Aminoácidos y estructura de

proteínas

Dra Vasthi López Palma, PhD

Departamento de Ciencias Biomédicas
Facultad de Medicina
2019
Objetivos de la Clase

Conocer y entender la estructura química de los aminoácidos y sus

características fisicoquímicas.

Conocer e integrar los diferentes niveles estructuras que conforman una

proteína.

Comprender como la estructura proteíca determina la funcionalidad de

una proteína

2
Metodología de la Clase

I. Parte

Clase. Aminoácidos y sus características.

Actividad Interactiva

II. Parte

Clase. Estructura de proteína

Actividad Interactiva

III. Parte
Evaluación cualitativa

3
 AMINOÁCIDOS

¿ Que son los aminoácidos ?

¿Que estructuras forman ?

4
Estructura química de un aminoácidos

5
6
Clasificación de los aminoácidos

7
8
Aminoácidos Alifáticos (apolar)

*Fuerte carácter hidrofóbico

9
Aminoácidos aromáticos

10
Aminoácidos polares sin carga

11
12
Aminoácidos polares con carga negativa

13
Aminoácidos polares con carga positiva

14
15
Aminoácidos no proteícos

16
Propiedades ácido-base de los aminoácidos

17
18
19
Enlace Peptidico
21
22
El enlace peptídico tiene una geometría plana

sólo existe libre rotación

en torno al Cα
Estructura de las proteínas
Tamaño de las proteínas

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:secuencia
ESTRUCTURA PRIMARIA
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras periódicas, con ángulos φ y ψ que se repiten
a lo largo de la estructura.

α-hélice lámina plegada

Estructura secundaria

Helices α
ESTRUCTURA SECUNDARIA
α-hélice
La α-hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro

residuo “i” con “i + 4”

 α-hélice
los puentes de hidrógeno
son paralelos al eje central
de la hélice

Los radicales van dirigidos

hacia afuera

3,6 aminoácidos / vuelta

Los radicales hidrofóbicos se alejan del agua
En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la proteína

mioglobina sección transversal de

la mioglobina
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociación de cadenas polipeptídicas o
SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura terciaria.

Se mantiene por enlaces entre los

radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
HEMOGLOBINA dímero

TBP

tetrámero

HEMOGLOBINA
Denaturación de proteínas
 DENATURACION

PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA

¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA

PRIMARIA!
 DENATURACION

DENATURACION PUEDE SER

REVERSIBLE O IRREVERSIBLE

DENATURACION PUEDE SER

TOTAL O PARCIAL
 DENATURACION

DENATURACION IRREVERSIBLE

1.  CALOR:
ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.

2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES,
ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE
PARTICIPAN.
puentes disulfuro

DENATURACIÓN
urea + β-
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)

cisteínas puentes disulfuro

Clasificación de las proteínas
Ejemplos de proteínas fibrilares
.. para que sepan….