UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL

“MARTIN LUTHER KING”

FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA
CIENCIAS BASICAS
AREA DE BIOQUIMICA

GUIA DE ESTUDIO

M.V. Enyerlin Reyes

UNIDAD CURRICULAR: BIOQUIMICA

I TRIMESTRE

UNIDAD I:

Tema 1: Carbohidratos

Tema 2: Lípidos

Tema 3: Aminoácidos

Tema 4: Péptidos y Proteínas

Tema 5: Tópicos especiales

Tema 6: Ácidos nucleicos

Tema 1 Carbohidratos

Generalidades

Los carbohidratos están ampliamente distribuidos en vegetales y animales

donde desempeñan funciones metabólicas y estructurales, los animales
pueden sintetizar algunos carbohidratos a partir de lípidos y proteínas.

El azúcar GLUCOSA es el carbohidrato más importante, la mayor cantidad de

carbohidrato dietético pasa al torrente sanguíneo en forma de glucosa o es
convertida en el hígado y a partir de ella, pueden formarse los demás
carbohidratos en el cuerpo, que tienen funciones específicas, por ejemplo:
glucógeno para almacenaje; ribosa en los ácidos nucleicos y galactosa en la
lactosa de la leche.

Clasificación de los carbohidratos

Monosacáridos

Son aquellos carbohidratos que no pueden ser hidrolizados en moléculas más

sencillas, pueden subdividirse en triosas, tetrosas, pentosas, hexosas, según el
número de átomos de carbono que posean, y en aldosas o cetosas según
contengan el grupo aldehídico o cetónico. Ejemplo:

Triosas C3 H6 O3

Tetrosas C4 H8 O4

Pentosas C5 H10 O5

Hexosas C6 H12 O6
Disacáridos

Carbohidratos que producen dos moléculas del mismo o de diferentes

monosacáridos cuando se hidrolizan. Ejemplo: sacarosa, maltosa y lactosa.

Oligosacáridos

Son los carbohidratos que por hidrolisis dan tres a seis moléculas de
monosacárido. Ejemplo: la maltotriosa compuesta por tres moléculas de
a-glucosa.

Polisacáridos

Carbohidratos que al ser hidrolizados producen más de seis moléculas de

monosacárido. Ejemplo: almidones y dextrinas.

Conceptos básicos

Esteroisomerismo: los compuestos que tienen la misma fórmula estructural

pero difieren en su configuración espacial.

Isomerismo: la presencia de átomos de carbono asimétricos.

Estructuras cíclicas piranosa y furanosa: esta terminología se basa en el hecho

de que las estructuras cíclicas estables de los monosacáridos, son similares a
la del pirano (forma hexagonal) y furano (forma pentagonal).

Disacáridos de mayor importancia fisiológica

Los disacáridos fisiológicamente importantes son la maltosa, sacarosa, lactosa

y trehalosa.

Azúcar Fuente Importancia clínica

Maltosa Digestión con amilasa o
hidrolisis del almidón. Cereales
germinantes y malta
Lactosa Leche, durante el embarazo En deficiencia genera
puede aparecer en la orina malabsorción que produce
diarrea y flatulencia.
Sacarosa Azúcar de caña y betabel, En deficiencia genera
sorgo, piña y zanahorias malabsorción que produce
diarrea y flatulencia.
Trehalosa Hongos y levaduras, es el
azúcar principal de la hemolinfa
de los insectos
Polisacáridos de mayor importancia fisiológica

Almidón

Homopolimero denominado glucosano o glucano, está formado por una cadena

a-glucosidica, constituido por amilosa y amilopectina, por hidrolisis produce
solo glucosa.

Glucógeno

Polisacárido almacenado en el organismo animal, se denomina como almidón

animal.

Inulina

Es un almidón que se encuentra en los tubérculos y raíces de las dalias,

alcachofas y del diente de león, por hidrolisis se obtiene fructosa.

Dextrinas

Son sustancias que se producen durante el proceso de desintegración

hidrolítica del almidón.

Celulosa

Constituyente del armazón de los vegetales, lo celulosa no puede ser digerida

por numerosos mamíferos, debido a la ausencia de una hidrolasa que ataca al
enlace beta, en el intestino de los rumiantes y otros herbívoros, existen
microorganismos que atacan al enlace beta, haciendo disponible a la celulosa
como fuente calórica.

Quinina

Polisacárido estructural de los invertebrados, se encuentra en los

exoesqueletos de los crustáceos e insectos.

Glucosaminoglicanos (mucopolisacaridos)

Están constituidos por carbohidratos complejos que contienen aminoazucares y

ácidos uronicos, cuando estas moléculas se unen a una molécula de proteína
se genera un peptidoglucano.

Tema 2 Lípidos

Generalidades

Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos unidos con los ácidos
grasos, tienen la propiedad de ser insolubles en agua, puesto que contienen
una predominancia de grupos no polares (de hidrocarburos), sin embargo los
ácidos grasos, algunos fosfolípidos, esfingofosfolipidos y en menor grado el
colesterol contienen grupos polares, por lo tanto parte de la molécula es
hidrófoba o insoluble en agua y parte hidrófila o soluble en agua, estas
moléculas se describen como antipáticas. En las interfaces aceite-agua se
orientan con el grupo polar en la fase acuosa y el grupo no polar en la fase
oleosa. Cuando se halla una concentración critica de lípidos polares en un
medio acuoso, estos forman micelas. Los lípidos son constituyentes
importantes de la alimentación, por su elevado valor energético, las vitaminas
liposolubles y los ácidos grasos esenciales, las grasas sirven como fuente de
energía cuando están almacenadas en tejido adiposo, como aislante térmico en
tejido subcutáneo y alrededor de ciertos órganos, y los lípidos no polares
actúan como aislantes eléctricos permitiendo la propagación rápida de las
ondas despolarizaste a lo largo de los nervios mielinizados.

Clasificación de los lípidos

Lípidos simples

Esteres de ácidos grasos con diversos alcoholes estos se subdividen en:

1. Grasas: esteres de ácidos grasos con glicerol.

2. Ceras: esteres de ácidos grasos con alcoholes monohídricos de elevado

peso molecular.

Lípidos complejos

Esteres de ácidos grasos que contienen otros grupos químicos además de

alcohol y del ácido graso. Estos se subdividen en:

1. Fosfolípidos: lípidos que contienen además de ácidos grasos y alcohol,

ácidos fosfóricos, estos se dividen en.

A. Glicerofosfolipidos: el alcohol es el glicerol.

B.Esfingofosfolipido: el alcohol es la esfingosina.

2. Glucolipidos (glucoesfingolipidos): lípidos que contienen ácido graso

esfingosina y carbohidrato.

3. Otros lípidos complejos: Sulfolipidos, aminolipidos, y lipoproteínas.

Cadenas saturadas: Sin dobles enlaces o ligaduras.

Cadenas no saturadas o insaturadas: Se pueden subdividir en

Ácidos monoinsaturados: Que contienen una doble ligadura.

Ácidos poliinsaturados: Que contienen 2 o más ligaduras.

 Eicosanoides: estos compuestos derivados de los ácidos grasos
eicosapolienoico (20-C) comprenden los prostanoides y los leucotrienos.

Principales fosfolípidos de importancia fisiológica

Fosfatidilcolinas

Son los fosfolípidos más abundantes de la membrana celular y constituyen la

reserva corporal más importante de colina, esta última es un neurotransmisor y
almacena grupos metilo lábiles.

Glucolipidos o glucoesfingolipidos

Están distribuidos ampliamente en todos los tejidos del cuerpo, particularmente

en tejido nervioso a nivel de la capa externa de la membrana plasmática donde
forma parte de los carbohidratos de la superficie celular. Contienen cerámicas
y azucares los dos más sencillos son:

Galactosilceramidas: glucoesfingolipidos abundantes en el cerebro,

encontrándose en menor proporción a nivel del resto del cuerpo, la
galactosilceramida puede convertirse a sulfogalactosilceramida que abunda en
la mielina.

Glucosilceramida: glucoesfingolipido sencillo predominante en los tejidos

extraneurales, pero también existe en el cerebro en pequeñas cantidades.

PEROXIDACION

La Peroxidacion (auto-oxidación) de los lípidos expuestos al oxigeno es la

causa de deterioro de los alimentos (genera rancidez) y deterioro de los tejidos
in vivo donde pueden causar cáncer, enfermedades inflamatorias,
ateroesclerosis, envejecimiento, etc. La Peroxidacion lipídica es una reacción
en cadena que genera un suministro continuo de radicales libres que inician la
Peroxidacion posterior.

Tema 3 Aminoácidos

Las células vivas producen macromoléculas, que sirven como componentes

estructurales, biocatalizadores, hormonas, receptores o reservorios de la
información genética. Las macromoléculas son biopolímeros constituidos por
unidades monomericas, para las proteínas derivados de los L –a-aminoácidos.
Aunque muchas proteínas contienen otras sustancias, además de aminoácidos
su estructura tridimensional y muchas de sus propiedades biológicas de
proteína están determinadas en gran parte por las clases de aminoácidos
presentes, el orden en el que están dispuestos y la relación espacial de un
aminoácido con otro.
Ciertos aminoácidos intervienen en la transmisión de impulsos en el sistema
nervioso; la glicina y el ácido glutámico. Los llamados aminoácidos esenciales
deben ser suministrados en la alimentación ya que el cuerpo no los sintetiza en
cantidades suficientes para el crecimiento y mantenimiento de la salud.

Grupos funcionales de los aminoácidos

Los aminoácidos contienen grupos funcionales amino y carboxilo, en un

a-aminoácido ambos están unidos al mismo átomo de carbono, en la
naturaleza se encuentran aproximadamente 300 aminoácidos solo 20 de ellos
están presentes en las proteínas de todas las formas de vida, vegetal, animal o
microbiana.

Clasificación de los aminoácidos basados en su polaridad

La polaridad de los aminoácidos está determinada según los grupos R estén

adheridos a los átomos de carbonos. Entre los aminoácidos no polares se
incluyen aquellos que poseen una cadena lateral con grupos grandes,
alifáticos, aromáticos o imino. Los aminoácidos de polaridad intermedia son
aquellos que poseen cadenas alquílicas cortas, grupos hidroxilos o sulfurados
no ionizables y amidas. Los aminoácidos polares son los de cadena lateral
ionizables.

Principal reacción de los aminoácidos

La formación del enlace peptídico, comprende la eliminación de un mol de agua

entre el grupo a-amino de un aminoácido y el grupo a-carboxilo de un segundo
aminoácido, para sintetizar la unión entre dos aminoácidos, primero debe
activarse el grupo carboxilo.

Tema 4 Péptidos y Proteínas

Péptidos

Un péptido consiste en dos o más moléculas de aminoácidos unidos por

enlaces peptídicos, los péptidos son de interés medico particularmente en el
área de endocrinología, debido a que muchas de las hormonas son péptidos y
pueden administrase a pacientes para corregir deficiencias, por ejemplo la
administración de insulina a pacientes con diabetes sacarina.

Cambios en la estructura primaria generan alteraciones biológicas

La sustitución de un solo aminoácido por otro en una sucesión lineal de 100 o

más aminoácidos puede reducir o suprimir la actividad biológica, generando
graves consecuencias, los errores metabólicos hereditarios pueden deberse a
dicho fenómeno.
Actividad fisiológica peptídica

Las células de animales, plantas y bacterias tienen una amplia variedad de

polipéptidos de bajo peso molecular (3 a 100 moléculas de aminoácidos) con
intensa actividad funcional, la mayor parte de las hormonas polipeptidicas de
mamíferos contienen solo enlaces peptídicos formados entre los grupos
a-amino y a-carboxilo de los 20 L-a-aminoácidos presentes en las proteínas.
Ejemplo:

El glutatión es un tripeptido atípico en el cual el glutamato N-terminal está unido

a la cisteína a través de un enlace peptídico no a, requerido por algunas
enzimas. El glutatión y la enzima glutatión reductasa participan en la formación
correcta de los enlaces bisulfuro de muchas proteínas y hormonas
polipeptidicas.

Proteínas

Las proteínas son polipéptidos de elevado peso molecular, las proteínas

simples contienen solo aminoácidos, las proteínas complejas contienen
además de aminoácidos materiales diferentes como el hem, derivados
vitamínicos, lípidos o carbohidratos. Las proteínas tienen un papel básico en la
estructura y función celular, los análisis de ciertas proteínas y enzimas que
circulan en sangre se emplean extensamente con propósitos diagnósticos.

Clasificación de las proteínas según sus características funcionales

Por solubilidad: sistema de clasificación basado en la solubilidad en agua o

soluciones salinas. Diseñado en 1907-1908 aun en uso.

Por forma general:

Proteínas globulares caracterizadas por estar plegadas en forma compacta y

con cadena polipeptidicas enrolladas ejemplo: insulina, albumina y globulinas
plasmáticas.

Proteínas fibrosas sus grupos de cadenas polipeptidicas están enrolladas en

un espiral o hélice y poseen entrecruzamientos a base de enlaces covalentes o
de hidrogeno, ejemplo: queratina, miosina y colágeno.

Por propiedades físicas según su origen en lipoproteínas a-1, a-2, beta y

landa, en base a sus densidades en VLDL, LDL, HDL y VHDL.

Aspectos de la estructura proteínicas

Estructura primaria se refieren al orden de los aminoácidos en la cadena o

cadenas polipeptidicas y a la ubicación de los enlaces disulfuros si están
presente.
Estructura secundaria hace referencia a las relaciones espaciales de los
aminoácidos colocados en una estructura primaria, pueden ser regulares o de
escasa conformación regular.

Estructura terciaria hace referencia al ordenamiento global la interrelación de

las diversas regiones y las moléculas individuales de aminoácidos en una
cadena polipeptidicas sencilla.

Estructura cuaternaria cuando las proteínas están constituidas por dos o más
cadenas polipeptidicas unidas mediante enlaces de hidrogeno, estas proteínas
se denominan oligomeros, y las cadenas polipeptidicas individuales de las que
están compuestas son denominadas protomeros, monómeros o subunidades
las proteínas oligomeros desempeñan funciones especiales en la regulación
intracelular.

Funciones principales de las proteínas

Función Proteínas (ejemplo)

Papel catalítico Enzimas
Contracción Actina, miosina
Regulación del Histonas, proteínas nucleares diferentes de las histonas
gen
Papel hormonal Insulina
Protección Fibrina, inmunoglobulinas, interferón
Papel regulador Calmodulina
Papel estructural Colágeno, elastina, queratina
transporte Albumina, hemoglobina, lipoproteínas, transferrina
La agregación de proteínas con funciones diferentes, conteniendo cada una
los cuatros ordenes de estructura, forman complejos macromoleculares
multifuncionales los cuales participan en el trasporte de electrones, biosíntesis
de ácidos grasos y el metabolismo del piruvato.

Estructuras que otorgan estabilidad

Los átomos de a-carboxilo y a- nitrógeno son unidos mediante un enlace

peptídico, la unión carbono nitrógeno es mediante un enlace doble, de manera
tal que a este nivel no hay rotación, más sin embargo en el resto de los enlaces
de la cadena peptídica si hay libertad de movimiento. El puente de disulfuro
que interconecta dos porciones de la cadena polipeptidicas genera el enlace de
cistina el cual es resistente a la desnaturalización de las proteínas, pero el
ácido performico y el b-mercaptoetanol separa las cadenas polipeptidicas sin
afectar la estructura primaria. Enlaces no covalentes también estabilizan la
proteína como son los enlaces de hidrogeno y los enlaces salinos o
electrostáticos, pero la desnaturalización de las proteínas por reactivos como
urea, dodecilsufato de sodio (SDS) ácidos débiles o álcalis, rompen los
enlaces no covalentes, pero no los peptídicos ni los puentes de disulfuro
Desnaturalización proteica

Consiste en la desnaturalización de la estructura primitiva, en forma física la

desnaturalización puede observarse como una conformación aleatoria, de una
cadena polipéptidica sin que se afecte su estructura primaria. Para una
proteína oligomera, la desnaturalización puede comprender la disociación de
los protomeros con o sin cambios anexos en su conformación.

La actividad biológica de la mayor parte de las proteínas es destruida por

ácidos o bases, minerales fuertes, calor, detergentes iónicos (anfipaticos),
agentes caotropicos (urea, guanidina), metales pesados o solventes orgánicos
generalmente las proteínas desnaturalizadas son menos solubles y a menudo
precipitan.

NOTA: el contenido para la evaluación teórica larga (I parcial) incluye tema 1-2-
3-4, tema 5, será evaluado mediante seminarios y tema 6 se evaluaran
mediante una evaluación teórica corta (quiz).

PONDERACIÓN:

I parcial 13 puntos

Seminario 5 puntos

Quiz 2 puntos

Total 20 puntos a evaluar en el primer trimestre.