Bioquimica

UNIVERSIDAD TÉCNICA DE AMBATO
FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERÍA EN

ALIMENTOS
CARRERA DE INGENIERIA BIOQUÍMICA
BIOQUÍMICA I
TEMA:
PORTAFOLIO
Curso: Quinto Bioquímica

Paralelo: “U”
Dra. Danaé Fernández

Docente de Bioquímica
Ambato-Ecuador
FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERÍA EN ALIMENTOS
CARRERA DE INGENIERÍA BIOQUÍMICA
MODALIDAD PRESENCIAL
SÍLABO
BIOQUÍMICA I
NIVEL
Quinto
Marzo - Septiembre 2017
Danae Fernández Rivero

Licenciado en Ciencias Farmacéuticas
Magíster en Ciencia y Tecnología de los Procesos Biotecnológicos
AMBATO - ECUADOR
2017
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I. INFORMACIÓN GENERAL
Nombre de la Asignatura
Bioquímica I
Carrera
Ingeniería Bioquímica
Código: BQCB511 Prerrequisitos:
Asignatura Código
Modalidad: Presencial
1.Química orgánica
BQCQ313
I
2.Química orgánica BQCQ403
II
3.
Unidad de Organización Curricular: Profesional
Correquisitos:
Créditos: 4
Nivel: Quinto Asignatura Código

1.
2.
3.
CARGA HORARIA
Componente de Componente de Componente de prácticas de aplicación
Docencia por Docencia por ciclo y experimentación de los aprendizajes,
semana(Horas de académico : 64 y Componente de aprendizaje
clase): 4 autónomo: 96
Horas de Tutoría Horas de Tutorías Horas tutorías Virtuales por ciclo
Académica: 1 Presenciales por ciclo académico: 0
académico: 16
TOTAL DE HORAS DE APRENDIZAJE EN EL CICLO DE ESTUDIOS:

Número de horas del componente
de docencia semanal: 4
Número de horas del componente 64

de docencia semestral:
Número del componente de 96
prácticas de aplicación y
experimentación de los
aprendizajes y componente de
aprendizaje autónomo –semestral:
TOTAL DE HORAS AL 160
SEMESTRE
8
II. PERFIL DEL(LOS) PROFESOR(ES) QUE IMPARTEN
LA ASIGNATURA
Nombre del Profesor: Danae Fernández Rivero
Título cuarto nivel: Magíster en Ciencia y Tecnología de los Procesos Biotecnológicos
Área de conocimiento: Ciencias Biológicas y a fines
Título tercer nivel: Licenciado en Ciencias Farmacéuticas
Área de conocimiento: Ciencias Biológicas y a fines
Experiencia Profesional: 14 años (Centro Nacional de Biopreparados, Cuba)
Experiencia Docente: 1 año
Área Académica dentro de la carrera: Profesional
Horario de aprendizaje asistido por el profesor y de prácticas de aplicación y
experimentación de los aprendizajes:
Miércoles 16:00 – 18:00: Laboratorio
Viernes 16:00 – 18:00: Clases
Horario de aprendizaje asistido por el profesor (tutoría académica):

Jueves 08:00 – 09:00
Teléfonos: 0995 121 181
E-mail: da.fernandez@uta.edu.ec
III. DESCRIPCIÓN Y OBJETIVOS DE LA ASIGNATURA

Propósito:
El propósito de la asignatura Bioquímica I es caracterizar desde el punto de vista funcional
y estructural las principales biomoléculas que están presentes en las células. Además
relacionar la estructura de las biomoléculas con los métodos de extracción, purificación y
caracterización de estos compuestos químicos.
Descripción de la Asignatura:
La asignatura Bioquímica I consta de cuatro unidades curriculares. La primera” Los
aminoácidos y las proteínas” en esta unidad los estudiantes caracterizarán desde el punto
de vista estructural y funcional las proteínas y sus componentes, conocerán de los niveles
de estructuración de las proteínas y los métodos de estudio como es el caso de la
cromatografía, electroforesis y métodos de secuenciación de proteínas. La segunda unidad
curricular tratará el tema de los carbohidratos, los estudiantes además de caracterizar estas
biomoléculas desde el punto de vista estructural relacionaran sus características
estructurales con la función y los métodos de extracción, purificación y caracterización de
los mismos. En la tercera unidad curricular se estudiará la estructura y la función de los
ácidos nucleicos, la cual será relacionada con los métodos de extracción, purificación y
caracterización de los mismos. En la cuarta unidad curricular se estudiará la estructura de
los lípidos la cual será relacionada con su función y los métodos de extracción,
purificación y caracterización de los mismos. El resultado de aprendizaje final de la
asignatura es la caracterización de las biomoléculas desde el punto de vista estructural y
funcional y proponer métodos de estudio de las mismas de manera adecuada. La
metodología de aprendizaje estará basada en el aprendizaje basado en problemas y en
metodología de nuevo tipo en la cual el estudiante tenga un papel protagónico en la
adquisición de nuevos conocimientos y habilidades.
9
Objetivo general de la Asignatura:
Relacionar la estructura de las biomoléculas con la función que desempeñan en la célula
y con los métodos para la extracción, purificación y caracterización de las mismas.
Objetivos Específicos de la Asignatura :
1. Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a las proteínas y sus

componentes así como los métodos para la extracción, purificación y
caracterización de las mismas.
2. Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los carbohidratos y
sus componentes así como los métodos para la extracción, purificación y
caracterización de los mismos.
3. Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los ácidos nucleicos
y sus componentes así como los métodos para la extracción, purificación y
4. Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los lípidos y sus
componentes así como los métodos para la extracción, purificación y
10
IV. PROGRAMA DE ESTUDIOS DE LA ASIGNATURA
Unidades Curriculares
Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a las proteínas y sus componentes así como los métodos para la extracción,
U.1 purificación y caracterización de las mismas.
Horas Clase/Componente Componente de Horas de trabajo
de Docencia prácticas de Autónomo
Horas de aplicación y incluidas las Mecanismos e
Unidades Temáticas Asistido Tutoría experimentación actividades de Instrumentos de
Aprendizaje de los
por el Académica investigación y Evaluación
Colaborativo aprendizajes
profesor vinculación con la
sociedad
1.1. Estructura de los aminoácidos. Características
4 4 2 6 6 Examen sumativo
ácido base de los aminoácidos.
1.2. Estructura y función de las proteínas. Enzimas 2 2 1 2 4 Examen sumativo
1.3. Niveles de organización de las proteínas. 4 4 2 6 6 Trabajo escrito
1.4. Métodos de identificación de las proteínas.
6 6 3 9 9 Exposición oral
Métodos de separación.
TOTAL
SUBTOTAL HORAS 16 16 8 23 25 80
HORAS
Resultado de aprendizaje de la Unidad: Caracteriza a las proteínas y sus componentes desde el punto de vista estructural y
funcional así como relaciona estas características con los métodos para la extracción purificación y caracterización de las proteínas y
sus componentes.
Metodologías de Aprendizajes: Aprendizaje colaborativo; Aprendizaje colaborativo, Aprendizaje Basado en Problemas, Método de
estudio de caso, Método expositivo.
Estrategias Educativas: Prácticas en laboratorio, Conferencias, Demostraciones
Recursos Didácticos: Diapositivas, Marcadores, Proyector, Audiovisuales, Internet
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Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los carbohidratos y sus componentes así como los métodos para la extracción,
U.2
purificación y caracterización de los mismos.
Horas Clase/Componente de Componente de Horas de trabajo
Docencia prácticas de Autónomo incluidas Mecanismos e
Horas de aplicación y Instrumentos de
las actividades de
Unidades Temáticas Asistido por Aprendizaje
Tutoría experimentación de investigación y Evaluación
Académica los aprendizajes
el profesor Colaborativo vinculación con la
sociedad
Trabajo: tipos y
2.1. Estructura y clasificación de los clasificación de
2 2 1 1 5
monosacáridos y oligosacáridos. monosacáridos y
oligosacáridos
2.2. Características estructurales y
funcionales de los polisacáridos
2.3. Métodos para la extracción,
purificación y caracterización de los 2 2 1 1 5 Cuestionario
carbohidratos.
TOTAL
HORAS
Resultado de aprendizaje de la Unidad: Caracteriza a los carbohidratos y sus componentes desde el punto de vista estructural y
funcional así como relaciona estas características con los métodos para la extracción purificación y caracterización de las proteínas y sus
componentes.
Estrategias Educativas: Prácticas en laboratorio, Conferencias, Demostraciones.
12
Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los lípidos y sus componentes así como los métodos para la extracción,
U.3
purificación y caracterización de los mismos.
Horas Clase/Componente de Componente Horas de
Docencia de prácticas trabajo
de aplicación Autónomo
Horas de Mecanismos e Instrumentos
y incluidas las
Unidades Temáticas Tutoría de Evaluación
Asistido por Aprendizaje experimentac actividades de
Académica ión de los
el profesor Colaborativo investigación y
aprendizajes vinculación con
la sociedad
3.1. Estructura y clasificación de los lípidos. Trabajo: clasificación de

2 2 1 1 5
Propiedades físicas y químicas de los lípidos monosacáridos y
oligosacáridos
3.2. Métodos para la extracción, purificación

2 2 1 1 5 Cuestionario
y caracterización de lípidos.
SUBTOTAL HORAS 4 4 2 2 10 TOTAL HORAS

20
Resultado de aprendizaje de la Unidad: Caracteriza a los lípidos y sus componentes desde el punto de vista estructural y funcional así
como relaciona estas características con los métodos para la extracción purificación y caracterización de las proteínas y sus
componentes.
13
Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los ácidos nucleicos y sus componentes así como los métodos para la
U.4
extracción, purificación y caracterización de los mismos.
Horas Clase/Componente de Componente de
Docencia prácticas de Horas de trabajo
aplicación y Autónomo incluidas Mecanismos e
Horas de
Unidades Temáticas experimentación las actividades de Instrumentos de
Tutoría
Asistido por Aprendizaje de los investigación y Evaluación
Académica
el profesor Colaborativo aprendizajes vinculación con la
sociedad
4.1. Estructura y función de los nucleótidos.

Clasificación de los ácidos nucleicos
4.2. Estructura y función de los ácidos
2 2 1 1 5 Examen sumativo
nucleicos. Síntesis de proteína.
4.3. Métodos para la extracción, purificación y
2 2 1 4 2 Cuestionarios
caracterización de los ácidos nucleicos
TOTAL
HORAS
Resultado de aprendizaje de la Unidad: Caracteriza a los ácidos nucleicos y sus componentes desde el punto de vista estructural y
funcional así como relaciona estas características con los métodos para la extracción purificación y caracterización de las proteínas y sus
componentes.
14
V. ESCENARIOS DE APRENDIZAJE (REAL, VIRTUAL,
ÁULICO)
La Asignatura de Bioquímica I permitirá que el estudiante tenga la capacidad de lograr la
nivelación considerando la disparidad de formaciones de sus estudios anteriores; por su
característica de análisis y síntesis de problemas químicos y con el propósito de mejorar
las competencias adquiridas en el saber, hacer, ser y emprender tendrá las siguientes
características en el ambiente de aprendizaje:
a.- Actividades realizadas por los estudiantes

 Lectura online
 Reflexión
 Análisis
 Creación
 Descubrimiento
b.- Técnicas de enseñanza utilizadas

 Exposición
 Demostraciones
 Debates y foros online
 Estudio de caso
 Resolución de problemas
 Trabajos por proyectos
 Tutoría en grupo
 Simulaciones
c.- Materiales didácticos utilizados

 Apuntes y esquemas
 Guías de estudio
 Ejercicios de autoevaluación
 Archivos de video
d.- Evaluación
 Examen
 Entrega de trabajos
 Ejercicios en clase
 Participación en clase
 Exámenes online
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VI. CRITERIOS NORMATIVOS PARA LA EVALUACIÓN
Objetivos Evaluación Evaluación

Evaluación
Específicos Diagnóstica Formativa
Sumativa
Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a las proteínas y sus
componentes así como los métodos para la extracción, purificación y caracterización
de las mismas.
Examen de test de Examen teórico

Técnicas e
objetivos práctico de los
instrumentos: Observación
específicos de los objetivos generales
temas tratados en la de la unidad
unidad temática
Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los carbohidratos y sus
de los mismos.
Técnicas e
Preguntas orales específicos de los objetivos
instrumentos:
temas tratados en la generales de la
unidad unidad temática
Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los lípidos y sus
de los mismos.
Técnicas e
Taller específicos de los objetivos generales
instrumentos:
unidad temática
Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a los ácidos nucleicos y sus
de los mismos.
Preguntas objetivos práctico de los
Técnicas e
específicos de los objetivos generales
instrumentos: orales
unidad temática
16
VII. BIBLIOGRAFÍA
BIBLIOGRAFIA BÁSICA
No. de
No. de
CIUDAD / PÁGINAS
No. EDICIÓN EJEMPLARES
AUTOR/ES AÑO TÍTULO EDITORIAL PAÍS
Himalaya
Powar, C. Chatwal, G. 2008 Biochemistry 1 England - 761
Publishing House
CODIGO/ UBICACIÓN BASE DATOS:
FISICO: COMENTARIO: Este libo abarca conceptos generales de célula y las técnicas de separación bioquímicas. Tiene un enfoque
acerca de la química de los ácidos nucleicos, aminoácidos, lípidos y carbohidratos.
DIGITAL:
VIRTUAL: X
URL: http://site.ebrary.com/lib/uta/detail.action?docID=10415487&p00=Biochemistry
No. de
No. de
CIUDAD / PÁGINAS
No. EDICIÓN EJEMPLARES
AUTOR/ES AÑO TÍTULO EDITORIAL PAÍS
Barcelona/
Stryer, Lubert 2014 Bioquímica 1 Reverté 1 727
España
BFCIAL3132al.577.1.T986b COMENTARIO: Este libro constituye uno de los clásicos de la Bioquímica. Ofrece escritura excepcionalmente clara, gráficos
FISICO: X innovadores, la cobertura de las últimas técnicas y avances de investigación. Tiene un enfoque básico aunque se direcciona en
DIGITAL: ocasiones hacia las bases moleculares necesario para la comprensión de la acción de fármacos.
VIRTUAL:
URL:
17
BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTARIA
No. de
CIUDAD / No. de
PÁGINAS
AUTOR/ES AÑO TÍTULO No. EDICIÓN EDITORIAL PAÍS EJEMPLARES
Murray, Robert K.; Granner,

Harper Bioquímica
Daryl K.; Mayes, Peter A.; 2004 16 Manual Moderno México 1 752
ilustrada
Rodwell, Victor.
BFCIAL2758al. 577.1.M981b
COMENTARIO: Es un libro a texto completo, conciso y actualizado. Se presentan imágenes a todo color que ayuda a
FISICO: X
comprender la organización molecular de la vida. Es un texto que tiene la ventaja de ser breve, conciso, didáctico; sin perder los
DIGITAL: detalles necesarios para la comprensión de la Bioquímica.
VIRTUAL:
URL:
18
VIII. VALIDACIÓN DEL SÍLABO
Fecha de presentación: 24/03/2017
--------------------------------------------
Mg. Danae Fernández Rivero
DOCENTE PLANIFICADOR 1
Fecha de aprobación: 31/03/2017
-------------------------- -------------------------------
Mg. Danae Fernández Rivero Dr. Rodny Peñafiel
Coordinador de Área Coordinador de Carrera
--------------------------------
Dra. Mayra Paredes
Subdecana de la Facultad
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Bioquímica I
Estructura tridimensional de las proteínas
Danae Fernández Rivero MSc.

da.fernandez@uta.edu.ec
Estructura de las proteínas
Niveles estructurales de las proteínas
Estructura primaria: secuencia de aa.
Estructura secundaria: plegado regular local.
Estructura terciaria: Nivel superior de plegado

de una cadena polipeptídica.
Estructura cuaternaria: Nivel superior de

plegado de una proteína que contiene más de
una cadena polipeptídica.
Estructura primaria
• Son polímeros lineales formados por la unión del grupo α carboxilo
de un aminoácido con el grupo α amino de otro aminoácido.
• La formación de un dipéptido va acompañada de la liberación de
una molécula de agua.
• Dos aa se unen a través de un enlace amida que se conoce como
enlace peptídico.
• Este tipo de enlace se establece por un proceso de deshidratación
del grupo carboxilo de un aa y el grupo amino de otro. Es un tipo
de reacción de condensación.
• Enlace peptídico: es prácticamente plano.
Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales
de los péptidos.
• Configuración cis: los dos Calfa se sitúan del mismo lado del doble
enlace
• Configuración trans: los dos Calfa se sitúan a distinto lado del doble
enlace. (se favorece esta configuración)
Enlace peptídico
RIGIDEZ: Todos los átomos que participan en el enlace
peptídico se localizan en el mismo plano espacial.
Estabilidad del enlace peptídico
La hidrólisis peptídica puede catalizarse de diferentes maneras, sin embargo la
más específica es a través de enzimas proteolíticas o proteasas.
Ejemplos:
TRIPSINA: hidroliza por la derecha de Arg, Lys
QUIMOTRIPSINA: hidroliza por la derecha de Phe, Trp, Tyr
PEPSINA: hidroliza por la izquierda de Phe, Trp, Tyr
TERMOLISINA: hidroliza por la izquierda de Val, Leu, Ile
• Conjunto de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos forman
una cadena polipeptídica.
• Residuo: Cada unidad de aminoácido.
• Cadena polipeptídica tiene direccionalidad porque sus extremos son
distintos. (inicio grupo amino y finaliza grupo carboxilo).
• La cadena polipeptídica consta de una parte que se repite
regularmente, denominada cadena principal o esqueleto, y una parte
variable formada por las cadenas laterales de cada aminoácido.
• Esqueleto presenta grupo carbonilo con alto potencial para la
formación de puente de hidrógeno.
Péptidos
Los PÉPTIDOS son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios
aminoácidos mediante enlace covalente (ENLACE PEPTÍDICO).
La unión de un bajo número

de aminoácidos da lugar a un
péptido, y si el número es alto, a una
proteína, aunque los límites entre
ambos no están definidos:
- Oligopéptido: entre 2 - 10 aa. Ej:

Oxitocina neurohipofisaria,
nonapéptido estimulador de la
contracción uterina.
- Péptido: entre 10 – 100 aa. Ej:

insulina (32 aa).
- Proteína : más de 50 aa.

• Proteínas: 50-2000 residuos de aminoácidos (5500-220000 gmol-1)
• Titina: mayor tamaño presenta 27000 aa, proteínas contráctiles del
músculo.
• Oligopéptidos o péptidos: reducido número de aa (110 gmol-1)
Dalton: unidad de masa igual a la masa de un átomo de hidrógeno.

Ej: 50000 gmol-1=50000 daltons= 50 Kda
• Puentes disulfuro: oxidación de residuos de cisteína, forman enlace
covalente.
• Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única,
especificada en los genes.
Estructura
La mayoría de los oligopéptidos, péptidos y proteínas conservan un grupo
amino que no ha reaccionado en un extremo (amino terminal o N-terminal)
y un grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo (carboxilo terminal o
C-terminal).
Funciones
- Agentes vasoactivos:
- Angiotensina II: octapéptido. Función vasoconstrictora. Precursor: angiotensinógeno.
- Bradiquinina: nonapéptido. Función vasodilatadora. Precursor: quininógeno.
- Hormonas:
- Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la
glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
- Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón (también se llama hormona antidiurética).
- Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.
- Insulina: Hormona compuesta por 51 aa sintetizada en el páncreas. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células. Su
ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos.
- Glucagón: Hormona compuesta por 29 aa liberada por el páncreas cuando los niveles de azúcar en sangre son altos. Hace que en el
hígado, el glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina.
Funciones
- Neurotransmisores: los neurotransmisores son señales químicas producidas en un
terminal nervioso presináptico, y que a través de un receptor específico ejercen su acción
sobre la neurona post-sináptica. Son neurotransmisores peptídicos
las encefalinas (pentapéptidos, YGGFL), la β-endorfina (de 31 aminoácidos, YGGFM) y la
sustancia P (un decapéptido, RPKPQQFFGLM).
- Antibióticos: la valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción

antibiótica.
- Antioxidantes: El glutation (Glu-Cys-Gly) es un tripéptido que actúa como antioxidante

celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la
enzima glutatión peroxidasa, la cual cataliza la siguiente reacción:
H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O
Péptidos bioactivos
- Son péptidos biológicamente activos, derivados de alimentos que ejercen además de su función nutricional, una
respuesta fisiológica, que se describe como el efecto que tienen las hormonas en el cuerpo humano.
- Los péptidos bioactivos se encuentran naturalmente en alimentos como: la leche, el huevo, la carne y en
distintos tipos de pescados, así como se encuentran en muchas plantas (soja, trigo, maíz, arroz, cebada, girasol ).
- Estos compuestos se encuentran inactivos dentro de la secuencia de las proteínas y pueden ser liberados por
hidrólisis enzimática ya sea durante la digestión gastrointestinal o durante el procesamiento de los alimentos (por
ejemplo la maduración del queso la fermentación de la leche).
- Ejemplos: lactotransferrina y ovotransferrina. Angiotensina II: (precursor: angiotensinógeno) y Bradiquinina:

(precursor: quininógeno).
Ejercicios: Estructura primaria
Ejercicio 1. Para los siguientes aminoácidos:
Escribe un tetrapéptido de tal manera que la cisteína sea N-terminal y la glutamina sea C-
terminal.
Ejercicio 2. ¿Cuántos aminoácidos están contenidos en una proteína de PM = 32.000 Da,

sabiendo que el peso molecular promedio de un aminoácido en la cadena polipeptídica es de
110 Da?
Ejercicio 5: Formula el oligopéptido glutamil-cisteinil-glicina.

Estructura secundaria
• Las cadenas polipeptídicas se pueden plegar para dar lugar a
estructuras regulares.
• 1951: Cadenas polipeptídicas tienen la capacidad de plegarse
formando dos tipos de estructuras periódicas denominadas: hélice α
y hoja plegada β.
Puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carbonilo entre

aminoácidos cerca uno del otro en la estructura primaria.
Hélice alfa
• Estructura enrollada estabilizada por puentes de hidrógeno
intracatenarios.
Se refiere a la organización regular y
periódica en el espacio de las cadenas
polipeptídicas a lo largo de una
dirección.
Los enlaces que mantienen esta

estructura son del tipo: NO
COVALENTES.
La finalidad es adoptar conformaciones

de menor energía libre y, por tanto,
más estables. Los dos tipos de estructura secundaria más estables son las α-hélice y
las hojas β-plegadas, otro bastante común son los giros beta.
En los sitios donde no se puede definir una estructura regular se dice
que la estructura secundaria es indefinida u ovillo estadístico.
Las hélices se estabilizan por puentes de
hidrógeno intracatenarios
Hojas beta
• Difiere de la hélice alfa tanto en apariencia como en la estructura de
los enlaces.
• Se compone de dos o mas cadenas polipeptídicas denominadas
hebras β.
• Se encuentra casi extendida, y no enrollada.
• Las cadenas adyacentes pueden estar orientadas en sentidos
opuestos, o en la misma dirección, unidas por puentes de hidrógeno.
• Pueden ser casi planas.
www.youtube.com/watch?v=FIrsW_ZUoa4
Estructuras supersecundarias
Las Estructuras supersecundarias pueden definirse como combinaciones de alfa-
hélices y estructuras Beta conectadas a través de asas o lazos, que forman patrones que
están presentes en muchas proteínas diferentes.
Algunas veces se utiliza el termino “motivo” (“motif” en ingles) para describir a estas estructuras
supersecundarias.
Funciones:
- Enlaza a un pequeño ligando.
- “Atravesar” la membrana plasmática (proteínas transmembrana).
- Contiene el sitio catalítico (enzimas).
- Enlazar al DNA (en factores de transcripción).
- Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína.
FORMADAS SOLO POR α-HÉLICES
- alfa-alfa: dos hélices alfa unidas por un lazo. Es

típico de las proteínas que interaccionan con el
DNA.
- Cremallera de Leucinas: formada por dos hélices

largas yuxtapuestas que interaccionan entre sí a
través de leucinas. La cremallera suele servir
para unir dos monómeros para formar una
estructura cuaternaria, o bien para interaccionar
con el ADN.
- Mano EF: formada por dos hélices α cortas

conectadas por un giro y con un átomo de Ca2+
en el giro (unido Asp). Es típico de las proteínas
que unen Ca2+.
FORMADAS SOLO POR HOJAS β
- Horquilla ß: Es un motivo estructural muy

sencillo y abundante en el cual dos hojas ß
adyacentes se orientan de forma antiparalela y
están conectadas por medio de un segmento con
estructura al azar.
- Meandro ß: son varias hojas ß antiparalelas

conectadas alternativamente por un giro y por
estructuras al azar.
- Barril ß: lo forman muchas hojas ß orientadas de

forma antiparalela y que se entrecruzan entre sí
dando lugar a una especie de canasta o barril,
donde los residuos hidrófobos se acumulan en el
interior.
FORMADAS POR HOJAS β Y α-HÉLICES
- ß-α-ß: Dos hojas ß se orientan de forma

paralela mediante un segmento que
contiene una hélice α y dos segmentos con
estructura al azar.
- Plegamiento de Rosmann: es un caso

especial de la unidad ß-α-ß, pues consiste
en dos o más subunidades ß-α-ß
adyacentes. Es frecuente en proteínas que
se unen a los nucleótidos
Proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas son moléculas alargadas con estructuras secundarias
bien definidas. La mayoría de ellas desempeñan funciones estructurales en
células y tejidos.
Principales proteínas de:

- La piel.
- El tejido conjuntivo.
- Fibras animales (pelo, seda).
FIBROÍNA
Proteína estructural de las fibras tejidas por gusanos y arañas. Estructura: láminas β
antiparalelas.
…Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly…
- Fibra altamente resistente: secuencia

repetitiva que permite la compactación
de la estructura.
- Fibra altamente flexible: los enlaces

entre láminas implican sólo interacciones
débiles de Van der Waals.
COLÁGENO
El colágeno es la proteína más abundante en la mayoría de vertebrados (
1/3 de la masa total de proteínas).
- Las fibras de colágeno forman la matriz de los huesos, sobre la que

precipitan los componentes minerales.
- Constituyen la mayor parte de los tendones.
- Una red de fibras de colágeno es un componente importante de la piel.

“ El colágeno mantiene unidos a la mayoría de animales”
COLÁGENO
La unidad básica de la fibra de colágeno es la
molécula de TROPOCOLÁGENO.
Hélice triple formada por 3 cadenas

polipeptídicas (1000 residuos aprox.) unidas
por puentes de hidrógeno.
ELASTINA
Tejidos en los que se precisa elasticidad, como ligamentos o vasos sanguíneos, contienen
grandes cantidades de la proteína fibrosa elastina.
Alto contenido en glicina, alanina y valina.
Estructura: ovillo aleatorio (carece de

estructura secundaria).
Frecuencia de lisinas que participan en

entrecruzamientos.
Estructura Terciaria
Es la disposición en el espacio de las hélices o la forma tridimensional
de la molécula de proteína.
• Proteínas globulares: Son compactas y solubles en agua
• Proteínas fibrosas: Rígidas y forman hilos largos.(relativamente
sencilla)
Enlace disulfuro es un enlace covalente le da rigidez a la molécula.
Proteínas globulares: estructura
terciaria
La mayor parte de los procesos celulares (transporte, señalización, metabolismo…) se lleva a
cabo gracias a proteínas globulares.
Reciben este nombre debido a que las cadenas polipeptídicas que la conforman se pliegan
sobre si mismas en una estructura compacta (estructura terciaria).
Cadena polipeptídica de 153 aa, proteína que se une al oxígeno, lo transporta y almacena. Se encuentra en el músculo
Mioglobina
• Extremadamente compacta.
• Hacia el interior residuos no polares y las cadenas polares cargadas
hacia la superficie.
• La fuerza motriz son las interacciones hidrofóbicas.
terciaria
El análisis de las estructuras de centenares de proteínas globulares ha conducido a formular
algunas reglas generales que rigen el plegado terciario:
1. Todas las proteínas globulares poseen un interior y un exterior definidos.

terciaria
2. Las láminas β están generalmente enrolladas, o envueltas en estructuras cilíndricas .

terciaria
3. La cadena polipeptídica puede doblar las esquinas de diversas maneras.
Giro β Giro γ
terciaria
4. No todas las partes de las proteínas globulares pueden clasificarse convenientemente

como hélice, lámina β.
Información para el plegado proteico
Muchos indicios señalan que la mayoría de la información que determina la estructura
tridimensional de una proteína la lleva la secuencia de aa de esa proteína.
Termodinámica del plegado
El plegado de una proteína globular es un proceso claramente favorecida termodinámicamente
(ΔG = valor negativo).
Se consigue mediante el equilibrio de varios factores termodinámicos:

1. Entropía conformacional. Paso desde una multitud de conformaciones a una única
estructura plegada, lo que supone una disminución de la entropía.
2. Interacciones carga - carga. Pueden producirse entre grupos de las cadenas laterales
cargados positiva o negativamente.
Termodinámica del plegado
3. Enlaces de hidrógeno internos.
- Grupos hidroxilo de serina y treonina.
- Grupos amino y oxígenos carbonilo de

asparagina y glutamina.
- Nitrógenos del anillo de la histidina.
4. Interacciones de Van der Waals. Interacciones débiles entre

grupos moleculares sin carga. Cualquiera de estas interacciones
contribuyen a la entalpía negativa del plegado.
Niveles estructurales de las proteínas
Estructura cuaternaria: Nivel superior de
plegado de una proteína que contiene más
de una cadena polipeptídica.
Estructura Cuaternaria
• Las proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica.
• Cada cadena polipetídica se denomina subunidad.
• La estructura cuaternaria hace referencia a la disposición de las
subunidades y a la naturaleza de sus interacciones.
• Las interacciones son débiles: puentes de hidrógeno, enlaces iónicos,
interacciones de van der Waals.
• La mas sencilla es el dímero (dos subunidades idénticas).
Ejemplo: Hemoglobina humana es un tetrámero
Modificaciones covalentes
Función:
- Regulación de la funcionalidad.
- Estabilidad de la proteína.
- Interacción con otras biomoléculas.
Presentes en el 80% de proteínas eucariotas
Puentes disulfuro entre Cys
Unión de pequeñas moléculas:

- Fosforilación (grupo fosfato)
- Glicosilación (monosacárido)
- Metilación (grupo metilo)
- Acetilación (grupo acetilo)
Unión de otras proteínas:

- Ubiquitinación
Fosforilación
Formación de un éster fosfórico entre el grupo –OH de la cadena lateral de Ser, Thr o Tyr y un
grupo fosfato donado por el ATP.
Función
Regulación de la función proteica: al alterar la estructura y la actividad de una proteína
(aparición de un grupo cargado negativamente).
Glicosilación
La modificación covalente más importante y más compleja
Adición de unidades glucídicas sobre cadenas laterales de aa.
Muy frecuente en proteínas extracelulares de membrana plasmática o secretadas
Monosacáridos
Glucosa, Galactosa, Manosa
Glicosil tansferasas
Enzimas con alta especificidad de monosacárido
Glicosilación
Funciones Glicosilación:
- Aumento de la solubilidad de la proteína.

- Aumento de la vida media.
- Reconocimiento celular.
- Marcador específico de tejidos.
Glicosilación
Defectos congénitos de la Glicosilación:
• Presencia de retraso madurativo

• Fallo del crecimiento
• Disfunción hepática (transaminasas elevadas)
• Trastorno de la coagulación con bajas concentraciones séricas de los factores IX y XI,
antitrombina, proteína C y/o proteína S.
• Hipotiroidismo
• Estrabismo, retinopatías
• Derrame pericárdico
• Distribución anómala de la grasa subcutánea.
• Episodios símilo-accidentes vasculares
• Escoliosis
Metilación y Acetilación
METILACIÓN ACETILACIÓN
- Grupo Metilo – CH3 - Grupo Acetilo –COCH3

- En Lys y en el extremo N-terminal
- En Lys, Arg, His, Asn, Glu, Phe N-terminal
- En Cys C-terminal
Función:
Función:
Activación o represión de la transcripción
(acetilación histona H3)
Activación o represión de la transcripción
(metilación histona H3)
Ejemplo:
Ubiquitinación
Ubiquitina (Ub): Proteína pequeña de 76 aa(8.5 KDa). Presente en todos los
organismos eucariontes.
La ubiquitinización es
un proceso enzimático
en el cual el ácido
carboxílico de
la glicina terminal
(ubiquitina activada)
forma un enlace
amida con el grupo
amino de la lisina en
la proteína diana
Marca las proteínas para su degradación en
el proteosoma
Péptidos y proteínas
• Muchas proteínas contienen solamente aa en su estructura y a estas se les
conoce como proteínas simples.
• Otras proteínas contienen grupos químicos diferentes a los aa que se asocian
permanentemente, estas se conocen como proteínas conjugadas.
• La parte no proteica de las proteínas se conoce habitualmente como grupo
prostético.
• Las proteínas conjugadas se clasifican según la naturaleza química del grupo
prostético: lipoproteínas contienen lípidos, las glucoproteínas contienen
glúcidos y las metaloproteínas tienen metales como grupos prostéticos.
Péptidos y proteínas
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta
una estructura nativa
Estado desnaturalizado es la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y

cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna
estructura tridimensional fija.
• Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el
disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la
precipitación.
• La desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de
los puentes de hidrógeno facilitará la agregación intermolecular y
provocará la precipitación.
• La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno
llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se
encuentra desnaturalizada.
• En una proteína, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo
tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA
que la componen. Los demás niveles de organización estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.
• cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta

la viscosidad.
• una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
• pérdida de las propiedades biológicas
• En muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y
suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.
• El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su

estructura nativa se llama renaturalización.
aislamiento y purificación de proteínas

• En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la
solubilidad, con lo que la proteína precipita.
• La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su
renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.
Métodos de desnaturalización
• Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes.
• Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica).
Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es

posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
• la polaridad del disolvente
• la fuerza iónica
• el pH
• la temperatura
Renaturalización
Aislamiento de proteínas
• Las proteínas desnaturalizadas tienden a
formar agregados de moléculas y precipitarse
esto se conoce como coagulación.
Utilidad en separación de proteínas
Diferencia en la susceptibilidad a la desnaturalización

• La solubilidad de la proteína es el resultado de
las interacciones polares con el solvente
acuoso.
Las técnicas de separación basadas en la

solubilidad diferencial se caracterizan por
presentar, de forma general, bajo poder de
resolución y alta capacidad.
Precipitación por salado
• Al adicionar sal a la solución de proteínas
aumenta la solubilidad de la proteína (salting
in) y después comienza un descenso en al
solubilidad (salting out).
• Ejemplo: sulfato de amonio.
• Una mezcla de proteínas puede separarse
tomando los precipitados de cada proteína.
Un incremento de la fuerza iónica, por la adición de sales neutras
provoca aumento en la solubilidad de la proteína, ya que los
grupos cargados de la proteína interactúan más con los iones de
la sal y favorecen la formación de mayor número de zonas
superficiales cargadas, este fenómeno se denomina
solubilización por salado [salting in]
La gran mayoría de las proteínas pueden mostrar baja
solubilidad a altas concentraciones salinas, lo que se
conoce como precipitación por salado [salting out]
hidrofobicidad de la proteína
Se establece una competencia entre los iones de la sal y

los grupos cargados y polares de la proteína por las
moléculas de agua lo que afecta la capa de solvatación.
• Las proteínas con gran número de restos
hidrofóbicos, agregarán primero respecto a las
que presentan pocos residuos no polares en la
superficie, las cuales precipitarán a
concentraciones salinas mucho más altas.
• Algunas proteínas pueden permanecer en

solución, aún a altas concentraciones de sal.
• La solubilidad de una proteína pura se describe por la
siguiente ecuación empírica:
log S = b’ - K’s m
donde:
S = solubilidad de la proteína
b’ = logaritmo de la solubilidad de la proteína a m = O
(Este parámetro depende de la naturaleza de la
proteína, del pH y la temperatura)
K’s = Constante de precipitación por salado (depende
de la sal utilizada)
m = fuerza iónica
Fig. 10-7: Solubilidad de diferentes tipos de
proteínas en sulfato de amonio.
Otros factores pueden afectar la solubilidad:
• El pH puede variar la solubilidad.

• Las características del anión y del catión son
también elementos importantes. Las sales
más efectivas para la precipitación son las que
presentan aniones polivalentes, tales como el
sulfato, fosfato y citrato, mientras que el
catión es menos importante
Fig. 10-8: Solubilidad de una proteína en
función de la fuerza iónica y el tipo de sal.
La sal más utilizada es el sulfato de amonio por:
• a) es altamente soluble en agua y tiene alta K’s, lo

que permite la precipitación de la proteína en un
intervalo estrecho de concentración de la sal.
• b) la diferencia de densidad entre los agregados de
proteína y la solución de la sal son suficientes para
garantizar la separación mediante centrifugación.
• c) tiene efecto estabilizante sobre las proteínas lo
que favorece el trabajo con las enzimas.
• Esta técnica puede ser empleada para
precipitar tanto los contaminantes como la
proteína que se desea concentrar, mediante la
utilización de una precipitación fraccionada o
total.
• Las proteínas precipitadas con sales neutras

mantienen su conformación nativa y se
pueden redisolver sin pérdidas apreciables de
su actividad.
Precipitación por desnaturalización
selectiva: Temperatura
• Crear las condiciones para que la enzima se
mantenga estable, mientras que muchos otros
contaminantes se desnaturalizan.
• Un aumento de temperatura, disminuye la
solubilidad.
Fig. 10-12: Curvas de desnaturalización
térmica de un grupo de proteínas hipotéticas.
Precipitación isoeléctrica (pH)
• La solubilidad de una proteína es mínima en el
punto isoeléctrico.
Fig. 10-9: Solubilidad de la proteína en

función del pH.
Fig. 10-10: Desnaturalización por efecto del pH. La aparición de
repulsiones electrostáticas internas provoca el desplegamiento de la
cadena.
• Es útil para separar una enzima de interés, si
se conoce su pH isoeléctrico o para precipitar
contaminantes mayoritarios de pH
isoeléctricos conocidos.
Solventes orgánicos
• Los solventes orgánicos miscibles en agua se
han utilizado para la precipitación de
proteínas.
• El solvente orgánico desplaza las moléculas de
agua, altamente ordenadas alrededor de las
zonas hidrofóbicas, lo cual implica solubilidad
relativamente mayor de estas áreas.
El solvente debe ser:
• Completamente miscible con el agua.
• No reaccionar con la proteína.
• Tener buen efecto precipitante.
Los dos solventes más utilizados son etanol y

acetona.
También se han empleado metanol, n-propanol,
isopropanol, dioxano, 2-metoxietanol
PRECIPITACIÓN CON POLÍMEROS ORGÁNICOS
• Los polímeros solubles en agua, con alta masa

molecular y neutros tienen la capacidad de
propiciar la agregación de las proteínas, sin
provocar desnaturalización.
Desventaja: viscosidad muy alta, excepción PEG

• Las soluciones al 20% p/v no son tan viscosas.
• Los polímeros de este tipo de masa molecular
4000 o superiores son los más efectivos y los
más utilizados son el 6000 y 20000.
• El comportamiento de la proteína es muy

similar al de la precipitación con solventes
orgánicos.
SEPARACIÓN MEDIANTE TÉCNICAS DE
MAYOR PODER RESOLUTIVO
Danae Fernández Rivero Mg.

• Las técnicas que presentan menor
capacidad y mayor poder resolutivo son los
métodos cromatográficos y electroforéticos.
• Las técnicas de alta resolución más utilizadas
en la purificación de proteínas y enzimas son
las cromatográficas, por su mayor capacidad
respecto a la generalidad de las técnicas
electroforéticas.
• Combinación de varias técnicas para
alcanzar el grado de pureza aceptable.
Electroforesis
• La electroforesis se basa en la migración de las
proteínas en un campo eléctrico.
• Permite separar y visualizar proteínas. También
como método de pureza.
• Se utilizan en el rango analítico o a escala semi-
preparativa. En el nivel analítico pueden ser
considerados los de mayor sensibilidad y poder de
resolución.
• Se puede estimar peso molecular, punto
isoeléctrico y número de cadenas polipeptídicas de
las proteínas.
• La electroforesis se lleva a cabo en los geles de
poliacrilamida en polímeros cruzados de
poliacrilamida.
• Un método electroforético comúnmente utilizado
para el estudio de la pureza de las proteínas es el
SDS-PAGE.
• SDS es un agente desnaturalizante fuerte de las
proteínas, por lo que producen un cambio de
conformación nativa de estas a una conformación
completamente desplegada.
• La migración electroforética es proporcional al peso
molecular de la cadena polipeptídica.
• Las proteínas pequeñas se desplazan rápidamente a

través del gel mientras que las grandes permanecen
en la parte superior cerca del lugar de aplicación.
Focalización isoeléctrica o
Isoelectroenfoque
• Es un método específico para separar las especies
moleculares sobre la base de sus contenidos de
residuos ácidos y básicos.
• Es una electroforesis en un gradiente de pH que se
establece entre el ánodo y el cátodo.
• Las macromoléculas migrarán a través del gradiente
mientras presentan carga neta positiva o negativa,
hasta que alcancen la zona en el gradiente de pH que
se corresponda con su valor de punto isoeléctrico. En
este punto la carga neta es cero y cesa la migración.
Diálisis
• Separa a las proteínas de los disolventes
aprovechando el mayor tamaño de las
proteínas
Trabajo con proteínas
• Entre los métodos más potentes para el
fraccionamiento de proteínas está la
cromatografía en columnas.
• Aprovecha las diferencias de carga, tamaño,
afinidad para su separación.
• Se utiliza un material sólido poroso de (fase
estacionaria) se introduce dentro de una
columna y se hace pasar por dentro de este una
fase móvil.
Tabla X-4 Tipos de Técnicas cromatográficas y su principio de
separación
Cromatografía Principio de separación
Adsorción Adsorción/Deserción
Exclusión Tamaño y forma molecular
Intercambio iónico Carga
Exclusión-intercambio iónico Carga/Tamaño y forma
molecular
Cromatoenfoque pH isoeléctrico
Afinidad Bioespecificidad
Interacciones hidrofóbicas Hidrofobicidad relativa
Quelatos metálicos Enlazamiento metálico
Covalente Interacciones covalentes
TIPOS DE CROMATOGRAFÍAS
1. CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO.
2. CROMATOGRAFÍA DE AFINIDAD.
3. CROMATOGRAFÍA DE INTERACCIONES HIDROFÓBICAS.
4. CROMATOGRAFÍA DE FILTRACIÓN EN GEL.
5. CROMATOGRAFÍA LÍQUIDA DE ALTA RESOLUCIÓN (HPLC).
6. CROMATOGRAFÍA DE FASE REVERSA (RPC).
7. ADSORCIÓN EN LECHO EXPANDIDO.

1. CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO.
• La separación en esta cromatografía se basa en las diferencias de carga

entre las moléculas.
• Posee gran poder resolutivo.
• Se utiliza una matriz (compuestos inorgánicos, resinas sintéticas, polisacáridos)

insoluble y porosa que presenta grupos cargados unidos de forma covalente.
• Los grupos cargados están asociados a contraiones móviles que pueden intercambiarse
reversiblemente con otros iones de la misma carga.
Los intercambiadores pueden ser aniónicos o catiónicos.
Intercambiador aniónico: Cuando la carga de los grupos de la matriz es positiva,

los contraiones son negativos (aniones). Ej: DEAE, QAE, AE
Intercambiador catiónico: Cuando la carga de los grupos de la matriz es

negativa, los contraiones son positivos (cationes). Ej: SP, P, CM.
La cromatografía de intercambio iónico se programa en dos etapas:
1. La aplicación y adsorción de la muestra.
2. Elusión de los componentes fijados.

CONDICIONES NECESARIAS PARA LA APLICACIÓN Y ADSORCIÓN
•Para la aplicación, la mezcla de proteínas debe estar equilibrada con el mismo buffer que
se utilizó para equilibrar la columna a igual valor de pH y similar fuerza iónica . (diálisis o
cromatografía de exclusión molecular).
•Las moléculas se enlazan al intercambiador por fuerzas electrostáticas entre

las cargas superficiales de la molécula y los grupos cargados del intercambiador.
•Después de aplicada la muestra, la columna debe lavarse. (volumen del buffer

equivalente al volumen de la columna).
PROCEDIMIENTOS DE ELUCIÓN DE PROTEÍNAS.
• La elusión de las proteínas adsorbidas al intercambiador se logra por variaciones de

pH, de fuerza iónica o de ambos factores.
• Al final de la corrida cromatográfica deben ser lavadas e higienizadas las columnas

2- CROMATOGRAFÍA DE AFINIDAD.
• Es una técnica de separación basada en las interacciones moleculares, reversibles y

específicas entre dos moléculas biológicamente activas.
k1
Producto + Ligando ProductoLigando K= k-1/k1
K-1
• El ligando debe ser reconocido específicamente por el producto a purificar.
•El ligando se inmoviliza químicamente mediante enlaces covalentes en un soporte o

matriz insoluble, el ligando actúa como el adsorbente.
• La constante de disociación (K) es un parámetro característico de la fuerza de

afinidad entre el ligando y la molécula a purificar.
Características de la constante de disociación.
• Los valores de la constante de disociación entre 10-4 y 10-8 constituye un rango

apropiado para el desarrollo eficiente de la cromatografía de afinidad.
• Si K<10-8 el grado de afinidad es muy fuerte por lo que puede requerir métodos
muy drásticos para eluir la proteína adsorbida.
• Si K>10-4 puede conducir a la formación de complejos muy lábiles que no brindan

seguridad para la retención específica en la matriz de la molécula a purificar.
K-1: Constante cinética de disociación.

K= k-1/k1 K 1: Constante cinética de asociación.
Selección de la matriz a utilizar en la cromatografía:
1-Origen natural (agarosa, dextrana, celulosa macroporosa esférica)

2-Origen sintéticos (poliacrilamida y esferones)
El ligando debe cumplir las siguientes características:
• Ser capaz de formar complejos reversibles con la
molécula a separar.
• Presentar al menos un grupo reactivo químicamente

(este no debe estar involucrado en la interacción).
• Su solubilidad debe ser compatible con los solventes

utilizados para la in movilización.
• Debe ser estable durante las reacciones de

inmovilización.
Etapas de la cromatografía de afinidad.
1. Aplicación de la muestra: La muestra es aplicada bajo condiciones que favorecen la

unión específica al Ligando.
2. Lavado: El material no unido al ligando es eliminado.
3.Elusión: La proteína unida al ligando es recuperado por cambios en las condiciones que
favorecen la desorción de la proteína.
3- CROMATOGRAFÍA DE INTERACCIONES HIDROFÓBICAS.
• Esta técnica separa proteínas con diferencia en la hidrofobicidad.
La separación es basada en la interacción reversible entre la proteína y la superficie

hidrofóbica del medio cromatográfico.
• Esta técnica es ideal para utilizarla después de una precipitación salina con sulfato de
amonio o después de obtenido el eluato de intercambio iónico.
Etapas de la cromatografía de interacciones hidrofóbicas.
1.Aplicación: Es aplicada a la columna la muestra en un buffer con alta fuerza iónica.

2.Elusión: La elusión es llevada a cabo generalmente por una disminución de la
concentración de sales. Generalmente se utiliza un gradiente de disminución en la
concentración de sulfato de amonio.
4- CROMATOGRAFÍA DE FILTRACIÓN EN GEL.
• Es una técnica de separación que se basa en las

diferencias que existen entre las dimensiones
moleculares.
• La separación de dos sustancias aplicadas en un

extremo del lecho en forma de mezcla se produce si uno
de los componentes se mueve a mayor velocidad, ya que
recorre el lecho más rápido y eluye primero.
•En esta cromatografía las moléculas mayores
abandonan primero el lecho, mientras que las menores
se retrasan. La matriz del gel presenta un enrejado con
una zona libre (poro) entre los entrecruzamientos. Las
moléculas grandes no pueden penetrar en estas zonas,
mientras que las pequeñas sí.
5- CROMATOGRAFÍA LÍQUIDA DE ALTA RESOLUCIÓN (HPLC).
• Laseparación cromatográfica en HPLC es el resultado de

las interacciones específicas entre las moléculas de la
muestra con ambas fases móvil y estacionaria.
•HPLC ofrece una variedad de fases estacionarias

lo que permite una mayor gama de estas
interacciones selectivas y más posibilidades para
la separación.
HPLC de fase normal
En la cromatografía de fase normal se utiliza como fase estacionaria un solvente polar

(agua, metanol) y una fase móvil apolar (hexano).
Favorece la retención de compuestos polares y la elusión de compuestos no polares.

Fase reversa.
En la cromatografía de fase reversa se utiliza como fase estacionaria un solvente apolar

y una fase móvil polar.
Favorece la retención de compuestos apolares y la elusión de compuestos polares

(acetonitrilo).
• Estacromatografía separa proteínas y péptidos con diferencias
en la hidrofobicidad basado en una interacción reversible entre la
superficie hidrofóbica y el medio cromatográfico.
•Se requiere del uso de solventes orgánicos para eluir la muestra

en esta cromatografía, ya que la unión de la muestra a la matriz es
muy fuerte.
• La elusión se realiza usualmente aumentando la concentración

del solvente orgánico, comunmente se utiliza acetonitrilo.
ENZIMAS
ENZIMAS
Las ENZIMAS son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres
vivos.
2 H2O2 2H2O + O2
REACTIVO PRODUCTOS
El catalizador no se modifica durante la reacción
Los catalizadores modifican la velocidad de la reacción, pero no afecta a la

posición del equilibrio, simplemente lo alcanza antes
• Las enzimas son altamente específicas tanto en las reacciones que
catalizan como en la selección de sus reactantes (sustratos).
Ejemplo:
Tripsina enzima digestiva: es específica y cataliza la ruptura de enlaces
peptídicos al lado del carboxilo de los residuos de lisina y arginina.
Trombina interviene en la coagulación de la sangre: solo cataliza la
hidrólisis del enlace Arginina-Glicina en determinada secuencia
peptídica.
La especificidad de una enzima se debe a que la

interacción del sustrato con la enzima es muy
precisa. Esta precisión es el resultado de la
compleja estructura tridimensional de las
proteínas que actúan como enzimas.
•Grupo prostético: coenzima o metal unido
covalentemente a la enzima, de
características no proteicas.
•La actividad catalítica de muchas enzimas
depende de la presencia de estas pequeñas
moléculas.
•La enzima sin cofactor ni coenzima se
denomina apoenzima.
•La enzima completa se denomina
holoenzima.
CLASIFICACIÒN ENZIMÀTICA
Las ENZIMAS se clasifican en función de su acción catalítica específica:
Número de Tipo de Enzima Acción catalítica

clasificación
1 OXIDOREDUCTASAS Catalizan reacciones de oxido-reducción, es decir, transferencia de
hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro. Ej. succinato
deshidrogenasa, citocromo c oxidasa.
2 TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del

hidrógeno) de un sustrato a otro, entre los más comunes hidroxilos y
carboxilos. Ej. Hexokinasa.
3 HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrólisis. Ej. Lactasa.
4 LIASAS Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos. Ej.

Acetoacetato descarboxilasa.
5 ISOMERASAS Catalizan la interconversión de isómeros. Ej. Fosfoglucosa isomerasa.
6 LIGASAS Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un

nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.). Ej. Piruvato carboxilasa.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la

velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información
directa acerca del mecanismo de la
reacción catalítica y de la especificidad
del enzimas
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la

concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la
reacción.
- Cuando [S] es pequeña, la
velocidad inicial es directamente
proporcional a la concentración
de sustrato. Reacción de primer
orden.
- A altas [S], la enzima se

encuentra saturada por el
sustrato, y la velocidad ya no
depende de [S]. En este punto, la
reacción es de orden cero y la
velocidad es máxima (Vmax).
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Los estudios sistemáticos del efecto de la
concentración del sustrato sobre la actividad
enzimática comenzaron a realizarse a finales
del siglo XIX.
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten

propusieron una ecuación de velocidad que
explica el comportamiento cinético de las
enzimas.
Leonor Michaelis Maud Menten
Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas:
- En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato

- En la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima
libre
K1 K3
E+S K2
ES E+P
K1 K3
E+S K2
ES E+P
- El complejo ES se encuentra en estado

estacionario.
- En el momento de saturación toda la

enzima se encuentra en forma de ES.
- Cuando toda la enzima está en forma ES,

la velocidad de la reacción es máxima
(Vmax)
K1 K3
E+S K2
ES E+P
- Velocidad de formación del complejo ES:

V1 = K1 . [E] . [S]
- Velocidad de disociación del complejo ES:

V2 = K2 . [ES]
- Velocidad de la reacción:
V3 = K3 . [ES]
K1 K3
E+S K2
ES E+P
Km: constante de Michaelis-Menten, es un parámetro cinético importante por múltiples razones:

- La concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad
máxima.
- El valor de Km da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor Km, mayor afinidad
del enzima por el sustrato, y a mayor Km, menor afinidad.
K1 K3
E+S K2
ES E+P
La representación gráfica de la
ecuación de Michaelis-Menten (v
frente a [S]) es una hipérbola.
La Vmax corresponde al valor máximo

al que tiende la curva experimental,
y la KM corresponde a la
concentración de sustrato a la cual
la velocidad de la reacción es la
mitad de la Vmax.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN REVERSIBLE: La unión E – I es de tipo no covalente, la inhibición puede revertirse
siempre que se elimine el inhibidor.
Ej. Unión del inhibidor de la tripsina a la tripsina
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE: La unión E – I es de tipo covalente e se produce la incapacitación

enzimática.
Ej. Acción de venenos y toxinas específicos y muchos fármacos
INHIBICIÓN REVERSIBLE
INHIBICIÓN REVERSIBLE: La unión E – I es de tipo no covalente, la inhibición puede revertirse
siempre que se elimine el inhibidor.
- Inhibición competitiva: El inhibidor se une al enzima en el mismo sitio que el sustrato y por
tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.
- Inhibición no competitiva: En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une al mismo al
enzima en un sitio diferente al centro activo.
Estructura de los Lípidos
Danae Fernández Rivero
• Lípidos son sustancias de origen biológico que son solubles en
solventes orgánicos tales como cloroformo y metanol, pero solo
parcialmente o insolubles en agua.
• Pueden ser separados de otros componentes biológicos por medio de
solventes orgánicos.
Ácidos grasos
• Los ácidos grasos, son ácidos carboxílicos con largas cadenas
hidrocarbonadas.
• Se encuentran de forma muy rara libres en la naturaleza, la mayoría
se encuentra esterificado a otras moléculas.
• Los ácidos grasos más comunes en la naturaleza son los de 16 y 18
átomos de carbono.
• Los ácidos grasos de menos de 14 átomos de carbono y más de 20
son de poca frecuencia.
• La mayoría de los ácidos grasos son de cadena par porque son
sintetizados en unidades de dos átomos de carbono
Ácidos grasos
• Los ácidos grasos pueden ser saturados o insaturados a menudo

pueden ser poliinsaturados, las insaturaciones son de dobles enlaces.
• En las bacterias se pueden encontrar ácidos grasos cíclicos, la mayoría
son de cadena alifática.
Propiedades físicas de los ácidos grasos
• Las propiedades físicas de los ácidos grasos varía con el grado de
insaturación.
• La primera insaturación usualmente ocurre entre el carbono 9 y el 10
contando desde el carbono carboxílico.
• En los ácidos grasos poliinsaturados los dobles enlaces aparecen cada
tres átomos de carbono
• Dos importantes tipos de ácidos grasos poliinsaturados son los ῳ-3 y
los ῳ-6.
• Los ácidos grasos saturados son moléculas extremadamente flexibles
por lo que pueden adquirir un amplio rango de conformaciones.
Los ácidos grasos omega 3 son ácidos grasos poliinsaturados esenciales, que el cuerpo humano no
puede elaborar a partir de otras sustancias y que, por lo tanto, ha de ingerir a través de la dieta para:
metabolismo lipídico, la coagulación y presión sanguíneas, o la regulación de los procesos
inflamatorios. También contribuyen al buen funcionamiento del cerebro, el sistema inmune y el
sistema nervioso.
Los principales ácidos grasos omega 3 son el ácido linolénico (de cadena corta), el eicosapentaenoico
(EPA) y el docosahexaenoico (DHA), ambos de cadena larga
Los omega 6 son derivados del ácido linoleico y también

son necesarios para el organismo, pero su consumo
excesivo está relacionado con la aparición de procesos
inflamatorios y arteriosclerosos.
Triacilglicéridos
• Las grasas que aparecen en animales son una gran mezcla de
Triacilglicéridos.
• Son moléculas insolubles en agua y tienen tres ácidos grasos
esterificados a una molécula de glicerol.
• Tienen las función de almacenamiento de energía en los animales
• Son los lípidos más abundante en los animales y no se encuentran en
las membranas biológicas
Triacilglicéridos
• Los Triacilglicéridos se diferencian en cuanto a la identidad y la
posición de los residuos de ácidos grasos.
• Los denominados TAG simples tienen un solo tipo de ácido graso
Triacilglicéridos
• Los Triacilglicéridos son la forma más eficiente de
almacenamiento de energía en los animales
• Una de las razones es porque son moléculas menos
oxidadas que los glúcidos y por tanto rinden más
energía durante la oxidación
• Otra de las razones es que se almacena de forma
anhidra por lo que un gramo de grasa aporta seis
veces la energía de un gramo de glucógeno.
• En los animales los TAG se almacenan en el tejido
adiposo
Glicerofosfolípidos
• Los glicerofosfolípidos o fosfoglicéridos son los lípidos más
abundantes en las membranas biológicas.
• Consiste en una molécula de glicerol-3-fosfato esterificada con dos
ácidos grasos.
• El grupo fosfato puede estar combinado con el grupo X.
Plasmalógenos:
Corresponden aprox. al 23% de los glicerofosfolípidos del
sistema central humano y se encuentran en las membranas de
las células de los nervios y del tejido muscular.
• Plasmalógenos son un tipo específico de fosfoglicérido en el cual el
ácido graso del carbono uno se une al glicerol por el enlace éter.
• Los más comunes son los plasmalógenos de serina y de colina.
Plasmalógeno de colina (músculo cardíaco)
Esfingolípidos
Esfingomielina
Las esfingomielinas, son los esfingolípidos más comunes;

son ceramidas esterificadas con fosforilcolina o
fosforiletanolamina.
La mielina que rodea y aísla eléctricamente a muchos
axones en las neuronas del tejido nervioso, es
particularmente rica en esfingomielinas.
Esfingolípidos
Esfingolípidos
• Otro de los Esfingolípidos importantes son los cerebrósidos, son una
ceramida con una cabeza que consiste en un residuo de azúcar
simple, monosacárido.
• Por ejemplo el galactocerebrósido que es uno de los más comunes
tiene como cabeza una galactosa.
Los glucocerebrósidos tienen beta-D-glucosa
Esfingolípidos
• Los gangliosidos son los Esfingolípidos más complejos.

• Son ceramidas más oligosacáridos que incluye en su estructura al
menos un residuo de ácido siálico.
• Entre los más conocidos están el GM1, GM2 y GM3
• Son componentes de la superficie de los membranas
• Se encuentran en un 6% en el cerebro
• Entre sus funciones está la de servir de receptores de algunas
hormonas
• Son receptores de algunas toxinas de bacterias como cólera
Colesterol
• Pertenece al grupo de los esteroides
• En su mayoría son de origen eucarióticos
• Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno
• El colesterol es el esteroide más abundante en los animales
Colesterol
• El colesterol es un componente esencial de las membranas biológicas
de los animales.
• El colesterol tiene un grupo –OH que le ofrece una características
anfipáticas débiles.
• Los anillos de su estructura le ofrecen una gran rigidez
Colesterol
• El colesterol también es abundante en las lipoproteínas plasmáticas
• Es el precursor químico de las hormonas esteroideas.
Colesterol
• En las plantas los niveles de colesterol son bajos, en su lugar aparecen

otros esteroides como son el ergosterol y sitosterol. En ambos casos
solo difieren del colesterol en su cadena alifática.
Fosforilcolina o fosforiletanolamina
Agregados lipídicos
• En solución acuosa las moléculas anfipáticas, tales como jabones y
detergentes forman micelas.
• Las micelas son un arreglo molecular en la cual se elimina el
contacto desfavorable entre el agua y los componentes
hidrofóbicos de los lípidos.
• La formación de micelas es un proceso cooperativo, el contacto de
pocas moléculas no producen una micela. Existe una concentración
que se denomina concentración crítica de micela
• Las micelas se forman en medio acuoso.
• Las colas hidrofóbicas quedan hacia el interior mientras que las
cabezas polares están en la superficie, en contacto con el agua.
(Ejemplo: Una gota de lípido delimitada por grupos polares en contacto
con el agua).
Debido al tamaño del soluto, las disoluciones micelares
son disoluciones coloidales.
• Las disoluciones micelares reciben el nombre de emulsiones, y las
moléculas que pueden formarlas se llaman emulsionantes
o detergentes.
• Los lípidos no solubles en agua quedan atrapados en el interior de la
micela, y ésta puede ser arrastrada por la disolución. Es el
llamado efecto detergente
Agregados lipídicos: bicapas
• Entre los lípidos que tienen tendencia a formar bicapas están los
Glicerofosfolípidos y los Esfingolípidos.
• Las dos colas hidrofóbicas de los Glicerofosfolípidos y los
Esfingolípidos le dan a estas moléculas anfifílicas una forma más o
menos esférica.
• Los requerimientos estéricos necesarios para el empaque de estas
moléculas hacen que formen un disco similar a una micela pero en
forma de doble capa.
• Son dos monocapas superpuestas, unidas por sus zonas
hidrofóbicas.
Agregados lipídicos
Membranas biológicas
• Las membranas biológicas están compuestas por proteínas asociadas
a una bicapa lipídica.
• Las proteínas de membrana llevan a cabo funciones específicas en
diferentes tipos de membrana.
• La composición de lípidos y proteínas varía en cada unas de las
membranas biológicas.
• Uno de los componentes importantes de las membranas biológicas
son las proteínas que se dividen en
• Proteínas integrales (intrínsecas)
• Proteínas periféricas (extrínsecas)
• Las proteínas integrales de membrana están estrechamente unidas a
las membranas biológicas.
• Solamente pueden ser separadas de las membranas por agentes que
desestabilicen la membrana.
• Las proteínas periféricas o proteínas extrínsecas
• Se caracterizan porque son disociadas de las membranas por
procedimientos relativamente débiles.
Estructura de los glúcidos
• Biomoléculas mas abundantes en el planeta.
• Principal producto energético de la célula.
• Producto de la Fotosíntesis.
2
Glúcidos
Los glúcidos son biomoléculas formadas por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno
(O), en una proporción:
CnH2nOn
También se les llama hidratos de carbono o carbohidratos. El nombre glúcido
deriva de la palabra «glucosa». En todos los glúcidos siempre hay un grupo
carbonilo, es decir, un carbono unido a un oxígeno mediante un doble enlace.
Este grupo carbonilo puede ser:
•Un grupo aldehído (—CHO)

O
R C H
•Un grupo cetónico (—CO—)
Así pues, los glúcidos pueden O

R C R
definirse como polihidroxialdehídos o
polihidroxicetonas
3
Los glúcidos pueden sufrir procesos de
amidación, incorporación de grupos amino
(-NH2), y de esterificación con ácidos,
(H2SO4) o el ácido fosfórico (H3PO4).
Pueden contener átomos de nitrógeno (N),

azufre (S) y fósforo (P), pero sin que éstos
sean esenciales en su constitución.
4
Clasificación de los glúcidos
Osas Monosacáridos
GLÚCIDOS
Oligosacaridos (Disacáridos)
Holósidos Homopolisacaridos
Polisacáridos Heteropolisacaridos
Osidos
Heterósidos Glúcidos + otro componente distinto
5
CLASIFICACIÓN DE LOS GLÚCIDOS
Se clasifican en dos grandes grupos: OSAS y ÓSIDOS.
1. Las osas son los monómeros, los monosacáridos y están constituidos por una
sola cadena polihidroxialdehídica o polihidroxicetónica.
2. Los ósidos son glúcidos más complejos derivados de las osas, por unión de
varios monosacáridos.
6
Estructura química de los monosacáridos
Los de más de 4 átomos de carbono tienden a ser cíclicos 7

8
Represente una cetopentosas y una aldotetrosas
9
MONOSACÁRIDOS
 Glúcidos más sencillos.

 Constituidos por una sola cadena polihidroxialdehídica o
polihidroxicetónica.
 A partir de 7 carbonos son inestables.
 Se nombran añadiendo la terminación -osa al número de
carbonos Por ejemplo, triosa, tetrosa, pentosa, hexosa, etc.
 La formula general es : Cn(H2O)n
 Blancos, dulces, solubles en agua, cristalizables y no
hidrolizables.
 El grupo carbonilo les confiere propiedades reductoras.
 Función energética y en algunos casos estructural.
10
Propiedades físicas:
• Son sólidos cristalinos, de color blanco, hidrosolubles y de sabor dulce.

• Su solubilidad en agua se debe a que tanto los radicales hidroxilo (-OH)
como los radicales hidrógeno (-H) presentan una elevada polaridad
eléctrica y establecen por ello fuerzas de atracción eléctrica con las
moléculas de agua, que también son polares, dispersándose así las
moléculas del glúcido.
11
Propiedades químicas:
Los glúcidos son capaces de oxidarse, es decir,

de perder electrones, frente a otras sustancias
que al aceptarlos se reducen (reacción de
Fehling). Se dice que los glúcidos tienen
carácter reductor.
Otra propiedad química de los glúcidos es su

capacidad para asociarse con grupos amino.
12
PRUEBA DE FEHLING
 Consiste en calentar una disolución compuesta por el glúcido que se
investiga y sulfato de cobre (II). Si el glúcido es reductor, se oxidará,
reduciendo al sulfato de cobre (II), de color azul, a óxido de cobre (I), de
color rojo anaranjado. Si no es reductor, la reacción no se producirá y el
color no cambiará.
sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-
i/carbohidratos/reaccion-de-fehling
CONCEPTO DE ISOMERÍA
Dos o más moléculas orgánicas comparten la misma fórmula química molecular (el
número de átomos de cada clase sea el mismo), pero que no compartan la fórmula
estructural, (sus átomos se encuentren unidos de forma diferente).
1. Isómeros de función
2. Isómeros espacial o estereoisómeros.
a. Isómeros ópticos
b. Isómeros geométricos
Dimetilamina: CH3 – NH – CH3
(C3H7N)
Etilamina: CH3 – CH2 – NH2
(C3H7N)
16
ISOMERÍA DE FUNCIÓN
Compuestos con la misma fórmula química molecular pero distintos grupos

funcionales. Las aldosas son isómeros de las cetosas.
A estos compuestos se les llama isómeros funcionales o estructurales y

químicamente son compuestos de propiedades distintas.
17
ISOMERÍA ESPACIAL
Si dos compuestos comparten la misma formula estructural, pero la diferencia

entre ellos se debe a la posición relativa de los átomos en el espacio, se dice que
los dos compuestos presentan isomería espacial o estereoisomería.
Se produce cuando el monosacárido (u otro compuesto) posee algún carbono

asimétrico. Llamamos carbono asimétrico al que tiene cuatro grupos distintos
unidos.
18
Isomería espacial
Enantiómeros Diasteroisómeros
Imagen especular No son imagen especular.

(no superponible) Pueden diferir en la
configuración de más de un
carbono asimétrico.
Un tipo especial de
diasteroisómeros
Epímeros
Son diasteroisómeros que

difieren en un sólo carbono
asimétrico
19
Isomería espacial
Enantiómeros Diasteroisómeros Epímeros
Imagen No son imagen especular. Son diasteroisómeros que

especular Pueden diferir en la difieren en un sólo
configuración de más de un carbono asimétrico
carbono asimétrico.
20
Cuando tenemos dos compuestos y uno es la molécula original y el otro su
imagen no superponible en el espejo, se habla de enantiómeros.
En los compuestos biológicos se dan casos frecuentes de isomería óptica y

geométrica y los enzimas distinguen claramente ambos compuestos.
Las dos manos son simétricas

pero no superponibles, por eso
los guantes son diferentes. Las
manos serían las moléculas
enantiómeras y los guantes los
enzimas específicos para cada
una de ellas.
21
Enantiómeros de una tetrosa
Los isómeros especulares,

llamados también enantiómeros, o
isómeros quirales, son moléculas
que tienen los grupos -OH de todos
los carbonos asimétricos, en
posición opuesta, reflejo de la otra
molécula isómera.
22
Cuantos más carbonos asimétricos tenga
la molécula, más tipos de isomería se
presentan. El número de isómeros será 2n
(siendo n el número de carbonos
asimétricos que tenga la molécula) H O
C
Ejemplo: OH C H
OH C H
Pentosa
OH C H
Carbonos asimétricos: 3
OH C H
Número de isomeros posibles:
H
23 = 8
23
El carbono asimétrico más alejado del grupo funcional sirve como referencia
para nombrar la isomería de una molécula.
 Cuando el grupo OH de este carbono se encuentra a su derecha en la

proyección lineal se dice que esa molécula es D.
 Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra a su izquierda en la
proyección lineal se dice que esa molécula es L.
Se consideran epímeros a las moléculas isómeras que se diferencian en la posición

de un único -OH en un carbono asimétrico.
24
H O
EPIMEROS DE UNA PENTOSA C
 Cuando el grupo OH del carbono asimétrico más OH C H
alejado del carbono carbonílico se encuentra
representado a su derecha en la proyección lineal
se dice que esa molécula es D. En la naturaleza, OH C H
todos los monosacáridos están en la forma D
H C OH
H O
C OH C H
OH C H
H
OH C H
 Cuando el grupo OH del carbono
asimétrico más alejado del carbono
OH C H
carbonílico se encuentra representado
izquierda en la proyección lineal se dice
OH C H que esa molécula es L.
H
25
ISOMERÍA ÓPTICA
Cuando se hace incidir un plano de luz polarizada sobre una disolución de

monosacáridos que poseen carbonos asimétricos el plano de luz se desvía. Si
la desviación se produce hacia la derecha se dice que el isómero es dextrógiro
y se representa con el signo (+). Si la desviación es hacia la izquierda se dice
que el isómero es levógiro y se representa con el signo ( - ).
26
1. Triosas
 Son glúcidos formados por tres átomos de carbono.

 Hay dos triosas:
o Una aldotriosa (gliceraldehído) que tiene un grupo aldehído.
o Una cetotriosa (dihidroxiacetona) que tiene un grupo cetónico.
 La fórmula empírica de ambas es C3H6O3.
 Son abundantes en el interior de la célula, ya que son metabolitos
intermedios de la degradación de la glucosa.
El gliceraldehído tiene un átomo de carbono asimétrico, y se pueden

distinguir dos isómeros espaciales o estereoisómeros: el D-gliceraldehído,
cuando el -OH está a la derecha, y el L-gliceraldehído, cuando el -OH está a la
izquierda.
27
El gliceraldehído tiene un átomo de carbono asimétrico, y se pueden
distinguir dos isómeros espaciales o estereoisómeros: el D-gliceraldehído,
cuando el -OH está a la derecha, y el L-gliceraldehído, cuando el -OH está a la
izquierda.
La dihidroxiacetona no tiene ningún carbono asimétrico y por lo tanto, no

presenta actividad óptica.
28
2. Tetrosas
Son glúcidos formados por cuatro átomos de carbono.

Existen dos aldotetrosas, la treosa y la eritrosa y una cetotetrosa, la eritrulosa.
De forma ocasional, aparecen en alguna vía metabólica.
29
PENTOSAS
• Son glúcidos con cinco átomos de carbono. En las aldopentosas, como hay tres
carbonos asimétricos (C2, C3, y C4), aparecen ocho posibles estructuras
moleculares (23 = 8).
• En la naturaleza sólo se encuentran cuatro: la D-ribosa, en el ácido

ribonucleico, la D-2-desoxirribosa, en el ácido desoxirribonucleico, la D-xilosa,
que forma el polisacárido xilana de la madera, y la L-arabinosa, formando el
polisacárido arabana que es uno de los componentes de la goma arábiga.
• Entre las cetopentosas cabe citar la D-ribulosa. que desempeña un importante

papel en la fotosíntesis, debido a que se une a la molécula de dióxido de
carbono (CO2), que queda así incorporada al ciclo de la materia viva.
• Las aldopentosas al disolverse en agua forman moléculas cíclicas debido a la

reacción del grupo carbonilo del carbono 1 con el hidroxilo del carbono 4
formándose un hemiacetal (reacción entre alcohol y aldehido)
30
HEXOSAS
Son glúcidos con seis átomos de carbono. Las aldohexosas tienen cuatro
carbonos asimétricos y, por tanto, hay dieciséis posibles estructuras
moleculares diferentes (24 = 16)
Entre ellas tienen interés en biología la D-(+)-glucosa, la D-(+)-manosa y la D-

(+)-galactosa.
Entre las cetohexosas cabe citar la D-(-)-fructosa.
En disolución, la estructura lineal generalmente se cierra sobre si misma

formando un hexágono, parecido al de una molécula llamada pirano, o un
pentágono, semejante al de una molécula llamada furano.
32
33
• Glucosa. Es el glúcido más abundante; es el llamado azúcar de uva. En la
sangre se halla en concentraciones de un gramo por litro. En la naturaleza se
encuentra la D-(+)-glucosa, también llamada por ello dextrosa (glúcido
dextrógiro).
La glucosa, al disolverse en agua,

forma un ciclo hexagonal que se
denomina glucopiranosa. Se ha
formado un hemiacetal (unión de un
aldehído con un alcohol)
intramolecular. El carbono 1 es ahora
asimétrico y se denomina carbono
anomérico. Según la posición de su
grupo —OH a un lado (abajo) u otro
(arriba) del plano, se distinguen dos
nuevas estructuras denominadas
anómeros: el anómero α y el
anómero β respectivamente
34
Ciclación de la glucosa
Como sólo son posibles los anillos de cinco o más átomos de

carbono, las triosas y las tetrosas siempre tienen estructuras
abiertas. El resto de monosacáridos, cuando se disuelven,
presentan un equilibrio entre la forma cíclica y la forma
abierta. En el caso de la glucosa, la estructura lineal nunca
llega al 5 % del total.
35
En realidad, las estructuras cíclicas de la glucosa no son planas, como indican los
modelos estudiados, sino que pueden adoptar dos conformaciones en el espacio: la
conformación de nave y la conformación de silla. Ello se debe a que los enlaces se
orientan en el espacio y no en un plano.
36
37
Galactosa. Se puede hallar en la orina de los animales, en forma de β -D-
galactosa. Junto con la D-glucosa forma el disacárido lactosa, glúcido propio de
la leche. Se la encuentra también como elemento constitutivo de muchos
polisacáridos (gomas, pectina y mucílagos).
38
Fructosa. Es una cetohexosa. Se halla en forma de β -D-fructofuranosa. Es
fuertemente levógira, por lo que también se la llama levulosa. Se encuentra
libre en la fruta y, asociada con la glucosa, forma la sacarosa. En el hígado se
transforma en glucosa, por lo que tiene el mismo poder alimenticio que ésta.
El anómero es α cuando el -OH del C2 está en posición trans respecto al –
CH2OH del C5.
39
Derivados de los monosacáridos
Las principales sustancias derivadas de los monosacáridos con interés

biológico son los aminoglúcidos. Éstos provienen de la sustitución de un grupo
alcohólico por un grupo amino.
Los más importantes son:

• D-glucosamina.
• N-acetil-glucosamina, forma la quitina del exoesqueleto de los artrópodos
e interviene en la constitución de la pared bacteriana.
• Acido N-acetíl-murámico, presente en la pared bacteriana.
• Acidos siálicos presentes en las glucoproteínas y los glucolípidos de la
membrana citoplasmática.
40
Otras sustancias derivadas de los monosacáridos son:
1. Políalcoholes, como el sorbitol. que se obtiene por hidrogenación

catalítica, a presión, de la glucosa, y los glucoácidos, como la vitamina C.
2. Desoxiazúcares, como la desoxirribosa, en la que se ha cambiado un grupo

–OH por un radical –H y que forma parte de ADN.
3. Ésteres fosfóricos. Unión de un grupo fosfato a un azúcar por un enlace

éster. Suelen ser intermediarios importantes del metabolismo de los
glúcidos, como la Glucosa-6-Fosfato
41
sorbitol
Dentro de los OSIDOS, podemos distinguir
1. Holósidos: Sólo están formados por la unión de osas.

a. Oligosacáridos. Son los glúcidos formados por la unión de dos a diez
monosacáridos. Los más importantes son los disacáridos (unión de
dos monosacáridos)
b. Polisacáridos. Son los glúcidos formados por la unión de más de diez
monosacáridos. A su vez, pueden ser:
i. Homopolisacáridos: Cuando tienen un único tipo de
monosacáridos.
ii. Heteropolisacáridos: Cuando tienen mas de un tipo de
monosacáridos.
2. Heterósidos: Formados por dos tipos de componentes: Glúcidos y otros de

distinta composición (proteínas, lípidos...)
42
Hay dos tipos de enlace entre un monosacárido y otrás moléculas: el enlace N-
glucosídico que se forma entre un -OH y un compuesto aminado, y el enlace
O-glucosídico, que se realiza entre dos -OH de dos monosacáridos. Mediante
el enlace N-glucosídico se forman aminoazúcares.
43
DISACARIDOS
Los disacáridos están formados por la unión de dos monosacáridos, que se realiza de
dos formas:
1. Mediante enlace monocarbonílico

entre el carbono anomérico del
primer monosacárido y un carbono
cualquiera no anomérico del
segundo. Sigue teniendo la
capacidad reductora.
2. Mediante enlace dicarbonílico,

entre los dos carbonos anoméricos
de los dos monosacáridos, con lo
que se pierde la capacidad
reductora, por ejemplo, la sacarosa.
44
El enlace será α o β en función de la posición del –OH del
carbono anomérico el primer monosacárido.
El enlace O-glucosídico es α-glucosídico si el primer monosacárido es α y

β-glucosídico si el primer monosacárido es β.
Por ejemplo, entre el C1 de una α-D-glucopiranosa y el C4 de otra D-
glucopiranosa (α o β) se establece un enlace tipo α (1  4)
45
PRINCIPALES DISACÁRIDOS CON INTERÉS BIOLÓGICO
Maltosa. Disacárido formado por dos moléculas de D-glucopiranosa unidas

mediante enlace α (l4). La maltosa se encuentra libre en el grano germinado
de la cebada. La cebada germinada artificialmente se utiliza para fabricar
cerveza, y tostada se emplea como sustitutivo del café, es la llamada malta. En
la industria se obtiene a partir de la hidrólisis del almidón y del glucógeno. La
maltosa se hidroliza fácilmente y tiene carácter reductor
46
47
Celobiosa. Disacárido formado por dos moléculas de D-glucopiranosa unidas
mediante enlace β (l4). No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene
por hidrólisis de la celulosa con un enzima denominado celulasa.
48
Lactosa. Disacárido formado por una molécula de β-D-galactopiranosa y otra
de β-D-glucopiranosa unidas por medio de un enlace β (l4). Se encuentra
libre en la leche de los mamíferos.
49
Sacarosa. Disacárido formado por una molécula de α-D-glucopiranosa y otra
de β-D-fructofuranosa unidas por medio de un enlace α (12). Se encuentra
en la caña de azúcar (20 % en peso) y en la remolacha azucarera (15 % en
peso). El enlace se realiza entre el —OH del carbono anomérico del primer
monosacárido y el -OH del carbono anomérico del segundo monosacárido.
Debido a ello no tiene poder reductor. La sacarosa es dextrógira (+66,5°), pero,
si se hidroliza, la mezcla de D-glucosa y de D-fructosa que queda es levógira.
50
Isomaltosa. Disacárido formado por dos moléculas de D-glucopiranosa
mediante enlace α (16). No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene
por hidrólisis de la amilopectina (un componente del almidón) y del
glucógeno.
51
OLIGOSACÁRIDOS SUPERIORES
• Son moléculas formadas por la unión de varios monosacáridos (menor número

de 11 o de 15 según los autores) y que tienen importantes funciones en la célula.
• Por ejemplo, son las moléculas

responsables del reconocimiento de los
espermatozoides por ovocitos de su misma
especie
• Están presentes en las envolturas celulares

y unidos a otros tipos de macromoléculas
como lípidos y proteínas.
52
POLISACÁRIDOS
Los polisacáridos están formados por la unión de muchos monosacáridos (de

once a varios miles) por enlaces O-glucosídico, con la pérdida de una molécula de
agua por cada enlace.
• Tienen pesos moleculares muy elevados.

• No tienen sabor dulce.
• Pueden ser insolubles, como la celulosa, o formar dispersiones coloidales,
como el almidón.
• Pueden desempeñar funciones estructurales o de reserva energética.
• Los polisacáridos que con función estructural presentan enlace β-glucosídico,
y los de función de reserva energética presentan enlace α-glucosídico.
En los polisacáridos diferenciamos:
• homopolisacáridos, polímeros de un solo tipo de monosacárido.

• heteropolisacáridos, polímeros de más de un tipo de monosacárido.
53
CLASIFICACIÓN
1. Por los monosacáridos constituyentes:

a. Homopolisacáridos: mismo tipo de monosacárido repetido
b. Heteropolisacáridos: diferente tipo
2. Por la ramificación de la molécula

a. Lineales: Cada monosacárido dos enlaces glucosídicos a otros
b. Ramificados: Algún monosacárido con más de dos uniones a otros
3. Por su función
a. Estructurales : Forman elementos estructurales de las células o los
organismos pluricelulares
b. De reserva: Reserva de monosacáridos
c. De reconocimiento: Identificación celular
4. α - glúcidos suelen ser de reserva

β - glúcidos suelen ser estructurales
54
Polisacáridos de reserva suelen ser ramificados y se encuentran en citoplasma o
vacuolas.
Polisacáridos estructurales suelen ser lineales
Los polisacáridos de reserva sirven para acumular monosacáridos, generalmente

glucosa, sin aumentar la presión osmótica celular.
55
Homopolisacáridos Heteropolisacáridos
Mediante Mediante
Presentan enlace α
enlace α enlace β
Almidón Celulosa Pectina
Agar agar
Glucógeno Quitina Goma arábiga
56
Almidón
Es el polisacárido de reserva propio de los

vegetales. Se acumula en forma de
gránulos. Está formado por miles de
moléculas de glucosa.
Los depósitos de almidón se encuentran en las semillas y en los tubérculos, como la

patata y el boniato. A partir de ellos, las plantas pueden obtener energía sin
necesidad de luz.
El almidón es la base de la dieta de la mayor parte de la humanidad. El almidón está

integrado por dos tipos de polímeros la amilosa en un 30 % en peso, y la
amilopectina en un 70 %.
57
Amilosa.
 Está constituida por un polímero de maltosas unidas mediante enlaces α(14).

 Su estructura es helicoidal con seis moléculas de glucosa (tres maltosas) por
vuelta.
 Su peso molecular varía desde varios cientos a 500.000.
 Es soluble en agua dando dispersiones coloidales.
 Por hidrólisis con ácidos o por la acción de la enzima α-amilasa en los animales
(saliva y jugo pancreático) o de la β-amilasa, propia de las semillas, da lugar
primero a un polisacárido menor denominado dextrina y luego a maltosa.
 La α-amilasa actúa sobre cualquier punto de la cadena, separando maltosas,

mientras que la β-amilasa sólo separa maltosas, una a una, a partir del extremo
no reductor.
 Estas enzimas no separan las maltosas en las dos glucosas correspondientes.

Hace falta otra enzima, la maltasa, que pasa la maltosa a dos moléculas de D-
glucosa.
58
59
Amilopectina
Es una molécula con estructura ramificada. Está constituida por un polímero de

maltosas unidas mediante enlaces α(1 4), con ramificaciones en posición α(16).
Las ramas tienen alrededor de doce glucosas, unidas mediante α (14), y aparecen,
aproximadamente, cada doce glucosas. Su peso molecular puede llegar a 1.000 000, y
es menos soluble en agua que la amilosa. Por hidrólisis con la α-amilasa o con la β-
amilasa aparecen moléculas de maltosa y los núcleos de ramificación que, por poseer
enlaces (16), son inatacables por estas enzimas.
Estos núcleos reciben el nombre de dextrinas límite. Sobre ellos sólo actúa la enzima R-
desramificante (amilopectina-1,6-glucosidasa), específica del enlace (16).
Finalmente actúa la maltasa y se obtiene la glucosa.
60
61
Glucógeno
 El glucógeno es el polisacárido propio de los animales.

 Se encuentra en el hígado y en los músculos.
 Forma dispersiones coloidales en el interior de la célula.
 Desde el punto de vista químico es similar al almidón, está constituido por un
polímero de maltosas unidas mediante enlaces α(14) con ramificaciones en
posición α(16), pero con mayor abundancia de ramas. Estas aparecen,
aproximadamente, cada ocho o diez glucosas.
 Tiene hasta unas 15 000 moléculas de maltosa. Su peso molecular oscila entre 1
y 5 millones.
 Las enzimas amilasas sobre el glucógeno dan maltosas y dextrina límite. Luego,
mediante las enzimas R-desramificantes y las maltasas, se obtiene glucosa.
 La ramificación de ambas sustancias de reserva favorece la degradación
enzimática, pues ésta empieza por el extremo de las ramas, de forma que
cuanto más ramificada esté, más rápida será la obtención de glucosa.
 Un dato importante es que la frecuencia de ramificación es mayor en el
glucógeno que en la amilopectina, lo que junto con el mayor peso molecular del
glucógeno favorece la disponibilidad de glucosa en el caso de los animales, cuya
actividad y por tanto, requerimiento energético, es mayor.
62
La importancia de que la glucosa se acumule en forma de cadenas mas o menos
complejas radica en que por su carácter soluble, si está en forma de monosacárido
en el interior de la célula a una concentración muy elevada, aumentaría mucho la
presión osmótica y se produciría una entrada masiva de agua en la célula. Al estar
polimerizada, no se produce este fenómeno.
63
Dextranos
Polímeros de reserva de levaduras y

bacterias, formados por α-D-glucosa con
enlaces distintos a los α(14) y muy
ramificado. Las bacterias bucales
producen dextranos que se adhieren a
los dientes formando placa dental. Los
dextranos tienen usos comerciales en la
producción de dulces, lacas, aditivos
comestibles.
64
Celulosa
La celulosa es un polisacárido con función

esquelética propio de los vegetales.
Es el elemento principal de la pared celular. Esta

pared encierra a la célula y que persiste tras la
muerte de ésta. Las fibras vegetales (algodón,
lino, cáñamo, esparto, etc.) y el interior del tronco
de los árboles (el leño o madera) están
básicamente formados por paredes celulósicas de
células muertas.
65
• La celulosa es un polímero de β-D-glucosa unidas
mediante enlaces β(14) (celobiosas)
• Cada polímero tiene de 150 a 5.000 moléculas de
celobiosas.
• Forman cadenas no ramificadas, que se unen a
otras mediante de puente de hidrógeno.
• El conjunto se denomina micelas, y sólo es visible
al microscopio electrónico.
• Las micelas se unen formando microfibrillas, que
a su vez se agrupan dando macrofibrillas, ya
observables al microscopio óptico.
66
• La peculiaridad del enlace β hace a la celulosa inatacable por las enzimas
digestivas humanas; por ello, este polisacárido no tiene interés alimentario
para el hombre.
• Muchos microorganismos y ciertos
invertebrados como el pececillo de plata o
el molusco taladrador de la madera son
capaces de segregar celulasas.
• Los insectos xilófagos, como las termitas, y
los herbívoros rumiantes aprovechan la
celulosa gracias a los microorganismos
simbióticos del tracto digestivo, que
producen celulasas.
• Los rumiantes, como la oveja, tienen un

voluminoso estómago que les sirve como
tanque de fermentación; por ello en sus
heces no hay restos celulósicos. En los
herbívoros no rumiantes, como el caballo,
sí hay.
67
Quitina
• La quitina es un polímero (homopolisacárido) de N-acetil-D-glucosamina

(un derivado de la glucosa) unido mediante enlaces β(14), de modo
análogo a la celulosa.
• Es un polisacárido que realiza una función de sostén.
• Forma cadenas paralelas.
• Es el componente esencial del exoesqueleto de los artrópodos, y parece
que tiene mucho que ver en el gran éxito evolutivo de estos organismos.
• En los crustáceos se encuentra impregnada de carbonato cálcico, lo que
aumenta su dureza.
• Se encuentra ampliamente difundido entre los hongos (en los que forma la
membrana de secreción).
68
HETEROPOLISACÁRIDOS
Los heteropolisacáridos son sustancias que por hidrólisis dan lugar a varios tipos
distintos de monosacáridos o de derivados de estos. Los principales son pectina,
agar-agar y goma arábiga.
Pectina. Se encuentra en la pared celular de los tejidos vegetales. Abunda en la

manzana, pera, ciruela y membrillo. Posee una gran capacidad gelificante que se
aprovecha para preparar mermeladas. Es un polímero del ácido galacturónico
intercalado con otros monosacáridos, de la que surgen ramificaciones. (en algún
libro viene como homopolisacárido)
Agar-agar. Se extrae de las algas rojas o rodofíceas. Es muy hidrófilo y se utiliza en

microbiología para preparar medios de cultivo. Es un polímero de D y L-Galactosa.
Goma arábiga. Es una sustancia segregada por las plantas para cerrar sus heridas.
Tiene interés industrial
Hemicelulosas. Grupo muy heterogéneo que engloba diversos polímeros de

pentosas y hexosas que se encuentran asociadas a la celulosa y que tienen la
misma función estructural que esta.
69
Agar agar
Goma arábiga
70
Glúcidos asociados a otro tipo de moléculas
Los principales tipos de asociación entre glúcidos y otros tipos de

moléculas son:
• Heterósidos
• Peptidoglucanos
• Proteoglucanos
• Glucoproteínas
• Glucolípidos
71
Heterósidos
Los heterósidos resultan de la unión de un monosacárido, o de un pequeño

oligosacárido, con una molécula o grupo de moléculas no glucídicas, también
de bajo peso molecular.
Los principales son: la digitalina, que se utiliza en el tratamiento de

enfermedades vasculares; los antocianósidos, responsables del color de las
flores, los tanósidos. que tienen propiedades astringentes y curtientes,
algunos antibióticos, como la estreptomicina, los nucleótidos, derivados de la
ribosa y de la desoxirribosa, que forman los ácidos nucleicos, etc
72
Peptidoglucanos
Los peptidoglucanos o mureína resultan de la unión de cadenas de

heteropolisacáridos mediante pequeños oligopéptidos de cinco aminoácidos.
Constituyen la pared bacteriana El heteropolisacárido es el polímero de N-
acetil-glucosamina (NAG) y de ácido N-acetil-murámico (NAM) unidos entre sí
mediante enlaces β(l  4).
73
Proteoglucanos
Los proteoglucanos son moléculas formadas por una gran fracción de

polisacáridos (aproximadamente el 80 % de la molécula), denominados
glucosaminglucanos (antes mucopolisacáridos, ya que dan lugar a disoluciones
viscosas), y una pequeña fracción proteica (aproximadamente 20 %).
Se distinguen los glucosaminglucanos estructurales y los de secreción
74
Glucosaminglucanos estructurales. Los más importantes son el ácido
hialurónico y los sulfatos de condroitina. Son heteropolisacáridos que
presentan alternancia de enlaces β(l4) y enlaces β(l3). Forman la matriz
extracelular, muy abundante en los tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseos.
El ácido hialurónico, además, abunda en el líquido sinovial y en el humor
vítreo.
75
Glucosaminglucanos de secreción. El más conocido es la heparina. Es un
heteropolisacárido que presenta alternancia de enlaces α (l4) y enlaces α
(l3). Se encuentra en la sustancia intercelular, principalmente en el hígado y
en el pulmón. Impide el paso de protrombina a trombina y con ello la
coagulación de la sangre. Está también presente en la saliva de animales
hematófagos (sanguijuelas, mosquitos, vampiros, etc.). En medicina se utiliza
para evitar las trombosis.
76
Glucoproteínas
Las glucoproteínas son moléculas formadas por una pequeña fracción

glucídica (generalmente un 5 % y como máximo un 40 %) y una gran fracción
proteica, que se unen mediante enlaces fuertes (covalentes).
Se diferencian además de los proteoglucanos en que la fracción glucídica no

contiene ni ácido hialurónico ni sulfatos de condroitina.
Las principales son:
1. Las mucinas de secreción, como las salivales.

2. Las glucoproteínas de la sangre, como la protrombina y las
inmunoglobulinas.
3. Las hormonas gonadotrópicas.
4. Algunas enzimas ribonucleasas.
5. Las denominadas glucoproteínas de las membranas celulares. Éstas
presentan una gran heterogeneidad, debido a las variaciones en la
secuencia de monosacáridos.
77
Glucolípidos
Los glucolípidos están constituidos por monosacáridos u oligosacáridos unidos

a lípidos. Generalmente se encuentran en la membrana celular, especialmente
en el tejido nervioso. Los más conocidos son los cerebrósidos y los
gangliósidos.
Los cerebrósidos son glucolípidos en los que hay una cadena de uno a quince
monosacáridos.
Los gangliósidos son glucolípidos en los que hay un oligosacárido en el que

siempre aparece el ácido siálico.
78
Funciones generales de los glúcidos
Los glúcidos son uno de los cuatro principios inmediatos orgánicos propios de
los seres vivos.
Su proporción en las plantas es mucho mayor que en los animales. En las
plantas constituyen con mucho el principal componente orgánico. Se forman
directamente en la fotosíntesis.
En los seres vivos sus funciones principales son:
1. Función energética
2. Función estructural.
3. También pueden realizar funciones específicas
79
Ácidos Nucleicos
Mg. Danae Fernández Rivero.
• En 1953, James Watson y Francis Crick, descubrieron la estructura
tridimensional del Ácido Desoxirribonucleico (ADN).
• Son las biomoléculas portadoras de la información genética.
• Son biopolímeros, de elevado peso molecular, formados por otras
subunidades estructurales o monómeros, denominados Nucleótidos.
• Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de
nucleótidos, enlazados entre sí por el grupo fosfato.
• Se clasifican en Ácidos Desoxirribonucleicos (ADN) y en Ácidos
Ribonucleicos (ARN).
• Constituyen el depósito de información de todas las secuencias de
aminoácidos de todas las proteínas de la célula.
• Código Genético: Secuencia de tres nucleótidos en un ácido nucleico
corresponde un aminoácido en una proteína.
estructura de las cadenas, en el ADN será una cadena doble y

en el ARN es una cadena sencilla
Existen dos tipos de ácidos nucleicos, ADN y ARN, que se diferencian:
• por el azúcar (Pentosa): desoxirribosa y ribosa.
• por las bases nitrogenadas que contienen:

Adenina, Guanina, Citosina y Timina, en el ADN
Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo en el ARN.
• Como son aromáticas, son planas.
• Son insolubles en agua y pueden
establecer interacciones hidrófobas
entre ellas; estas interacciones sirven
para estabilizar la estructura
tridimensional de los ácidos nucleicos
• Las bases nitrogenadas absorben

luz en el rango ultravioleta (250-
280 nm), propiedad que se usa
para su estudio y cuantificación.
Bases modificadas
• Además de las purinas y pirimidinas, es frecuente encontrar Bases
Modificadas.
Nucleósidos:
• La unión de una base nitrogenada a una pentosa.
La unión base-pentosa se efectúa a través de un enlace glicosídico, con
configuración beta (β) entre el carbono 1 de ribosa o desoxirribosa, y
un nitrógeno de las base, el 1 en las pirimidinas, y el 9 en las purinas,
con la pérdida de una molécula de agua.
β(1’-1) en las pirimidinas y β(1’-9) en las purinas.

• Los nucleósidos son más solubles que las bases libres.
Se nombran cambiando la terminación de la base

nitrogenada por osina si la base es púrica y por idina
si la base es pirimidínica.
Si la pentosa es la desoxirribosa, se antepone al
nombre el prefijo desoxi.
Ejemplos: adenosina (ribosa-adenina), desoxitimidina

(desoxirribosa-timina).
Adenosina????
Nucleótidos
• Son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos.
• Están formados por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una
pentosa. (la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada).
• Aunque la ribosa tiene tres posiciones en las que se puede unir el
fosfato (2’, 3’ y 5’), y en la desoxirribosa dos (3’ y 5’), los nucleótidos
naturales más abundantes son los que tienen fosfato en la posición 5’.
• Se nombra como el nucleósido del que proceden eliminando la a final

y añadiendo la terminación 5´-fosfato, o bien monofosfato; por
ejemplo, adenosín-5´-fosfato o adenosín-5´-monofosfato (AMP) o
fosfato de adenosina.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DEL ADN
• Está formado por la unión de desoxirribonucleótidos.
• Ácido Desoxirribonucleico (ADN), material genético de todos los
organismos celulares y casi todos los virus.
• Su secuencia de nucleótidos contiene la información necesaria para
poder controlar el metabolismo un ser vivo.
• Contiene la información necesaria para dirigir la síntesis de proteínas
y la replicación.
• El ADN está organizado en forma de cromosomas, situados en el
núcleo de la célula en la mayoría de los organismos.
• La mayoría de las moléculas de ADN poseen dos cadenas
antiparalelas (una 5´-3´ y la otra 3´-5´) unidas entre sí mediante las
bases nitrogenadas, por medio de puentes de hidrógeno.
• La adenina enlaza con la timina, mediante dos puentes de hidrógeno,

mientras que la citosina enlaza con la guanina, mediante tres puentes
de hidrógeno.
• El estudio de su estructura se puede hacer a varios niveles,

apareciendo estructuras, primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria y
niveles de empaquetamiento superiores.
Estructura Primaria
• Es la secuencia de desoxirribonucleótidos de una de las

cadenas.
• La información genética está contenida en el orden exacto
de los nucleótidos.
• Las bases nitrogenadas que se hallan formando los
nucleótidos de ADN son Adenina, Guanina, Citosina y
Timina.
• Los nucleótidos se unen entre sí mediante el grupo fosfato.
• Como el primer nucleótido tiene libre el carbono 5' y el
siguiente nucleótido tiene libre el carbono 3', se dice que la
secuencia de nucleótidos se ordena desde 5' a 3' (5' → 3').
Estructura Secundaria
• Es una estructura en doble hélice.
• Permite explicar el almacenamiento de la información genética y el
mecanismo de duplicación del ADN.
• Fue postulada por James Watson y Francis Crick.
• Es una cadena doble, dextrógira o levógira, según el tipo de ADN.
• Adenina forma dos puentes de hidrógeno con Timina.
• Guanina forma tres puentes de hidrógeno con Citosina.
• Ambas cadenas son antiparalelas, pues el extremo 3´ de una se
enfrenta al extremo 5´ de la otra.
• Las dos hebras están enrolladas en torno a un eje imaginario, que gira
en contra del sentido de las agujas de un reloj.
• Las vueltas de estas hélices se estabilizan mediante puentes de
hidrógeno.
• Esta estructura permite que las hebras que se formen por duplicación
de ADN sean copia complementaria de cada una de las hebras
existentes.
Estructura terciaria
• Formando una súper-hélice.
• Este enrollamiento da estabilidad a la molécula y reduce su longitud.
El enrollamiento varía según:
a) En procariontes se pliega como una super-hélice en forma,
generalmente, circular y asociada a una pequeña cantidad de
proteínas.
b) En eucariontes el empaquetamiento ha de ser más complejo y
compacto y para esto necesita la presencia de proteínas, como son
las histonas y otras de naturaleza no histona
A esta unión de ADN y proteínas se conoce como Cromatina, en la cual
se distinguen diferentes niveles de organización: - Nucleosoma - Collar
de perlas - Fibra cromatínica - Bucles radiales - Cromosoma.
La unión con Histonas genera la estructura denominada Nucleosoma.
Estructura cuaternaria
• La cromatina en el núcleo tiene un grosor de 300Å.
• La fibra de cromatina de 100Å se empaqueta formando una fibra de cromatina de 300Å.
• El nucleosoma es la estructura mínima de condensación de la hebra de ADN en
eucariotas. Para conseguir la condensación el ADN se une a las histonas.
• El enrollamiento que sufre el conjunto de nucleosomas recibe el nombre de Solenoide.

• Los solenoides se enrollan formando la cromatina del núcleo interfásico de la célula
eucariota.
• Cuando la célula entra en división, el ADN se compacta más, formando los cromosomas.
Replicación del ADN
Es un proceso el cual permite a la célula realizar dos copias exactas
de esta molécula a partir de una preexistente, es decir, duplicarse.
Mecanismo es semiconsevativo, es decir, cada nueva molécula,

posee la mitad de la original, sistema el cual asegura que la tasa de
mutación sea muy baja.
Esta molécula, es conocida por ser de doble hélice.
Estas hélices están compuestas por nucleótidos, los cuales están
unidos uno al otro mediante puentes de hidrogeno.
Cuando comienza el proceso de replicación, las enzimas helicasas,
rompen estos puentes de hidrógenos logrando así la separación de
ambas hebras.
• Al estar la hebra sola, posee sus bases "libres".
• ADN polimerasa, se adhiera a esta hebra original, conocida como
hebra "molde" y comienza a unir las bases solitarias con nucleótidos
presentes en el núcleo celular, complementarias a las que se
encuentran desligadas.
ESTRUCTURA DEL ARN
• Se forma por la polimerización de ribonucleótidos, los cuales se unen
entre ellos mediante enlaces fosfodiéster en sentido 5´-3´ (igual que
en el ADN).
• Se unen entre sí, formando una cadena simple, excepto en algunos
virus, donde se encuentran formando cadenas dobles.
Dogma central de la Biología Molecular
• Primero el DNA, es replicado.
• Esta hebra es separada para que la ARN polimerasa pueda entrar en
acción y sintetizar una hebra complementaria, esta vez cambiando la
timina por uracilo. Esto da origen al RNA mensajero.
• Es llevado al citoplasma y la hélice de ADN es nuevamente cerrada.
• Una vez en el citoplasma, este ARN se une al ribosoma el cual lee la
secuencia de bases nitrogenadas, y une aminoácidos para dar origen
a proteínas.
• El ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el
ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización, sino que lo hace a
través de otras moléculas, los ARN.
El ARN mensajero (ARNm), el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de

transferencia (ARNt).
ARN mensajero (ARNm)
• Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria), cuya
secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia
de bases del ADN. (transcripción)
• El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una
cadena polipeptídica en particular.
• Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos
Codones.
• Codones de iniciación. (AUG) metionina
• Los codones de terminación, UAA, UAG y UGA, no tienen un tRNA
correspondiente y unen factores de terminación o liberación.
Código genético
• Conjunto de reglas usadas para traducir la secuencia de nucleótidos
del ARNm a una secuencia de proteína en el proceso de traducción.
• Se dilucidó en el año 1961 por Crick, Brenner y colaboradores

Características del código genético:
• La correspondencia entre nucleótidos y aminoácidos se hace mediante codones.
• Un codón está formado por 3 nucleótidos.
• El código genético es degenerativo: un mismo aminoácido es codificado por varios codones, salvo
Triptófano y Metionina que están codificados por un único codón.
• Existen 64 codones diferentes para codificar 20 aminoácidos.
• Los codones que codifican un mismo aminoácido en muchos casos comparten los dos primeros
nucleótidos con lo que se minimiza el efecto de las mutaciones. En estos casos una mutación en la
tercera posición del codón no cambia el aminoácido codificado denominándose mutación
silenciosa.
• Es casi universal. Está conservado en la mayoría de los organismos.

El sitio A es el punto de
entrada para el aminoacil-
ARNt.
El sitio P es donde se
"aloja" el peptidil-ARNt.
El sitio E es el sitio de salida
del ARNm
• La molécula de ARNm se inserta en el ribosoma.
• El ribosoma lee la secuencia de bases nitrogenadas (Traducción)

gracias al ARN t
ARN de transferencia (ARNt)
• Este es el más pequeño de todos, tiene aproximadamente 75
nucleótidos en su cadena.
• Se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol
plegada.
• El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del
citoplasma al lugar de síntesis proteica.
• En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un
codón determinado, lo que permitirá al ARNt reconocerlo con
exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto. A este triplete lo
llamamos Anticodón.
UNIVERSIDA TÉCNICA DE AMBATO
Bioquímica I
Péptidos inhibidores de la ECA-I
INTEGRANTES:
SEMESTRE:
• Amancha Alex 5to. Único
• López Evelyn
Ciclo:
• Hoyos Jhoni
Marzo 2017 – Agosto 2017
ECA
 La enzima convertidora de angiotensina es producida por varios tejidos
corporales tan diversos como el sistema nervioso central, riñones y pulmón.
Convierte la angiotensina I en angiotensina II que incrementa la acción
vasoconstrictora.
Péptidos inhibidores de la ECA-I
 Se emplean principalmente en el tratamiento de la hipertensión arterial, de

las insuficiencia cardíaca crónica y también de la Enfermedad renal
crónica y forman parte de la inhibición de una serie de reacciones que
regulan la presión sanguínea.
 Para la purificación de péptidos inhibidores de la ECA-I se parte de M.
pruriens, de la cual se extrae la fracción con mayor actividad inhibitoria de
la ECA-I que se purifica por cromatografía de filtración en gel (CFG) y
cromatografía de líquidos de alta resolución (HPLC).
 De la purificación se obtienen aminoácidos hidrofóbicos.
Cromatografía de filtración en gel
 Es una clase de
cromatografía sólido-líquido
que permite la separación
de moléculas en función de
su tamaño.
 En este tipo de
cromatografía la fase
estacionaria es un gel. El gel
está constituido por
partículas esféricas que
tienen poros de un
determinado tamaño.
 Las moléculas de tamaño pequeño difunden a través de los poros de las
partículas del gel y por ello son retardadas en su paso por la columna.
 Las moléculas grandes no entran en los poros de las partículas del gel,
eluyen primero.
Cromatografía
de líquidos de alta resolución (HPLC)
 Es una técnica utilizada para separar los componentes de una mezcla

basándose en diferentes tipos de interacciones químicas entre las
sustancias analizadas y la columna cromatografía.
 Los componentes de la muestra se separan en base a sus diferencias de
afinidad con la fase estacionaria.
 Es adecuada para el análisis de moléculas no volátiles y térmicamente
sensibles, incluyendo compuestos de alto peso molecular como proteínas.
 PASOS: FASE REVERSA
 La muestra se aplica a la columna en solución acuosa acidificada con
ácido trifluoroacético, un ácido orgánico volátil y que se requiere muy
puro.
 Para mejorar la solubilidad de los péptidos formados por aminoácidos muy
apolares se añade al solvente un 10 a 20% de acetonitrilo. Aunque se han
reportado otros sistemas de solventes, este último sigue siende en más
empleado a pesar de la toxicidad del acetonitrilo.
 A fin de eluír de la columna los aminoácidos más apolares es necesario
aumentar la concentración de acetonitrilo en el sistema . Esto se hace en
forma gradual durante la elución, lo cual permite una gran resolución en la
separación de las moléculas
 Requiere una mezcladora de solventes, un inyector, y una bomba que
inyectan líquido a la columna. Generalmente las columnas de sílica
requieren alta presión para que el flujo de líquido sea adecuado, la
mezcladora se requiere para variar la proporción de solvente en la fase
móvil y el inyector permite la aplicación de la muestra.
 Se eluyeron dos fracciones peptídicas
 Al relacionar la estructurade las fracciones peptídicas purificadas de M.

pruriens con la bioactividad se observó un alto contenido de aminoácidos
hidrofóbicos
Bioquímica I
Alfa Queratina
INTEGRANTES:
SEMESTRE:
• Amancha Alex 4to. Único
• Guamán Evelyn
Ciclo:
• Hoyos Jhoni
Alfa queratina
La α-queratina es una proteína que
aparece en todos los vertebrados
superiores y es el componente
principal del pelo, la lana, las uñas
o los cuernos.
Generalidades
 Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa

queratina.
 Existe mayor cantidad de queratina alfa en los cuernos de un animal y en

las uñas que en el pelo.
 Solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras

Importancia
 Los puentes di-sulfuro son los que darán la elasticidad al cabello.
 Al aplicar calor, esta queratina puede modificar y transformarse en
beta que dará un aspecto liso al cabello.
 Los champús que se venden actualmente para el pelo liso
contienen queratina, anuncian sin sulfatos, ya que estos aportan el
azufre que facilitaran la formación de los puentes di-sulfuro que
dará el bucle a la proteína y la elasticidad al cabello.
Estructura
 La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos de
cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina
grupo cistina. Los puentes disulfuro proporcionan la rigidez y resistencia a la
queratina alfa. Así, existe mayor cantidad de enlaces disulfuro en regiones
estructurales de los cuernos de un animal y en las uñas o en el pelo. La
queratina alfa se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras
 Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filalentosas intermedias,
que realizan un función estructural muy importante en el el nucleo,
citoplasma y superficie de muchos tipos celulares.
Facultad de Ciencia e Ingeniería en Alimentos
Carrera de Ingeniería Bioquímica
Bioquímica I
EXTRACCIÓN DE LÍPIDOS DE Tetraselmis suecica:

PROCESO ASISTIDO POR ULTRASONIDO Y SOLVENTES
INTEGRANTES: SEMESTRE:
4to. Único
• Amancha Alex
• Hoyos Jhoni Ciclo:
• López Evelyn Marzo 2017 – Agosto 2017
EXTRACCIÓN DE LÍPIDOS DE Tetraselmis
suecica:
PROCESO ASISTIDO POR ULTRASONIDO Y
SOLVENTES
 La producción de biocombustibles de tercerageneración provenientes,
principalmente de cultivosintensivos de microalgas marinas (MIM), es uno
de los principales retos que recientemente ha impulsado la eminente crisis
global de energéticos. El uso de MIM tiene diversas ventajas: debido a su
alta eficiencia fotosintética y tasas de producción de biomasa hace que
no se requieran grandes extensiones de tierra usada para la agricultura
 Es importante resaltar que el contenido lipídico de las microalgas puede
variar en un amplio rango dependiendo de la especie. La composición
química del aceite depende entre otros factores del tipo de microalga
utilizada, composición del sustrato y condiciones ambientales del cultivo.
 El proceso general para la obtención de aceite de las microalgas consiste,

básicamente en tres etapas: cultivo, cosecha y extracción de aceite.
 El proceso de extracción de aceite de la biomasa de microalgas, ya sea

seca o húmeda, y su eficiencia, representa un paso clave muy importante en
el proceso de la producción de biodiesel. Por lo tanto, es esencial encontrar
una metodología de extracción eficaz para aumentar el rendimiento de
extracción de lípidos.
Materiales y Métodos
 Microorganismos: La cepa de la microalga a evaluar Tetraselmis suecica se
obtuvo de la colección de microalgas del Departamento de Acuacultura
del Centro de Investigación Científica y de Educación Superior de
Ensenada (CICESE)
 Cultivo: Se utilizó agua de mar de la bahía de Mazatlán pasada a través de
tres filtros de cartucho colocados de
manera sucesiva con capacidad de
retención de 10, 5 y 1 m, y a través
de un filtro de cartucho de carbón
activado.
Proceso
Agua desinfectada con Se elimina el cloro residual Aceleración del proceso
hipoclorito de sodio adicionando 56 mg de tiosulfato de abundante aireación
comercial al 5% sodio durante 20 minutos
Producción de biomasa para

extracción de aceite
Se utilizó el mejor tratamiento en términos de la mínima concentración de nitrógeno

necesaria para mantener la mayor producción de biomasa y aceite
El cultivo se desarrolló en 17 foto-bioreactores de 19L cada uno.
Se realizó un proceso de floculación-sedimentación utilizando una solución de Cl2(OH)Al

(1 mL L^-1) seguida de centrifugación, para obtener una pasta concentrada de MIM.
Extracción
Se utiliza una mezcla de cloroformo/metanol (2:1) para suspender 10 gramos de

microalga húmeda.
La suspensión fue sometida a irradiación ultrasónica por medio de un procesador

ultrasónico de alta eficiencia modelo UP200S
Previo a la separación de biomasa y fase liquida por centrifugación, se ajusto la

proporción cloroformo/metanol/agua (2:1:0.8).
La fase liquida obtenida fue sometida a un ajuste final en la proporción

cloroformo/metanol/agua (2:2:1.8) y transferida a un embudo de separación para
recuperar la fase no acuosa después de 12 horas.
la fase solida obtenida (pasta residual) se le determino el contenido de lípidos utilizando

un sistema de extracción Soxhlet empleando hexano como disolvente
Purificación y
concentración de aceite
La fase no acuosa fue transferida a una columna de carbón activado, se eluyó con
cloroformo para separarla clorofila.
El exceso de solvente se removió en un evaporador rotatorio al vacío, Yamato, modelo

RE300, a una temperatura de 40°C.
Perfil de ácidos grasos Utilizando una
relación molar
metanol/aceite
Se lleva a cabo la sonotransesterificación del aceite extraído (60:1) y 0.85% en
peso de KOH como
catalizador, en
un procesador
El glicerol se separó por evaporación rotatoria ultrasónico
al vacío y finalmente la fase oleosa se filtró usando
filtros Whatman de 0.22 um.
Análisis cualitativo: se realizo en un equipo de cromatografía de gases Agilent 6890N

con espectrómetro de masas Agilent 5973, columna Omega Wax 250, Helio como gas
acarreador e inyector automático serie 7683.
• RESULTADOS
Cinética de crecimiento en función del

medio limitante de nitrógeno
• Duró un día, a partir de este tiempo inicia la fase de crecimiento

exponencial terminando en el tercer día
• Inicia la fase estacionaria que se caracteriza por la disminución del
crecimiento celular debido a que decae la concentración de nutrientes
• Finalmente, cuando los nutrientes son muy escasos, se presenta la fase de
muerte microbiológica
• El medio F/2 mostró la constante específica de
crecimiento más alta, de tal forma que en estas
condiciones el tiempo de duplicación de la
concentración de microorganismos es de 0.7351
días.
• El medio F resultó con un mayor contenido de

lípidos seguido por el medio F/2 con un valor de
18.52% base seca.
• Al tiempo de muestreo (4 días) el medio F mantuvo

el valor más elevado de densidad celular.
 El contenido total de lípidos disminuyó en la medida en que los distintos
medios de cultivo contenían menos nitrógeno.
 Comportamiento no es directamente proporcional; por ejemplo, del

medio F al F/2 se disminuyó a la mitad el contenido de nitrógeno pero el
contenido de lípidos no se redujo a la mitad .
 La insuficiencia de nitrógeno bajo la condición de suministro constante de

energía luminosa conduce a la microalga a inhibir el anabolismo la
proporción de lípidos no polares se incrementa cuanto mayor es la
limitación de nitrógeno.
Nivel de extracción de aceites
Sonicación con pulsos
• Resultó ser no significativa, es
posible apreciar que la máxima
interacción (negativa) se
presenta a tiempo elevado y
potencia acústica de baja
intensidad
• En conclusión, cuando el
proceso de extracción, el nivel
máximo de extracción de
aceite se logró cuando los
valores de cantidad de
solvente, tiempo de sonicación
y potencia acústica fueron de 5
mL g−1, 160 W y 6 h.
Sonicación sin pulsos
• Permite exponer a la muestra
a un proceso continuo de
sonicación por lo que el tiempo
efectivo es mayor que en la
sonicación con pulsos, aun
cuando el tiempo neto de
extracción sea el mismo.
• Proceso más eficiente de

extracción.
• La cantidad de aceite extraído

está controlado
predominantemente por la
cantidad de solvente
(cloroformo-metanol 2:1)
 En consecuencia, el aceite extraído está´ a constituido por
un 31.21% de lípidos polares y 68.79% de lípidos no polares
los cuales pueden usarse para la producción de biodiesel.
 La membrana celular se ve irradiada por ondas acústicas

de gran intensidad
 Energía suficientemente alta para llevar a cabo la lisis

celular, provocando que el contenido lipídico del
citoplasma como de la propia membrana queden
expuestas para la acción del solvente facilitándose la
extracción.
Conclusiones
 Se encontraron las mejores condiciones del proceso de extracción de

lípidos asistido por ultrasonido de Tetraselmis suecica, se encontró que los
factores que afectan significativamente al proceso son la cantidad de
solvente (cloroformo-metanol 2:1) utilizada por unidad de masa de
microalga y el tiempo de sonicación.
 Existe suficiente energía para llevar acabo el rompimiento celular en el
intervalo de potencia estudiado; mostrando que las mejores condiciones
de extracción de aceite fueron: cantidad de solvente = 5 mL/g, tiempo de
sonicación = 6 h y potencia acústica = 160W; parámetros que aseguran un
proceso altamente eficiente, por encima de 94%.
GRACIAS POR SU ATENCIÓN
Bioquímica I
Galactosa
INTEGRANTES:
SEMESTRE:
4to. Único
• Amancha Alex
• Hoyos Jhoni Ciclo:
GALACTOSA
 Es un azúcar simple o monosacárido formado por seis átomos

de carbono o hexosa, que se convierte en glucosa en el hígado como
aporte energético. Además, forma parte de los glucolípidos y
las glucoproteínas de las membranas celulares, sobre todo de
las neuronas.
Estructura
 Es una aldosa, es decir su grupo químico funcional es un aldehído (CHO)
ubicado en el carbono 1, o carbono anomérico.
 Al igual que la glucosa, pertenece al grupo de las hexosas, que
son monosacáridos formados por una cadena de seis átomos de carbono.
 Su fórmula molecular o empírica es igual a la de la glucosa: C6H12O6,
aunque difiere de ésta por ser un epímero de la glucosa en
el Carbono número 4, es decir, que el grupo de alcohol de este carbono
está dirigido hacia la izquierda.
 La galactosa es una piranosa ya que teóricamente puede derivarse del
anillo de seis lados formado por 5 átomos de carbono y 1 de oxígeno,
llamado pirano. Por ello en su forma cíclica se denominará
galactopiranosa, existiendo la forma β si el -OH unido al carbono
anomérico esta hacia arriba, y la forma α si el -OH unido al carbono
anomérico está hacia abajo.
Importancia
• Forma parte de los glucolípidos y glucoproteínas de las
membranas celulares de las células sobre todo de las
neuronas.
• Es sintetizada por las glándulas mamarias para producir

lactosa, por tanto el mayor aporte de galactosa en la
nutrición proviene de la ingesta de lactosa de la leche.
• Encontrado en los productos lácteos y en el azúcar de la

remolacha.
Desventajas
Galactosemia
• Anomalía metabólica de carácter hereditario que se caracteriza
por la acumulación del disacárido galactosa en la sangre y los
tejidos.
• Deficiencia de enzima fosforiladora de galactosa (galactosemia

clásica) y, por otro, el déficit de enzima galactoquinasa.
• Estas enzimopatías se heredan con carácter autosómico recesivo y

en las dos, la galactosa se metaboliza en el cristalino a galactitol,
sustancia que dará lugar a cataratas
No se encuentra libre sino que forma parte de la lactosa de la leche.
Precisamente es en las glándulas mamarias donde este compuesto se
sintetiza para formar parte de la leche materna.
 El diagnóstico e inicio precoz de la dieta sin lactosa,
galactosa y derivados, disminuye o evita la presencia de
cataratas .
 Estos niños toleran pequeñas cantidades de galactosa
proveniente de verduras y leguminosas. Es conveniente
realizar control seriado del cristalino, con el fin de adecuar la
dieta a la evolución clínica del paciente.

BIOQUÍMICA I
TEMA: Fibroína
Docente: Danae Fernández
Integrantes: Caisaguano Tania, Rodríguez Adriana & Siza Cristina
Semestre: 5 “U”
¿Qué son las proteínas?
Son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos.
Son susceptibles de ser clasificadas en función de:
• Composición química
• Forma
En función de su composición química:
Proteínas simples:
Constan sólo de aminoácidos o de sus derivados.

Se Hidrolizan por: ácidos, álcalis o enzimas
Proteínas conjugadas:
Consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no
proteico, llamados grupos prostéticos.
Según su forma:
Proteínas Globulares:
Forma esférica y compacta y soluble en agua.

Proteínas fibrosas:
Presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica y su principal

función es la de realizar funciones ESTRUCTURALES o de SOPORTE.
° Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

° Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
° Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
° Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
FIBROÍNA DE LA SEDA
Esta compuesta por la

unión de los
aminoácidos: Glicina,
La mayor parte de la Alanina, y Serina.
sedas están constituidas
por la proteína Fibroína
La Fibroína , la y la proteína amorfa
proteína de la seda, es llamada sericina, las
producida por los cuales mantienen
insectos y las arañas. unidas las fibras.
Esta secuencia forma hojas β con sus cadenas laterales de Gly
que se proyectan desde una superficie y sus cadenas laterales de
Ser y Ala que se proyectan de otra superficie.
Las hojas  se apilan Las capas que están en
contacto con las cadenas
para adoptar una laterales de Gly se
disposición alternan con las cadenas
microcristalina en contacto con Ala
Las fibras de seda son Grandes segmentos de

fuertes y flexibles ya la fibroína de la seda
que las hojas  vecinas poseen secuencia de
se asocian por fuerzas aminoácidos
de Van der Waals hexamérica
Posee también Estos residuos

regiones en las que los distorsionan la
ordenación cristalinas;
residuos voluminosos pierden su forma por la
(Tyr, Val, Arg y Asp) capacidad de extensión
están presentes de las fibras de seda

BIOQUÍMICA I
TEMA: Contenido de ácidos grasos en semillas de chía por medio del

método de extracción de aceite en el equipo soxhlet.
Docente: Danae Fernández
Integrantes: Caisaguano Tania, Rodríguez Adriana & Siza Cristina
Semestre: 5 “U”
INTRODUCCIÓN:
En años recientes, las semillas
de chía han cobrado gran
importancia debido a su alto
contenido de ácido alfa- Las semillas son
linolénico (68 %) y su relación denominadas un
con la salud y nutrición superalimento ya que son
humanas. una excelente fuente de
fibra dietética y
antioxidantes, calcio,
proteínas y lípidos
bioactivos.
MÉTODOS
Identificar las semillas mediantes sus

características morfológicas y fenológicas.
Previo a la extracción pesar en una balanza digital.
Determinar la presencia de impurezas y

homogeneidad mediante inspección visual como
el color.
Limpiar las muestras, separando de muestras

extrañas como piedras, hojas, varas, etc.
OBTENCIÓN DEL
ACEITE
Etapa 3
Etapa 2
• El extracto etéreo se • El filtrado se

• Se trituro y se peso filtró en presencia de evaporó a presión
• Se realizó por sulfato de sodio
método soxhlet con la muestra de 10 g y reducida y el aceite
se colocaron en anhidro para obtenido se
arrastre de solvente eliminar la posible
orgánico cámaras soxhlet para conservó a -18 °C
su extracción en presencia de agua hasta su análisis por
reflujo, con éter de cromatografía de
Etapa 1 petróleo Etapa 3 gases
ANÁLISIS
CROMATOGRÁFICO
Se utilizó el He
como gas El volumen de
portador con inyección fue
una presión de de 0,5 uL.
entrada de la Se utilizo
Los ácidos columna. tridecanoico
grasos se La temperatura como estándar
separan usando del horno fue interno y la
una columna programada muestra de
capilar de sílica durante referencia
Cromatografí fundida. intervalos de BCR 164 para
a de gases, tiempos. obtener
equipado con factores de
un detector respuesta.
de ionización
de llama.
MEZCLA ESTÁNDAR DE
ÁCIDOS GRASOS
Se utilizó la mezcla estándar de 37 ácidos

grasos en forma de ésteres metílicos de
SUPELCO.
La identificación y cuantificación de los

ácidos grasos del aceite de chía se realizó
por el método del estándar interno y
externo.
Se compararon tiempos de retención y áreas de

los picos cromatográficos del aceite de chía
con los del estándar de ácidos grasos
Resultados
Los aceites obtenidos a partir de las semillas de chía, se
caracterizaron por tener un perfil similar de ácidos
grasos, en dónde se registraron 9 AG en cada una de las
muestras
Ácido palmítico (C16), ácidos palmitoleico (C16:1), esteárico

(C18), oleico cis-9 (C18:1 c9), oleico cis-11 (C18:1 c11), oleico
cis-12 (C18:1 c12), linoleico (C18: 2 c9c12), araquídico (C20),
linolénico (C18:3 c6c9c12) y alfa-linolénico (C18:3 c9c12c15)
La suma de AG saturados fue 10,76 % y el 89,24 % restante

correspondió a la sumatoria de AG insaturados.
Estudios realizados han
ó n
identificado diferentes perfiles de
AG presentes en aceites de
semillas de chía. Por ejemplo, en
EEUU, Italia, Argentina, Canadá y
Cuba se han informado entre 5 y
16 AG, con concentraciones
i
diferentes. Pero los AG

mayoritarios en común son
palmítico, esteárico, oleico,
c u s
linoleico y alfa-linolénico.
Se ha demostrado que factores

como la calidad del suelo y
condiciones climáticas afectan la
variabilidad de contenido de AG,
ya que se ha observado que un
incremento en la temperatura se
s
relaciona con una disminución

en el contenido de aceite y, la
composición de AG saturados
D i
aumenta, mientras que los

insaturados disminuyen.
los AG insaturados en la nutrición
humana (especialmente omegas 3
y 6), cumplen funciones
energéticas y de reserva
metabólica, y forman la estructura
básica de algunas hormonas y sales
biliares. A estos AG se les ha
denominado esenciales, debido a
que no pueden ser sintetizados en
el organismo
Impulsar el uso de la chía en la

alimentación humana; ya que el
estado fisiológico o patológico
del individuo se ha estimado una
necesidad energética en la dieta
de 1 y 4 % de AG omegas 3 y 6
BIOQUÍMICA I
TEMA: “SALTING OUT DE PROTEÍNAS EN LA SANGRE”

DOCENTE: DANAE FERNÁNDEZ
INTEGRANTES: CAISAGUANO TANIA, RODRÍGUEZ ADRIANA & SIZA CRISTINA

SEMESTRE: 5 “U”
MÉTODOS DE SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS
Historia
Las separaciones analíticas Elección de una técnica de separación
se llevan a cabo por método
clásicos como son la Técnicas analíticas
- Las propiedades físicas y
precipitación, destilación y estructurales de las
extracción. moléculas que se pretende - Técnicas de Separación.
Los recientes estudios han separar.
empleado nuevas técnicas, -Características de la matriz
cada vez mas precisas, se -Técnicas espectroscópicas.
concentran en el tamaño, la -Objetos de análisis:
carga y la polaridad que es sensibilidad, resolución,
donde residen las diferencias tiempo de análisis, necesidad
de las moléculas. de una detección especifica.
Espectroscópicas
Proporcionan, para Se utilizan para
Técnicas
cada compuesto resolver los
Técnicas de Separación
analizado, una componentes de una
información compleja mezcla y la señal
relacionado con sus obtenida puede
características utilizarse con fines
estructurales analíticos cuantitativos
especificas. o cualitativos.
Precipitación por SULFATO DE AMONIO:
La precipitación salina es uno de los métodos de separación de proteínas de

estado natural.
El sulfato de amonio es una de las sales más utilizadas para la precipitación salina
de proteínas.
Debido:
• Es muy soluble
760 g de sulfato de amonio/1000 mL de agua a una temperatura de 20 ºc
• El ión sulfato divalente permite alcanzar altas fuerzas iónicas.

Las proteínas en solución son menos solubles cuando se aumenta la fuerza
iónica y esto se puede lograr adicionando sales solubles como el sulfato de
amonio ((NH4)2SO4).
Sin embargo, la concentración para precipitar diferentes proteínas es variable.
Esta diferencia en sensibilidad se ha utilizado para separar y purificar

proteínas.
Precipitación de proteínas en
la sangre
La precipitación salina “SALTING OUT” es
un método en el cual se logra la separación
de las proteínas y el plasma, pero sin lugar a
la desnaturalización de las mismas.
En el cual se usa sulfato de amonio en dos

concentraciones al 0.88 gr. al 30 % de
saturación y al 1.48 gr. en una saturación del
70 %.
PROTEÍNAS EN LA SANGRE
SALTING OUT EN EL LABORATORIO
1. Una vez 2. Se han dispuesto 3. Se centrifugan

conocidas las 5 tubos de ensayo, inmediatamente los
normas de y 10 tubos de 5 tubos a 2400
bioseguridad se centrífuga y 2 r.p.m
procede a extraer pipetas
a muestra de desechables (1
sangre para plasma y otra
para hemoglobina)
4. Luego de que se ha 5. Se toma 1 ml de 6. Se toman dos
centrifugado, se los componentes tubos de centrífuga,
separa todo el celulares (que han en los cuales se
plasma en un tubo, sin quedado en el fondo) colocan 5 ml de
mezclarlo con los y se adicionan 9 ml plasma y en el otro
componentes celulares de agua destilada, lo tubo 5 ml de solución
que causa hemólisis de hemoglobina, se
añade el sulfato de
amonio en dos partes
y se centrifuga
7. Del 8. Se centrifuga 9. Se mezclan los
centrifugado por 10 minutos, precipitados de
anterior se se separan los concentración
extrae el sobrenadantes y 30% y 70%,
sobrenadante y se añade 4 ml observando que
se añade 1,48 g de agua la hemoglobina
de sulfato de destilada a cada no se
amonio tubo desnaturaliza
LA HEMOGLOBINA NO SE DESNATURALIZA PERO SI SE SOLUBILIZA, AL FINAL

DEL MÉTODO DE PRECIPITADO POR SALTING OUT SE VE NUEVAMENTE LA
EMOGLOBINA EN SU ESTADO INICIAL.
CARRERA DE INGERNIERÍA BIOQUÍMICA
BIOQUÍMICA I
Integrantes:
Patricio Guachamin
Scarlet Guachamin GLÚCIDOS
Semestre: Quinto
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN
DE GLÚCIDOS
Separación de • La cromatografía consiste en efectuar una
carbohidratos partición de la muestra, en dos fases; la fase
reductores estacionaria que es el papel y la fase móvil, el
solvente donde se desarrolla el cromatograma.
con la técnica • la fase móvil es una mezcla de butanol, ácido
de acético y agua (la cual forma complejos con las
cromatografía distintas fibras de celulosa del papel), a estos
en papel. complejos se unen los azúcares.
La fase móvil migra por capilaridad sobre la fase estacionaria, debido a las
diferencias de afinidad de los componentes de la muestra, logrando así, separarlos.
METODOLOGÍA
Saturación de la cámara: preparar la mezcla del

solvente:
30 ml de butanol
10 ml de ácido acético
100 ml con agua destilada.
Preparación de papel filtro se marca una línea

horizontal a 2 cm de un lado, que es donde irán las
muestras de carbohidratos, y sobre esa marca, se traza
otra línea a 10 cm de distancia, la cual es el limite a
donde llegara el solvente.
Proceder a destapar la cámara, rápidamente el
papel es introducido y se debe tapar la cámara
inmediatamente para no perder saturación.
Esperar a que el solvente alcance la línea superior. Una

vez ocurrido eso, se saca la hoja de la cámara y proceda
a secar en la campana.
Proceder a revelar, secarla en la estufa. Una vez seca se
mide la distancia recorrida por los distintos analitos
para calcular el Rf.
Comparación de resultados
Los azúcares que migraron más fueron
la ribosa y la xilosa, esto podría ser
debido a su menor tamaño
Bibliografía
• Harold Frederic Walton, Jorge Reyes - Análisis químico e instrumental
moderno. Reverte, 1983, página 324.
• Morrison y Boyd, Química Orgánica. Pearson education, 1998, página
1258.
• http://es.scribd.com/doc/174865307/Cromatografia-en-Papel-de-
Carbohidratos#scribd
• http://www.textoscientificos.com/quimica/carbohidratos/polisacaridos
CARRERA DE INGERNIERÍA BIOQUÍMICA
Integrantes:
PATRICIO GUACHAMIN
SCARLET GUACHAMiN
KATHERINE LOZADA
Semestre: QUINTO
Sostén de la
Notable estructura corporal
resistencia
Proteína Del latín "colla"

estructural fibrosa y "genmen
más abundante
del organismo el "adhesivo"
Colágeno del cuerpo
En los cartílagos se
ensambla con condroitina
y con glucosamina, a fin
de crear una masa de alta
concentración molecular
capaz de absorber
impactos
En los huesos se En la córnea permite el

mezcla con cristales de paso de la luz como
calcio y da lugar a una PROPIEDADES resultado de su
estructura sólida y distribución en una red
rígida. muy fina
En la piel se asocia a
elastina, a fin de
formar una malla
flexible que no se
quiebra
Etapas de la Biosíntesis
1.- Síntesis de las cadenas del α colágeno en la forma de
precursores largos con propéptidos globulares.
Escisión de la secuencia de señal

2.- En el RER:
aminoterminal
Hidroxilación de prolina y lisina
3.- Adición de grupos sacáridos.
4.- Formación de la estructura globular en el extremo
carboxiloterminal.
5.- Formación de triples hélices.
6.- Formación de enlaces de hidrógeno y disulfuro.
Etapas de la Biosíntesis
7.- Estabilización de la molécula

ESTRUCTURA
O Constituido por un conjunto de tres cadenas polipépticas, 1000
aminoácidos por cadena. Agrupados en forma helicoidal.
O La glicina constituye la tercera parte de los aminoácidos de cada cadena.
O Prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
Posee una estructura
secundaria tridimensional Estructura cuaternaria, tres
consistente en una "cadena α", cadenas α super enrolladas
es una hélice levógira con forman una triple
alrededor de 3 residuos por hélice dextrógira
vuelta
• Importancia:
• A nivel del cuerpo humano, son el principal constituyente de muchos tejidos,
proporcionándoles fuerza y flexibilidad, esta presente en tejidos como la piel,
ligamentos , la cornea , el pulmón, la aorta y el hígado.
• Mantiene firmes las células del cuerpo, dándole sostenimiento a la piel, tendones y
cartílagos.
• Ayuda al crecimiento de pelo y uñas
• La alteración molecular del colágeno desarrolla afecciones como el escorbuto,
diferentes tipos del síndrome de Ehlers-Danlos, la dermatosparaxis (enfermedad de
los ovinos y bovinos) y el síndrome de Marfán
O El Colágeno se puede utilizar en la construcción de los reemplazos de la
piel artificial usados en quemaduras severas.
O Las válvulas de corazón se componen de tejido del colágeno, con el

envejecimiento se deposita el calcio en el colágeno lo que lleva al
endurecimiento de las válvulas (valvulopatía).
Referencias
O http://www.rinconeducativo.com/datos/Cosmetolog%C3%A
Da/Documentaci%C3%B3n/col%C3%A1geno.pdf
O http://www.revista60ymas.es/InterPresent1/groups/revista
s/documents/binario/ses330informe.pdf
UNIVERSIDAD TECNICA DE AMBATO
FACULTAD DE CIENCIA E ING. EN ALIMENTOS
INGENIERIA BIOQUIMICA
INTEGRANTES:
ARIANNA ALBAN
JESSICA GUERRA
JENIFFER WILLIAMS
TEMA:
CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO PARA
LA MEDICIÓN DE HEMOGLOBINA GLICOSILADA EN
LA SANGRE
HEMOGLOBINA GLICOSILADA
• El porcentaje de proteínas unidas a la glucosa es lo que
se denomina hemoglobina glicosidada (HbA1c).
Cuanto mayor es la cantidad de glucosa en la sangre
mas se une a las proteínas y su porcentaje de unión
indica cual ha sido la cantidad media de glucosa
circulante durante el timpo de vida de la hemoglobina.
• Como los eritrocitos son fácilmente permeables a la

glucosa el nivel de la (HbA1c) en una muestra de
sangre facilita la glicemia de los 120 días anteriores,
que corresponde a la vida media de estas células.
• La determinación de HbA1c es una prueba para el

seguimiento y control en Diabetes Mellitus.
CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO
La cromatografía es un metodo utilizado
principalmente para la separación de dos o
mas componentes de una muestra, en el cual
los componentes son distribuidos en dos fases:
una móvil y una estacionaria.
Se emplea una resina de intercambio iónico, la
cual puede estar cargada positivamente
(intercambiadora de aniones) o negativamente
(intercambiadora de cationes) al agregarse la
muestra que se desea purificar las partículas
cargadas contrariamente a la resina se unen a
ella y son retenidas, las partículas cargadas
igualmente a la resina son rechazadas y eluyen.
La elución de las partículas según su carga se

consigue modificando el pH del solvente hasta
igualarlo a su punto isoeléctrico.
1. Este tipo de cromatografía se basa en los puntos isoeléctricos de los compuestos químicos
(moléculas polares e iones). De acuerdo al pH que se trabaje cambiará la polaridad de la
molécula y será atraída por resinas cargadas eléctricamente. Es por ello que se habla de dos
tipos de cromatografías:
 Cromatografía de intercambio aniónico: Atraerá aniones a determinados pH, eluyendo
los cationes.
 Cromatografía de intercambio catiónico: Atraerá cationes a determinado pH, eluyendo
los aniones.
Por lo tanto si una proteína es estable a
valores de pH por encima del punto
isoeléctrico, se debe utilizar un
intercambiador anionico. Si es estable a
valores de pH situados por debajo del punto
isoeléctrico, debe utilizarse un
intercambiador catiónico.
PRINCIPIO
Las moléculas cargadas se adhieren a los intercambiadores de

forma reversible de modo que dichas moléculas pueden ser
unidas o desunidas cambiando el ambiente iónico.
La separación generalmente se la realiza por dos fases:
1. Las sustancias a separar se unen al intercambiado

utilizando condiciones que originan una union fuerte y
estable
2. Se eluye de la columna con tampones de diferente PH o

diferente fuerza iónica
CROMATOGRAFÍA DE LA HEMOGLOBINA GLICOSILADA
El método de cromatografía de intercambio iónico se basa en la elusión diferencial de la

hemoglobina glicosilada por el cambio de carga que se produce en la molécula debido a la
glicación del grupo amino terminal de la cadena. Para realizar el procedimiento se utiliza
carboximetil celulosa cargada (-).
PROCESO PARA REALIZAR LA
CROMATOGRAFIA
• Primero se prepara un hemolizado
• Se deja a temperatura ambiente reactivos y columnas por unos minutos.
• Se coloca la sangre y los reactivos correspondientes.
• Después de preparar un hemolizado, donde se elimina la fracción lábil, las hemoglobinas son
retenidas por una resina de intercambio catiónico. La hemoglobina se eluye de forma específica,
previa eliminación por lavado de la hemoglobina, y se cuantifica por lectura fotométrica a 415nm.
La estimación de la concentración relativa de HbA1C se realiza frente a la concentración de
hemoglobina total, determinada también por la lectura fotométrica a 415nm.
En los valores obtenidos como resultados del proceso , la concentración de HbA1C ,
pueden encontrarse en un rango de entre el 6.1 y el 8.6% de presencia de Hb A1 en
relación a la hemoglobina total, estos valores se puede considerar como normales en
la utilización de esta técnica, aunque se han reportado casos que oscilan entre el 5.2 y
el 9.6%, debido a variaciones de temperatura.
VENTAJAS DEL DESVENTAJAS DEL
MÉTODO MÉTODO
• Las muestra
• Tiene una alta deben ser
capacidad y una desalinizadas
alta resolución antes de ser
• Se puede utilizar aplicada en
a diferentes pH. este tipo de
cromatografía.
IMPORTANCIA DE LA HEMOGLOBINA
GLICOSILADA
• El valor de la HbA1c ha demostrado su utilidad para
predecir el riesgo del desarrollo de muchas de las
complicaciones crónicas. La determinación de la
HbA1c debe ser realizada rutinariamente en todos
los pacientes con diabetes.
• La hemoglobina glicosilada puede resultar
modificada por alteraciones que varíen el natural
recambio de los glóbulos rojos, tales como por
hemorragias, anemia,transfusiones, y embarazos,
También se puede ver alterada por la ingestión de
dosis elevadas de ácido acetil salicílico, vitamina C,
alcohol, altas cifras de lípidos en la sangre.
FACULTAD DE CIENCIAS E INGENIERÍA EN
ALIMENTOS
INGENIERÍA BIOQUÍMICA
“BIOQUÍMICA ”
INTEGRANTES: Arianna Albán
Jessica Guerra
Jeniffer Williams
Marzo – Septiembre 2017
AMBATO – ECUADOR
ELASTINA
• Es una proteína que forma parte del tejido conjuntivo de la piel formando fibras con una textura
gomosa. Confiere elasticidad a las paredes arteriales (poseen una lamina de elastina en la capa
intermedia) y ligamentos.
• Red tridimensional sin estructura 2 aria definida formando estructuras de tipo hélice alfa
• En los seres humanos, el gen ELN es el encargado de codificar la fabricación de elastina.
• Constituida principalmente por aminoácidos apolares, como Gly, Pro, Ala y Val
• Forma numerosos enlaces cruzados entre Lys-Lys y Lys-Al-Lys
• Contiene también aminoácidos poco comunes como desmosina e isomdesmosina .
Se encuentra en los
tendones , ligamentos
y en vasos sanguíneos
entre un 70% a 80%
En el cartílago de las
orejas entre un 1 – 5%
Constituye el 1, 6 % de
las proteínas de los
mamíferos.
En el tejido conectivo, la elastina esta siempre
asociada al colágeno en proporciones que
varían dependiendo del órgano y tejido.
La piel posee de 2% a 4% de elastina. Dos

partes son encontradas en la molécula de la
elastina: una rica en alanina y lisina,
responsables de las conexiones cruzadas y
otra rica en glicina, prolina y valina,
responsables por la expandibilidad.
Ayuda a mantener la piel flexible, pero de forma
apretada, proporcionando unaFUNCIONES
reacción de
devolución de rebote si es halada la piel.
También ayuda que la piel se mantenga suave ,
gracias a que ayuda a retener la humedad.
Gracias a su habilidad de estirar la elastina sirve

también para que la piel de cualquier parte del
cuerpo no sufra si es que se ve expuesta a un
crecimiento, como por ejemplo en el embarazo.
Permite la unión de las células, así como la

formación del tejido biológico, es pues útil e
importante para el correcto funcionamiento de los
pulmones, vasos sanguíneos, tejido conectivo,
tendones y los cartílagos.
Cuando la piel recibe un aporte adicional de esta proteína o se estimula
la producción de la misma, la apariencia externa del rostro mejora,
dando lugar a una piel más elástica y resistente
Aunque no abunda tanto como el colágeno en la piel, esta es

determinante en la juventud, sin embargo, al igual que ocurre con el
colágeno, su producción se ve reducida con el pasar de los años
Estas fibras de elastina necesita también de acido hialuronico y el cobre

para unir las fibras.
La escases de esta puede provocar
el síndrome de cutis laxo, el cual
es una patología, cuyo origen
molecular es la falta de esta
proteína, dando como resultado la
formación de arrugas que da un
aspecto de envejecimiento,
afectando a niños y personas
jóvenes.
INTEGRANTES: KATHERINE LOZADA
JESSICA GUERRA
TEMA: GLUCÓGENO
 El glucógeno (o glicógeno) es un polisacárido de reserva energética formado
por cadenas ramificadas de glucosa; es insoluble en agua, en la que forma
dispersiones coloidales. Abunda en el hígado y en menor cantidad en los
músculos.
 HOMOPOLISACÁRIDO: FORMADO POR MONOSACÁRIDOS DE UN SOLO
TIPO.
- UNIDOS POR ENLACE ALFA
 Está formada por varias cadenas que
contienen de 12 a 18 unidades de α-
glucosas formadas por
enlaces glucosídicos 1,4; uno de los
extremos de esta cadena se une a la
siguiente cadena mediante un enlace -
1,6-glucosídico, tal y como sucede en
la amilopectina.
 Peso molecular elevado.
 No tienen sabor dulce.
 Pueden ser insolubles o formar
dispersiones coloidales.
 No poseen poder reductor
Glucógeno muscular. Es el
glucógeno que se almacena en
los músculos y se encarga de
aportarles la energía para la
realización de ejercicio físico o
cualquier movimiento en general.
Este glucógeno procede también
de la alimentación, en concreto
de los hidratos de carbono.
Glucógeno hepático. Es aquel

que se almacena en el hígado y
que se encarga de regular la
concentración de glucosa en
sangre.
La estructura del glucógeno está formada por
varias cadenas que contienen de 12 a 18
unidades de α-glucosas formadas por
enlaces glucosídicos 1,4; uno de los
extremos de esta cadena se une a la
siguiente cadena mediante un enlace α-1,6-
glucosídico.
Una sola molécula de glucógeno puede
contener más de 120.000 moléculas de
glucosa.
El enlace glucosídico se forma al reaccionar
el oxidrilo de un monosacárido con el OH de
otra molécula, igual o diferente, de
monosacárido
 En nuestro organismo
encontramos los Glucógenos, los
cuales poseen una relación con la
entrega energética a los Tejidos
Musculares, lo que nos permite la
movilidad, la realización de
ejercicios y en las distintas
exigencias de la vida cotidiana.
 Su función esta relacionada con su
insolubilidad en Agua, como
consecuencia se obtiene su forma
de Ramificación de Glucosas,
formando una especie de cadenas,
que se transportan a través del
Torrente Sanguíneo hacia todas las
partes de nuestro cuerpo.
 La enfermedad más común en el
metabolismo del glucógeno, es la
diabetes, donde debido a las cantidades
anormales de insulina, el glucógeno del
hígado puede ser anormalmente
acumulado o agotado.
La deficiencia de la enfermedad de VON

GIERKE
 Es una enfermedad metabólica rara
hereditaria, también se denomina Déficit
de Glucosa 6 Fosfatasa, la cual sirve para
convertir el glucógeno en glucosa, la
sustancia de la que el organismo obtiene
la energía. Este errores en el
metabolismo que afectan a la formación
y utilización del glucógeno, da lugar a un
depósito o acúmulo en concentraciones
anormales en el hígado, riñones e
intestino.
 Martínez, H.J (2010). Estructura y función del glucógeno. Recuperado de:
http://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-12-otras-vias/estructura-y-funcion-del.html
 Sánchez, J.I (2012). ALMACENAMIENTO DE GLUCÓGENO . Recuperado de :

http://trabajosmedicos.blogspot.com/2012/06/enfermedades-del-almacenamiento-de.html
 Toledo, H.Y.(2015). Importancia del glucógeno en el organismo. Recuperado de :

http://fitnessespaña.es/dietetica-y-nutricion/importancia-del-glucogeno-organismo/
UNIVERSIDAD TECNICA DE AMBATO
FACULTAD DE CIENCIA E ING. EN ALIMENTOS
INGENIERIA BIOQUIMICA
INTEGRANTES:
ARIANNA ALBAN
JESSICA GUERRA
JENIFFER WILLIAMS
TEMA:
SEPARACIÓN DE FOSFOLÍPIDOS MEDIANTE LA
APLICACIÓN DE FUERZAS CENTRÍFUGAS
LÍPIDOS FOSFOLÍPIDOS
Los lípidos son un grupo de biomoléculas Los Fosfolípidos son lípidos anfipáticos, que se encuentran
que se caracterizan por ser poco o nada en todas las membranas celulares, compuestos de 1,2-
solubles en agua y, por el contrario, muy diacilglicerol y un enlace fosfodiéster que une el esqueleto
solubles en disolventes orgánicos no del glicerol a alguna base, generalmente nitrogenada, tal
polares, formadas básicamente por como la colina, serina o etanolamina. Ellos tienen
carbono e hidrogeno pero pueden innumerables aplicaciones, destacándose en la formulación
contener también fosforo, nitrógeno y de medicamentos.
azufre
LA SEPARACIÓN CENTRÍFUGA
 La centrifugación es un método para separar sustancias de distinta densidad en una mezcla, siempre
y cuando las primeras sean insolubles, empleando para ello la fuerza giratoria o fuerza centrífuga.
 Esta fuerza tiende a llevar los componentes más densos hacia afuera del eje de rotación, dejando a los
menos densos en el centro mismo.
 Se práctica habitualmente dentro de la Industria Químico Farmacéutica por más de 100 años.
 Su aplicación original, fue en el procesamiento de alimentos, especialmente en la separación de
crema de leche. Hoy es muy utilizada para la obtención de productos farmacéuticos, biotecnológicos y
biomasa.
Procedimiento
Caracterización de la suspensión a centrifugar (prueba de decantación)
 Para caracterizar los líquidos del proceso, se tomaron

muestras representativas que se sometieron a análisis
físico-químico, que permitieron determinar las fases y la
distribución porcentual de estas en una centrífuga de mesa
con tubos aforados. Se colocó un volumen conocido de
suspensión (10 cm3) y se procedió a centrifugar a más de
1000 s-1 durante diversos intervalos de tiempo
Selección del separador centrífugo y sus condiciones de operación
Para centrífugas de discos. De los resultados de las pruebas de laboratorio

realizadas, se determinó el tiempo de centrifugación requerido, a un factor
centrífugo dado (G), para alcanzar la «transparencia» deseada. Por lo tanto, se
pudo estimar un tiempo de residencia para la centrífuga piloto al operarla a la
máxima velocidad, que permitía lograr la densidad de trabajo de alimentación.
Para centrífugas tubulares verticales. Se realizó un diseño de experimentos

que consistió en evaluar a tres condiciones de flujo de alimentación diferentes
(100, 200 y 300 cm3/min) y volumen de 40 dm3 de suspensión a procesar. Se
evaluaron los rendimientos de cada variante en cuatro corridas. Se realizó una
comparación estadística11 entre las diferentes condiciones y entre los dos tipos
de centrífuga.
Ventajas y
desventajas
Ventajas Desventajas
Los resultados en las centrifugaciones,
Los equipos de este tipo son de fácil
mantenimiento, gastos de servicio
algunas de las veces los rendimientos son
mínimos.
El tipo que se demora las separaciones es Los equipos para procesos de

mucho menor que otros métodos. centrifugación son costosos
Debido a su seguridad al cerrar el equipo se

La capacidad en una centrifugación no
evita que el producto a separa tenga contacto
con otro producto o con la atmosfera. aumentan con el tamaños del equipo.
Separa solidos de líquidos con gran

efectividad.

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UNIVERSIDAD TÉCNICA DE AMBATO

FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERÍA EN

Curso: Quinto Bioquímica

Dra. Danaé Fernández

Marzo - Septiembre 2017

Danae Fernández Rivero

Nivel: Quinto Asignatura Código

TOTAL DE HORAS DE APRENDIZAJE EN EL CICLO DE ESTUDIOS:

Número de horas del componente 64

Horario de aprendizaje asistido por el profesor (tutoría académica):

III. DESCRIPCIÓN Y OBJETIVOS DE LA ASIGNATURA

Objetivos Específicos de la Asignatura :

1. Caracterizar desde el punto de vista estructural y funcional a las proteínas y sus

3.1. Estructura y clasificación de los lípidos. Trabajo: clasificación de

3.2. Métodos para la extracción, purificación

SUBTOTAL HORAS 4 4 2 2 10 TOTAL HORAS

4.1. Estructura y función de los nucleótidos.

a.- Actividades realizadas por los estudiantes

b.- Técnicas de enseñanza utilizadas

c.- Materiales didácticos utilizados

Objetivos Evaluación Evaluación

Examen de test de Examen teórico

Murray, Robert K.; Granner,

Fecha de presentación: 24/03/2017

Fecha de aprobación: 31/03/2017

Danae Fernández Rivero MSc.

Estructura secundaria: plegado regular local.

Estructura terciaria: Nivel superior de plegado

Estructura cuaternaria: Nivel superior de

La unión de un bajo número

- Oligopéptido: entre 2 - 10 aa. Ej:

- Péptido: entre 10 – 100 aa. Ej:

- Proteína : más de 50 aa.

Dalton: unidad de masa igual a la masa de un átomo de hidrógeno.

- Antibióticos: la valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción

- Antioxidantes: El glutation (Glu-Cys-Gly) es un tripéptido que actúa como antioxidante

- Ejemplos: lactotransferrina y ovotransferrina. Angiotensina II: (precursor: angiotensinógeno) y Bradiquinina:

Ejercicio 2. ¿Cuántos aminoácidos están contenidos en una proteína de PM = 32.000 Da,

Ejercicio 5: Formula el oligopéptido glutamil-cisteinil-glicina.

Puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carbonilo entre

Los enlaces que mantienen esta

La finalidad es adoptar conformaciones

- alfa-alfa: dos hélices alfa unidas por un lazo. Es

- Cremallera de Leucinas: formada por dos hélices

- Mano EF: formada por dos hélices α cortas

- Horquilla ß: Es un motivo estructural muy

- Meandro ß: son varias hojas ß antiparalelas

- Barril ß: lo forman muchas hojas ß orientadas de

- ß-α-ß: Dos hojas ß se orientan de forma

- Plegamiento de Rosmann: es un caso

Principales proteínas de:

- Fibra altamente resistente: secuencia

- Fibra altamente flexible: los enlaces

- Las fibras de colágeno forman la matriz de los huesos, sobre la que

- Constituyen la mayor parte de los tendones.

- Una red de fibras de colágeno es un componente importante de la piel.

Hélice triple formada por 3 cadenas

Alto contenido en glicina, alanina y valina.

Estructura: ovillo aleatorio (carece de

Frecuencia de lisinas que participan en

1. Todas las proteínas globulares poseen un interior y un exterior definidos.

2. Las láminas β están generalmente enrolladas, o envueltas en estructuras cilíndricas .

3. La cadena polipeptídica puede doblar las esquinas de diversas maneras.