + 1 tetes latutan Pb asetat  Tidak ada perubahan

Reaksi Molish

1. Larutan putih telur  Warna mula mula α-naftol (reagen

 2mL larutan putih telur + α-naftol molish) = coklat bening , dan setelah
dan dikocok dicampur terbentuk 2 lapisan ( lapisan
putih keruh dan kuning bening

 + H2SO4 pekat  Tabung reaksi terasa panas dan

terbentuk 3 lapisan endapan berwarna
endapan putih, ungu dan bening
 Campuran dikocok  Terbentuk cincin berwarna ungu.

2. Larutan Gelatin
 2mL larutan gelatin + α-naftol dan  Terbentuk warna 2 lapisan putih keruh
dikocok dan kuning bening
 + H2SO4 pekat
 Mengalami pengendapan namun tidak
terjadi perubahan warna yang
signifikan dari yang sebelumnya
 Campuran dikocok  Tidak terjadi perubahan

4. Larutan Kasein
 2mL larutan kasein + α-naftol  Terbentuk warna merah bata
 Dikocok  Mengalami 2 apisan pada bagian
 + H2SO4 pekat bawah terdapat endpan berwarna putih
keruh dan bagian atas berwarna pink
bening dan tabung terasa panas
 Campuran dikocok  Tidak terjadi perubahan

5. Larutan Tirosin
 2mL larutan tirosin + α-naftol  Terbentuk larutan putih keruh
 Dikocok  Mengalami 2 apisan pada bagian
 + H2SO4 pekat bawah terdapat gelembung dan bagian
atas kuning keruh dan tabung terasa
panas
 Campuran dikocok  Tidak terjadi perubahan
F. ANALISIS DATA
1. Uji Protein dengan Pengendapan
a. Menggunakan logam berat
H H
+
H +
H
N O N O
H H
CH C + Zn
+
CH C
+
R O R O Zn

Endapan protein akibat

logam berat

b. Menggunakan Asam
 Asam nitrat (HNO3) pekat
H H
+
H +
H
N O N O
H H
CH C + H +
CH C
R O R OH

 Asam asetat (CH3COOH)

H H
+
H +
H
N O N O
H H
CH C + H +
CH C
R O R OH
2. Uji Warna Protein
a. Reaksi Biuret

COOH COOH COOH

R CH R CH CH R
H N H N N H
O C O C C O
Cu2+
R CN + Cu2+ R CN CN R
H N H N N H
O C O C C O
R CH R CH CH R
NH2 NH2 NH2

Kompleks berwarna ungu

COO- COO-

H3N+- C - H + -OH H2N - C - H + H2O (Larut)

R R

2NaOH + CuSO4 NO2SO4 + Cu(OH)2 ungu

Proses penguraiannya:
2Cu2+ + 2OH- → CuO(s) + H2O
CuSO4 + H2O → Cu(OH)2 + H2SO4
Cu(OH)2 + NH3 → warna ungu
b. Reaksi Millon-Nasse
O OH
O OH

NH2 NH2

+ HgSO4 + 2NaNO2 Hg+ + Na2SO4

O
N
OH OH O

tyrosin tyrosin ternitrasi (merah)

c. Reaksi Hopkins-Cole

COOH serbuk CHO

COOH Mg COOH

(asam oksalat) (asam glioksilat)

O
OH
OH CHO
+
NH2 COO-
NH NH2
CH3
tryptophan
cincin ungu

d. Reaksi Xanthoprotein
HNO3 + NH3 NO2 + NH3 + -OH

H
+ H H
N O + H
H N O
CH C O H
+
CH C
H2C O H + N
H2C O H
O

NO 2

OH
OH

Nitrasi pada inti benzena gumpalan kuning

e. Reaksi Uji Sulfur

O O
H .. ..
..S OH + Na - OH
.. Na S OH + H2O
NH2 NH2

Na
O O O

2 Na S OH + 2 Pb(CH3COO)2 2PbS + 2 O OH
NH2 NH2

f. Reaksi Molisch

HO H3O+
HO O
HO O
HO -3 OH2
OH OH O

D-glukosa 5-(hidroksimetil)furfural

OH OH

H3O+
HO O
+ 2
OH2
HO
O
O
5-(hidroksimetil)furfural alfa naftol

OH

OH+

[O] H3O+
HO
+
-H -2 e- O

OH
senyawa berwarna ungu
 OH+

[O] H3O+
HO
+
-H -2 e- O

OH
senyawa berwarna ungu

G. PEMBAHASAN
Percobaan yang berjudul uji kualitatif protein bertujuan untuk mengidentifikasi
protein secara kimia dengan mengenal sifat pengendapan dan perubahan warna yang
terjadi bila ditambahkan dengan senyawa kimia tertentu. Percobaan ini terdiri atas uji
protein dengan pengendapan (pengendapan oleh logam berat dan pengendapan oleh
asam) dan uji warna protein (uji biuret, Millon-Nase, Xantoprotein, Hopkin-Cole, Uji
Sulfur, dan Molish).
Gelatin adalah senyawa turunan protein yang diperoleh dengan cara
mengekstrak kolagen hewan dan mengeringkannya. Karakteristik gelatin adalah
bening sehingga tembus cahaya, tak berwarna, rapuh (jika kering), dan tak berasa.
Kasein merupakan golongan protein yang komposisinya mencapai 80% dari
komposisi keseluruhan protein susu. Protein kasein memiliki
daerah hidrofobik dan hidrofilik yang bervariasi. Kasein relatif tidak sensitif terhadap
panas, dibutuhkan temperatur diatas 120 °C untuk merusak struktur kasein hingga
menjadi tidak larut dalam air. Di sisi lain, kasein cukup sensitif terhadap pH, maka itu
protein kasein akan mengendap pada titik isoelektriknya. Tirosina (bahasa
Yunani: tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) (bahasa
Inggris: tyrosine, 4-hydroxyphenylalanine, Tyr, Y) merupakan satu dari 20 asam
amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan
gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosina (S-tirosina), yang juga
ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.
Percobaan pertama yaitu uji protein dengan pengendapan, dimana dilakukan
pengendapan protein dengan logam berat, yaitu ZnSO4. Disiapkan masing-masing
sebanyak 2 mL putih telur, gelatin, kasein, dan tirosin. Kemudian ditambahkan ZnSO4
encer ke masing-masing tabung reaksi dan tidak terjadi perubahan pada keempat
tabung reaksi. Ditambahkan lagi ZnSO4 berlebih, maka putih telur dan tirosin
mengalami pengendapan, tirosin mengalami sedikit pengendapan, sedangkan gelatin
tidak mengalami pengendapan. Pengendapan terjadi karena ion logam berat
membentuk garam proteinat yang tidak larut dalam air. Pengendapan ini terjadi karena
adanya reaksi penetralan muatan antara ion logam dengan anion protein.
Titik isoelektrik protein memiliki kutub negatif dan positif dengan perbandingan sama.
Ketika menambahkan ZnSO4, maka suasana larutan menjadi asam. Protein segera
memposisikan diri sebagai basa dan sebagian sebagai anion. Anion protein inilah yang
bereaksi dengan ion logam berat membentuk endapan. Selanjutnya dilakukan
pengujian dengan asam, digunakan 2 variable asam, yaitu asam kuat (HNO3) dan asam
lemah (CH3COOH). Reaksi pengendapan dengan asam berfungsi untuk membuktikan
bahwa larutan tersebut terdapat protein sehingga pada saat bereaksi dengan asam maka
protein tersebut akan mengendap. Ke dalam tabung reaksi dimasukkan masing-masing
3mL putih telur, gelatin, kasein, dan tirosin, kemudian ditambahkan HNO3 pekat. Pada
putih telur terbentuk 3 lapisan (bening keruh, putih, dan bening), gelatin (lapisan
minyak di tengah), kasein (bening dan terdapat asap putih), ddan tirosin (tetap bening).
Dengan perlakuan yang sama digunakan pereaksi yang berbeda yaitu CH3COOH,
diperoleh pada putih telur (keruh dan terdapat gelembung), gelatin (kuning pekat),
kasein (putih keruh), dan tirosin (tetap bening). Protein memiliki muatan positif dan
negative yang sama. Pada saat inilah protein mengalami koagulasi. Penambahan asam
ke dalam larutan menyebabkan ion-ion H+ dari asam akan terikat pada gugus-gugus
yang bermuatan negative sehingga terjadi perubahan pengutuban dari molekul protein.
Perubahan pengutuban tersebut menyebabkan perubahan konformasi dari protein atau
rusaknya struktur tersier atau kuartener protein sehingga protein mengalami koagulasi.
Panas dapat digunakan untuk megacaukan ikatan hydrogen dan protein mengalami
kekeruhan terbesar pada saat mencapai PH isoelektrik yaitu PH dimana reaksi
hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energy
kinetic dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat
cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut.
Percobaan yang kedua yaitu uji warna, terdiri atas uji biuret, Millon-Nase,
Hopkin-Cole, Xantoprotein, Sulfur, dan Molish. Uji biuret dilakukan untuk
mengetahui adanya ikatan peptida dalam protein.Larutan peptida yang ditambahkan
NaOH dan CuSO4 menghasilkan warna ungu. Hal tersebut terjadi karena Cu akan
berikatan dengan N dalam kondisi basa menghasilkan Cupripotasium biuret yang
berwarna ungu. Jadi pada percobaan terbukti bahwa protein yang diuji memiliki ikatan
peptida.Menurut Sastrohamidjojo (2009), dalam tes biuret, larutan protein dibuat
alkali dengan menambah NaOH dan ditetesi larutan CuSO4 (reagen biuret), jika uji
positif berwarna ungu.Hal tersebut terjadi karena protein mengandung gugus karboksil
dan asam amida, selain itu juga ada faktor yang mempengaruhi yaitu penambahan
NaOH dan CuSO4. Pada percobaan, masing-masin tabung reaksi (variable uji berbeda)
ditambahkan NaOH 40%, pada putih telur terbentuk 2 lapisan (kuning bening dan
putih bening), gelatin juga terbentuk 2 lapisan (kuning dan kuning bening),begitupun
dengan kasein, dan tirosin terbentuk 2 lapisan (kuning bening dan bening). Kemudian,
ditambahkan CuSO4, pada putih telur terbentuk 3 lapisan (ungu, kuning bening, dan
putih), gelatin juga terbentuk 3 lapisan (ungu bening, kuning bening, dan bening),
sedangkan pada kasein dan tirosin terbentuk 2 lapisan (ungu bening dan bening).
Berdasarkan hasil percobaan, putih telur, gelatin, kasein, dan tirosin positif (+)
mengandung ikatan peptida.
Uji Millon dilakukan untuk mengetahui adanya asam amino tirosin pada
protein.Larutan albumin yang ditambahkan HgSO4 yang sudah dididihkan dengan cara
pemanasan selama 10 menit, kemudian didinginkan dengan mengalirkan air kran lalu
ditambahkan kristal NaNO3 kemudian dipanaskan kembali , menghasilkan endapan
berwarna merah bata yang menunjukkan bahwa reaksinya positif. Berdasarkan prinsip
kerja, Hg akan berikatan dengan gugus hidroksifenil yang terdapat pada asam amino
tirosin. Hg yang juga ditambhkan NaNO3 akan berikatan membentuk HgNO3 yang jika
dipanaskan akan membentuk endapan warna merah. Berdasarkan percobaan yang
telah dilakukan, pada saat Merkuri sulfat ditambahkan pada putih telur terbentuk
endapan putih, kasein berubah warna menjadi putih keruh, sedangkan gelatin dan
tirosin tetap berwarna bening. Setelah ditambahkan NaNO2 1%, pada putih telur
larutan tetap bening dan terbentuk endapan putih, sedangkan pada gelatin, kasein, dan
tirosin tidak mengalami perubahan. Terakhir dipanaskan, baik putih telur, gelatin,
kasein, dan tirosin berubah warna menjadi merah muda (pink). Hal ini tidak sesuai
dengan teori, seharusnya ketika reaksi Milllon dillakukan terjadi perubahan warna
menjadi merah bata. Sehingga, berdasarkan hasil percobaan negatif (-) mengandung
asam amino tirosin. Ketidaksesuai dengan teori ini dapat terjadi akibat bahan yang
digunakan terlalu lama dan/atau ketidaktelitian praktikan dalam mengamati.
Uji Hopskin Cole dilakukan untuk mengetahui adanya asam amino triptpophan
pada asam amino.Reaksi yang terjadi menghasilkan warna biru tua keunguan.Hal
tersebut menunjukan adanya koagulasi gugus aldehid dari formaldehid dengan gugus
indol dari asam amino triptophan yang terdapat pada albumin.Koagulasi adalah
penggumpalan yang terjadi karena kedua larutan sudah mencapai titik
isoelektriknya.Secara garis besar, titik isoelektrik merupakan titik bertemunya muatan
kedua gugus karena memiliki jumlah muatan yang sama. Harga titik isoelektrik
mempengaruhi cepatnya protein menggumpal.Semakin titik isoelektriknya mendekati
pH netral, semakin mudah protein tersebut menggumpal. Pada percobaan ditambahkan
formaldehida encer, pada putih telur terbentuk endapan putih, pada kasein berubah
warna menjadi keruh, sedangkan pada gelatin dan tirosin berwarna bening. Kemudian
ditambahan HgSO4 (digojog) dan tidak terjadi perubahan. Setelah itu ditambahkan
H2SO4 pekat (digojog), pada putih telur terbentuk 2 lapisan (endapan putih dan merah
bata), gelatin dan tirosin tetap bening, sedangkan kasein berubah warna menjadi ungu
bening. Berdasrkan hasil percobaan yang telah dilakukan hanya kasein yang positif (+)
mengandung asam amino triptophan. Triptofan (bahasa Inggris: tryptophan, TRP, W)
merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi
manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-
triptofan.
Tujuan dilakukannya uji Xanthoprotein adalah untuk mengetahui adanya asam
amino aromatik pada protein yang meliputi tirosin, triptophan, dan
fenilalanin.Percobaan yang dilakukan menghasilkan endapan kuning.Setelah
penambahan HNO3, warna kuningnya semakin pekat.Sesuai dengan prinsip
percobaan, inti benzena (terdapat pada asam amino aromatik) ternitrasi oleh NH4OH
yang menyebabkan warnanya menjadi kuning. Percobaan yang dilakukan pada setiap
variable percobaan ditambahkan HNO3 pekat, kemudian dipanaskan dan didingkan,
setelah itu ditambahkan amonia. Pada putih telur terbentuk 3 lapisan (kuning keruh,
endapan kuning, dan kuning bening), gelatin tetap berwarna bening, begitupun dengan
kasein tetap berwarna putih keruh, sedangkan kasein kuning bening. Dari hasil
tersebut diketahui bahwa putih telur dan tirosin positif (+) merupakan asam amino
aromatik.
Uji sulfur yaitu reaksi yang bertujuan untuk mengetahui asam amino yang
mengandung unsur S dengan reaksi positif berupa terbentuknya endapan PbS hitam
setelah protein alkali garam dan dipanaskan. Alkali garam berguna untuk melepas S
organik menjadi S anorganik. Pb berfungsi sebagai donor Pb2+ . Pada percobaan
ditambahkan NaOH 40%, putih telur terbentuk 2 lapisan (kuning bening dan endapan
 putih), gelatin terbentuk endapan putih, sedangkan kasein dan tirosin tidak mengalami
perubahan. Kemudian dipanaskan selama 1 menit dan ditambahkan 1 tetes Pb asetats,
putih telur dna gelatin yang berubah warna menjadi hitam, sedangkan kasein dan
tirosin tidak mengalami perubahan warna. Berdasarkan hasil percobaan menunjukkan
bahwa putih telur dan gelatin yang positif (+) mengandung sulfur.
Uji Molisch dilakukan untuk mengidentifikasi gugus karbohidrat pada
protein.Albumin yang ditambah reagen Molisch dan H2SO4 pekat menghasilkan
larutan berwarna merah hati yang mengandung sedikit gelembung dan terdapat warna
ungu yang membentuk semacam cincin. Sakarida jika dipanaskan dalam asam kuat
akan terdehidrasi menjadi furfural, yang jika ditambahkan alfa naftol atau timol
menghasilkan senyawa berwarna. Albumin yang merupakan protein, jika diuji dengan
uji Molisch menunjukkan positif, berarti protein tersebut mengandung sakarida. Hal
ini menunjukkan bahwa albumin merupakan protein yang dapat mengikat senyawa
atau unsur lain, seperti sakarida. Dari hasil percobaan yang dilakukan setelah
ditambahkan a-naftol, kemudian ditambahkan H2SO4 pekat dan terakhir digojok,
hanya putih telur yang membentuk cincin ungu. Hal tersebut membuktikan bahwa
putih telur positif (+) mengandung gugus karbohidrat.

H. KESIMPULAN
Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, maka dapat disimpulkan bahwa
uji protein dengan pengendapan (pengendapan dengan logam berat dan asam). Pada
pengendapan dengan logam berat, putih telur, kasin dan tirosin mengalami
pengendapan, sedagkan gelatin tidak mengendap. Pengendapan oleh asam (HNO3 dan
CH3COOH) tidak mengalami pengendapan pada keempat sampel percobaan. Uji
warna protein dilakukan dengan beberapa pereaksi yaitu Biuret, Millon-Nasem
Hopkin-Cole, Xantoprotein, Sulfur, dan Molish. Pada uji biuret, keempat sampel
positif (+) mengandung ikatan polipeptida. Uji Millon-Nase negatif (-) pada keempat
sample. Uji Hopkin-Cole hanya kasein yang positif (+) mengandung asam amino
tirosin. Pada uji Xantoprotein, putih telur dan tirosin yang menunjukkan hasil positif
(+) menunjukkan adanya asam amino aromatik. Uji sulfur positif (+) pada putih telur
dan gelatin. Terakhir uji Molish positif (+) hanya pada putih telur.
 DAFTAR PUSTAKA

Deutz, N.E.P, J.M. Bauer, R. Barazzonic. G.Biolo, Y. Boirie, A.B. Westphal, T. Cederholm,
A. Cruz-Jentofth, Z. Krznarici, K.S. Nair, P. Singer, D. Teta, K. Tipton, dan P.C.
Calder. 2014. Protein intake and exercise for optimal muscle function with aging:
Recommendations from the ESPEN Expert Group. Journal Clin Nutr. 33(6):929-
936.

Elfita, L. 2014. Analisis Profil Protein Dan Asam Amino Sarang Burung Walet (Collocalia
Fuchiphaga) Asal Painan. Jurnal Sains Farmasi & Klinis. 1(1):27-37.

Fessenden, Ralph J dan Joan S. Fessenden. 1989. Kimia Organik Edisi Ketiga. Jakarta:
Erlangga.
Kristiani, Elizabeth. 2010. Petunjuk Praktikum Kimia. Salatiga: UKSW.
Nurilmala, M, T. Nurhayati, dan R. Roskananda. 2018. Limbah Industri Filet Ikan Patin
untuk Hisrolisat Protein. 287-21(2): 294

Poedjiadi, Anna, dan F.M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: VIPress.

Pujiati, A.Sulistyarsi,dan M.W Ardhi. 2017. Analisa Kadar Protein Crude Enzim Selulase
dari Kapang Rhizopuz Sp Pada Substrat Ampas Tebu Hasil Isolasi dari Kebun
Cengkeh, Kare, Madiun. Jurnal Biota. 3(1):26-30.

Phillips, Stuart M. 2014. A Brief Review of Higher Dietary Protein Diets in Weight Loss: A
Focus on Athletes. Journal Sport Med. 1(1): 149-153

Wirahardikkusumah, Muhammat. 2008. Biokimia. Bandung: ITB.

 LAPORAN PRAKTIKUM

BIOKIMIA

ACARA I

UJI KUALITATIF PROTEIN

Disusun oleh:

Nama : Laely Dian Marlindawati Ekaningsih

NIM : G1C016052

PROGRAM STUDI KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS MATARAM

2018