PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas que contienen los elementos biogénicos C,

H, O, N, S y P. Estos elementos se agrupan conformando los aminoácidos (aa)
o componentes esenciales de las proteínas. Los aminoácidos se caracterizan
por tener un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (-COOH). Existen 20
aminoácidos diferentes que se combinan para constituir proteínas, uniéndose
entre sí mediante enlaces covalentes (fuertes) denominados enlaces
peptídicos. La unión de dos o más aa constituye un péptido.

CLASIFICACIÓN
Las proteínas pueden ser clasificadas conforme diferentes criterios:

• SEGÚN EL NÚMERO DE AMINOÁCIDOS:

La cantidad de aminoácidos de la proteína determina varios tipos:
Oligopéptidos: menos de 30 aa.
Polipéptidos: entre 30 y 100 aa.
Proteínas: más de 100 aa.
• PRESENCIA DE GRUPOS PROSTÉTICOS:
Dependiendo de si contienen, además de aminoácidos, los denominados grupos
prostéticos (glúcidos, lípidos, metales, etc.) que contribuyen a la actividad
funcional, se diferencian los siguientes tipos de proteínas:
Holoproteínas: contienen aminoácidos solamente.
Heteroproteínas: incluyen además grupos prostéticos.
• SÍNTESIS BIOLÓGICA DE AMINOÁCIDOS:
Dependiendo de si el organismo humano puede sintetizarlos o no. Los
aminoácidos esenciales no son sintetizados y deben obtenerse a través de la
dieta. Una dieta tiene un alto valor biológico cuando muestra un elevado
contenido en aminoácidos esenciales. Los aminoácidos no esenciales pueden
ser sintetizados por el organismo.

FUNCIONES
Las proteínas desarrollan las siguientes especializaciones:
• Estructural: forman parte de las estructuras biológicas: membranas
celulares, cartílagos y huesos (colágeno, la principal), uñas y cabello
(queratina).
• Catalítica: las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones
químicas.
• Contráctil: actina, miosina, tropomiosina.
• Protectora: anticuerpos (Ig), proteínas que intervienen en la hemostasis
sanguínea (fibrinógeno, plasminógeno, factores de la coagulación, etc.).
• Transportadora: a través de las membranas celulares o por la sangre
(albúmina, lipoproteínas, hemoglobina, etc.).
• De reserva: ferritina (reserva de Fe celular).
• Hormonal: algunas hormonas son de naturaleza proteica (insulina,
hormona paratiroidea).
 De receptor: proteínas situadas en las membranas celulares que actúan
como receptores de hormonas, factores de crecimiento, fármacos.
• Toxina: proteínas sintetizadas por algunas bacterias (difteria, tétanos,
Vibrio cholerae).
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas pueden adoptar varios niveles de estructura:
• Primaria:
Secuencia lineal (orden y tipos) de aminoácidos que constituye el esqueleto
covalente. Determinada por la información genética del ADN.
• Secundaria: ordenamiento espacial de los aminoácidos próximos entre sí. Los
puentes de hidrógeno son los enlaces que estabilizan mayormente esta
estructura, que puede ser de dos tipos:
 Lámina plegada β: dos o más dominios de la proteína se sitúan formando
un zigzag en sentido paralelo o antiparalelo (p. ej.: la fibrina).
 Hélice α: la cadena se enrolla alrededor de un cilindro imaginario. (p. ej.:
la queratina).
• Terciaria: hace referencia al ordenamiento espacial de aminoácidos alejados
entre sí. Estos plegamientos requieren diferentes tipos de enlaces (mencionados
más abajo). Existen dos tipos de estructura terciaria:
 Estructura fibrosa: las proteínas que adoptan esta estructura se
denominan fibrosas. Suelen tener las siguientes características:
 Son muy resistentes.
 Son insolubles en agua.
 Tienen función estructural.
El colágeno es una proteína fibrosa. Es la base del tejido conjuntivo.
 Estructura globulosa: las proteínas que adoptan esta estructura se
denominan globulosas.
Se caracterizan por:
 Ser solubles en agua.
 Tener funciones dinámicas: enzimática, de transporte, hormonal.
Son proteínas globulosas la mayoría de las enzimas, los anticuerpos, la
albúmina, la hemoglobina, etc.
• Cuaternaria: define la relación entre las diferentes cadenas de una proteína
polimérica (formada por más de una subunidad). Las estructuras terciaria y
cuaternaria son posibles gracias al establecimiento de diferentes tipos de
enlaces: puente de azufre (enlace covalente), uniones electrostáticas, puentes
de hidrógeno, etc.

La desnaturalización consiste en la rotura de los enlaces intermoleculares de

las proteínas que configuran la estructura secundaria y terciaria. Como
consecuencia éstas pierden su función. Hay diferentes causas de
desnaturalización: aumento de la temperatura, variaciones de pH.

PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Algunos péptidos de importancia para el organismo son la vasopresina, la
oxitocina, la MSH, la ACTH, las encefalinas y el glutatión.
 Enzimas: Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de
diversas reacciones químicas, es decir, aceleran las reacciones que
tienen lugar en el organismo. Las enzimas disminuyen la energía de
activación o energía necesaria para que se produzca una reacción. Una
enzima proporciona un ambiente específico, el centro activo, donde una
reacción puede transcurrir a mayor velocidad. Las enzimas alteran
velocidades de reacción, pero no modifican equilibrios de reacción.
Entre las características de las enzimas pueden citarse las siguientes:
• Catalizadores de reacciones biológicas: es decir, aumentan su
velocidad.
 • Elevada especificidad: se unen de forma específica a un sustrato o
ligando.
• Unión del ligando: se une al centro activo de la enzima.
• Existencia de cofactores: algunas enzimas requieren un cofactor para
ser funcionales. Es posible diferenciar dos tipos de cofactores:
o Inorgánicos: Fe2+, Mn2+, Zn2+.
o Orgánicos: proceden de vitaminas. Por ejemplo, NAD+, FAD+,
también denominados coenzimas.
•Termolabilidad: factores como el pH y la temperatura afectan a la
velocidad de la reacción.

Una dieta deficiente en proteínas puede tener repercusiones importantes para el

organismo, ya que los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de las proteínas
son imprescindibles para la síntesis de proteínas endógenas y también actúan
como precursores de ciertas moléculas nitrogenadas, por ejemplo, ácidos
nucleicos, aminas (neurotransmisores), etc.

Las proteínas son moléculas de las que se obtiene energía en situaciones de

inanición muy prolongadas. Aun así, su función no es la de ser útiles como fuente
de energía.

Por acción de las enzimas proteolíticas digestivas, las proteínas alimentarias se

hidrolizan y se transforman en los correspondientes aminoácidos. Estos
aminoácidos son absorbidos por transporte activo y pueden tener diferentes
destinos metabólicos:
• Síntesis de proteínas endógenas.
• Gluconeogénesis.
• Síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos (neurotransmisores).
• Oxidación.

ANABOLISMO PROTEICO

De los veinte aminoácidos existentes, hay diez que el organismo humano puede
sintetizar y diez que deben ser aportados por la dieta. Los aminoácidos no
sintetizables se denominan aminoácidos esenciales.

La síntesis de los aminoácidos no esenciales es un proceso complejo y cada uno

de ellos tiene su propia vía de síntesis.

Catabolismo proteico

La degradación de las proteínas empieza con la hidrólisis, que conduce a la

obtención de los aminoácidos correspondientes. La posterior degradación de
éstos sucede de forma diferente según cada una de sus partes constituyentes:
 Grupo amino: altamente tóxico y, por tanto, debe ser eliminado del
organismo. Se realiza mediante un proceso denominado ciclo de la urea,
que ocurre en el hígado y consiste en la síntesis de urea a partir de
amoníaco y CO2. NH4+ + CO2 + ATP → Urea
La urea se elimina por la orina y es un marcador del catabolismo proteico.
Este proceso consume ATP. Cualquier alteración de este ciclo puede
 provocar un aumento en los niveles sanguíneos de amoníaco, hecho que
recibe el nombre de hiperamonemia.
 Oxidación del esqueleto carbonado: todos los aminoácidos (aunque por
distintas vías) finalmente producen metabolitos que se incorporan al ciclo
de Krebs y se oxidan completamente.

CATABOLISMO DE LAS NUCLEOPROTEÍNAS

Las nucleoproteínas procedentes de la alimentación están formadas por

diferentes elementos estructurales, que son degradados siguiendo una vía
metabólica específica:
 Ácidos nucleicos: se degradan en:
o Pentosas: se oxidan por el catabolismo general.
o Ácido fosfórico.
o Bases nitrogenadas:
 Pirimidínicas: son transformadas en urea y se eliminan por
la orina.
 Púricas: se transforman en ácido úrico y se eliminan por la
orina. Las personas que tienen en sangre un elevado nivel
de productos de la degradación de las purinas (uratos)
presentan una hiperuricemia.
o Porción proteica: sigue las posibles vías metabólicas mencionadas más
arriba.

REACCIÓN DE LA NINHIDRINA
Entre las reacciones colorimétricas generales de todos los aminoácidos la más usada
es la que emplea la ninhidrina. Esta es una reacción que requiere la presencia conjunta
de un grupo α-COOH y α-NH2; se liberan CO2, amoniaco y un derivado aldehídico, que
tiene un carbón menos que el aminoácido original. La reacción da un color azul violeta
característico, que se forma como producto de condensación de la ninhidrina con el
amoniaco liberado, de manera que en este caso el requisito estructural es la presencia
del grupo α-amino libre. Los iminoácidos dan un color amarillo con este reactivo.
La ninhidrina reacciona de manera específica con el grupo alfa amigo de los
aminoácidos, sean libres o estén unidos mediante enlaces peptídicos. La ninhidrina a
pH de 4 a 8 es un oxidante muy fuerte y siempre reacciona con los grupos Alfa amino,
liberando amonio; éste se condensa con la ninhidrina reducida y con otra molécula de
ninhidrina, formando un compuesto coloreado que va de azul a violeta a púrpura.

PRUEBA DE BIURET
La prueba de Biuret sirve para investigar la presencia de enlaces peptídicos, que
representan uniones específicas entre los aminoácidos. Se basa en la formación de
sales complejas de color violeta cuando se añade sulfato cúprico en solución alcalina.
El complejo está formado por enlaces de coordinación, en que los pares electrónicos
proceden de los grupos amino de la cadena polipeptídica.