Colas y gelatinas

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Universidad Mayor de San Andrés QMC 200 – L

Facultad de Ingeniería

PROYECTO
EXTRACCIÓN DE COLAS Y GELATINAS A PARTIR DE
FUENTES ANIMALES

Integtrantes :

Docente : Ing. Marcos Chambi Yana

Auxiliar :

Materia : Lab. Química Orgánica I

Fecha :

La Paz – Bolivia

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INDICE

I. OBJETIVOS
………………………………………………………….……………….4
II. FUNDAMENTO
TEORICO…………………………………………….…………….4
COLÁGENO………………………………………………………….………………..4
ESTRUCTURA DEL COLAGENO……………………………….……………6
REVISION DE LOS DISTINTOS TIPOS DE COLAGENO…………………8
COLAGENO TIPO I…………………………………………………….8
COLAGENO TIPO II…………………………………………….…......9
COLAGENO TIPO III………………………………………….…..…...9
COLAGENO TIPO IV y V……………………………………… ……10
PROPIEDADES GENERALES……………………………………………….10

GELATINA………………………………...…………………………………………10
MATERIAS PRIMAS………………………………..…………………………12
FABRICACION DE LA GELATINA…………..………………………………13
PROCEDIMIENTO ALCALINO (GELATINA TIPO B)…….……….13
PRECURSOR ACIDO (GELATINA TIPO A)…………….…………18
PROPIEDADES FÍSICAS DE LA GELATINA………...…………………….21
VISCOSIDAD…………………………………………………………..21
RIGIDEZ DE LAS GELES……………………………………………21
LA FUSION DE LOS GELES Y SOLIDIFICACION DE LAS
SOLUCIONES…………………………………………………………23
PUNTO DE FUSION……………………………………….…………23
FORMACION DE GELES. AGREGACION MOLECULAR…..……………24
PROPIEDADES QUIMICAS DE LA GELATINA……………………………25

COLAS………………………………………………….…………………………………25
PRESERVACION DE LA CALIDAD DE LA COLA……..………………….25

III. MATERIALES Y
REACTIVOS…………………………………………………….27

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IV. PROCEDIMIENTO………………………………………………
….………………28
V. DATOS
EXPERIMENTALES………………………………………..…………….31
VI. CALCULOS Y
RESULTADOS……………………………………………………33
VII. GRAFICOS………………………………………………………
…………………..35
VIII. COMPARACION CON DATOS
BIBLIOGRAFICOS……………………………36
IX. OBSERVACIONES…………………………………….
……………………………39
X. CONCLUSIONES………………………………………………
……………………40
XI. BIBLIOGRAFIA…………………………..
………………………………………….42
XII. ANEXOS. …………………………..
…………………………………………….….43
ESTUDIO DE LA ESTABILIDAD TERMICA DE LA RED DEL
COLAGENO…………………………………………………………………..43
USO COSMETICO DEL COLAGENO…………………….……………….43
USO MEDICO DEL COLAGENO…………………………………………..44
ASPECTOS BASICOS SOBRE ASHESIVOS………………….…………45
CONDICIONES GENERALES PARA UNA BUENA ADHESION…….…45
PEGAMENTOS EN GENERAL……………………………………….…….47
OBTENCION DE GELATINA COMESTIBLE – SECUENCIA DE
PROCESOS………………………………………………………………..…48
PROCEDIMIENTO…………………………………...………………………50

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I. OBJETIVOS

 Extraer colas y gelatinas a partir de fuentes

animales por el principio de extracción y analizar las propiedades físicas y
químicas, así como las utilidades de este compuesto orgánico nitrogenado.
 Adecuar las condiciones para la extracción en
mayor proporción de la gelatina de acuerdo a los procesos industriales
vigentes.

II. FUNDAMENTO TEORICO

COLAGENO
El término colágeno (del griero kola, que significa cola, y egonomen, equivalente
a producir).
El colágeno es un material extracelular fabricado por los fibroblastos y es una
proteína fibrosa que resulta relativamente insoluble en agua, en contraposición a
otras familias de llamadas globulares,
que sí son solubles en agua.
La base molecular del colágeno está
constituida por cadenas de polipéptidos
y cada uno de éstos es un polímero de
aminoácidos. Es decir, son cadenas

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constituidas por aminoácidos, que son unidades moleculares pequeñas. Cada

uno de estos aminoácidos se caracterizan por tener por lo menos dos funciones
distintas: una amino y una ácida en la misma unidad molecular. Los polipéptidos
no son más que cadenas de estos aminoácidos que se encuentran en los
organismos biológicos en números limitados.
La unidad esencial del colágeno está constituida por tres cadenas de polipéptidos
que aparecen entrelazadas formando una triple hélice, constituyendo una unidad
macromolecular denominada tropocolágeno.
Estas macromoléculas de tropocolágeno son muy pequeñas. Sólo se conocen
por métodos indirectos, son detectables bioquímicamente. Las macromoléculas
de tropocolágeno se agrupan entre sí constituyendo estructuras llamadas fibrillas
de colágeno. Cada fibrilla de colágeno está constituida por miles de moléculas de
tropocolágeno, que son visibles al microscopio electrónico, se pueden detectar,
medir, colorear, estudiar en forma relativamente cómoda. Si bien en algunas
partes están aisladas, más o menos sueltas, en la mayor parte del organismo,
sobre todo en la dermis, centenares de estas fibrillas se unen lado a lado
formando fibras colágenas mucho más voluminosas, visibles con microscopio
óptico. Las fibras colágenas tienden a agruparse en conjuntos más grandes
llamados haces colágenos.
Antes de entrar en más detalles de la constitución química de esta
macromolécula vamos a ver algunas propiedades físicas que son importantes.
En primer lugar, el colágeno está especialmente
concentrado en aquellos tejidos que soportan
peso (el peso del organismo), fundamentalmente
los cartílagos y los huesos. También existe
colágeno concentrado en altas proporciones en
aquellas partes del organismo que transmiten
fuerza, como los tendones (ligamentos que unen
los músculos con las piezas esqueléticas). En tercer lugar, el colágeno aparece
en forma numerosa en aquellos lugares como la dermis o las fascias (láminas
que recubren los músculos) sirven para proteger, o donde se necesita un material
que resista la tracción o los cambios de volumen. Finalmente, el colágeno, en
una de sus formas, constituye prácticamente una armazón de microfibrillas, que
sostiene la estructura de todos los órganos y vísceras del organismo.

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En general, el colágeno aparece como un material altamente ordenado. En

algunos lugares las fibras de colágeno se disponen en forma estrictamente
paralela. El ejemplo más típico es el de los tendones. En otros lugares como la
dermis, las fibras colágenas aparecen entrelazadas en todos los planos del
espacio de un modo muy apretado.
En estas circunstancias, lo que vemos como material colágeno, son haces que
tienden a veces a ramificarse, ondulados, que tienen dimensiones variables, poro
que se miden en micras o en micrómetros, o sea en unidades que, están en el
orden de 10 -6, o sea que cada micra es la milésima parte del milímetro Los haces
de fibras colágenas miden habitualmente entre 15 y 30 micras, aunque hay
también haces más finos y más gruesos; en cada uno de estos haces, nosotros
encontramos fibrillas, fibras de colágeno que se disponen paralelamente. Cuando
el haz se ramifica, las fibrillas se distribuyen, pero las fibras en sí mismas no se
ramifican. Es decir, lo que se puede ramificar es el haz, pero no las fibras de
colágeno.
Otro concepto importante es el de que el colágeno forma parte de un complejo
funcional que es el tejido conjuntivo.
Cuando se colocan estas fibras llamadas de colágeno nativo (o sea, colágeno
que aparece naturalmente en los tejidos) en medio ácido, un medio con ácido
acético débil, se disocian, pierden la periodicidad y aparece la unidad que las
constituye, que es la molécula de tropocolágeno, que tiene una longitud de 300
mm y un diámetro de 1.4 mm (o sea, que es una macromolécula que ha sido
medida). Cuando se neutraliza este medio ácido con álcali, se puede observar
que las fibrillas del tropocolágeno vuelven a agregarse muchas de ellas lado a
lado, para reconstituir la fibrillas da colágeno nativa y vuelve a aparecer la
periodicidad característica de las fibras colágenas.

Estructura del colágeno.-

El peso molecular del tropocolágeno ha sido estimado entre 300.000 y 325.000.

Cada molécula de tropocolágeno esta constituida por tres cadenas de
polipéptidos en cada una de las cuales hay alrededor de 1000 aminoácidos. La
estructura de la triple hélice del tropocolágeno es fundamental y es característica
de esta proteína fibrilar. Cuando existen defectos (incluso se conocen ciertos

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defectos genéticos) por los cuales existen déficit en algunos aminoácidos que
constituyen la cadena de polipéptidos del colágeno, entonces la triple hélice no
se puede formar y en esos casos la molécula de tropocolágeno es defectuosa e
incapaz de reconstituir la fibrilla de colágeno (o sea, no existe o no se forma el
colágeno). Eso se ve en algunas enfermedades, algunas de origen hereditario y
otras producidas por sustancias químicas, drogas, etc. Cuando se analiza ya la
composición química de estas cadenas de polipéptidos que constituyen el
colágeno, se ve que los aminoácidos que conforman el colágeno tienen una
distribución bastante regular, que es lo que caracteriza a las proteínas.
Encontramos una estructura que se llama repetitiva en la secuencia de
aminoácidos que se simboliza de esta manera:
Gli – x – y – Gli – x – y – Gli – x- y - Gli
0 sea, a lo largo de los 1000 aminoácidos
que constituyen cada polipéptido,
encontramos que cada tres, uno de ellos es
la glicina, el aminoácido más simple de
todos y después encontramos dos
aminoácidos cualquiera y otra vez la glicina
y otra vez dos aminoácidos cualquiera y
otra vez la glicina. Pero x e y no son tampoco cualquier aminoácido, sino que con
mucha frecuencia en el lugar de la x existe aminoácido específico del colágeno
que es la prolina y en el lugar de la y está la hidroxipolina, que son los que con
más frecuencia aparecen en el lugar de la x y de la y.
De modo que en síntesis lo que caracteriza al colágeno es esa secuencia
repetitiva y la gran proporción que tiene de glicina, prolina e hidroxiprolina. La
prolina y la hidroxiprolina constituyan juntas 22 % de todos los aminoácidos del
colágeno. Se sabe que la hidroxiprolina desempeña un papel fundamental y
especial como elemento que estabiliza esta triple hélice. Cuando hay defectos de
la hidroxiprolina se traduce en la
desorganización de la triple hélice y
por lo tanto de todo el colágeno.

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Finalmente, existen otros dos aminoácidos que se encuentran solamente en el

colágeno, que son lisina y la hidroxilisina.
Para terminar con esta parte de la anatomía de la molécula del tropocolágeno,
tenemos que hacer un pequeño agregado a esta disposición en triple hélice. Las
tres moléculas están perfectamente entrelazadas a lo largo de toda la molécula
de tropocolágeno menos en las puntas, aquí se pierde la triple hélice, de modo
que podemos imaginar la molécula de tropocolágeno como una barra (un cilindro)
y en las extremidades las tres moléculas polipeptídicas más desorganizadas y
estas puntas son las que precisamente intervienen para formar uniones químicas
con las moléculas de tropocolágeno adyacentes.
El tropocolágeno como tal se forma en el fibroblasto y sale de él, pero la fibrilla de
colágeno se forma sólo por la agregación ordenada de este tropocolágeno y esa
agregación ordenada se da también de una manera muy regular y específica,
que es lo que veremos ahora.
Cada molécula de tropocolágeno la podemos representar de esta manera:

0 sea, una molécula que tiene 300 mm de longitud y que además está polarizada
con dos extremidades diferentes. En un primer sentido, las moléculas de
tropocolágeno se ordenan a lo largo unas de otras, pero en la segunda hilera de
moléculas, en el colágeno nativo, hay una hilera que vendrá más de atrás y así
sucesivamente se colocan desfasadas.

La cuarta molécula coincide con la primera. Esta disposición desfasada explica la

aparición en el microscopio electrónico cuando se utilizan colorantes, una serie
de bandas transversales que resultan del alineamiento en sentido transversal de
distintas partes de la molécula de tropocolágeno que están dispuestas de esta
manera.

Revisión de los distintos tipos de colágeno:

Colágeno tipo I

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Se caracteriza porque la molécula de tropocolágeno en este caso está constituida

por dos cadenas que se denominan alfa 1 (I), o sea, dos cadenas alfa 1 idénticas
y una segunda cadena que se denomina alfa 2, que tiene una secuencia de
aminoácidos distinta.
Este es un colágeno fabricado fundamentalmente por los fibroblastos. Predomina
en el hueso, en los cartílagos y en la dermis, o sea, que la mayor parte de
colágeno de la dermis, que es lo que nos interesa a nosotros, pertenece a este
tipo I de colágeno.
Son las fibras más gruesas de todas, fuertemente birrefringentes al microscopio
de polarización y se tiñen selectivamente con un colorante específico del que se
ha empleado en los últimos tiempos, que se denomina picrosirius. Este colorante
permite distinguir el colágeno I del II del III y también del IV y el V. En este caso
las fibras aparecen de un color amarillo rojizo. Estas fibras tienen el bandeado
transversal, sea la periodicidad transversal bien desarrollada, bien característica
y constituye el colágeno más importante desde el punto de vista estructural.

Colágeno tipo II
Aparece en el cartílago y otras estructuras, como por ejemplo el liquido que
rellena el globo ocular llamado humor vítreo. Son fibras, por el contrario, muy
finas, que no se ven o se ven con dificultad en el microscopio óptico, pero sí se
ven con el microcopio electrónico.
Son fibras que no presentan este bandeado característico que presenta las
fibrillas del tipo I y están constituidas por tres cadenas denominadas alfa 1 (II).
Son tres cadenas iguales, entrelazadas, donde lo característico es que hay más,
hidroxilisina y lisina que en el colágeno ordinario de tipo I.

Colágeno tipo III

Corresponde a lo que clásicamente se denominaba a las fibrillas de reticulina,
que aparecían impregnadas de color negro con las sales de Ag. Es un colágeno
que aparece con mucha frecuencia vinculado al músculo liso y es
fundamentalmente el colágeno de las vísceras, aunque también está presente en
mayores cantidades en la dermis, sobre todo alrededor de los nervios y los vasos
sanguíneos que vimos que constituían parte de esa estructura.
Desde el punto de vista de la composición de los polipéptidos tiene tres cadenas

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denominadas alfa 1 (III). O sea, tiene tres cadenas iguales, con una disposición
de aminoácidos propia, donde predomina la hidroxiprolina y donde además
aparece un aminoácido que no es muy común en otros colágenos, que es la
cistina.
Colágeno tipos IV y V
Aparecen específicamente localizados en las membranas basales, o sea, en
aquellas estructuras que separan generalmente los epitelios de los tejidos
conjuntivos. El colágeno IV es muy frecuente en todas las membranas basales.
El colágeno V se ha descrito específicamente en la membrana basal de la
placenta (órgano muy especial, transitorio), que citamos solo para dar un ejemplo
de cómo esta proteína se adapta a distintas funciones biológicas que van
apareciendo a lo largo do la evolución de las especies.

Propiedades generales
El colágeno nativo posee propiedades muy particulares que no se encuentran en
los productos de degradación, es decir, en la gelatina.
La reactividad bioquímica del colágeno nativo proviene, sustancialmente, de los
telopéptidos de las extremidades de la cadena polipeptídica, ello de una parte y,
de otra, de su propia estructura.
Las películas preparadas a partir de soluciones de colágeno nativo son muy
resistentes.
Las soluciones de gelatina por evaporación, tienden, en general, a la
pulverización y algunas veces proporcionan películas muy frágiles.

Las películas de colágeno nativo se adhieren fuertemente a las capas

queratinizadas de la epidermis humana y poseen un
importante poder de retención de agua.
El colágeno nativo extendido sobre la piel posee un
aspecto de alisamiento sobre las pieles secas,
disminuyendo el aspecto arrugado y exfoliado de las
pieles ancianas.

GELATINA

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La gelatina es una proteína coloidal soluble en agua, hidrófila obtenida por

hidrólisis controlada del colágeno (tejido conectivo fibroso blanco) que
inicialmente es insoluble en agua.

El colágeno (anhídrido de gelatina) se compone de monómeros de tropo-

colágeno dispuestos en forma de fibrillas entrelazadas que se configuran en tres
cadenas pépticas distintas. El número y el tipo de enlaces covalentes que se
establecen entre estas cadenas aumentan con la edad del animal (el menor
número en los animales más jóvenes). Estos enlaces influyen en las propiedades
moleculares de la gelatina resultante.
La conversión del tropo-colágeno en gelatina requiere de la ruptura de los
enlaces de hidrógeno que estabilizan la hélice, transformándola en la
configuración al azar de la gelatina. El producto hidrolizado depende de los
enlaces cruzados que queden entre las cadenas peptídicas y de los grupos
reactivos terminales aminos y carboxilos libres que se formen. Dado que las tres
cadenas no son idénticas, después de la degradación resultan tres tipos básicos
de nuevas cadenas: las cadenas alfa, compuestas de una sola cadena peptídica,
las cadenas beta, formadas por dos cadenas peptídicas conectadas, y las
cadenas gamma, con tres cadenas peptídicas interconectadas; por ello, una
muestra de gelatina tiene varios pesos moleculares. La distribución de pesos
moleculares de la gelatina determina características como la dispersabilidad en
agua, la viscosidad, la adherencia y la resistencia de los geles. Cuando la
concentración relativa de moléculas de bajo peso molecular aumenta, se reduce
la viscosidad y la resistencia de los geles. Este efecto usualmente se debe a la
exposición del colágeno y la gelatina a temperaturas elevadas o a una elevada
acidez o alcalinidad, aunque también puede influir la calidad de la materia prima y
el tiempo de maceración en álcali.
La gelatina es un derivado proteico albuminoide, a diferencia de las gomas
naturales (con las que comparte algunas propiedades físicas) que son
polisacáridos, y por ello tienen una composición química completamente distinta.
Por ejemplo, el agar-agar también forma geles pero es un éster del ácido
sulfúrico con una serie compleja de polisacáridos obtenidos de un alga. Otros
extractos de alga son la gelatina japonesa o la “isinglas” japonesa (agar vegetal),
la goma china o la goma irlandesa. La pectina también tiene capacidad para
formar geles, pero se obtiene de las frutas. Otro producto que a veces se

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confunde con la gelatina es la goma explosiva (gelatina explosiva) que es una

mezcla de nitroglicerina y tierra de diatomeas. No tiene nada que ve con la
gelatina de origen animal.
Desde el punto de vista químico, el colágeno y la gelatina están compuestos de
largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos; los aminoácidos
contiene grupos de funcionales ácidos y básicos. En la composición en
aminoácidos del colágeno y de sus derivados, gelatina y cola, prácticamente no
hay triptófano y las concentraciones de metionina, cistina y tirosina son muy
bajas. Por esta razón, no es una proteína completa desde el punto de vista
nutritivo ya que no aporta las necesidades totales de aminoácidos esenciales (los
aminoácidos que no puede sintetizar el organismo en cantidades suficientes y
deben ser aportados por la dieta). Sin embargo, si la gelatina se incluye en una
dieta normal en conjunción con otras proteínas, puede en algunos casos incluso
aumentar el valor biológico de la proteína añadida. En estos casos de
combinación proteica la gelatina es una buena fuente de proteínas. Cuando se
emplea un sustituto del azúcar con la gelatina, los postres obtenidos son muy
adecuados para regímenes ya que requieren más calorías para ser digeridos de
las que ellos mismos aportan (principio de la acción dinámica específica). La
gelatina se emplea con frecuencia como agente terapéutico en casos de
alimentación infantil y en pacientes con problemas digestivos, con úlceras
pépticas, desordenes musculares y para favorecer el crecimiento de las uñas. A
diferencia de otras proteínas, el colágeno tiene una gran riqueza de los
aminoácidos prolina e hidroxiprolina. La cantidad de esos aminoácidos es
usualmente un índice de la cantidad de colágeno en una mezcla de proteínas.

Materias primas

El colágeno constituye el 30% de toda materia orgánica del cuerpo de un animal,

o el 60% de las proteínas totales del cuerpo, por lo cual es obvio que se pueden
utilizar muchos tejidos como materia prima para la fabricación de gelatina. Los
tejidos con las mayores cantidades de colágeno, que se pueden encontrar entre
los subproductos son usualmente las pieles y los huesos. El resto de las materias
primas solo se emplean en pequeñas cantidades. En contra de la opinión
popular, los cuernos, los pelos, las plumas y las cáscaras de los huevos no se
pueden emplear para fabricar gelatina.

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Fabricación de gelatina

El objetivo en la elaboración de gelatina es controlar la hidrólisis del colágeno (de

diversas procedencias) y convertir el producto resultante en un material soluble
con las propiedades físicas y químicas deseables, entre las que están la
resistencia de los geles, adherencia, color, consistencia y transparencia.
Esencialmente, el proceso consiste en tres etapas fundamentales:
1. Separación del colágeno del resto de los componentes de la materia
prima con la mínima alteración posible
2. Hidrólisis controlada del colágeno para su conversión en gelatina
3. Recogida y desecación del producto final
Todos estos pasos y la materia prima inicial influyen en la calidad y rendimiento.
Es necesaria una hidrólisis controlada para convertir el colágeno (cuyo peso
molecular oscila entre 345.000 y 360.000) en gelatina (con un margen de pesos
moleculares de 10.000 a 65.000, y solo e algunos casos llegando a 250.000). Sin
embargo, una hidrólisis prolongada provoca pérdidas en los rendimientos y en las
propiedades deseables. Asimismo, la naturaleza y condiciones de la materia
prima pueden influir notablemente en el producto final. La gelatina obtenida no
solo puede variar dependiendo de la propia naturaleza de la materia prima sino
que también puede variar si los productos tienen distintas procedencias e incluso
dentro de los mismos productos de una misma procedencia se producen
diferencias diarias de origen biológico.
Esencialmente existen tres procesos para obtener gelatina a partir del colágeno
con variaciones y combinaciones de los procedimientos. Los procesos básicos
son los denominados alcalino, ácido y por vapor a presión.

Procedimiento alcalino (gelatina tipo B)

El sistema más ampliamente empleado a nivel comercial es el sistema alcalino.
Cualquier material con colágeno (pieles, nervios, oseína de los huesos) puede
procesarse con esta técnica. La materia prima conteniendo colágeno se lava bien
en un cono de lavado, que es un recipiente de
forma cónica que se desplaza en un tanque, en
un agitador cilíndrico (particularmente útil en el
caso de los huesos) con un cilindro rotativo que
eleva materia prima y la deja caer en el agua, o

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en un lavadero de pulpa de papel, que consiste en un tanque semicircular y una

paleta rotativa suspendida por encima, que emerge parcialmente en el baño
(similar al sistema empleado en las industrias de curtición). En el baño se
consigue que la materia prima se remoje perfectamente con agua fría. A
continuación, se sustituye el agua por una solución de hidróxido cálcico,
preparada disolviendo cal (oxido de calcio) en agua. Normalmente se añade cal
en exceso para mantener una concentración saturada de hidróxido cálcico
durante todo el prolongado periodo de tratamiento, aunque un procedimiento
alternativo consiste en renovar periódicamente el agua de cal durante el
tratamiento. La cantidad de cal utilizada es aproximadamente el 10 % del peso de
la materia prima. Se puede utilizar cualquier base soluble en agua, pero la cal es
preferible porque su solubilidad a saturación consigue de una forma regular la
alcalinidad deseada y porque no hidrata tanto el colágeno como otras bases con
el mismo valor del pH. La alcalinidad hace que las sustancias distintas del
colágeno como las queratinas, globulinas, muco polisacáridos, elastina, musinas,
albúminas y el mucus se modifiquen, haciéndose más solubles. También las
grasas se convierten en productos polares. De esta forma todos estos productos
se eliminan fácilmente con el subsiguiente lavado. El remojado alcalino o
encalado produce también alteraciones químicas (reacciones hidrolíticas) en el
colágeno, pero sin que tenga lugar ninguna solubilización apreciable, por lo que
la solubilización térmica tiene como misión solo romper las débiles fuerzas de tipo
físico que mantienen la estructura fibrilar del colágeno. E el procedimiento del
encalado se libera amoniaco que procede de los grupos amida del colágeno.
Después de este proceso las fibras de colágeno están hinchadas y la cohesión
interna se reduce. Este hecho posiblemente se debe a la ruptura de ciertos
enlaces peptídicos ya a la introducción de nuevos grupos iónicos en las
moléculas. Se trata fundamentalmente de un proceso de despolimerización en el
que unos cuantos grupos específicos se rompen, dando lugar a una hidrólisis de
los enlaces cruzados que mantienen las unidades de proto-colágeno, con lo que
el colágeno se convierte en un producto en el que solo se mantienen los enlaces
intramoleculares de las unidades básicas, de forma que cuando la hélice se
despliega por efecto del calor las moléculas se solubilizan fácilmente en el agua.
Existen datos que permiten pensar en el que el procedimiento alcalino la gelatina

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mantiene moléculas ligeramente ramificadas, con peso molecular medio de

30.000 (margen de 10.000 – 60.000).

La duración del encalado depende de la materia prima y de la temperatura así

como el producto final deseado, pero usualmente se requiere de siete días a tres
meses, correspondiendo el periodo más prolongado al procesado de la oseína.
Los nervios requieren 30 – 45 días de encalado; las pieles de cerdo requieren de
15 – 20 días y no es necesario desgrasarlas antes.
Las pieles curtidas con taninos vegetales se tratan previamente para eliminar los
taninos con un álcali medio como el borato o el carbonato sódico y
posteriormente se extraen en el proceso alcalino. Los restos de pieles tratadas al
cromo se remojan alternativamente en álcali diluido y ácido diluido varias veces o
en soluciones de carbonato de sodio o magnesio varias veces hasta que se
elimina todo el cromo. A continuación la piel se encala, se lava y se extrae en el
proceso alcalino. Es posible reducir el periodo de encalado agudizando la
alcalinidad de la salmuera con un 0.5 % de hidróxido sódico o un 0.5% de
carbonato sódico. Algunas veces también se añade cloruro cálcico con un 0.1 %
de metilamina a la salmuera. Durante el periodo de encalado desciende el punto
isoeléctrico del colágeno de una pH alrededor de 6.0 (día 0) hasta 4.8 (a los 44
días), consiguiéndose la gelatina de máxima calidad cuando el punto isoeléctrico
es de 5.0. el descenso del punto isoeléctrico con el tiempo posiblemente se debe
a la eliminación del nitrógeno amídico, la formación de grupos carboxilos libres y
la pérdida de otros grupos básicos. También depende del periodo de encalado la
cantidad de gelatina que se pueda extraer, que aumenta desde el 6 % en el
primer día al 37 % (extracción en una hora a 80 °C) después de 43 días en el
baño de cal. Además, la resistencia de los geles (con un 6.66 % de gelatina)
aumenta también desde 86 Bloom (carga en gramos requerida para producir una
depresión en el gel en condiciones normalizadas) en el día 0 hasta 182 Bloom a
los 43 días. Asimismo, la viscosidad aumenta también con el periodo de
encalado. Sin embargo, si el periodo de encalado es excesivo puede ser
peligroso. Algunas veces el colágeno se degrada totalmente de forma que no es
posible recoger la gelatina. El sobre-encalado puede presentarse cuando se
procesan tejidos de animales jóvenes o cuando la temperatura ambiente es
superior a 30°C. No existen pruebas de precisión para determinar el periodo
idóneo de encalado. Los buenos resultados, en gran medida, aún son solo fruto

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de la experiencia. Una vez completado el periodo de encalado se rebaja el pH y

la materia prima se lava con agua fría para eliminar la cal (la cal es más soluble
en agua fría), lavado que usualmente dura de 1 – 2 días. El colágeno se
mantiene hinchado y con una reacción alcalina después del lavado y hay que
neutralizarlo con ácido clorhídrico o ácido sulfuroso diluidos (el ácido se obtiene
disolviendo el dióxido de azufre en agua, que también blanquea y conserva el
producto). Este proceso se continúa hasta que el colágeno se deshincha y pierde
consistencia. Entonces se lava el ácido y se hace un lavado final con sulfato
alumínico o sulfato de zinc diluidos. Estos productos endurecen el colágeno y
mejoran ligeramente el color. Si se va a fabricar cola se emplean mayores
cantidades de sulfato de zinc para controlar el crecimiento bacteriano. La materia
prima debe tener entonces un pH entre 5 y 8 (normalmente entre 6 y 7) y está
lista para la extracción del colágeno en forma de gelatina.
La materia prima tratada se carga en recipientes de extracción y se procede a
una serie de cocciones (normalmente de 6 a 12, que reciben el nombre de
primera, segunda, tercera, etc.) cada vez a mayor temperatura. Las extracciones
usualmente se empiezan a 54 – 60°C durante 3 – 5 horas y se sigue hasta la
temperatura de ebullición. El producto de mayor calidad (el de mayor resistencia
de los geles y mayor transparencia) se obtiene a las temperaturas de extracción
más bajas, pero el rendimiento aumenta a las temperaturas superiores. Lo más
común es conseguir un 1 – 5 % de cola o gelatina en cada extracción. El residuo
o “chicharrón” se prensa, se seca y se vende como alimento para el ganado o
fertilizante. Cada extracción se obtiene y se procesa por separado.
Los extractos líquidos se filtran a presión en filtros de celulosa esterilizada al
vapor, para aumentar la transparencia y eliminar las partículas en suspensión. A
veces se emplea la centrifugación con tal fin, pero presenta el inconveniente de
que se forma espuma fácilmente. Las soluciones de gelatina son difíciles de filtrar
porque se obturan los poros. Con frecuencia, se añade tierra de diatomeas para
facilitar la separación de las pequeñas partículas coloidales. En algunos ensayos
de investigación aún no comerciales se ha visto el carbón activado añadido al 5
% y mantenido en solución durante 4 – 6 horas a 55 – 60°C y posteriormente
separado por centrifugación o filtración consigue la decoloración de las
soluciones. Otro método de clarificación consiste en la adición de sulfato de
aluminio o una proteína coagulable por el calor, como la albúmina de huevo, con

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posterior calentamiento para coagular la proteína (este procedimiento) no se usa

a nivel comercial). El precipitado floculento aglutina las proteínas que producen
turbidez, que pueden así eliminarse fácilmente por filtración o centrifugación.
Normalmente es necesario someter la gelatina a desionización si se quiere que el
contenido en cenizas sea inferior al 0.5 %. Para ello, se hace pasar la solución de
gelatina a través de una resina de intercambio de cationes fuerte, intercalada con
una resina de intercambio de aniones fuerte, ambas con un tamaño de partículas
grande, de 20 – 50 mesh. La ultra filtración en membrana de exclusión para
moléculas de peso inferior a 25.000 también se emplea como proceso de
desmineralización.
La evaporación del exceso de agua es muy crítica ya que el aumento de
temperatura e presencia de humedad (que produce una hidrólisis de los péptidos)
reduce la calidad de la gelatina y un periodo excesivamente prolongado de
evaporación permite el desarrollo microbiano, que también reduce la resistencia
de los geles. La primera extracción debe tener la concentración adecuada y la
suficiente resistencia de los geles para que gelifique si se enfría, pero las
extracciones sucesivas a mayores temperaturas usualmente exigen la aplicación
de un proceso de evaporación a vacío para su concentración a niveles suficientes
para gelificar. Para ello se emplean evaporadores de triple efecto o evaporadores
a vacío dispuestos después de un cambiador de calor que eleva la temperatura
de las soluciones a 80 – 90°C. Con los evaporadores a vacío se llega a conseguir
una concentración de 11 – 17 % partir de los extractos de pieles, del 33 – 42 %
en el caso de los extractos de huesos y hasta del 50 % en colas de baja calidad.
La solución concentrada de gelatina se echa sobre una plancha en la que se
enfría y se solidifica (con un máximo de 12mm de espesor), se extrae entonces
de la plancha y se coloca en unas redes (de tela metálica) colocadas en unos
marcos. Los marcos que contienen los geles se llevan a los túneles de
desecación. El aire que entra en dichos túneles se lava, se filtra y se deseca
previamente, haciéndolo circular en contracorriente, es decir, en dirección
opuesta a las bandejas conteniendo los geles. La temperatura del aire se eleva
gradualmente para prevenir los problemas de descamación de los geles o
endurecimiento superficial. Si el aire es seco, la evaporación es suficiente para
enfriar los geles y mantener la temperatura por debajo de su punto de fusión. En
8 – 12 horas se llega a obtener una lámina transparente quebradiza, con un 10 %

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 Colas y gelatinas
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de humedad. La gelatina sólida se comercializa en láminas o se tritura en

gránulos de 35 – 40 mesh, aunque en algunos casos también se convierte en
polvo.
La desecación en cilindros, con un equipo similar al empleado para obtener leche
en polvo, es un método alternativo de eliminar la humedad. El líquido clarificado
se distribuye en una fina película sobre un gran cilindro (6 m de diámetro)
calentado por vapor que circula por una doble pared, consiguiendo en menos de
1 minuto una película fina de gelatina desecada que se retira del cilindro con la
ayuda de unas cuchillas adecuadamente dispuestas.
La gelatina se puede someter a extrusión como los fideos y desecarse de esta
manera sobre cintas transportadoras en túneles de desecación.
Para conseguir la deseable resistencia de los geles y viscosidad, usualmente se
mezclan productos procedentes de distintas extracciones.
A la gelatina se le pueden adicionar aditivos como el glicerol o el azúcar o el
aceite de alquitrán para mejorar su flexibilidad.

Precursor ácido (gelatina tipo A)

El proceso ácido del colágeno se aplica usualmente a las pieles de cerdo y a los
huesos, aunque sea posible preparar la gelatina a partir de cualquier producto
conteniendo colágeno con este procedimiento. La técnica es particularmente útil
si la materia prima contiene hueso o cartílagos. Es un procedimiento muy
importante en Estados Unidos para preparar gelatina comestible a partir de
cortezas de tocino congeladas (lo más popular) o saladas. Las cortezas se lavan
primero para eliminar la sal o cualquier materia extraña que puedan contener (por
ejemplo sangre). Como las cortezas suelen tener del 8 – 15 % de grasa es
preferible quitársela antes de proceder al proceso del ácido. Para ello, se
calientan las cortezas en agua caliente (55 – 60°C) dos o tres veces, agitándolas
durante 4 – 6 horas para que se funda la grasa y quede en la superficie.
Finalmente se lavan las cortezas en agua caliente a 40 – 55 °C. También es
posible extraer la grasa con solventes, siendo los más empleados el hexano o el
dicloruro de dietileno, ambos de calidad alimentaria. El proceso de extracción se
sigue de un lavado para eliminar los residuos de solvente. Dadas las dificultades
de manipulación de las emulsiones que se forman, los solventes se emplean
poco.

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 Colas y gelatinas
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Las cortezas bien recortadas (si hay un exceso de grasa el producto final es
turbio) se descongelan, se lavan en agua fría y se remojan en una solución
diluida (alrededor del 5%; 1N en el caso de las sinovias) de un ácido inorgánico
como el clorhídrico, sulfuroso (dióxido de azufre en agua), fosfórico o sulfúrico, de
forma que el valor del pH sea alrededor de 4. Los ácidos sulfúrico y sulfuroso se
utilizan con una normalidad de 1 – 1.5, requiriendo periodos más prolongados de
remojo. A este pH ácido el colágeno se hincha y se produce una considerable
solubilización. El remojo en ácido se mantiene de 10 – 72 horas (24 – 48 horas
en el caso de las sinovias, 48 – 72 horas para los cartílagos de las escápulas),
renovando el ácido a las 24 – 36 horas. Si el periodo de remojo en ácido se
prolonga, aumenta el rendimiento de colágeno extraído, pero se reduce la
resistencia de los geles y la viscosidad. Finalmente, se quita el ácido y se
procede a un lavado para elevar el pH de la materia prima a 4.5. A veces se hace
un enjuague con hidróxido sódico al 5 – 8 % para elevar el pH a 6 – 6.5. El
lavado se continúa para eliminar las sales formadas. Si se emplean los ácidos
sulfúrico o sulfuroso, las sales formadas son menos solubles y es necesario
prolongar los lavados. La mayoría de las proteínas que acompañan al colágeno
en la materia prima tienen un punto isoeléctrico de 4 – 5 y en consecuencia son
menos solubles y se coagulan rápidamente durante la extracción. A este valor del
pH el colágeno nativo se encuentra hinchado. El proceso ácido da una gelatina
con un punto isoeléctrico de 8.9 (margen 8.5 – 9.4). El proceso ácido parece que
solo produce una reorganización física de las estructuras del colágeno, con un
mínimo de cambios hidrolíticos. En consecuencia hay solo un incremento ligero
de los grupos amino-primarios y de los grupos carboxilo libres. El peso molecular
medio de los productos obtenidos en el proceso ácido es de 70.000 – 90.000,
excepto en el caso de las vejigas natatorias del esturión, en que se han dado
pesos moleculares del orden de 250.000.

Después del tratamiento ácido, el colágeno se extrae siguiendo el mismo

procedimiento que el proceso alcalino, excepto que las cortezas de cerdo se
pueden extraer empezando a menor temperatura que las pieles de vaca. La
filtración también es más fácil. La desecación de los extractos también se
completa igual que en el proceso alcalino.

La gelatina obtenida a partir de las cortezas de cerdo tiene una mayor resistencia
de los geles y más transparencia y mejor color que la obtenida de las pieles de

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 Colas y gelatinas
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vacuno en el proceso alcalino. De las sinovias se consigue también un buen

producto y usualmente se hacen múltiples extracciones. La decantación y
clarificación de las sinovias se hace a 50 – 60°C y se consigue un extracto
bastante claro. Si se utilizan ácido sulfúrico o sulfuroso los extractos están más
turbios y puede que sea necesario someterlos a filtración o floculación. La
desecación de los extractos de sinovias se puede hacer en secadores de tambor
aunque se consigue un producto de mayor calidad desecándolos por el
procedimiento del túnel de enfriamiento y desecación.

El isinglas se extrae en agua a 55 – 60°C durante 4 – 6 horas. Las materias

primas antiguas pueden requerir una segunda extracción. Los extractos se filtran,
se concentran por centrifugación en flujo continuo y se evaporan a vacío.
Después se desecan en tambor o se enfrían (5 – 10 °C) y se desecan en túneles
(60 – 70 °C) hasta un 8 – 10 % de humedad.

Parece que la gelatina obtenida en el proceso ácido mantiene muchos de los

enlaces cruzados del colágeno y se ha sugerido que este tipo de producto reciba
el nombre de colágeno fundido soluble. Con el pre-tratamiento ácido se consigue
una gelatina con un punto isoeléctrico de 8.9 ya que se considera que el proceso
ácido solo consigue provocar reorganización física de la estructura del colágeno
con un mínimo de cambios hidrolíticos y en consecuencia solo hay un pequeño
incremento de grupos amino primarios y escasos grupos carboxílicos libres.

El material mantenido en ácido se somete a una serie de cocciones. La

extracción inicial se hace aproximadamente a 60ºC y la temperatura se eleva en
5 – 10ºC en cada extracción sucesiva. Comercialmente se realizan de 8 – 10
extracciones y los productos se desecan rápidamente para prevenir su
degradación y la contaminación microbiana. Cada extracto desecado se clasifica
de acuerdo con su resistencia de los geles y viscosidad, mezclándose diversos
productos para conseguir las propiedades deseadas.

Las gelatinas obtenidas en los procesos ácido y alcalino son distintas y por lo
tanto los productos no son sustituibles sin más el uno por el otro en una misma
aplicación comercial.

Propiedades físicas de la gelatina

Viscosidad

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 Colas y gelatinas
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Por encima de 35-400C, en que la temperatura es bastante alta para impedir la

agregación molecular debida a las fuerzas de gelificación, la viscosidad de las
soluciones de las distintas gelatinas depende de la concentración y la
temperatura, de la misma forma que para una serie de polímeros homólogos. Aun
cuando los resultados deben determinarse empíricamente la relación entre
viscosidad con la temperatura o con la concentración forman una serie uniforme y
no se cruzan uno con otro. A cualquier concentración normalizada la viscosidad
de la solución de una indicación medianamente exacta del peso molecular, al
menos para gelatina de punto isoeléctrico similar.
La viscosidad de las soluciones de gelatina se ve afectada también por el pH y
por la presencia de sales. Estos efectos que son relativamente pequeños a
concentración normal son muy marcados en soluciones diluidas. Por ejemplo con
soluciones del 0.2% de una gelatina desionizada de punto isoeléctrico 5.1 el
incremento de viscosidad debido a la gelatina era seis veces mayor a pH 3 que a
pH 5. Tales efectos se explican por el desarrollo de las moléculas de gelatina,
debido a la repulsión de los grupos ionizados al variar la carga de las moléculas.
Estas repulsiones iónicas se reducen en presencia de electrolitos. Al decrecer el
pH por debajo del correspondiente punto isoeléctrico, la molécula se dilata al
principio y aumenta la viscosidad debido a la carga creciente de las moléculas.
Por debajo de pH 3, al aumentar la cantidad de electrolito se reduce de nuevo la
viscosidad.
A temperaturas por debajo de 35-400C, las moléculas comienzan a agregarse
bajo la acción de las fuerzas de gelificación y la viscosidad de las soluciones
aumenta con el tiempo y puede ser no newtoniana.

Rigidez de los geles

La rigidez de los geles depende de la concentración de gelatina, tiempo de

maduración, ph y temperatura. Los cambios en la concentración afectan de forma
similar a todas las gelatinas, dependiendo la rigidez aproximadamente del
cuadrado de la concentración de la gelatina. La variación en la rigidez de los
geles con el tiempo también sigue un curso similar con diferentes gelatinas. Por
ejemplo con gelatinas de alta calidad, la rigidez de los geles madurados durante
24h a 100C aumenta a aproximadamente 0.4% por hora aunque la mitad del valor

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 Colas y gelatinas
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que corresponde a las 24h se alcanza en una hora. La rigidez sigue aumentando
lentamente durante un largo periodo.
La rigidez de los geles depende del ph de una manera no totalmente predecible.
Con las gelatinas de bajo punto isoeléctrico, la rigidez cambia poco entre ph 5 y
ph 9, pero decrece bruscamente por debajo de ph 5. Estos efectos son mas
pronunciados con geles de poca consistencia. La rigidez depende mucho de la
temperatura, pero la relación es compleja y varia de una concentración a otra. Así
con geles preparados a partir de dos gelatinas diferentes, uno puede tener la
rigidez mas alta a 100C y el otro a 200C. Tales efectos son mas pronunciados
cuando los puntos de fusión de los geles son muy diferentes, puesto que en
general, la velocidad de cambio de la rigidez con la temperatura aumenta cuando
se esta próximo al punto de fusión. El punto de fusión puede definirse como la
temperatura a la cual la rigidez se hace cero.
Por encima de un cierto peso molecular, la rigidez de un gel madurado a 0 0C es
independiente del peso molecular de la gelatina. Por debajo del valor critico del
peso molecular, la rigidez cae bruscamente a cero. Con la gelatinas normalmente
que tienen una amplia distribución de pesos moleculares, la rigidez depende del
peso molecular solo en cuanto concierne a la proporción de moléculas que
tienen pesos moleculares por debajo del valor critico. Este valor critico se eleva
cuando la temperatura a la cual se mide la rigidez, de modo que cuando al
temperatura se aproxima al punto de fusión de la gelatina, la rigidez se hace cada
vez mas dependiente del peso molecular. Estos efectos se muestran claramente
fraccionando una gelatina mediante precipitación con alcohol. Todas las
fracciones excepto las de peso molecular mas bajo, tienen la misma rigidez a
00C. Esta rigidez da una medida de las características de gelificación intrínsecas
de la gelatina considerada. La característica estructural determinante de este
factor de gelificación no se conoce, pero puede modificarse durante la
fabricación. En general las condiciones de degradación durante la fabricación son
tales que el peso molecular y el factor de gelificación disminuyen de forma que
en las gelatinas comerciales se observa frecuentemente cierta relación entre
rigidez y viscosidad. Esto se hace más marcado con productos de calidad inferior,
en lo que puede haber un gran proporción de moléculas con pesos moleculares
por debajo del valor critico de formación de gel. La degradación en medio ácido

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 Colas y gelatinas
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disminuye el peso molecular sin afectar el poder de gelificación. En medio neutro

o alcalino disminuyen tanto el peso molecular como el factor de gelificación.
Esta claro que la baja rigidez obtenida con material de peso molecular muy bajo
resulta del acortamiento de cadenas hasta el punto en que ya no pueden tomar
parte de manera efectiva en la formación del gel. Algunos autores (ferry) sugieren
que la gelificación es el resultado del encadenamiento de moléculas en regiones
de la cadena mas bien limitada, no se formara retículo alguno cuando la cadena
contenga solamente dos o menos de tales regiones, lo que puede ocurrir cuando
el peso molecular es alrededor de 20000. La naturaleza de las regiones capaces
de formar enlaces puede relacionarse con la estructura del aminoácido. Si la
forma de unión entre los grupos
-CO y –NH de cadenas vecinas es un enlace de hidrogeno múltiple, solamente
las regiones libres de cadenas laterales voluminosas y con carga son capaces de
formar eslabones fuertemente estables.
La rigidez referida es el modulo de rigidez para pequeñas deformaciones. Las
tensiones finales de rotura para geles que tienen la misma rigidez pueden ser
muy diferentes y dependen del peso molecular.

La fusión de los geles y la solidificación de soluciones

Las propiedades de la gelatina durante las transformaciones sol/gel y gel/sol son
difíciles de investigar debido a que con el tiempo cambian. La medida ha sido
principalmente la temperatura de fusión de los geles y la temperatura o tiempo de
solidificación de las soluciones. En la gelatina, estos cambios no tienen lugar a
temperaturas bien definidas, como sucede en las sales puras. Los resultados
dependen de las mismas variables que la viscosidad y la rigidez, pero dependen
también del método de medida y en particular, de la velocidad de variación de la
temperatura durante la medida.

Punto de fusión

Cuando un gel se calienta muy lentamente cerca del punto de fusión, tienen lugar
variaciones en la estructura del gel que afecta la fusión, se ha demostrado que el
punto de fusión de los geles es máximo cuando han sido madurados durante
largos periodos a una temperatura próxima al punto de fusión. Después de este
periodo de maduración, enfriando el gel hasta una temperatura baja, lo cual
aumenta en gran manera la rigidez, no varia el punto de fusión. La estructura

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formada a la alta temperatura de maduración controla el punto de fusión y

persiste durante el periodo en el cual se forma y se rompen nuevos enlaces si el
gel se enfría y se calienta de nuevo. El punto de fusión depende del enlace mas
fuerte en el gel, mientras que la rigidez a una temperatura dada depende del
numero total de enlaces que existen a esa temperatura. Los fuertes enlaces
formados cuando las geles se maduran a temperaturas próximas al punto de
fusión, en las que el retículo del gel esta abierto y las moléculas individuales
tienen mayor movilidad, son probablemente resultado de un sistema de enlaces
de hidrogeno altamente conjugados que pueden formarse mas fácilmente en
estas condiciones.
Cuando la temperatura se eleva hasta el punto de fusión, de forma que se rompa
el retículo del gel, las moléculas no se dispersan una a una sino que permanecen
formando agregados, estos agregados pueden persistir durante un tiempo
considerable, aun a temperaturas de algunos grados por encima del punto de
fusión.

La formación de geles. Agregación molecular

La solidificación de las soluciones de gelatina para formar un gel cuando la
temperatura disminuye, esta precedida por la formación de grandes agregados
moleculares y un consiguiente aumento en la viscosidad de la solución. Según va
avanzando la solidificación, los agregados empiezan a unirse entre si y la
solución se hace visco elástica. Finalmente solidifica en un gel que tiene muy
poca tendencia a fluir bajo carga. La agregación de moléculas de gelatina se
puede estudiar mas fácilmente en soluciones frías que estén demasiado diluidas
para gelificarse. Se ha demostrado que a una temperatura dada, el tamaño de los
agregados depende de la concentración de la solución de gelatina de la cual
proceden; pero que una vez formados son relativamente estables y permanecen
como antes, individuales si la solución se diluye. Esto indica la existencia de
cierta forma de unión múltiple tal como enlaces de hidrogeno múltiples y esta de
acuerdo también con la histéresis normalmente observada en las solidificación y
fusión de la gelatina, por lo cual el punto de fusión es mayor que el punto de
solidificación.
El punto de solidificación de las soluciones de gelatina se determina dejando
soluciones durante un largo periodo y determinando la temperatura máxima a la

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 Colas y gelatinas
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que se forman los geles. Otra medida que se hace con frecuencia es el tiempo de
solidificación de las soluciones a temperatura inferior al punto de solidificación.
El método más satisfactorio es determinar el tiempo de solidificación de una gota
que se ha enfriado rápidamente, hasta la temperatura a la que ha de medirse el
tiempo de solidificación.

Propiedades químicas de la gelatina

Las solucione de gelatina no son precipitadas ni por los ácidos, ni por los ácidos,
sulfato de cobre, etc.
El formaldehído endurece la gelatina. Los taninos precipitan la gelatina de una
solución acuosa. Las sales de cromo no ejercen acción alguna sobre las
gelatinas en la oscuridad, pero a la luz se insolubilizan, propiedad que se aplica
en fotografía.

Colas
Preservación de la calidad de la cola
La viscosidad y la resistencia de gelatina de la cola no son propiedades
completamente estables y pueden empeorarse si las soluciones se manejan
indebidamente. Se dice que la cola se degrada, lo que tomado en sentido literal
significa que se reduce de una calidad mas alta a otra mas baja. La degradación
se origina por calentamiento prolongado o por acción de bacterias y
microorganismos. Por lo tanto se debe evitar todo calentamiento innecesario. Por
lo general es tan indeseable como innecesario calentar las soluciones de cola por
encima de 600C, a esta temperatura la viscosidad y la resistencia de la gelatina
pueden decrecer en un 0,2-1,0% por hora, dependiendo de la calidad y de las
enzimas bacterianas presentes. A 800C la velocidad de degradación es
aproximadamente es aproximadamente cuatro veces mayor que a 60 0C. En
soluciones en ebullición la degradación es muy rápida. A temperaturas próximas
a 400C la degradación térmica es muy lenta, pero la degradación puede ser
todavía rápida si existen bacterias. Las colas modernas contienen generalmente
preservativos que impiden el crecimiento de bacterias, aunque puede haber
todavía variaciones en la velocidad de degradación entre las colas de la misma
calidad, debidas a la presencia de enzimas bacterianas, las cuales pueden
causar degradación incluso cuando se inhiba el posterior crecimiento

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 Colas y gelatinas
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bacteriológico. Es aconsejable no confiar enteramente en la acción de los

preservativos y siempre que sea posible, preparara las colas en series
separadas, a fin de no mezclar una cola nueva con materiales viejos y
posiblemente contaminados.

III. MATERIALES Y REACTIVOS

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Material Cantidad Descripción

1 Vaso de precipitado 2 1000ml
2 Vaso de precipitado 4 100ml
3 Probeta graduada 2 50ml
4 Embudo de decantación 1 250ml
5 Varilla 1 Vidrio
6 Cepillo para tubo de ensayo 1 -
7 Pipetas 2 10ml
8 Hornilla 2 Eléctrica
9 Secador 1 Eléctrico
10 pHmetro 1 Digital
11 Mortero 1 Porcelana
12 Kitasato 1 Vidrio
13 Embudo Buchner 1 Plástico
14 Tubo Pitot 1 -
15 Papel filtro 2 -
16 Pizeta 1 Plástica
17 Termómetro 1 -10ºC/110ºC
18 Espátula 1 Metálica
19 Balanza 1 Analítica
20 Olla de aluminio 1 2000 ml
21 Cronómetro 1 Digital
22 Regla 1 Metálica
23 Esfera metálica 1 Acero

Reactivo Cantidad Descripción

1 Cal 50g Apagada
2 Ácido clorhídrico 250ml Diluido
3 Hexano 10ml Puro
4 Peróxido de hidrógeno 20ml Medicinal
5 Ácido orto fosfórico 1ml Concentrado
6 Hidróxido de sodio 1ml Concentrado
7 Ácido clorhídrico 1ml Concentrado
8 Sulfato de cobre (II) 1g Pentahidratado
9 Formaldehído 1ml Puro
10 Cromato de potasio 0.5g Cristales

IV. PROCEDIMIENTO

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1. ENCALADO: Previamente a esta

etapa, se preparó la materia prima (pata de res, aproximadamente 1
kilogramo), mediante un lavado y cortado en trozos pequeños (después del
cual y eliminando los huesos, la masa era aproximadamente de medio
kilogramo). El proceso de encalado consiste en el reposo de la materia prima
en un baño alcalino de cal apagada (50g en 2 litros de agua); el fin de este
proceso es la eliminación de diversas impurezas que posee la materia prima.
La duración de este proceso fue de 24 horas.

2. DESENCALADO: Consiste en la
eliminación de la cal en la muestra mediante baños con abundante agua,
específicamente se quiere eliminar la cal adherida o absorbida por la piel en
su exterior, la cal en los espacios interfibrilares y como parte final la cal que
se hubiera combinado con el colágeno.

3. TRATAMIENTO ACIDO: Se trató la

muestra con 300ml de ácido clorhídrico diluido en 1500ml de agua, que
fueron suficientes para cubrir la muestra, mediante este proceso se buscó
neutralizar la cal restante en la muestra. El proceso duró una hora.

4. LAVADO: Consiste en la eliminación

de ácido clorhídrico de la muestra mediante baños con abundante agua.

5. COCCIÓN: Consiste en colocar la

muestra en agua y hacer hervir la mezcla para extraer el colágeno (extracción
sólido-líquido) en una solución caliente de agua. Conforme se realiza esta
extracción el colágeno se hidroliza por el constante calentamiento
C102 H 149 N 31O38  H 2 O  C102 H 153 N 31O39

Colágeno Gelatina
Se realizó el proceso de cocción durante 6 horas aproximadamente a
temperatura de ebullición del agua a presión atmosférica de 495mmHg, bajo
una temperatura ambiental de 11ºC a 13ºC. El caldo obtenido tiene
consistencia viscosa y color blanquecino turbio, además de grasa insoluble
en su superficie. El volumen de caldo obtenido fue de 300ml.

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6. BLANQUEADO: Se trató el caldo con

20ml de peróxido de hidrógeno (concentración 10%V/V) mientras se
calentaba a baño maría. Posteriormente se agregaron 3 ml de ácido fosfórico
de una concentración de 85% m/m a fin de precipitar las impurezas restantes.

7. FILTRADO: Se realizó una filtración

al vacío del caldo durante 40 minutos, cuidando de que la temperatura sea
alta (aproximadamente 64ºC) para evitar la coagulación del caldo. El filtrado
obtenido tuvo un volumen aproximado de 255ml, presentando un color
blanquecino transparente, libre de grasa.

8. EXTRACCIÓN: Se realizaron dos

extracciones del caldo, cada uno con 6 ml de hexano como solvente -cuya
fase se presentaba en la parte superior del embudo de decantación-,
diferenciándose del caldo filtrado por su color transparente. Para la primera
extracción se uso éter dietílico como solvente, pero no se observó diferencia
entre las fases.

9. EVAPORACION: Se evaporó el
hexano en baño maría, hasta alcanzar un volumen mínimo, obteniéndose una
solución viscosa y transparente.

10. SECADO: Se coloca la muestra

anterior en un vidrio de reloj, y éste en un horno secador, a una temperatura
de 120ºC durante 30 minutos; al cabo de los cuales se obtuvo una muestra
cristalizada y compacta de gelatina pura, cuya masa era de 0.81g.

11. MOLIDO: Con la ayuda de una varilla

se procedió a pulverizar el sólido, obteniéndose un polvo blanco y muy fino.

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Cal Encalado Pieles

Agua Desencalado

Tratamiento
HCl diluido ácido

Agua Lavado

Colágeno

Cocción

H2O2 Blanqueado

Filtrado

Hexano Extracción

Evaporación

Secado

Molido

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V. DATOS EXPERIMENTALES
COCCIÓN
Primer ensayo
# hora / T(ºC) M (g) V (ml)  (g/ml) pH
1º / 88 43.23 44.00 0.98 7.42
2º / 85 42.38 43.00 0.99 10.01
3º / 86 42.35 43.50 0.97 9.02
4º / 88 42.74 44.00 0.97 9.03
5º / 88 42.40 43.00 0.99 8.64

Segundo ensayo
# hora / T(ºC) M (g) V (ml)  (g/ml) pH
1º / 88 50.81 50.00 1.02 4.33
2º / 88 50.90 50.00 1.02 5.40
3º / 88 50.59 50.00 1.01 5.92
4º / 88 28.75 30.00 0.96 5.84
5º / 88 30.59 30.00 1.02 7.23
6º / 88 30.93 31.00 1.06 6.93

FILTRACIÓN
Volumen inicial del caldo : 300ml
Volumen del filtrado : 255ml
Temperatura de filtración : 64ºC
EXTRACCION
Volumen de la muestra a extraer : 255ml
Volumen del solvente (hexano) : 6 ml
Número de extracciones : 2
Masa del extracto 1 : 4.58g
Masa del extracto 2 : 5.93g
SECADO
Masa de la gelatina seca . 0.81g

PROPIEDADES QUIMICAS
Ensayo con hidróxido de sodio: Al disolver 0.65g de hidróxido de sodio en 10
ml de agua, y agregar polvo de gelatina, no se observa ningún cambio o reacción
aparente.

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Ensayo con ácido clorhídrico : Se agregaron 3 ml de ácido clorhídrico

concentrado (35% m/m) a una muestra de gelatina en polvo, mostrándose un
desprendimiento de gases blancos.
Ensayo con sulfato de cobre : Se disolvió 0.36 de sulfato de cobre
pentahidratado en 10ml de agua. Al agregar una muestra de polvo de gelatina, se
observan cristales azules que precipitan de la solución.
Ensayo con cromato de potasio: Se disolvió 0.33g de cromato de potasio en 5
ml de agua. Al agregarlo gelatina el polvo no se observa ningún cambio ni
reacción.
Ensayo con formaldehído : Al agregar 5 ml de formaldehído a una solución de
gelatina, no hubo ningún cambio.

VI. CALCULOS Y RESULTADOS

OBTENIDOS
Calor aplicado para la cocción.-

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Calores suministrados en la cocción

TEb 88.00ºC

Ql
T0 13.07ºC
Qs
0ºC

Qs  mCpT Qs = calor sensible

Kcal Ql = calor latente
Qs  1Kg (0.425 )(88  13.07)º C
Kg º C m. = masa de la materia
Qs  31.84 Kcal prima
Cp = capacidad calorífica
e  75.73%  Eficiencia térmica del proces  T = variación de
temperatura
Extracción de la gelatina.-  = calor específico
Qt = calor total requerido
para la cocción.
1 W = trabajo utilizado en el
me  m0 ( )n
V1 procedimiento.
1 K D
V2 n.= número
m.e= masa extraída de moles.
teórica
m.0= masa inicial cal
a extraer.
V2 m R= 1.87
KD  ( n 0  1) KD = ctte de reparto. º Kmol
V1 me V1 = volumenT fdel
 hexano
Temperatura final al
255.00ml 270.30 g V2 = volumen del colágeno
terminar la cocción.
KD  (  1)  = rendimiento
T0 = temperatura inicial a la
6.00ml 0.81g
que empezó la cocción.

K D  733.87

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me
V1
KD 
m0  me
V2
K D  V1  m0
me 
V2  ( K D  V )1
773.87  6ml  270.3g
me 
255ml  (733.87  6ml )
me  255.51g

VII. GRAFICOS

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VIII. COMPARACIÓN CON DATOS

BIBLIOGRÁFICOS

Control del pH de los caldos

Según la bibliografía, las condiciones óptimas para la extracción de la gelatina en

cuanto a pH, se indica que éste debe fluctuar entre 4 y 8, es decir, puede tener
un marcado carácter básico o una leve alcalinidad. Según se muestra en los
tiempos de cocción de los caldos, cada hora hay una variación de pH. Para la
primera experimentación, se tiene un pH final de 8.63, que no sería óptimo para
la extracción. En cambio, el caldo de la segunda experimentación presenta un pH

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de 6.93, que es adecuado a la extracción. La acidez de esta última

experimentación se debe principalmente al exceso de ácido clorhídrico diluido
que se ha usado en el tratamiento ácido.

Rendimiento del proceso y propiedades físicas

Como se aprecia en RESULTADOS OBTENIDOS, el rendimiento para el proceso

de obtención de la gelatina es de 0.32%, que es apreciablemente bajo frente a
los rendimiento óptimos (de los procesos industriales) de entre el 40%-50%
respecto de la materia prima. Según lo investigado, las mayores fuentes de
colágeno son los tendones u otras fibras de sostén.
Se han apresurado bastante algunos procesos, como el encalado (que para un
acondicionamiento óptimo debe durar entre 3 – 4 semanas), que es vital para
facilitar la extracción del colágeno.
A pesar de eso, se ha logrado obtener una porción apreciable de gelatina sólida y
en polvo, cabe señalar que de calidad fina pues el polvo formado muestra esta
característica señalada en la bibliografía.

Análisis de los solventes

Constante Temperatura de
Disolvente Densidad (g/ml)
dieléctrica ebullición (ºC)
Hexano 1.9 0.66 89
Éter de petróleo 2.0 - 45
Ciclohexano 2.0 0.78 81.4
Benceno 2.3 0.88 81.8
Tolueno 2.4 0.86 110.6
Tricloroetileno 3.4 - -
Éter dietílico 4.3 - 36
Cloroformo 4.8 - -
Acetato de etilo 6.0 - -
2-propanona 10.3 0.87 56
Acetona 20.7 0.90 56
Etanol 24.3 0.79 78

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Metanol 32.6 0.79 66

Agua 78.0 1.00 88

El uso del éter como disolvente no fue

factible, pues éste se disolvía en el caldo H5C2 C2H5
filtrado caliente. Por lo tanto, no se mostraban
fases claramente diferenciadas. Analizando la O
molécula de éter dietílico, se observa que hay Dietil éter
un centro de alta densidad electrónica cerca
al oxígeno.
Por ello, se puede considerar la molécula éter dietílico como una molécula
parcialmente polar, como se observa la tabla, su constante dieléctrica es de 4.3.
De todo lo explicado, se puede concluir que el éter es parcialmente soluble en
agua, pero (en el experimento) se ha disuelto casi en su totalidad, pues el
volumen de agua era grande (200ml), además estaba caliente, lo cual aumenta
su solubilidad.
En cambio, el hexano, tiene una cadena de 6 carbonos, que presentan mayor
electronegatividad que los átomos de hidrógeno, con una diferencia aproximada
de 0.4. Considerando además que a mayor cadena hay menor polaridad, se
considera que el hexano es un solvente no polar por excelencia, siendo óptimo
para la extracción de la gelatina de la fase acuosa. Pues la molécula de la
gelatina consiste de una larga cadena de aminoácidos, es decir, una larga cadena
carbona heterogénea de carbono, nitrógeno, oxígeno e hidrógeno.

Propiedades químicas
La gelatina en solución, teóricamente, no debería ser precipitada ni por los
ácidos, bases, sulfato de cobre. La experimentación con el hidróxido de sodio
concentrado no ha mostrado alguna contradicción. La agregación del ácido
clorhídrico concentrado demostró un desprendimiento de vapores blancos,
probablemente producidos por la reacción de los grupos amino de los
aminoácidos con el ácido clorhídrico, mediante la formación del cloruro de
amonio gaseoso. La adición de una solución de gelatina a una solución
concentrada de sulfato de cobre, trae la precipitación de los cristales de sulfato
de cobre, además, la mezcla adquiere inmediatamente una consistencia viscosa.

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El formaldehído concentrado debería producir el endurecimiento de la gelatina,

pero no se ha observado nada apreciable al agregar éste a una solución de
gelatina.
El cromato de potasio no ejerce ninguna influencia oxidante sobre la estable
molécula de gelatina.

IX. OBSERVACIONES

 El bajo rendimiento del proceso

de obtención de gelatina se debe sobretodo a que se han acortado la
duración de los procesos de encalado y cocción, siendo el más influyente el
proceso de encalado, pues la alcalinidad hace que las sustancias distintas del
colágeno como las queratinas, globulinas, muco polisacáridos, elastina,
musinas, albúminas y el mucus se modifiquen, haciéndose más solubles.
También las grasas se convierten en productos polares. De este proceso, a
veces se puede dar una modificación del colágeno debido a la alta

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concentración de la cal en la solución, que vuelve al colágeno más soluble en

agua y entonces se perdería estas sustancias por el lavado.

 La duración de la cocción
determina la cantidad de colágeno que se hidroliza, para muestras grandes,
se recomienda una cocción de más de 8 horas con temperaturas entre 70 y
80ºC. Nuestra muestra ha sido sometida a cocción durante 6 horas a
temperatura de ebullición del agua (88ºC), la influencia de esta temperatura
puede haber modificado la gelatina volviéndola cola y bajando en
rendimiento.

 El número de extracciones
realizadas al caldo filtrado han sido 2, debido sobretodo al no malgastar
reactivos de alta pureza (hexano con 99% de pureza). Según el laboratorio de
extracción se recomiendan 5 extracciones para extraer casi la totalidad del
soluto.

X. CONCLUSIONES

 La operación fundamental para el proceso de obtención de la gelatina es la

extracción. El primer paso es una extracción sólido-líquido, es decir, un paso
del soluto -que inicialmente se encuentra en un cuerpo sólido- a una solución,
el defecto de este proceso es que la similitud del colágeno y las impurezas,
por lo que muchas de estas se entremezclan con el colágeno. El segundo,
consiste en la extracción líquido-líquido, es decir, el paso de la gelatina de un

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solvente (agua caliente) a uno que lo disuelve en mayor proporción (hexano);

este segundo proceso se gobierna principalmente por la constante de reparto
kD que para nuestro caso es de 733.87, lo que indica que el hexano disuelve
grandemente a la gelatina, en cambio, el agua, la disuelve en poca cantidad.

 La gelatina es un polvo blanco, en forma de cristales muy finos. Su

estructura presenta una cadena heterogénea de carbono, nitrógeno, oxígeno
e hidrógeno, pues en realidad, es una cadena larga de aminoácidos
(principalmente glicina). Debido a la presencia de los átomos electronegativos
fuertes (oxígeno y nitrógeno), la cadena carbonada presenta cierta polaridad,
la suficiente como para poder disolverse en agua fría en condiciones
normales. La molécula de gelatina es en general muy estable, presenta
reactividad casi nula ante los ácidos y bases fuertes, las sales metálicas, los
oxidantes energéticos, etc. Como casi toda moléculas orgánica, combustiona
fácilmente, presentando el característico olor de los compuesto nitrogenados
quemados.

 Durante el proceso de obtención del es importante mantener el pH de los

caldos dentro de un intervalo de 5 -8, para una mejor obtención del producto.
En caso de un pH menor a 5, se produce una hidrólisis descontrolada de la
gelatina, produciéndose moléculas más polares siendo de esta forma más
soluble en el agua. El proceso ácido da una gelatina con un punto isoeléctrico
de 8.9 (margen 8.5 – 9.4). El proceso ácido parece que solo produce una
reorganización física de las estructuras del colágeno, con un mínimo de
cambios hidrolíticos. En consecuencia hay solo un incremento ligero de los
grupos amino-primarios y de los grupos carboxilo libres.
 Los procesos estudiados y realizados en este proyecto son una vista en
miniatura de los procesos industriales que comprende la industria de la
gelatina. Como se ha verificado por experimentación en el laboratorio, las
condiciones recomendadas en cada uno de estos (duración del proceso,
temperatura a la que se realiza, la presión atmosférica, etc.) son factores muy
importantes, ya que de éstos depende el obtener un producto de calidad.

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XI. BIBLIOGRAFIA

 Lacorte, Gini – QUIMICA INDUSTRIAL

 Blindell – BIOQUIMICA AGROINDUSTRIAL

 Editorial Acribia. Biblioteca Darío Echandía – SUBPRODUCTOS

CARNICOS

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 Editorial Acribia. Biblioteca Darío Echandía – TECNOLOGIA DE LOS

PRODUCTOS CARNICOS

 Brewster, Ray Q. – Vanderwerf, Calvin A. – McEwen, William E. - CURSO

PRÁCTICO DE QUÍMICA ORGÁNICA

XII. ANEXOS

Estudio de la estabilidad térmica de la red del colágeno

La desnaturalización del colágeno, es decir su paso de estructura ordenada
helicoidal a estructura amorfa tipo gelatina se puede medir por un calorímetro
diferencial programado. En efecto, esta transición provoca una reacción

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endotérmica que se traduce en un pico de absorción de calor, pues la superficie

es proporcional a la entalpía de desnaturalización del colágeno.
Con el fin de juzgar la influencia de un tratamiento cosmético con colágeno
nativo, Flandín y cols, aplicaron una emulsión O/W con 0,02% de colágeno en
rata en periodo de crecimiento, observando una modificación de las propiedades
térmicas de la red colagénica, apareciendo como "más joven".
Estudio de las propiedades biomecánicas de la piel:
Teniendo en cuenta que la red fibrosa y en particular las fibras de colágeno son el
elemento de la piel más importante desde el punto de vista mecánico, Flandín y
Herbage midieron diferentes parámetros (elasticidad, ruptura,...) en piel de ratas
aplicándoles una emulsión O/W con 0,02% de colágeno ácido soluble frente a
una emulsión placebo. Después del sacrificio del animal, se sometieron las
muestras de piel a la tracción de un dinamómetro Introom 1026, hasta su ruptura.
Se obtuvo una disminución significativa en la fuerza de rotura y en la estabilidad.
En conclusión, parece que en pieles jóvenes, el colágeno frena la evolución de
los parámetros físico-mecánicos y retarda así, el envejecimiento de la red fibrosa.

USO COSMETICO DEL COLAGENO

Actividad sobre la dermis

El colágeno aparece como un excelente factor de hidratación, un agente
susceptible de favorecer la suavidad y la elasticidad cutánea, también susceptible
de enlentecer la evolución de la edad de los parámetros físicos de la dermis, de
activar la regeneración tisular y reducir las irritaciones cutáneas. Así pues, los
colágenos ácido-solubles, con o sin telopéptidos, se emplean en preparación de
leches y cremas de tratamiento. Los colágenos liofilizados, se utilizan como
máscaras faciales para el mismo fin.
Actividad sobre los cabellos
El colágeno y sus hidrolizados se introducen en productos capilares como
agentes acondicionadores y protectores. El colágeno favorece la cohesión de las
escamas de la cutícula. Este efecto se traduce por una modificación de la
porosidad del cabello así como una mejora de su estado superficial.

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Por otra parte, el cabello tratado con colágeno nativo soluble puede elongarse en
un 6% superior a un cabello no tratado.
Actividad como vehículo
El colágeno ocupa un lugar privilegiado como biomaterial, al poseer la capacidad
de reticularse obteniendo matrices colagénicas con grado de solubilidad variable.
J. Cotte y H. Dumas, aplican la técnica de Prilling para conseguir micro esferas
que aprisionan activos insolubles o lipófilos y que dependiendo del grado de
reticulación pueden fundirse y romperse al aplicarlas sobre la piel cediendo
dichas sustancias. También se consiguen esferas resistentes para su uso en
peelings.

USO MEDICO DEL COLAGENO

La utilización del colágeno en el ámbito médico se fundamenta con las
propiedades siguientes:
-Contribución a la mejora de las propiedades mecánicas tisulares.
- Poder hemostático: las placas y los polvos de colágeno se utilizan en cirugía
para provocar la hemostasia.
- Crecimiento celular: los soportes de colágeno se utilizan como sustrato para
desarrollar cultivos celulares. Estos cultivos pueden conducir hacia la formación
de nuevos tejidos.
- Coadyuvante de la cicatrización: el colágeno bajo la forma de film, se utiliza en
el tratamiento de quemaduras y úlceras. Es biocompatible y biodegradable.
Las indicaciones más comunes para su uso son:
- Arrugas frontales profundas.
- Surcos glabelares y genolabiales acentuados.
- Arrugas peribucales.
Las placas de colágeno obtenidas por liofilización de un gel de colágeno nativo
se utilizan como:
- Rápido hemostático.
- Fuerte epitelizante.
- Favorecedor de la fijación y adhesividad de injertos y colgajos.
- Pueden usarse como implante de colágeno en bebidas, en una solución
fisiológica tamponada con fosfato y lidocaína.

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- Corrección de líneas de risc, glabelares, o verticales del entrecejo, comisuras

surco nasogeniano, mentonianas, etc., y en cicatrices acneicas o por traumas.

Aspectos básicos sobre adhesivos

Adhesivo:
Es un material capaz de mantener unidos dos materiales sólidos proporcionando
la fuerza de atracción física necesaria entre las dos superficies.
El material al cual se adhiere el adhesivo se denomina sustrato o adherente.
Composición: La naturaleza exacta de las composiciones no es difundida por los
fabricantes, pero la siguiente composición es típica de muchos adhesivos:
a) POLÍMERO: Forma la masa del adhesivo y contribuye a su resistencia en las 3
dimensiones.
b) SOLVENTE: debe estar presente para llevar el adhesivo al estado líquido.
c) CARGAS: Se agregan para reducir costos o mejorar ciertas propiedades como
la fluidez o la resistencia al despegue.
d) ADHESIVADORES: Sustancias que contribuyen al pegado mientras el
adhesivo está todavía húmedo o sin curar.
e) PLASTIFICANTES: Ablandan la película final del adhesivo e imparten
flexibilidad.
f) ADITIVOS VARIOS: Como, retardadores de inflamación, estabilizadores de
luz, colorantes y los agentes de control de viscosidad, son los casos más típicos.
MOLECULAS ADHESIVAS: Los adhesivos comerciales son una mezcla compleja
de moléculas a causa de los compuestos que se le agregan (COMPONENTES) .

CONDICIONES GENERALES PARA UNA BUENA ADHESIÓN

· El adhesivo en estado líquido debe tener menos tensión superficial que el
sustrato.
· El sustrato debe ser suficientemente rugoso, las asperezas superficiales
deben ser del orden del micrómetro.
· La viscosidad y condiciones de aplicación del adhesivo deberían ser tales
que las asperezas del sustrato sean mojadas completamente.
· Si se espera un medio agresivo, debe garantizarse la capacidad de enlaces
covalentes ya que estos contribuyen a la estabilidad de los átomos combinados.
CLASIFICACION:

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Según Requerimientos de uso:

Adhesivos Estructurales: aquellos que deben soportar una carga mayor que el
peso del adherente. Ej. : Secciones de las alas de aviones, partes de carrocerías
básicas de automotores.
Adhesivos de sostén: deben soportar solamente el peso de los adherentes. Ej. :
Adhesivos para azulejos, etc.
Adhesivos selladores: prevenir el pasaje de fluidos a través de una junta. Ej. :
Selladores para juntas de carrocerías, para parabrisas, etc.
Según Estabilidad al calor :
Adhesivos termoplásticos: aquellos que se ablandan y fluyen cuando son
calentados, y solidifican al enfriarse.
Adhesivos termoendurecibles: no se ablandan cuando son calentados, pueden
carbonizarse si son calentados a temperaturas elevadas pero no fluyen.
Según la Composición Química:
Fuentes animales: incluyen varios tipos de colas (de proteínas animales:
utilizadas por muchísimo tiempo para el encolado de objetos de madera,
obtenidas de cueros y huesos) y colas de caseína (proteínas de la leche:
prácticamente insolubles en agua, se usan en el pegado de paquetes de
cigarrillos y cintas de papel, etiquetas resistentes a la humedad e industria del
embalaje.)
Fuentes vegetales : incluyen los adhesivos basados en almidones (hidratos de
carbono : con agua caliente forma el engrudo) o dextrina (despolimerización del
almidón): el maíz es la mayor fuente de adhesivos a base de hidratos de
carbono, utilizados en la manufactura de cartones corrugados, acanalados y
otros productos del papel, tienen pobre cohesividad y pobre resistencia al agua.
También las gomas naturales y los adhesivos asfálticos.
Sintéticos: basados en materiales desarrollados por la industria química.

Pegamentos en general
La mayoría de los pegamentos posibilitan la unión al rellenar los huecos y fisuras
diminutos que existen normalmente en cualquier superficie, aunque sea muy lisa.
Los pegamentos son económicos, distribuyen la tensión en el punto de unión,

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resisten a la humedad y a la corrosión y eliminan la necesidad de remaches y

tornillos.
Su eficacia depende de varios factores, como la resistencia al encogimiento y
desprendimiento, la maleabilidad, la fuerza adhesiva y la tensión superficial, que
determinan el grado de penetración del pegamento en las minúsculas
depresiones de las superficies a unir. Los pegamentos varían según el propósito
con el que se vayan a utilizar. En la actualidad, estos objetivos incluyen el uso
creciente de pegamentos en cirugía y odontología.
Los pegamentos naturales han sido sustituidos en muchas aplicaciones por los
sintéticos, pero aún se siguen utilizando en grandes cantidades almidones,
gomas, celulosa, betunes y cementos de goma naturales.
Entre los adhesivos orgánicos derivados de proteínas naturales se encuentran
las colas (sustancias sólidas pegajosas) hechas de colágeno, un componente de
los huesos y tejidos conectivos de los mamíferos y peces; la cola de la albúmina
de la sangre, que se usa en la industria de la chapa de madera, y una cola hecha
de caseína, una proteína de la leche, que se emplea para pegar madera y en la
pintura.
Entre los pegamentos vegetales se encuentra los almidones y las dextrinas
derivadas de maíz, trigo, patatas (papas) y arroz, que se utilizan para pegar
papel, madera y tejidos; ciertas gomas como la goma arábiga, el agar y la algina,
que cuando están húmedas proporcionan adhesión a ciertos productos como los
sellos o timbres y los sobres engomados; los pegamentos de celulosa,
empleados para pegar pieles, tela y papel; los cementos de goma, y las resinas
como el alquitrán y la masilla.
Los pegamentos sintéticos, ya se utilicen solos o como modificantes de los
pegamentos naturales, tienen mejor rendimiento y una gama de aplicación más
amplia que los productos naturales. La mayoría de ellos contienen polímeros, que
son moléculas enormes formadas por un gran número de moléculas simples que
forman cadenas y redes fuertes enlazando las superficies en una unión firme.
Los pegamentos termoestables, que se transforman en sólidos duros y
resistentes al calor por la adición de un catalizador o la aplicación de calor, se
usan para pegar piezas metálicas de aviones y vehículos espaciales. Las resinas
termoplásticas, que pueden ablandarse con el calor, se usan para pegar madera,
vidrio, caucho o hule, metal y productos de papel. Los pegamentos

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elastoméricos, como los cementos de goma naturales o sintéticos, se utilizan

para pegar materiales flexibles a materiales rígidos.

Obtención de Gelatina Comestible - Secuencia de Procesos

Cortado: Se reduce el tamaño de los descarnes por medio de una máquina

cortadora para que el tratamiento sea más homogéneo.

Prelavado: Se efectúa un lavado preliminar para separar elementos extraños al

material

Tratamiento Alcalino: Se realiza ya sea con cal o con soda para preparar otros
contenidos (no proteínicos y proteínicos no colagénicos presentes) para su
separación en la próxima etapa.

Neutralización: Se lleva a cabo un lavado previo para remover los acompañantes

no deseables y una neutralización con Ácido.

Extracción: Se hace una extracción sólido-líquido a temperatura, en etapas

sucesivas, separando los distintos cortes que son sometidos a purificación
posteriormente.

Filtración: Mediante este proceso, realizado con tierras de diatomeas, se logra

dar a la gelatina la claridad y el brillo necesario para su utilización alimentaria,
farmacéutica y fotográfica.

Desmineralización: La gelatina atraviesa un lecho de resina de Intercambio

Iónico.

Evaporación: Se concentran los caldos como paso intermedio para llegar al

Producto final seco.

Esterilización: Se hace por medio de un chorro de vapor directo a presión y

posterior flameado.

Secado: En la etapa final se gelifica y seca el producto en un Túnel de secado

especial.

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Molienda: Se le da la granulometría adecuada

Envasado y Almacenaje: Constituyen las fases finales del proceso Productivo.

PROCEDIMIEMTO
ENCALADO

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DESENCALADO

COCCIÓN

BLANQUEADO

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FILTRADO

SECADO

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MUESTRA FINAL

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