MÚSCULO ESQUELÉTICO Y RENDIMIENTO FÍSICO

Mecanismos (Músculo Esquelético)

La leucina es capaz de activar una proteína llamada "Target of Rapamycin" (TOR
o mTOR en mamíferos) que estimula la síntesis de proteínas. La inhibición de
esta proteína puede prevenir los efectos anabólicos de la leucina en ratas [1] y
en humanos. mTOR se conoce comúnmente como el principal objetivo
metabólico de la leucina, y mTOR activa la subunidad p70 de la quinasa S6
(p70S6K en breve, finalmente a través de Ser 483 [2] ) que regula la proteína
ribosomal S6 y la síntesis de proteínas a través de la señalización el genoma[3]
El factor de unión eucariótico (eIF) se activa y su factor de unión (la proteína de
unión al factor de iniciación eucariótico 4E; 4E-BP1) se suprime por mTOR. [4][5]
Más allá de la leucina, la mTOR puede activarse mediante el ejercicio (la
contracción muscular requiere una demora de 1-2 horas relacionada con el
aumento de la señalización del ácido fosfatídico y la reducción de los
reguladores negativos [6] ) de la insulina, [7] y calórica Exceso (sin alterar la
nutrición). [8]

Mecanismos (Fatiga)
La suplementación con BCAA antes del ejercicio (más allá de los mecanismos
serotoninérgicos) también puede reducir las tasas de agotamiento de glucógeno
y se sabe que interactúa con el amoníaco en suero.

Esclerosis lateral amiotrófica (ELA)

En las neuronas susceptibles a la muerte excitotóxica, parece que la activación
de mTOR puede promover la muerte a través de otros insultos, lo que lleva a la
hipótesis de que los BCAA pueden desempeñar un papel en las tasas más altas
de ALS observadas en los atletas. Esta hipótesis no está probada actualmente
con suplementos orales de suplementos de BCAA.

Seguridad y toxicidad
La prueba de ingesta superior tolerable (TUL) en hombres jóvenes sanos a
quienes se les administró ingestas graduadas de leucina (50-1250mg / kg de
peso corporal, correlacionadas con el requisito de promedio estimado [9] y hasta
25 veces la EAR) dio como resultado el TUL estimado que se estableció a 500
mg / kg de peso corporal (aproximadamente 35 g diarios para los hombres con
peso promedio) debido a niveles más altos que los que causan un aumento en
el amoníaco sérico. [10]
REFERENCIA BIBLIOGRAFICA
1. Drummond MJ. La administración de rapamicina en humanos bloquea el
aumento inducido por la contracción en la síntesis de proteínas del
músculo esquelético. J Physiol .2009
2. Blomstrand E. Los aminoácidos de cadena ramificada activan enzimas
clave en la síntesis de proteínas después del ejercicio físico. J Nutr. 2006
3. Wang X, orgulloso CG. La vía mTOR en el control de la síntesis de
proteínas. Fisiología (Bethesda).2006
4. Orgulloso CG. Regulación mediada por mTOR de los factores de
traducción por aminoácidos. Biochem Biophys Res Commun.2004
5. Kimball SR, Jefferson LS. Regulación de la traducción global y específica
de ARNm mediante la administración oral de aminoácidos de cadena
ramificada. Biochem Biophys Res Commun. 2004
6. Hornberger TA, Chien S. Los estímulos mecánicos y los nutrientes
regulan la señalización sensible a la rapamicina a través de distintos
mecanismos en el músculo esquelético. J Cell Biochem. 2006
7. Corradetti MN, Inoki K, Guan KL. Las proteínas inducidas por estrés
RTP801 y RTP801L son reguladores negativos de la vía de la rapamicina
en los mamíferos. J Biol Chem. 2005
8. Elmadhun NY. La metformina altera la vía de señalización de la insulina
en el tejido cardíaco isquémico en un modelo porcino de síndrome
metabólico. J Thorac Cardiovasc Surg. 2013
9. Riazi R, et al. El requerimiento total de aminoácidos de cadena ramificada
en hombres adultos jóvenes sanos determinado por la oxidación
indicadora de aminoácidos mediante el uso de L- {1-13C} fenilalanina. J
Nutr. 2003
10. Blomstrand E, Hassmén P, Newsholme A. Efecto de la suplementación
con aminoácidos de cadena ramificada en el rendimiento mental. Acta
Physiol Scand. 1991