Universidad Autónoma del Estado de Morelos

Facultad de medicina
EQUIPO 4
Tema: “DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS”
Premédico 1
Doctor: Rodolfo Abarca Vargas.
INTEGRANTES:

Monrroy Morales Dalia Esmeralda

Diego Arrioja Lilian Guadalupe
Perez Aviles Yamilet Alitzel
Corona Aceves Samantha

PROTEÓLISIS (degradación de las proteínas)

Se lleva a cabo para:

1.- Para eliminar proteínas anormales cuya acumulación puede ser peligrosa para
la vida celular

2.- Para permitir la regularización del metabolismo celular eliminando proteínas

reguladoras.

La degradación de proteínas (digestión o degeneración) produce aminoácidos

(AAs).

Estos AAs (aminoácidos) se incorporarán a nuevas proteínas que se estén

construyendo en las células, otros a la formación de moléculas señal (hor.,
Neurot.) y otros se degradarán separando su grupo amino de la cadena
carbonada.

Recambio de los AAs entre las proteínas de la dieta y las proteínas que
forman células y tejidos.

La degradación de proteínas (digestión enzimática o proteolisis intracelular en los

tejidos) produce aminoácidos (AAs). Los AAs se reutilizan y sólo cuando hay
exceso se degradan.

La degradación de las proteínas debe estudiarse a dos niveles:

  En el tracto digestivo, donde se procesan proteínas exógenas o ingeridas
en la dieta; es la denominada digestión de proteínas: este proceso
digestivo permite obtener aminoácidos en forma libre, necesarios para
sintetizar las proteínas propias, así como las biomoléculas que se forman a
partir de ellos.

 En el interior de la célula, donde se procesan las proteínas endógenas, lo

que se suele conocer bajo la denominación de recambio proteico. Este
recambio proteico es de gran utilidad para reciclar los aminoácidos de
proteínas que ya no son útiles para el organismo y generar nuevas
proteínas. Además sirven para la eliminación de aminoácidos dañados.

ENZIMAS DIGESTIVAS DE LAS PROTEÍNAS

El proceso digestivo de las proteínas de la dieta se ve favorecido por la

desnaturalización de las mismas en el estómago, proceso meramente químico en
el que la fuerza del desnaturalizante procede del pH ácido del estómago debido a
la potencia del HCL. Una vez desnaturalizada la proteína, comienza la hidrolisis
proteica.

HIDRÓLISIS PROTEICA: Fase en la que se degradan las proteínas

desnaturalizadas hasta dar péptidos, dipéptidos y aminoácidos libres. (Únicas
formas que pueden absorber los enterocitos).

La enzimas digestivas se sintetizan normalmente en forma de zimógenos o

proenzimas desde células de la mucosa gástrica, células del páncreas y
enterocitos.

Los zimógenos son enzimas que se secretan de forma inactiva y generalmente se

activan de manera secuencial. Algunos zimógenos se activa por el pH y otros por
proteólisis parcial (Este mecanismo se basa en que otra enzima activa al
zimógeno, produce una cascada de activaciones).

El pepsinógeno es un zimógeno que al entrar al contacto con el pH acido del

estómago se convierte en pepsina activa; el péptido que mantenía inactivo al
pepsinógeno se digiere como una proteína más. La pepsina hidroliza parcialmente
las proteínas de la dieta.

En el intestino delgado se encuentra la enteropeptidasa que actua sobre un primer

zimógeno, el tripsinógeno, para generar tripsina. La tripsina tiene capacidad
autoproteica, es decir puede actuar sobre su propio zimógeno y además, también
puede atacar a otros zimógenos como proelastasas, procarboxipeptidasas y
quimotripsinogenos originando elastasas carboxipetidasas y quimotripsinas.

Los oligopéptidos son hidrolizados en péptidos menores por la acción proteolítica

de la enteroquinasa, las aminopeptidasas y las endopeptidasas. Las
carboxipeptidasas rompen las cadenas por el carboxilo terminal, mientras que las
aminopeptidasas liberan aminoácidos por el extremo amino terminal.

Digestión de proteínas y absorción de AA.

La digestión de proteínas de la dieta comienza en el estómago. La ingesta de

proteínas estimula la síntesis de la hormona gastrina que a su vez estimula la
liberación de pepsinógeno, forma inactiva de la pépsina, una endopéptida que
produce fragmentos peptídicos. Continua en el intestino delgado por acción de las
peptidasas pancreáticas: quimotripsina y tripsina y otras enteropeptidasas, que
son secretadas como zimógenos. Éstos se activan por proteólisis en el digestivo.
Los AA se absorben en los enterocitos de la mucosa intestinal y se distribuyen por
la sangre hasta los órganos y tejidos.

RECAMBIO PROTEICO

El recambio proteico o digestión celular hace referencia a la degradación

intracelular de las proteínas con la finalidad de reciclar o degradar los aminoácidos
de las mismas. Esta proteólisis puede darse en los lisosomas (orgánulo celular
especializado en la degradación de moléculas) o en el citoplasma.

Proteólisis lisosómica. Ocurre en vesículas intracelulares especializadas, los

lisosomas. El interior de estos orgánulos se encuentra a un pH acido en torno a
5,5 y contiene proteasas e hidrolasas, principalmente de la familia de la
captesinas, encargadas de la digstion de las proteínas dicha digestión puede ser:
  Autofágica, si procesa proteínas intracelulares como por ejemplo
proteínas de membrana, receptores hormonales de ribosomas
 Heterofágicas, si actúa sobre proteínas extracelulares capturadas por
endocitosis como, por ejemplo, las procedentes de las lipoproteínas
sobre todo de las LDL.

Proteólisis citoplásmica o no lisosómica. Esta degradación de proteínas tiene

lugar bien a partir de proteasas dependientes de Ca2+ como la calpaína que
presentan proteolítica a pH neutro o bien mediante una estructura especializada
denominada proteosoma. El proteosoma es un complejo multienzimático con
diversas actividades catalíticas; presenta una estructura con aspecto de barril en
el cual solo entran y se digieren las proteínas que han sido previamente marcadas
por la unión de pequeñas moléculas de ubiquitina.

Degradación de proteínas por proteólisis intracelular: ubiquitina y

proteasoma.

PROTEASOMA: Es un complejo multiprotéico, con tres subunidades, con

actividad proteasa, localizado en el núcleo y en el citoplasma celular de las células
eucarióticas. Va a degradar aproximadamente el 90% de las proteínas celulares.
Principalmente proteínas sintetizadas en el interior de la célula.

Actividad proteasa:
β1 : quimiotripsina con preferencia por restos Tyr o Phe.
β2 : tripsina con preferencia por restos Arg o Lys.
β5 con actividad “post-glutámico” con preferencia por restos Glu
u otros residuos ácidos.

UBIQUITINA: Proteína pequeña, presente en todas las células eucarióticas.

Proteína altamente conservada (3 aa diferentes entre especies). Sirve como señal
para la degradación de proteínas. Regula la función, la localización y las
interacciones proteínasproteínas.

La degradación de proteínas en el interior celular desempeña importantes

funciones en las células. Sirve como el punto de control de diversos procesos
biológicos, i.e. la progresión del ciclo celular.

En las células eucariotas existen dos vías importantes de degradación de

proteínas: la ruta vacuolar y la ruta citoplasmática.

En la ruta vacuolar participan los lisosomas, los endosomas y el retículo. La ruta

citoplásmica está mediada por el sistema ubiquitinaproteasoma. Ésta vía es
fundamental en la regulación de las proteínas de vida media corta (10 a 120 min)..
La proteína a degradar debe de estar ubiquitinizada para ser reconocida por
el proteasoma.

UBIQUITINIZACIÓN:

Implica a tres tipos de enzimas:

 E1: enzima activadora de la ubiquitina

 E2: cataliza la conjugación de la ubiquitina

 E3: ligasa que cataliza la unión ubiquitina-proteína

En una primera etapa, el grupo carboxilo terminal de la ubiquitina se une a un

grupo sulfhidrilo (-SH) de una cisteína clave del enzima E1, mediante un enlace
tioéster La formación de este enlace consume dos enlaces fosfato de una
molécula de ATP (ATP → AMP).

En una segunda etapa, la ubiquitina así activada se engarza a una cisteína clave
del enzima E2 (conjugación de la ubiquitina).

En la tercera etapa, la enzima E3 cataliza la transferencia de la ubiquitina desde

E2 a un grupo ε-amino de la lisina de la proteína diana.

DEGRADACION DE LOS AMINOÁCIDOS

En este proceso de degradación de aminoácidos hay dos partes diferenciadas: la

primera determina el grupo amino, que debe ser eliminado de la estructura del
aminoácido y transportado hasta su eliminación del organismo; y la segunda
implica la eliminación o aprovechamiento del resto del aminoácido, es decir el
esqueleto carbonatado.

 Transaminación

Una reacción de transaminación es la primera etapa de la desasimilación de los

aminoácidos, y sirve para encauzar los grupos amino hacia el α-cetoglutarato,
para transformarlo en glutamato que posteriormente será sometido a una reacción
de desaminación oxidativa, catalizada por la glutamato deshidrogenasa,
formándose un ión amonio que será utilizado para generar urea.
Las transaminasas o aminotranferasas son enzimas muy importantes en la
degradación y también en la síntesis de aminoácidos. Existe una gran variedad de
transaminasas, prácticamente una por cada aminoácido: Las transaminasas usan
como cofactor el pirodoxal fosfato, derivado de la vitamina B y actúan mediante
mecanismo pin-pong. Existen dos transaminasas de gran importancia: la GOT o
glutamato oxalacetato transaminasa (también conocidas como AST, aspartato
aminotransferasa) y la GPT o glutamato piruvato transaminasa (también conocida
como ALT alanina aminotransferasa, que realiza las siguientes transformaciones:

GOT: glutamato (aa) + oxalacetato aspartato + α-cetoglutarato

GPT: Glutamato (aa) + piruvato alanina (aa) + α-cetoglutarato

 Desaminación

La mayoría de los aminoácidos son desaminados por transaminación formándose

glutamato. La pérdida del grupo amino del glutamato se produce gracias a la
acción de la glutamato deshidrogenasa enzima muy importante a nivel hepático
que cataliza la reacción de desaminación oxidativa:

Glutamato + H2O + NAD(P) α-cetoglutarato + NAD(P)H + H + NH4

Como consecuencia se libera en forma de amonio el nitrógeno recogido de todos

los grupos amino de todos los aminoácidos. El amonio se genera principalmente
en el hígado, y en el hombre se elimina a través del ciclo de la urea.

El amoniaco es toxico para el cerebro y su acumulación origina hiperamonemia.

Sin embargo la glutamina y alanina son aminoácidos que transportan más de la

mitad de nitrógeno del organismo, sirven como forma de transporte del amoniaco.

Los seres humanos eliminamos la mayor parte del nitrógeno en forma de urea
mediante la orina.

 Descarboxilacíon:

Reacción química que elimina un grupo carboxilo y libera dióxido de carbono. Los
aminoácidos se descarboxilan y forman aminas.

Las aminas tienes funciones biológicas,hormonas, neurotransmisores).

Los aminoácidos que más fácilmente se descarboxilan son histidina, tirosina,

arginina, ornitina, triptófano y lisina.
 BLIBLIOGRAFÌA

http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/BBM-II_farmacia/T13-reacciones.pdf

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/degradacion%20proteinas.htm
l

http://www.info-farmacia.com/bioquimica/proteosoma

Feduchi, Romero, Yañez, Blasco, García-Hoz. (2015). Bioquímica Conceptos

Escenciales. Madrid, España: Panamericana . PAG. 324